Устойчивость компонент соединительных тканей к термическому и ИК лазерному воздействию тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.04 ВАК РФ

введение. обзор литературы.

Глава 1. Внеклеточный матрикс соединительных тканей.

1.1 Общий состав и строение соединительных тканей.

1.2. Гликозаминоглшаны, протеогликаны, протеогпикановые агрегаты и методы их определения в ткани.

1.2.1. Гликозаминогликаны (ГАГ).

1.2.2. Протеогликаны.

1.2.3. Протеогликановые агрегаты.

1.2.4. Методы количественного определения гликозаминогликанов.

1.3. Коллаген как важнейшая составляющая соединительных тканей. Методы определения в ткани.

1.3.1. Синтез и посттрансляционная модификация коллагена.

1.3.2. Морфологические формы и типы коллагена.

1.3.3 Методы количественного определения коллагена в соединительных тканях.

1.4. Взаимодействие протеогликанов и коллагена.

1.5. Роль коллагеновой и протеогликановой подсистем в обеспечении механических свойств хрящевой ткани.

Глава 2. Модификация структуры соединительных тканей лазерным воздействием и ферментативной обработкой.

2.1. Субабляционное лазерное воздействие на биоткани.

2.2. Модификация структуры хрящевой ткани с помощью ферментативной обработки (удаление ГАГ иПГ).

2.2.1. Ферменты, действующие на матрикс хрящевой ткани.

2.2.1.1. Гликозидазы.

2.2.1.2. Протеазы.

2.3. Влияние ферментативной обработки на свойства соединительных тканей.

Глава 3. физико-химические методы, применяющиеся для исследований изменений в соединительных тканях при термическом нагреве и обработке ферментами.

3.1. Денатурация коллагена. Дифференциальная Сканирующая Калориметрия - основной метод при исследовании денатурации коллагена.

3.1.1. Представление о денатурации коллагена как о фазовом переходе первого рода.

3.1.2. Представление о денатурации коллагена, как о кинетическом процессе.

3.1.3. Особенности денатурации коллагена в тканях. Метод ДСК.

3.2. И К спектроскопия и спектроскопия комбинационного рассеяния (КР) соединительных тканей.

3.3. Сорбция паров воды биологическими объектами.

Глава 4. Реактивы, приборы, материалы и методики.

4.1. Образцы тканевых материалов и реактивы.

4.1.1. Образцы тканевых материалов.

4.1.2. Реактивы.

4.2. Методы.

4.2.1. ИК лазерная обработка.

4.2.2. Контроль температуры поверхности хрящевой ткани при ИК — лазерной обработке.

4.2.3. Дифференциальная Сканирующая Калориметрия (ДСК).

4.2.4. Термомеханический анализ.

4.2.5. Термогравиметрический анализ.

4.2.6. Спектроскопия Комбинационного Рассеяния (КР).

4.2.7. Изотермы сорбции.

4.2.8. Гистохимия.

4.3 Методики.

4.3.1. Методика полного аминокислотного анализа. Гидролиз тканей.

4.3.2. Методика спектрофотометрического определения гцдроксинролина в гидролизате.

4.3.3. Ферментативная обработка тканей и методика определения степени денатурации коллагена.

4.3.4. Количественный анализ гликозаминогликанов в растворе.

4.3.5. Методика исследования деградации протеогликановой составляющей хрящевой ткани. результаты и обсуждение.

Глава 5. Состав соединительных тканей. Термическая стабильность коллагена в тканях.

5.1. Определение остаточного количества воды в образцах тканей.

5.2 Определение содержания коллагена в соединительных тканях.

5.2.1 Количественное определение содержания гидроксипролина в различных соединительных тканях.

5.2.1.1 Определение аминокислотного состава хроматографическим методом.

5.2.1.2 Определение Нур спектрофотометрическим методом.

5.2.1.3 Изучение влияния ховдроитинсульфата на точность спектрофотометрического определения Нур.

5.2.1.4 Сравнение результатов измерений содержания гидроксипролина по двум методикам.

5.2.2 Количественное определение содержания коллагена в различных тканях.

5.2.2.1 Вычисление содержания Нур в коллагенах I и II.

5.2.2.2 Определение количественного содержания коллагена в различных тканях.

5.3 Определение содержания гликозаминогликанов в соединительных тканях.

5.4 Термическая стабильность коллагена в различных тканях.

5.4.1 Термическая стабильность коллагена I в тканях.

5.4.1.1 Термическая стабильность коллагена IФСТ, выделенного из лицевых мышц.

5.4.1.2 Термическая стабильность коллагена I ФСТ, выделенной из связок межпозвоночного диска (МПД).

5.4.1.3 Термическая стабильность коллагена I в склере и капсуле с имплантантом.

5.4.2 Термическая стабильность коллагена И.

5.4.2.1 Термическая стабильность коллагена II, выделенного из хрящевой ткани, пульпозного ядра МПД и ГЗП.

5.4.2.2 Термическая стабильность коллагена II в хрящевой ткани, пульпозпом ядре МПД и ГЗП.

5.4.2.3. Влияние ГАГ на денатурацию коллагена II в тканях.

Глава 6. Лазерное воздействие на биоткани.

6.1 Лазерное воздействие на фиброзную соединительную ткань.

6.2 Лазерное воздействие на хрящевую ткань носовой перегородки.

6.2.1. Модификация сети коллагеновых фибрилл ИКлазерным излучением. выводы.

Локальное термическое воздействие на ткани и органы активно внедряется в медицинскую практику. Возможны различные способы локального нагрева, самыми распространёнными из которых являются ИК лазерное и электротермическое воздействия. Благодаря широкому диапазону параметров ИК излучения (длина волны, диаметр пучка и режим воздействия (энергия и длительность импульса)) можно точно контролировать область и время прогрева ткани. Именно поэтому операции, проводимые с применением ИК лазеров, бескровны и безболезненны. ИК лазеры уже применяют в клинической медицине как новый эффективный метод лечения нестабильности суставов, повреждений и дефектов хрящевой ткани, в оториноларингологии, ортопедии, пластической и реконструктивной хирургии.

