Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой тема автореферата и диссертации по физике, 01.04.14 ВАК РФ

ВВЕДЕНИЕ.

1. МИКРОСТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИХ БИОМОЛЕКУЛ И ИХ МОДЕЛЕЙ КАК ОБЪЕКТ ИЗУЧЕНИЯ МЕТОДОМ МЕССБАУЭРОВСКОЙ СПЕКТРОСКОПИИ.

1.1. Структурно-функциональная взаимосвязь в железосодержащих биомолекулах.

1.2. Структура, функции и физические параметры гемоглобина.

1.2.1. Молекулярная структура гемоглобина.

1.2.2. Электронная структура иона Бе в гемоглобине.

1.2.3. Функциональные свойства гемоглобина.

1.2.4. Возможное влияние электронной структуры железа и стереохимии активного центра на функциональные свойства гемоглобинов с различной молекулярной структурой.

1.2.5. Проблемы молекулярной биофизики гемоглобина.

1.2.6. Исследование гемоглобина некоторыми физическими методами, чувствительными к структуре и состоянию активного центра.

1.3. Мессбауэровская спектроскопия гемоглобина: связь электронной и молекулярной структур активного центра.

1.3.1. Экспериментальные данные о связи мессбауэровских параметров, электронной и молекулярной структур активного центра в гемоглобине.

1.3.2. Теоретические данные о связи мессбауэровских параметров, электронной и молекулярной структур активного центра в гемоглобине.

1.4. Железо-декстрановые комплексы как фармацевтически важные модели ферритина.

1.5. Мессбауэровская спектроскопия ферритина и его моделей: микроструктурные особенности и состояние ионов железа.

1.6. Биомедицинские аспекты применения мессбауэровской спектроскопии.

1.7. Мессбауэровская спектроскопия гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой: цели и задачи исследования.

2. МЕТОДЫ И ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Мессбауэровская спектроскопия. Аппаратура, измерение и обработка спектров.

2.2. Электрон-позитронная аннигиляция.

2.2.1. Измерение и обработка спектров угловых корреляций аннигиляционного излучения.

2.2.2. Измерение и обработка спектров времени жизни позитронов.

2.3. Гемоглобин: методы приготовления.

2.3.1. Гемоглобин в эритроцитах и гемолизате.

2.3.2. Гемоглобин в концентрированном растворе и лиофильно высушенной форме. Модифицированный гемоглобин.

2.4. Железо-декстрановые комплексы.

2.5. Модельный железопорфириновый комплекс: молекулярная и электронная структуры.

2.6. Методы теоретической оценки электронной структуры Ге(П) и параметров мессбауэровских спектров для моделей активных центров гемоглобина.

2.7. Проведение облучения и нестерильной деградации гемоглобина.

2.8. Измерение сродства гемоглобина к кислороду.

3. ВЗАИМОСВЯЗЬ МЕССБАУЭРОВСКИХ ПАРАМЕТРОВ, ЭЛЕКТРОННОЙ

СТРУКТУРЫ Ре(П) И СТЕРЕОХИМИИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА В НОРМАЛЬНЫХ

ГЕМОГЛОБИНАХ ЧЕЛОВЕКА С РАЗЛИЧНОЙ МОЛЕКУЛЯРНОЙ СТРУКТУРОЙ.

3.1. Мессбауэровские спектры нормальных фетального и взрослого гемоглобинов человека в дезокси-, окси- и карбоксиформах. Первичная обработка и анализ спектров.

3.2. Особенности мессбауэровских спектров оксигемоглобина и их интерпретация.

3.3. Учет неэквивалентности электронной структуры Ре(И) в неидентичных субъединицах тетрамерных фетального и взрослого гемоглобинов человека при анализе мессбауэровских спектров.

3.3.1. Дезоксигемоглобин.

3.3.2. Теоретическая оценка отличия мессбауэровских параметров и электронной структуры Ее(Н) для моделей активных центров а- и (3-субъединиц в тетрамерном дезоксигемоглобине и дезоксимиоглобина.