Однако, ситуация на сегодняшний день такова, что внедрение новых технологий воздействия на биоткани значительно опережает накопление фундаментальных знаний о происходящих при этом физико-химических процессах и структурных изменениях в тканях. Это ограничивает применение локального нагрева и не позволяет получить оптимальный эффект в медицинской практике при отсутствии долгосрочных нежелательных последствий. Очевидно, что решение данной проблемы лежит в области междисциплинарных исследований. В настоящее время набор экспериментальных данных по изменению свойств биотканей при длительном или кратковременном нагреве получен с помощью морфологических или оптических исследований. Но сами по себе оптические характеристики не могут дать информации о химическом и структурном изменении ткани без сопоставления их с биохимическим и физико-химическим исследованием. Такие исследования до сих пор не проводились.

Наиболее часто в литературе обсуждаются попытки локального термического воздействия на соединительные ткани. Основным структурообразующим компонентом соединительных тканей является коллаген. На протяжении многих лет выделенный из кожи, сухожилий и связок (чаще в разбавленном растворе) коллаген является объектом физико-химических исследований. Было показано, что его термодинамические свойства определяются источником, возрастом и даже историей болезни донора ткани. Интересной является принципиальная возможность использования термодинамических характеристик для определения состояния коллагена в тканях.

Цель данной работы - описать физико-химические процессы, происходящие при нагреве соединительных тканей, обосновать влияние надмолекулярной структуры на термостабильность коллагена в тканях и показать, что такой подход позволяет количественно и качественно предсказать поведение тканей при том или ином режиме локального ИК лазерного нагрева. Таким образом, в рамках поставленной цели предполагалось решение следующих задач:

1. Исследование термической стабильности коллагена I в фиброзной соединительной ткани, тканях связок и склеры.

2. Исследование термической стабильности коллагена II в различных хрящевых тканях.

3. Изучение влияния надмолекулярной организации ткани на термодинамические параметры фазового перехода «фибриллярный коллаген - желатина».

4. Исследование устойчивости коллагеновой и протеогликановой подсистем в соединительных тканях с различной надмолекулярной организацией к локальному ИК лазерному воздействию.

5. Оценка возможности применения метода дифференциальной сканирующей калориметрии для определения состояния коллагена в тканях.

Научная новизна работы

Результаты, полученные в настоящей работе, представляют собой новые данные об изменении состояния коллагена I (в тканях склеры, связок и фиброзной соединительной ткани) и коллагена II (очищенного и в составе хрящевых тканей) в условиях традиционного и РЖ лазерного нагрева. Установлена идентичность термического поведения выделенных из тканей коллагена I и коллагена II. Впервые получены значения энтальпии денатурации АНД коллагена II.

Впервые показано, что при нагреве хрящевых тканей до 100°С, денатурирует лишь 16% находящегося в них коллагена II. Определена причина термической стабильности коллагена II в хрящевых тканях.

Впервые показано, что в случае соединительных тканей, содержащих коллаген I, ИК лазерный нагрев аналогичен обычному нагреву, а в случае тканей, содержащих коллаген II, происходит модификация коллагеновых фибрилл.

Показано, что метод дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) позволяет определить фракции коллагена, отличающиеся типом и количеством сшивок, а также оценить состояние коллагенсодержащей ткани.

Практическая значимость

Полученные в работе данные позволяют предсказать степень деградации соединительной ткани при термическом и ИК лазерном воздействии. На основе найденных закономерностей могут быть подобраны режимы термического и ИК лазерного воздействия, обеспечивающие желаемый терапевтический эффект.

Апробация работы

Основные результаты работы были доложены на 10ой международной конференции «Новые информационные технологии в медицине и экологии» (Гурзуф, Украина, 2002 г.), конференции «Лазеры, применение и технологии» (Москва, Россия, 2002 г.), международных конференциях студентов и аспирантов по фундаментальным наукам (Москва, Россия, 20022003 гг.), 13ой конференции Международного Общества по биологической калориметрии (Вюрцбург, Германия, 2003 г.).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 7 статей и 4 тезиса докладов.

Структура диссертации

Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, обсуждения результатов, выводов, списка цитируемой литературы и приложений.

Выводы

1. Показано, что при нагревании тканей связок, склеры и склероукрепляющих капсул, при температурах 65-80°С происходит денатурация фибриллярного коллагена I, АНД= 50-65 Дж/г коллагена. Метод ДСК позволяет определить разные фракции коллагена в тканях. В тканях склеры и склероукрепляющих капсул эти фракции отличаются разным содержанием сшивок в коллагеновом волокне и, как следствие, разным изменением энтропии при плавлении и температурой плавления (60,7°С и 66°С соответственно).

2. Впервые исследованы термические свойства коллагена II. Установлено, что термические свойства коллагена II аналогичны термическим свойствам коллагена I (ТД=65-80°С, АНД= 55-60 Дж/г коллагена).

3. Впервые показано, что протеогликановые агрегаты в тканях гиалинового хряща стабилизирует коллаген II. При нагреве этих тканей имеет место лишь частичная денатурация коллагена II (АНД= 6-9 Дж/г коллагена).

4. Впервые показано, что ИК лазерный нагрев соединительных тканей, содержащих коллаген I, аналогичен обычному термическому воздействию. Плавление коллагена происходит лишь в том случае, если температура, достигаемая при ИК лазерной обработке, превышает 70°С.

5. Установлено, что ИК лазерное воздействие на хрящевую ткань не приводит к плавлению коллагена II при температуре 50°С. При температуре 70-75°С степень денатурации достигает 16%.

6. Показано, что ИК лазерный нагрев хрящевой ткани приводит к модификации коллагенового волокна, частичному разрушению ПГА и нарушению взаимодействия протеогликановой и коллагеновой составляющих в хрящевой ткани. После лазерного нагрева до 70-75°С диаметр коллагеновых фибрилл увеличивается, а тепловой эффект плавления коллагена II уменьшается до ДНд= 30-45 Дж/г коллагена.

1. Павлова В. Н., Копзева Т. П., Слуцкий JI. И., Павлов Г. Г. Хрящ. М.: Наука, 1988. 325 с.

2. Bollet A.J., Handy J.R., Sturgill B.C. Chondroitin sulfate concentration and protein-polysaccharide composition of articular cartilage in osteoarthritis. // J. Clin. Invest. 1963. Vol. 42. P. 853-859.

3. Fessler J.H. A structural function of mucopolysaccharide in connective tissue. // Biochem. Journal. 1960. Vol. 76. P. 124-132.

4. Kai H., Radhakrishnan P., Patel R.V., Mao J.J. Regional Structural and Viscoelastic Properties of Fibrocartilage upon Dynamic Nanoindentation of the Articular Condyle. //Journal of Structural Biology. 2001. Vol. 136. P. 46-52.

5. Maroudas A., Muir H., Wingham J. The correlation of fixed negative charge with glycosaminoglycan content of human articular cartilage. // Biochim. biophys. Acta. 1969. Vol. 177. P. 492-500.

6. Simunek Z., Muir H. Changes in the protein-polysaccharides of pig articular cartilage during prenatal life, development and old age. // Biochem. Journal. 1972. Vol. 126. P. 515.

7. Homicz M. R., McGowan К. B. A Compositional Analysis of Human Nasal Septal Cartilage. // Arch. Facial Plast. Surg. 2003. Vol. 5. P. 53-58.

8. Rotter N., Tobias G., Lebl M. Age-related changes in the composition and mechanical properties of human nasal cartilage. // Arch, of Biochem. and Biophys. 2002. Vol. 403. P. 132-140.

9. Urban J., Roberts S. Degeneration of the intervertebral disc. // Arthritis Research & Therapy. 2003. Vol. 5. №3. P. 116.

10. Roberts S. Disc morphology in health and disease. // Biochem. Society Transactions. 2002. Vol. 30. P. 60.

11. Inoue H. Three-dimensional architecture of lumbar intervertebral discs. // Spine. 1981. Vol. 6. P. 139-146.

12. Eyre D.R., Matsui Y. Recent developments in cartilage research: matrix biology of the collagen 1ШХ/Х1 heterofibril network. // Biochem. Society Transactions. 2002. Vol. 30. P. 6.

13. Eyre D.R., Muir H. Types I and II collagens in intervertebral disc. Interchanging radial distributions in annulus fibrosus. // Biochem. Journal. 1976. Vol. 157. P. 267-270.

14. Wasteson A., Lindahl U. The distribution of sulphate residues in the chondroitin sulphate chain. // Biochem. Journal. 1971. Vol. 125. P. 903.

15. Muir H., Hardingham Т.Е. MTP International Review of Science, Series 1/ Ed. by W.J. Whelan. Butterworths: London. 1975. Vol. 5. P. 153.

16. Gasteiger E., Gattiker A., Hoogland C., Ivanyi I., Appel R.D., Bairoch A. The proteomics server for in-depth protein knowledge and analysis. ExPASy. // Nucleic Acids Res. 2003. Vol. 31(13). P. 3784-3788.

17. Heinegard D., Sommarin Y. Proteoglycans: an overview. // Methods in Enzymology. 1987. Vol. 144. P. 305-319.

18. Extracellular Matrix Assambly and Structure. / Eds. Yurchenco P.D., Birk D., Mecham R.P. San Diego; California: Acad. Press. Inc. 1994. P. 109-127.

19. Hardingham Т.Е. Cartilage: aggrecan-hyaluronan-link protein aggregates. In Science of Hyaluronan Today. / Ed. by Hascall V.C., Yanagishita M., Glycoforum Web Site. 1998. http://www.glycoforum.gr.jp.

20. Hascall V.C., Sajderra S.W. Proteinpolysaccharide complex from bovine nasal cartilage. The function of glycoprotein in the formation of aggregates. // Journal Biol. Chem. 1969. Vol. 244. P. 2384.

21. Jamieson A.M., Blackwell J., Reihanian H., Ohno H., Gupta R. Thermal and solvent Stability of Proteoglycan aggregates by qasielastic laser light-scattering. // Carbohydrate Research. 1987. Vol. 160. P. 329-341.

22. Hardingham Т.Е., Ewins R.J.F., Muir H. Cartilage proteoglycans. Structure and heterogeneity of the protein core and the effects of specific proteinmodifications on the binding to hyaluronate. // Biochem. Journal. 1976. Vol. 157. P. 127.

23. Ishimaru J.-I., Ogi N., Mizuno S., Goss A.N. Quantitation of chondroitin-sulfates, disaccharides and hyaluronan in normal, early and advanced osteoarthritic sheep temporomandibular Joints. // Osteoarthritis and Cartilage. 2001. Vol. 9. P. 365-370.

24. Досон P., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир. 1991. 544 с.

25. Balazs Е.А., Bloom G.A., Swann D.A. Fine structure and glycosaminoglycan content of the surface layer of articular cartilage. // Fed Proc. 1966. Vol. 25(6). P. 1813-1816.

26. Bitter Т., Muir H.M. A modified uronic acid carbazole reaction. // Anal. Biochem. 1962. Vol. 4. P. 330-334.

27. Farndale Richard W., Sayers Christine A., Barret Alan J. A direct spectrophotometric microassay for sulfated glycosaminoghlycans in cartilage culture. // Connective Tissue Research. 1982. Vol. 9. P. 247-248.

28. Goldberg Ronald L., Kolibas Lorraine M. An improved method for determining proteoglycans synthesized by chondrocytes in culture. // Connective Tissue Research. 1990. Vol. 24. P. 265-275.

29. Kirivanta I., Jurvelin J., Tammi M., Saamanen A.-M., Helminen J.H. Microspectrophotometric quntitation of glycosaminoglycans in articular cartilage sections stained with Safranin O. // Histochemistry. 1985. Vol. 82. P. 249-255.

30. Kiraly K., Lammy M., Arokoski J. Safranin О reduces loss of glycosaminoglycans from bovine articular cartilage during histological specimen preparation. // Histochemical Journal. 1996. Vol. 28. P. 99-107.

31. Allen R.G., Burstein D., Gray M.L. Monitoring glycosaminoglycan replenishment in cartilage explants with gadoliniumenhanced magnetic resonance imaging. //Journal of Orthopaedic Research. 1999. Vol. 17. P. 430-436.