3.3.3. Оксигемоглобин.

3.3.4. Фетальный гемоглобин.

3.4. Особенности мессбауэровских спектров, электронной структуры и стереохимии Ге(Н) в лиофильно высушенном оксигемоглобине взрослого человека.

3.4.1. Анализ мессбауэровских спектров лиофильно высушенного оксигемоглобина без учета неэквивалентности электронной структуры Ее(П) в неидентичных субъединицах.

3.4.2. Анализ мессбауэровских спектров лиофильно высушенного оксигемоглобина с учетом неэквивалентности электронной структуры Fe(II) в неидентичных субъединицах.

3.5. Особенности мессбауэровских спектров, электронной структуры и стереохимии Fe(II) в модифицированном оксигемоглобине взрослого человека в лиофильно высушенной форме и в растворе.

3.5.1. Анализ мессбауэровских спектров модифицированного оксигемоглобина без учета неэквивалентности электронной структуры Fe(II) в неидентичных субъединицах.

3.5.2. Анализ мессбауэровских спектров модифицированного оксигемоглобина с учетом неэквивалентности электронной структуры Fe(II) в неидентичных субъединицах.

3.5.3. Модифицированный гемоглобин в дезокси-форме.

3.6. Оценка изменения электронной структуры Fe(II) в фетальном, взрослом лиофильно высушенном и модифицированном оксигемоглобинах.

3.7. Выводы.

4. ПАРАМЕТРЫ СВЕРХТОНКОЙ СТРУКТУРЫ МЕССБАУЭРОВСКИХ

СПЕКТРОВ ГЕМОГЛОБИНА ПРИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ СИСТЕМЫ КРОВИ. АНАЛИЗ ИЗМЕНЕНИЙ ЭЛЕКТРОННОЙ

И МОЛЕКУЛЯРНОЙ СТРУКТУРЫ АКТИВНОГО ЦЕНТРА.

4.1. Гемоглобин и молекулярная природа канцерогенеза.

4.2. Особенности мессбауэровских спектров, электронной структуры и стереохимии Fe(II) в оксигемоглобине больных лейкозами (первая серия).

4.2.1. Исследование формы линий мессбауэровских спектров оксигемоглобина больных лейкозами.

4.2.2. Аппроксимация мессбауэровских спектров оксигемоглобина больных лейкозами без учета неэквивалентности электронной структуры Fe(Il) в неидентичных субъединицах.

4.2.3. Аппроксимация мессбауэровских спектров оксигемоглобина больных лейкозами с учетом неэквивалентности электронной структуры Fe(II) в неидентичных субъединицах.

4.3. Мессбауэровские спектры гемоглобина больных эритремией.

4.4. Анализ мессбауэровских спектров, электронной структуры и стереохимии

Fe(II) в дезокси- и оксигемоглобинах больных лейкозами (вторая серия).

4.5. Структура и функциональные свойства гемоглобина больных злокачественными заболеваниями системы крови.

4.6. Выводы.

5. ДЕЙСТВИЕ ИОНИЗИРУЮЩЕГО ИЗЛУЧЕНИЯ НА ГЕМОГЛОБИН. АНАЛИЗ СТРУКТУРНЫХ НАРУШЕНИЙ И ПРОЦЕССА РАДИОЛИЗА БЕЛКА.

5.1. Эффект облучения оксигемоглобина человека в эритроцитах у-лучами с энергией -15,5 МэВ.

5.1.1. Аппроксимация мессбауэровских спектров с учетом четырех компонент.

5.1.2. Аппроксимация мессбауэровских спектров с учетом пяти компонент.

Идентификация компонент.

5.1.3. Анализ процесса радиолиза оксигемоглобина в эритроцитах.

5.2. Оксигемоглобин человека в концентрированном растворе: сравнение естественной деградации в нестерильных условиях и действия у-лучей с энергией ~9 МэВ.

5.2.1. Параметры мессбауэровских спектров и их интерпретация.