32. Bashir A., Gray M.L., Burstein D. Gd-DTPA2- as a measure of cartilage degradation. // Magnetic Resonance in Medicine. 1996. Vol. 36. P. 665-673.

33. Bashir A., Gray M.L., Hartke J., Burstein D. Nondestructive imaging of human cartilage glycosaminoglycan concentration by MRI. // Magnetic Resonance in Medicine. 1999. Vol. 41. P. 857-865.

34. Kivirikko K.I., Prockop D.J. Hydroxylation of proline in synthetic polypeptides with purified protocollagen hydroxylase. // Journal Biol. Chem. 1967. Vol. 242. P. 4007.

35. Rosenbloom J., Blumenkrantz N., Prockop D.J. Sequential hydroxylation of lysine and glycosylation of hydroxylysine during the biosynthesis of collagen in isolated cartilage. //Biochem Biophys Res Commun. 1968. Vol. 31(5). P. 792-7.

36. Степанов В.M. Молекулярная биология. Структура и функции белков. М.: Высш. шк. 1996. 335 с.

37. Bailey A.J. Molecular mechanisms of ageing in connective tissues. // Mech. Ageing Dev. 2001. Vol. 122(7). P. 735-755.

38. Parry D.A. The molecular and fibrillar structure of collagen and its relationship to the mechanical properties of connective tissue. // Biophys Chem. 1988. Vol. 29(1-2). P. 195-209.

39. Barnard K., Light N. D., Sims T.J., Bailey A.J. Chemistry of the collagen cross-links. Origin and partial characterization of a putative mature cross-link of collagen. // Biochem. Journal. 1987. Vol. 244. P. 303-309.

40. Bailey A.J., Paul R.G., Knott L. Mechanisms of maturation and ageing of collagen.//Mech. Ageing Dev. 1998. Vol. 106(1-2). P. 1-56.

41. Reiser K., McCormick R.J., Rucker R.B. Enzymatic and nonenzymatic cross-linking of collagen and elastin. // FASEB Journal. 1992. Vol. 6(7). P. 2439-2449.

42. Paul R. G., Bailey A. J. Glycation of Collagen: the Basis of its Central Role in the Late Complications of Ageing and Diabetes. // Int. Journal Biochem. Cell Bid. 1996. Vol. 28(12). P. 1297-1310.

43. Манделькерн Л. Кристаллизация полимеров. М., Ленинград: "Химия". 1966.

44. Billinghurst R.C., Buxton Е.М., Edwards G.M. Use of an antineoepitope antibody for identification of type-II collagen degradation in equine articular cartilage. // AJVR. 2001. Vol. 62. P. 1031.

45. Hollander A.P., Heathfield T.F., Iwata Y., Bourne R., Rorabeck C. Increased damage to type II collagen in osteoarthritic articular cartilage detected by a new immunoassay. // Clin. Invest. Journal. 1994. Vol. 93. P. 1722.

46. Visconti C., Kavalkovich K., Niyibizi C. Biochemical Analysis of Collagens at the Ligament-Bone Interface Reveals Presence of Cartilage-Specific Collagens. // Arch, of Biochem. and Biophys. 1996. Vol. 328. P. 135.

47. Марч Д. Органическая химия. М.: Мир. 1987. 481 с.

48. Агрономов А.Е. Избранные главы органической химии. М.: Химия. 1990.

49. Bergman I., Loxley R. New Spectrophotometric Method for the Determinetion of Proline in Tissue Hydrolyzates. // Anal. Chem. 1970. Vol. 42. P. 703.

50. Woessner J.F., Woessner J.R. The determination of hydroxyproline in tissue and protein samples containing. // Arch. Biochem. and Biophys. 1961. Vol. 93. P. 447.

51. Schwartz D.E., Sandell L.J., Hanson W.R. Quantitative analysis of collagen, protein and DNA in fixed, paraffin-embedded and sectioned tissue. // Histochem. Journal. 1985. Vol. 17. P. 655.

52. Ohara R., Tanaka A., Ohara O. Automated fluorescent DNA sequencing by a simplified solid-phase chemical sequencing method. // BioTechniques. 1997. Vol. 22(4). P. 653-6.

53. Юровская М.А. Методы синтеза и химические свойства ароматических гетероциклических соединений. М.: Мир. 1998. 227 с.

54. Blumenkrantz N., Asboe-Hansen G. An assay for total hexosamine and a differential assay for glucosamine and galactosamine. // Clin. Biochem. 1976. Vol. 9(6). P. 269-274.

55. Heinegard D., Paulsson M. Cartilage. // Methods in Enzymology. 1987. Vol. 144. P. 336-363.

56. John S.E. Proteoglycan-fibrillar collagen interaction. // Biochem. Journal. 1988. Vol. 252. P. 313-323.

57. Obrink В., Laurent T.C., Carlsson B. The binding of chondroitin sulphate to collagen. //FEBS Letts. 1975. Vol. 56(1). P. 166.

58. Gelman R.A., Blackwell. Interaction between collagen and chondroitin-6-sulfate. // J. Conn. Tiss. Res. 1973. Vol. 2. P. 31.

59. Smith J.W. Molecular pattern in native collagen. //Nature. 1968. Vol. 219. P. 157.

60. Weightman B. Tensile fatigue of human articular cartilage. // Journal Biomechanics. 1976. Vol. 9. P. 193.

61. Broom Neil D., Poole C. Anthony. Articular cartilage collagen and proteoglycans: their functional interdependency. // Arthritis Rheum. 1983. Vol. 26. P. 1111-1119.

62. Zhu W., Mow V.C., Koob T.J., Eyre D.R. Viskoelastic shear properties of articular cartilage and the effects of glycosidase treatments. // Journal Orthop. Res. 1993. Vol. 11(6). P. 771-781.

63. Sobol E., Bagratashvili V., Sviridov A., et al. Phenomena of cartilage shaping. // SPIE. Vol. 2623. P. 548-552.

64. Hayashi K., Thabit III G., Bogdanske JJ. The effect of Nonablative Laser Energy on the Ultrastructure of Joint Capsular Collagen. // The Journal of Arthroscopic and Related Surgery. 1996. Vol. 12(4). P. 474-481.