5.2.2. Параметры спектров времени жизни позитронов и их интерпретация.

5.2.3. Анализ процессов деградации и радиолиза оксигемоглобина в растворе.

5.3. Действие электронов с энергией -10 МэВ на концентрированный раствор оксигемоглобина человека.

5.3.1. Мессбауэровские спектры и интерпретация параметров.

5.3.2. Спектры времени жизни позитронов и интерпретация параметров.

5.3.3. Анализ процесса радиолиза раствора оксигемоглобина электронами с энергией 10 МэВ.

5.4. Действие микроволнового нагрева на концентрированный раствор оксигемоглобина человека.

5.5. Выводы.

6. МИКРОСТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИ ВАЖНЫХ МОДЕЛЕЙ ФЕРРИТИНА (ЖЕЛЕЗО-ДЕКСТРАНОВЫХ КОМПЛЕКСОВ).

6.1. Мессбауэровские параметры железо-декстрановых комплексов и анализ структурных отличий "железных" ядер (первая серия).

6.1.1. Анализ мессбауэровских спектров железо-декстрановых комплексов в предположении структурной однородности "железных" ядер.

6.1.2. Анализ мессбауэровских спектров железо-декстрановых комплексов в предположении структурной неоднородности "железных" ядер.

6.2. Аннигиляция позитронов и микроструктурные отличия в железо-декстрановых комплексах.

6.2.1. Параметры спектров угловых корреляций аннигиляционного излучения железо-декстрановых комплексов.

6.2.2. Параметры спектров времени жизни позитронов железо-декстрановых комплексов.

6.3. Гистологическое и гистохимическое исследование железо-декстрановых комплексов.

6.4. Мессбауэровские параметры железо-декстрановых комплексов и анализ структурных отличий "железных" ядер (вторая серия).

6.4.1. Анализ параметров мессбауэровских спектров железо-декстрановых комплексов в предположении структурной однородности "железных" ядер.221 6.4.2. Анализ параметров мессбауэровских спектров железо-декстрановых комплексов в предположении структурной неоднородности "железных" ядер.

6.5. Выводы.

Актуальность. В настоящее время одной из фундаментальных является проблема молекулярно-физических основ жизненных процессов. В данной проблеме одной из важнейших является задача выяснения механизмов функционирования различных биологических макромолекул на основе изучения их атомно-молекулярной структуры. Белки - самые сложные из известных молекул. Они выполняют в организме различные функции, например, ферментативные и транспортные, необходимые для обеспечения жизни. Среди различных белков особое место занимают металлосодержащие белки, в частности железосодержащие. В этих белках ион металла может находиться в активном центре молекулы и обеспечивать ее функционирование либо выполнять пассивную роль, являясь объектом транспортирования или депонирования. Наиболее яркими представителями этих двух групп железосодержащих белков являются гемоглобины и ферритины. Интерес к этим белкам постоянно растет. Их исследуют специалисты различных областей науки. Такое внимание к гемоглобину и ферритину не случайно. Гемоглобин осуществляет транспорт молекулярного кислорода в организме и моделирует ряд ферментативных свойств, обусловленных электрон-конформационным взаимодействием. Ферритин обеспечивает запасание железа в организме в нетоксичной форме, а ряд его моделей - железо-декстрановых комплексов - оказались одними из наиболее эффективных препаратов для лечения железодефицитных анемий. Состояние ионов железа в обоих белках связано с их функциональными свойствами. Поэтому выяснение связи состояния иона железа, молекулярной структуры и функции является чрезвычайно важным для понимания механизмов функционирования белка.

Электронная структура железа может быть своеобразным индикатором каких-либо изменений в структуре белка. Поэтому мессбауэровская спектроскопия является одним из наиболее информативных методов изучения. Возможности метода в обнаружении малых изменений электронной структуры железа позволяют получить уникальную информацию. Здесь открываются широкие перспективы использования как самой мессбауэровской спектроскопии, так и фундаментальных подходов к изучению структурно-функциональной взаимосвязи в биомолекулах не только в биофизических, но и в биомедицинских исследованиях. Поскольку связь изменений молекулярной структуры, состояния иона железа и мессбауэровских параметров железосодержащих белков и их моделей еще недостаточно изучена ввиду большой сложности проблемы, это направление представляет немалый интерес.