65. McNally K.M., Sorg B.S., Welsh A.J. Photothermal effects of laser tissue soldering. // Phys. Med. Biol. 1999. Vol. 44. P. 983-1002.

66. Tang S., O'Callaghan D., Rony S. Quantitative Changes in Collagen Levels Following 830 nm Diod Laser Welding. // Lasers in Surgery and Medicine. 1998. Vol. 22. P. 207-211.

67. Берлиен Х.-П., Мюллер Г.Й. Прикладная лазерная медицина. М.: Интерэксперт. 1997.

68. Timberlake G.T., Reinke М.Н., Miller A. Changes in collagen induced by holmium: YAG laser irradiation. // SPIE. 1996. Vol. 2681. P. 44-51.

69. Helidonis E., Sobol E., et al. Laser shaping of composite cartilage grafts. // Am. J Otolaryngol. 1993. Vol. 14. P. 410-412.

70. Sobol E., Omelchenko A., Mertig M., Pompe W. Scanning Force Microscopy of the Fine Structure of Cartilage Irradiated with C02 Laser. // Lasers Med. Sei. 2000. Vol. 15. P. 15-23.

71. Баграташвили B.H., Баграташвили H.B. и др. Изменение оптических свойств гиалинового хряща при нагреве лазерным излучением ближнего ИК диапазона. // Квантовая электроника 2001. Т. 31(6). 534-538 с.

72. Wong В.J., Milner Т.Е., et al. Feedback controlled cartilage reshaping with Nd: YAG laser: effects of pH variation. // Arch Facial Plast Surg. 1999. Vol. 1. P. 282287.

73. Gorgu M., Ayhan M., et al. Cartilage shaping using the Er:YAG laser: preliminary report. // Ann. Plast. Surg. 2000. Vol. 45(2). P. 150-154.

74. Velegrakis G.A., Papadakis C.E. In vitro ear cartilage shaping with carbon dioxide laser: an experimental study. // Ann. Otol Rhinol Laryngol. 2000. Vol. 109. P. 1162-1166.

75. Jumel K., Harding S.E., et al. Aspects of the structural integrity of chondroitin sulphate after laser irradiation. // Carbohydrate Polymers. 2002. Vol. 48. P. 241245.

76. Sankaran V., Walsh J.T. Birefringence Measurement of rapid structural changes during collagen denaturation. // Photochemistry and Photobiology. 1998. Vol. 68(6). P. 846-851.

77. Шехтер А.Б., Соболь Э.Н. и др. Изменение структуры и регенерация суставного хряща при неабляционном воздействии лазерного излучения с длинами волн 2,09 и 1,56 мкм. // Лазерная медицина. 2001. Т. 5(4). С. 27-31.

78. Hayashi К., Peters D.M., et.al. The biological response to laser thermal modification in an vivo sheep model. // Clin Orthop. 2000. Vol. 373. P. 265-276.

79. Naseef III G.S., Foster Т.Е., et al. The thermal properties of bovin joint capsule. The Basic Science of laser- and radiofrequency-induced capsular shrinkage. // The American Journal of Sports Medicine. 1997. Vol. 25(5). P. 670674.

80. Hayashi K., Thabit III G., et.al. The effect of nonablative laser energy on joint capsular properties. // Am. Journal Of Sports Medicine. 1996. Vol. 24(5). P. 640646.

81. Michael J. Medvecky, Bernard C. Ong, et al. Thermal capsular shrinkage: Basic science and clinical applications. // The Journal of Arthroscopic and Related Surgery. 2001. Vol. 17(6). P. 624-635.

82. Schmidt M.B., Mow Van C., et al. Effects of proteoglycan extraction on the tensile behavior of articular cartilage. // Journal Orthopaedic Res. 1990. Vol. 8(3). P. 353-363.

83. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. М.: Мир. 2000. 470 с.

84. Billinghurst R. Clark, et al. Enhanced cleavage of type II collagen by collagenases in osteoarthritic articular cartilage. // Journal Clin. Invest. 1997. Vol. 99. P. 1534-1545.

85. Knauper V., Lopez-Otin C., et al. Biochemical characterization of human collagenase-3. // Journal Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 1544-1550.

86. Wu J.J., Lark M.W., et al. Sites of stromelysin cleavage in collagen types II, IX, X, and XI of cartilage. // Journal Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 5625-5628.

87. Bank Ruud A., et al. The increased swelling and instantaneous deformation of osteoarthritic cartilage is highly correlated with collagen degradation. // Arthritis and Rheumatism. 2000. Vol. 43(10). P. 2202-2210.

88. Toyras J., Rieppo J., et al. Characterization of enzymatically induced degradation of articular cartilage using high frequency ultrasound. // Phys. Med. Biol. 1999. Vol. 44. P. 2723-2733.

89. Lyyra T., Arokoski J.P.A., Oksala N., et al. Experimental validation of arthroscopic cartilage stiffness measurement using enzymatically degraded cartilage samples. // Phys. Med. Biol. 1999. Vol. 44. P. 525-535.

90. Wachtel Ellen, Maraudas Alice. The effects of pH and ionic strength on intrafibrillar hydration in articular cartilage. // Biochimica et Biophysica Acta. 1998. Vol. 1381. P. 37-48.

91. Connon C.J., Meek K.M., Newton R.H., Kenney M.C., et al. Hyaluronidase treatment, collagen fibril packing, and normal transparency in rabbit corneas. // Journal Refract Surg. 2000. Vol. 16(4). P. 448-55.

92. Bruckner P., Prockop D.J. Proteolytic enzymes as probes for the triple helix. // Anal. Biochem. 1981. Vol. 110(2). P. 360-368.

93. Quacci Daniela, Dell'Orbo Carlo, Diaz Giacomo. Collagen fibril ultrastructure alters after glycanolitic digestion. // Ann. Anat. 1992. Vol. 174. P. 569-574.

94. Flory Paul J., Carret R. J. Phase Transition in Collagen and Gelatin Systems. // Journal Am. Chem. Soc. 1958. Vol. 80(20). P. 4836-4845.

95. Bigi A., Cojazzi G., Roveri N., Koch M.H.J. Differential scanning calorimetry and X-ray diffraction study of tendon collagen thermal denaturation. // Int. Journal Biol. Macromol. 1987. Vol. 9. P. 363-367.