Цель работы. Настоящая работа посвящена изучению связи молекулярной структуры, состояния иона железа и мессбауэровских параметров железосодержащих биомолекул и их моделей применительно к биофизическим и биомедицинским задачам на примере исследования гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой.

Научная новизна. В работе впервые проведен комплекс исследований по изучению связи микроструктурных особенностей гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов, физических параметров и биологических функций данных биомолекул. Основным методом исследования выбрана мессбауэровская спектроскопия, позволяющая с высокой точностью измерять параметры железосодержащих объектов, характеризующие электронную и магнитную структуру железа. Дополнительными методами исследования являются: квантово-химические теоретические оценки электронной структуры и мессбауэровских параметров, измерение сродства гемоглобина к кислороду и электрон-позитронная аннигиляция (методики измерения угловых корреляций аннигиляционного излучения и времени жизни позитронов). В частности, в работе впервые исследованы нормальные гемоглобины человека с различной молекулярной структурой, в том числе модифицированной; обнаружены отличия параметров мессбауэровских спектров у гемоглобинов с различной молекулярной структурой; исследована форма линий мессбауэровских спектров гемоглобина; впервые проведен учет неэквивалентности электронной структуры Ре(П) в а-, Р- и у-субъединицах гемоглобинов; впервые проведена теоретическая оценка неэквивалентности электронной структуры Ре(П) и мессбауэровских параметров для моделей а- и Р-субъединиц в дезоксигемоглобине и для дезоксимиоглобина; предложена интерпретация особенностей мессбауэровских спектров оксигемоглобина как следствие различия молекулярной и электронной структур активных центров в неидентичных субъединицах белка; впервые исследованы гемоглобины больных злокачественными заболеваниями системы крови, обнаружены отличия параметров мессбауэровских спектров здоровых и больных людей; выявлены отличия в молекулярной и электронной структурах и функциональных свойствах гемоглобинов больных лейкозами и эритремией; впервые проведено исследование действия у-излучения, электронов и микроволнового нагрева на оксигемоглобин методами мессбауэровской спектроскопии и спектроскопии времени жизни позитронов; получены новые данные о структурных изменениях оксигемоглобина при облучении; предложена схема процессов радиолиза оксигемоглобина; впервые проведено комплексное исследование железо-декстрановых комплексов методами мессбауэровской спектроскопии и аннигиляции позитронов; обнаружены микроструктурные особенности в ряду железо—декстрановых комплексов, обладающих различным эффектом в организме.

Автор защищает следующие группы результатов:

1. Результаты исследования нормальных фетального и взрослого гемоглобинов человека, отличающихся молекулярной структурой и функциями, и нормального взрослого гемоглобина человека, модифицированного молекулярными эффекторами и путем лиофильной сушки. Результаты проведенных квантово-химических расчетов для моделей дезоксимиоглобина и субъединиц тетрамерного дезоксигемоглобина. Наличие взаимосвязи мессбауэровских параметров, электронной структуры железа и стереохимии активного центра в нормальных гемоглобинах человека с различной молекулярной структурой, связь особенностей мессбауэровских спектров гемоглобинов и их микроструктурных особенностей.

2. Результаты исследования гемоглобинов больных злокачественными заболеваниями системы крови (лейкозами и эритремией). Полученные оценки мессбауэровских параметров, характеризующие трансформацию электронной структуры железа в оксигемоглобинах больных и небольшие структурные отличия в области активного центра, которые должны оказывать влияние на функциональные свойства белка. Результаты измерения сродства к кислороду, показавшее его отличие для гемоглобинов больных злокачественными заболеваниями системы крови.