96. Holmes D.F., Graham H.K., Trotter J.A., Kadler K.E. STEM/TEM studies of collagen fibril assembly. // Micron. 2001. Vol. 32. P. 273-285.

97. Meek K.M., Fullwood N.J. Corneal and scleral collagens — a microscopist's perspective. // Micron. 2001. Vol. 32. P. 261-272.

98. Жоли M. Физическая химия денатурации белков. М.: Мир. 1968. 364 с.

99. Uscha R., RamasamT. Effect of crosslinking agents (basic chromium sulfate andformaldehyde) on the thermal and thermomechanicalstability of rat tail tendon collagen fibre. // Thermochimica Acta. 2000. Vol. 356. P. 59.

100. Bank R.A, Krikken M., Beekman В., Stoop R., Maroudas A., Lafeber F., TeKoppele J.M. A Simplified Measurement of Degradated Collagen in Tissues: Application in Healthy, Fibrillated and Osteoarthritic Cartilage. // Matrix Biology. 1997. Vol. 16. P. 233.

101. Церетели Г.И. Тепловая денатурация коллагена в растворе и фибриллах. // Биофизика. 1982. Т. 27. №5. 780-784 с.

102. Церетели Г.И., Смирнова О.И. Калориметрическое исследование стеклования денатурированного коллагена. //Биофизика. 1990. Т. 35. №2. 217-220 с.

103. Церетели Г.И., Белопольская Т.В. Тепловые свойства системы коллаген-вода. Часть I. // Биофизика. 1997. Т. 42. № 1. 68-74 с.

104. Церетели Г.И., Белопольская Т.В. Тепловые свойства системы коллаген-вода. Часть II. // Биофизика. 1997. Т. 42. № 3. 584-590 с.

105. Корр J., Bonnet М., Renou J.P. Effect of Collagen Crosslinking on Collagen-Water Interactions (a DSC Investigation). // Matrix. 1989. Vol. 9. P. 443-450.

106. Friess W., Lee G. Basic thermoanalitical studies of insoluble collagen matrices. // Biomaterials. 1996. Vol. 17. P. 2289.

107. Wallace D., Condell R.A., Donovan J.W., Paivinen A., Rhee W.M., Wade S.B. Multiple denaturational transitions in fibrillar collagen. // Biopolymers. 1986. Vol.25. P. 1875-1893.

108. Miles C.A., Ghelashvili M. Polymer-in-a-Box Mechanism for the Thermal Stabilization of Collagen Molecules in Fibers. // Biophys. Journal. 1999. Vol. 76. P. 3243.

109. Rochdi A., Foucat L., Renou L.P. Effect of Thermal Denaturation on WaterCollagen Interactions: NMR Relaxation and Differential Scanning Calorimetry Analysis. // Biopolymers. 1999. Vol. 50. P. 690.

110. Pieper J.S., Oosterhof A., Dijkstra P.J., et al. Preparation and characterization of porous crosslinked collagenous matrices containing bioavailable chondroitin sulphate. //Biomaterials. 1999. Vol. 20. P. 847.

111. Luescher M., Ruegg M., Schindler P.P. Effect of Hydration upon Thermal Stability of Tropocollagen and its Dependence on the Presence of Neutral Salts. // Biopolymers. 1974. Vol. 13. P. 2489.

112. Flory P.J., Weaver E.S. // Journal Am. Chem. Soc. 1960. Vol. 82. P. 4518.

113. Haly A.R., Snaith J.W. Calorimetry of Rat Tail Tendon Collagen before and after Denaturation: The Heat of Fusion of its Absorbed Water. // Biopolymers. 1971. Vol. 10. P. 1681.

114. Achet D., He X.W. Denaturation of the renaturation level in gelatin films. // Polymer. 1995. Vol. 36(4). P. 787.

115. Leikin S., Parsegian V.A., Yang W.-H. Raman spectral evidence for hydration forces between collagen triple helices. // Biophysics Proc. Natl. Acad. Sci. 1997. Vol. 94. P. 11312-11317.

116. Miles C.A., Bailey A.J. Thermal denaturation of collagen revisited. // Proc. Indian Acad. Sci. 1999. Vol. 111(1). P. 71-80.

117. Miles C.A., Bailey A.J. Response to Engel and Bachinger's critique of collagen denaturation as a rate process. // Matrix Biology. 2001. Vol. 20. P. 263265.

118. Дой M., Эдварде С. Динамическая теория полимеров. М.: Мир. 1998. 444 с.

119. Engel J., Bachinger Н.Р. Cooperative equilibrium transitions coupled with a slow annealing step explain the sharpness and hysteresis of collagen folding. // Matrix Biology. 2000. Vol. 19. P. 235-244.

120. Moran K., Anderson P., Hutcheson J., Flock S. Thermally induced shrinkage of joint capsule. // Clin. Orthop. and Rel. Res. 2000. Vol. 381. P. 248-255.

121. Stiyer L. Biochemistry. New York, NY: WH Freeman Co. 1981. P. 191-192.

122. Finch, A., Ledward D. A. Shrinkage of collagen fibers. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. Vol. 278. P. 433-439.

123. Бурджанадзе T.B., Тиктопуло Е.И., Привалов И.JI. Энтальпия и энтропияденатурации коллагенов, различающихся по термостабильности. // Биофизика. Доклады Академии Наук СССР. 1987. Т 293. № 3. 720-724 с.

124. Lim J.J. Transition temperature and enthalpy change dependence on stabilizing and destabilizing ions in the helix-coil transition in native tendon collagen. // Biopolymers. 1976 Vol. 15. P. 2371-83.

125. Ignatieva N.Yu., Lunin V.V., Bagratashvili V.N. A thermoanalytical study of cartilaginous tissues. // Mendeleev Commun. 2000. P. 223-224.

126. Than P., Vermes Cs., Schaffer В., Lorinczy D. Differential scanning calorimetric examination of the human hyaline cartilage. A preliminary study. // Thermochimica Acta. 2000. Vol. 346. P. 147-151.