3. Результаты исследования процессов структурных нарушений в оксигемоглобине при естественной деградации, действии ионизирующего излучения и микроволнового нагрева. Определенные по данным мессбауэровской спектроскопии продукты разрушения оксигемоглобина, предложенную схему радиолиза белка, показанное различие действия на оксигемоглобин излучения разной энергии и типа (у-лучи и электроны). Полученные параметры времени жизни позитронов для данных процессов, выявленную их корреляцию с конформационным состоянием гемоглобина, показанную связь изменений параметров с изменением структуры всей молекулы под действием ионизирующего излучения.

4. Результаты изучения микроструктурных особенностей ряда железо-декстрановых комплексов, являющихся фармацевтически важными моделями белка ферритина. Полученные данные, характеризующие различия в структуре "железного" ядра комплексов, возможное влияние на структуру "железного" ядра эффектов старения и выявленную железосодержащую примесь. Проведенный анализ мессбауэровских параметров с учетом известных представлений о мелкодисперсных частицах оксигидроксидов железа. Полученные оценки параметров электрон-позитронной аннигиляции, позволившие выявить структурные отличия в декстрановой оболочке, а именно, ее проницаемости для ионов хлора, плотности и ветвистости декстрана.

Данная работа выполнена в рамках программ МинВУЗа РСФСР "Человек и свет" и "Человек и окружающая среда. Проблемы охраны природы", программы МинВУЗа СССР "Кристалл" ("Взаимодействие мессбауэровского излучения с веществом"), госбюджетных тем "Изучение действия ионизирующего излучения на гемоглобин методами ядерной гамма-резонансной спектроскопии и аннигиляции позитронов", "Закономерности взаимосвязи структуры и функциональных свойств некоторых железосодержащих и мезогенных объектов живой и неживой природы", грантов Российского Фонда Фундаментальных Исследований "Исследование гемоглобина и других компонент крови методами мессбауэровской спектроскопии и аннигиляции позитронов. Биофизический и биомедицинский аспекты" (№ 94-04-13772) и "Исследование гемоглобина, других компонент крови и их моделей методами мессбауэровской спектроскопии и аннигиляции позитронов. Биофизический и биомедицинский аспекты" (№ 97-04-49482).

Апробация работы. Основное содержание диссертации отражено в 42 статьях. Результаты работы представлены и доложены на: 1-ом Всесоюзном биофизическом съезде (Москва, 1982); Международных конференциях по применению эффекта Мессбауэра (Алма-Ата, СССР, 1983; Лёвен, Бельгия, 1985; Мельбурн, Австралия, 1987; Будапешт, Венгрия, 1989; Нанкин, Китай, 1991; Ванкувер, Канада, 1993; Римини, Италия, 1995; Рио-де-Жанейро, Бразилия, 1997; Гармиш-Партенкирхен, Германия, 1999); Европейских конгрессах по ядерной медицине (Хельсинки, Финляндия, 1984; Лондон, Великобритания, 1985; Гослар, Германия, 1986; Милан, Италия, 1988; Страсбург, Франция, 1989; Вена, Австрия, 1991); Третьем Всесоюзном совещании "Ядерно-физические методы анализа в контроле окружающей среды" (Томск, 1985); Всесоюзном симпозиуме "Механизмы действия ионизирующего излучения на структуру и функции белков" (Львов, 1986); Всесоюзном рабочем совещании "Биофизика рака" (Черноголовка, 1987); Школе молодых ученых "Взаимодействие мессбауэровского излучения с веществом" (Лиманчик, 1987); Всесоюзном совещании по прикладной мессбауэровской спектроскопии ("Волга", 1988); Уральской научно-технической конференции "Применение мессбауэровской спектроскопии в материаловедении" (Ижевск, 1989); Первой Республиканской конференции "Новые физические методы в медицине" (Ворошиловград, 1990); 1Х-ой Юбилейной научно-практической конференции Уральского политехнического института (Свердловск, 1990); Латино-Американской конференции по применению эффекта Мессбауэра (Гавана, Куба, 1990); 5-ом Конгрессе Всемирной федерации ядерной медицины и биологии (Монреаль,