127. Than P., Lorinczy D. Differential scanning calorimetric examination of the osteoarthritic hyaline cartilage in rabbits. // Thermochimica Acta. 2003. Vol. 404. P. 149-153.

128. Belopolskaya Т. V., Tsereteli G. I., Grunina N. A., Vaveliouk O. L. DSC Study of the postdenaturated structures in structures in biopolymers-water systems. // Journal of Thermal Analysis and Calorimetry. 2000. Vol. 62. P. 75-88.

129. Liu Kan-Zhi, Jackson Michael, Sova Michael G. Modification of the extracellular matrix following myocardial infarction monitored by FTIR spectroscopy. // Biochimica et Biophysica Acta. 1996. Vol. 1315. P. 73-77.

130. Manoharan R., Wang Y., Feld M. S. Histochemical analysis of biological tissues using Raman spectroscopy. // Spectrochimica Acta. 1996. Part A. Vol. 52. P. 215-249.

131. Byler D.M., Suse H. Examenatiom of the secondary structure of proteins by deconvolved FTIR spectra. // Biopolymers. 1986. Vol. 25. P. 469-487.

132. Lyman D.J., Murray-Wijelath J. Vascular graft healing: I. FTIR analysis of an implant model for studying thehealing of a vascular graft. // J. Biomed. Mater. Res. 1999. Vol. 48(2). P. 172-186.

133. Бычков C.M., Захарова M.M., Кузьмина С.А., Павлов В.П. Изучение суставного хряща и синовиальной оболочки посредством ИК спектроскопии. // Бюллетень эксперим. биологии и медицины. 1987. Т. 104(11). С. 554-556.

134. Edwards H.G.M., Farwell D.W., Holder J.M. Fourier-Transform Raman spectroscopy of ivory: II. Spectroscopic analysis and assignments. // Journal of Molecular Structure. 1997. Vol. 435. P. 49-58.

135. Lazarev Yu.A., Grishkovsky B.A., Khromova T.B. Bound Water in the Collagen-Like Triple-Helical Structure. // Biopolymers. 1992. Vol. 32. P. 189-195.

136. Renugopalakrishnan V., Chandrakasan G., Moore S. Bound Water in collagen. Evidentce from Fourier Transform Infrared and Fourier Transform Infrared Photoacoustic Spectroscopic Study. // Macromolecules. 1989. Vol. 22. P. 4121-4124.

137. Jackson M., Choo L-P., Watson P.H., Halliday W.C. Beware of connective tissue proteins: assignment and implications of collagen absorptions in infrared spectra of human tissues. //Biochimica et Biophysica Acta. 1995. Vol. 1270. P. 16.

138. Lazarev Yu.A., Grishkovskii B.A., Khromova T.B. Amide I band of IR spectrum and structure of collagen and related polypeptides. // Biopolymers. 1985. Vol. 24. P. 1449.

139. Lafleur M., Pigeon M., Pizolet M. Raman Spectrum of Interstitial Water in Biological System. //J. Phys. Chem. 1989. Vol. 93. P. 1522-1526.

140. Shibata Т., Tonan K., Yasuda T. FT-IR Study of Water Desorption from Collagen Films. // Applied Spectroscopy. 1997. Vol. 51(3).

141. Баграташвили Н.В., Игнатьева Н.Ю., Харланов А.Н. Исследование системы хонодроитинсульфат-вода методом ИК-Фурье-спектроскопии. // Вестник МГУ. Серия 2 «Химия». 2001. Vol. 42(6). Р. 373-375.

142. Renugopalakrishnan V., Carreira L.A., Collette T.V. Helical Structure in Chick Skine Type I Collagen on Thermal Denaturation Raman Spectroscopic Study. // Z. Naturforsch. 1998. Vol. 53c. P. 383-388.

143. Galla H-J, Muller H-J. Spectroskopische Methoden in der Biochemie. -Stuttgart: Thieme. 1988. P. 31-45.

144. Goheen S.C., Lis L.J., Kauffman J.W. Raman spectroscopy of intact feline corneal collagen. // Biochimica et Biophysica Acta. 1978. Vol. 536. P. 197-204.

145. Camacho N.P., West P., Torzilli P.A. FTIR microscopic imaging of collagen and proteoglycan in bovine cartilage. // Biopolymers (Biospectroscopy). 2001. Vol. 62. P. 1-8.

146. Servaty R., Schiller S., Binder H., et al. Hydration of polymeric components of cartilage an infrared spectroscopic study on hyaluronic acid and chondroitin sulfate. // Int. Journal of Biol. Macromolecules. 2001. Vol. 28. P. 121-127.

147. Эскубе M., Пинери M. Сравнение изменений массы и энергии при сорбции воды коллагеном и кератином. Вода в полимерах. / Под ред. С. Роуленда. М.: Мир. 1984. 239 с.

148. Timmermann Е.О., Chirife J., Iglesias H.A. Water sorption isotherms of foods and foodstu€s: BET or GAB parameters? // Journal of Food Engineering. 2001. Vol. 48. P. 19-31.

149. Kaymak-Ertekin F., Sultanoglu M. Moisture sorption isotherm characteristics of peppers. // Journal of Food Engineering. 2001. Vol. 47. P. 225-231.

150. Simatos D., Multon J.L. Properties of Water in Foods. Dordrecht: Martinus Nijhoft. 1985. P. 119.

151. Bianco A.M., Boente G., Pollio M.L., Resnik S.L. Infuence of oil content on sorption isotherms of four varieties of peanut at 25°C. // Journal of Food

152. Engineering. 2001. Vol. 47. P. 327-331.

153. Kronick P., Maleeff B.Y., Carroll R. The locations of collagens with different thermal stabilities in fibrils of bovine reticular dermis. Connective Tissue Research. 1988. Vol. 18. P. 123-134.

154. Farndale R.W., Buttle D.J., Barrett A.J. Improved quantitation and discrimination of sulphated glycosaminoglycans by use of dimethylmethylene blue. // Biophys. Biochim. Acta. 1986. Vol. 883(2). P. 173-177.

155. Госсорг Ж. Инфракрасная термография. М.: Наука. 1984. 352 с.

156. Zuerlein М. J., Fried D., Featherstone D. В., Seka W. // The Journal of Selected Topics in Quantum Electronics. 1999. Vol. 5(4). P. 1083-1089.