Канада, 1990); 10-ом Международном биофизическом конгрессе (Ванкувер, Канада, 1990); Всемирных конгрессах по медицинской физике и биомедицинской технике (Киото, Япония, 1991; Рио-де-Жанейро, Бразилия, 1994; Ницца, Франция, 1997); Международных конференциях по аннигиляции позитронов (Жомбатели, Венгрия, 1991; Пекин, Китай, 1994; Канзас Сити, США, 1997); Международном симпозиуме "Нестабильные ядра и частицы как зонды в физике и химии" (Вако, Япония, 1992); Международных симпозиумах по промышленному применению эффекта Мессбауэра (Отсу, Япония, 1992; Йоханнесбург, ЮАР, 1996); 4-ом Международном симпозиуме по аналитическим методам, системам и стратегиям в биотехнологии (Нурдвийкерхоут, Нидерланды, 1992); Российско-германском семинаре по мессбауэровской спектроскопии (Сергиев Посад, Россия, 1992); 2-ой Дальневосточной конференции по медицинской и биологической технике (Пекин, Китай, 1993); Международном научном семинаре "Ядерные методы в структурной химии" (Будапешт, Венгрия, 1994); Симпозиумах по радиационной химии (Балатоншеплак, Венгрия, 1994; Тата, Венгрия, 1998); Международных симпозиумах по ядерным квадрупольным взаимодействиям (Провиденс, Род Айленд, США, 1995; Пиза, Италия, 1997; Лейпциг, Германия, 1999); Международных конференциях по бионеорганической химии (Любек, Германия, 1995; Йокогама, Япония, 1997); 5-ом Международном семинаре по химии позитрона и позитрония (Лиллафюред, Венгрия, 1996); 28-ом Польском семинаре по аннигиляции позитронов (Ярнольтовек, Польша, 1996); 12-ой Конференции "Физические методы в координационной и супрамолекулярной химии" (Кишинэу, Молдова, 1996); Международных симпозиумах по ионизирующей радиации и полимерам (Гваделупа, Франция, 1996; Вайнбёла, Германия, 1998); Конгрессе по молекулярной медицине (Берлин, Германия, 1997); Конференции с международным участием "Медицинская физика - 97. Новые технологии в радиационной онкологии" (Обнинск, Россия, 1997); Всероссийской конференции "Применение ядерно-физических методов в магнетизме и материаловедении" (Ижевск, Россия, 1998); 11-ой Международной конференции по сверхтонким взаимодействиям (Дурбан, ЮАР, 1998); ХХ1У-ом Европейском конгрессе по молекулярной спектроскопии (Прага, Чехия, 1998); 8-ой Европейской конференции по спектроскопии биологических молекул (Энсхеде, Нидерланды, 1999).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ И ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ.

Целью настоящей работы было изучение связи молекулярной структуры, состояния иона железа и мессбауэровских параметров железосодержащих биомолекул и их моделей применительно к биофизическим и биомедицинским задачам на примере исследования гемоглобина и железо-декстрановых комплексов с различной молекулярной структурой. Основной метод исследования - мессбауэровская спектроскопия - дополнялся теоретическими квантово-химическими оценками электронной структуры и мессбауэровских параметров, измерением сродства гемоглобина к кислороду и измерением спектров угловых корреляций аннигиляционного излучения и времени жизни позитронов. В рамках поставленной задачи был проведен следующий комплекс исследований по изучению связи микроструктурных особенностей гемоглобинов и железо-декстрановых комплексов, физических параметров и биологических функций данных биомолекул.

Изучены нормальные фетальный и взрослый гемоглобины человека, отличающиеся молекулярной структурой и функциями, и нормальный гемоглобин, модифицированный путем лиофильной сушки и молекулярными эффекторами. Проанализированы особенности мессбауэровских спектров гемоглобинов и их параметров. Проведены квантово-химические расчеты для моделей субъединиц в тетрамере гемоглобина. Показана взаимосвязь мессбауэровских параметров, электронной структуры железа и стереохимии активного центра в нормальных гемоглобинах человека с различной молекулярной структурой и в модифицированных гемоглобинах, связь особенностей мессбауэровских спектров гемоглобинов и их микроструктурных отличий.