157. Сакодынский К.И., Бражников B.B. и др. Аналитическая хроматография. М.: Химия. 1993.

158. Blumenkrantz N., Asboe-Hansen G. Hydroxyproline to hydroxylysine molar ratio indicates collagen type. // Acta Derm. Venereol. 1978. Vol. 58(2). P. 111115.

159. Blumenkrantz N., Sylvest J., Asboe-Hansen G. Local low-collagen content may allow herniation of intervertebral disc: biochemical studies. // Biochem. Med. 1977 Vol. 18(3). P. 283-290.

160. Eyre D.R., Muir H. Quantitative analysis of types I and II collagens in human intervertebral discs at various ages. //Biochim. Biophys. Acta. 1977. Vol. 492(1). P. 29-42.

161. Берштэйн В.А., Егоров, B.M. Дифференциальная Сканирующая Калориметрия. Ленинград: Химия. 1990.

162. Leikina Е., Merits M.V., Kuznetsova N., Leikin S. Type I Collagen is thermally unstable at body temperature. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. Vol. 99(3). P. 1314-1319.

163. Junqueira L.C., Montes G.S. Biology of collagen-proteoglycan interaction // Arch Histol Jpn. 1983. Vol. 46(5). P. 589-629.

164. Flandin F., Buffevant C., Herbage D. A differential scanning calorimetry analysis of the age-related changes in the thermal stability of rat skin collagen // Biochim Biophys Acta. 1984. Vol. 791(2). P. 205-11.

165. Prathiba V., Suryanarayanan M. Biochemical and dynamic studies of collagen from human skin and keloid tissue. // Ind. Juornal of Biochemistry & Biophysics. 1999. Vol. 36. P. 158-164.

166. Nagy I.Z., Toth V.N., Verzar F. High-resolution electron microscopy of thermal collagen denaturation in tail tendons of young, adult and old rats. // Connect Tissue Res. 1974. Vol. 2(4). P. 265-272.

167. DiMicco M.A., Patwari P., Siparsky P.N., et al. Mechanisms and Kinetics of Glycosaminoglycan Release Following In Vitro Cartilage Injury. // Arthritis & Rheumatism. 2004. Vol. 50(3). P. 840-848.

168. Roberts S., Menage J., Urban J.P. Biochemical and structural properties of the cartilage end-plate and its relation to the intervertebral disc. // Spine. 1989. Vol. 14(2). P. 166-174.

169. Kronick P.L., Cooke P. Thermal stabilization of collagen fibers by calcification. // Connect Tissue Res. 1996. Vol. 33(4). P. 275-82.

170. Bailey A. J., Lister D. Thermally labile cross-links in native collagen. 11 Nature. 1968. Vol. 220(164). P. 280-281.

171. Bailey A.J. Intermediate labile intermolecular crosslinks in collagen fibres. // Biochim Biophys Acta. 1968. Vol. 160(3). P. 447-453.

172. Тагер A.A. Физикохимия полимеров. M.: Химия. 1978. 544 с.

173. Hagg R., Bruckner P., Hedbom E. Cartilage Fibrils of Mammals are Biochemically Heterogeneous: Differential Distribution of Decorin and Collagen IX. // Journal Cell Biol. 1998. Vol. 142(1). P. 285.

174. Oegema T. R. The role of disc cell heterogeneity in determining disc biochemistry. // Biochemical Society Transactions. 2002. Vol. 30(6). P. 839-844.

175. Iatridis J.C., Setton L.A, Weidenbaum M., Mow V.C. The viscoelastic behavior of the non-degenerate human lumbar nucleus pulposus in shear. // Journal Biomech. 1997. Vol. 30(10). P. 1005-1013.

176. Eisenberg S.R., Grodzinsky A.J. Swelling of articular cartilage and other connective tissues: electromechanochemical forces. //Journal Orthop. Res. 1985. Vol. 3(2). P. 148-159.

177. Lu X.L. Sun D.D., Guo X.E., Chen F.H., Lai W.M., Mow V.C. Indentation determined mechanoelectrochemical properties and fixed charge density of articular cartilage. // Ann. Biomed. Eng. 2004. Vol. 32(3). P. 370-379.

178. Mow V.C., Holmes M.H., Lai W.M. Fluid transport and mechanical properties of articular cartilage: a review. //Journal of Biomechanics. 1984. Vol. 17(5). P. 377-394.

179. Hardingham Т.Е., Muir H., Kwan M.K., Lai W.M., Mow V.C. Viscoelastic properties of proteoglycan solutions with varying proportions present as aggregates. // Journal Orthop. Res. 1987. Vol. 5(1). P. 36-46.

180. Roughley P. J., Lee E. R. Cartilage proteoglycans: collagens structure and potential function. // Microscopy Research and Technique. 1994. Vol. 28. P. 385397.

181. Vogel K.G. Extracellular Matrix Assambly and Structure. / Ed. by Yurchenco P.D., Birk D. E., Mecham R. P. San Diego; California: Acad. Press. Inc. 1994. P. 243-276.

182. Wall M.S., Deng X., Torzilli P.A., Daty S.B., O'Brian S.J., Warren R.F. Thermal modification of collagen. // Journal Shoulder Elbow Surg. 1999. Vol. 8. P. 339-344.

183. Hayashi K., Markel M.M. Thermal modification of joint capsule and ligamentous tissues. // Operative Techniques in Sports Medicine. 1998. Vol. 6(3). P. 120-125.

184. Roggan A. Laser Induced Interstitial Thermotherapy. / Ed. by Muller G. Bellingham. Washington: SPIE Optical Engineering Press. 1995.

185. Рабинович B.A., Хавин З.Я. Краткий химический справочник. Л.: Химия. 1978.

186. Kuhn К., von der Mark К. The influence of proteoglycans on the macromolecular structure of collagen. // Suppl. Thromb. Haemost. 1978. Vol. 63. P. 123-126.

187. Sobol E., Sviridov A., Omelchenko A., Bagratashvili V. Laser reshaping of cartilage. // Biotechnol. and Genetic Eng. Rev. 2000. Vol. 17. P. 553-602.