Исследованы гемоглобины больных злокачественными заболеваниями системы крови (лейкозами и эритремией). Получены оценки мессбауэровских параметров, характеризующие трансформацию электронной структуры железа в оксигемоглобинах больных и небольшие структурные отличия в области активного центра, которые должны оказывать влияние на функциональные свойства белка. Измерение сродства к кислороду показало его отличие для гемоглобинов больных злокачественными заболеваниями системы крови.

Исследованы процессы структурных нарушений в гемоглобине в процессе естественной деградации, действия ионизирующего излучения и микроволнового нагрева. По данным мессбауэровской спектроскопии определены продукты разрушения гемоглобина, предложены схемы радиолиза белка, показано различие действия на гемоглобин ионизирующего излучения разной энергии и типа (гамма-лучи и электроны) и микроволнового нагрева. Получены параметры времени жизни позитронов для данных процессов, выявлена их корреляция с конформационным состоянием гемоглобина, показана связь изменений параметров с изменением структуры всей молекулы под действием ионизирующего излучения.

Изучены микроструктурные особенности ряда железо-декстрановых комплексов, являющихся фармацевтически важными моделями белка ферритина. Получены данные, характеризующие отличия в структуре "железного" ядра различных комплексов, проанализирована структурная неоднородность ядер как в различных комплексах, так и в различных формах (в лиофильно высушенной и в замороженном растворе), показано возможное влияние на структуру эффектов старения, выявлена железосодержащая примесь во многих образцах. Проведен анализ мессбауэровских параметров с учетом известных представлений о мелкодисперсных частицах оксигидроксидов железа. Получены оценки параметров электрон-позитронной аннигиляции, позволившие выявить структурные отличия в декстрановой оболочке, а именно, ее проницаемости для ионов хлора, плотности и ветвистости декстрана.

На основании проведенных исследований можно сделать следующие основные выводы.

1. Впервые методом мессбауэровской спектроскопии исследованы нормальные фетальный и взрослый гемоглобины человека с известными различиями в молекулярной структуре и функциях, гемоглобин человека, модифицированный пиридоксальфосфатом и глутаровым альдегидом (искусственный переносчик кислорода), и лиофильно высушенный оксигемоглобин человека.

2. Исследована форма линий мессбауэровских спектров гемоглобина. Обнаружена асимметрия формы линий поглощения в спектрах различных оксигемоглобинов в растворе при температуре 87 К и близкая к лоренцевой форма линий поглощения для лиофильно высушенного оксигемоглобина при 87 и 295 К.

3. Проведена аппроксимация мессбауэровских спектров нормальных гемоглобинов, включая модифицированные, в рамках двух моделей: без учета и с учетом неэквивалентности электронной структуры Ре(П) в а-, р- и у-субьединицах тетрамерных гемоглобинов. Для каждой модели получены соответствующие отличия в параметрах сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров для различных гемоглобинов.

4. Впервые проведена теоретическая оценка неэквивалентности электронной структуры Ре(П) и мессбауэровских параметров для моделей а- и Р-субъединиц в тетрамерном дезоксигемоглобине и для модели дезоксимиоглобина. Получены отличия электронной структуры и рассчитанных величин квадрупольного расщепления для моделей, имеющих тонкие отличия стереохимии железа в активных центрах.

5. Предложена интерпретация особенностей мессбауэровских спектров оксигемоглобина как следствия различия молекулярной и электронной структур активных центров в неидентичных субъединицах белка.

6. Впервые исследованы гемоглобины больных злокачественными заболеваниями системы крови (лейкозами и эритремией). Обнаружены отличия параметров сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров оксигемоглобина здоровых и больных людей. Выявлено изменение функциональных свойств гемоглобинов больных лейкозами и эритремией. В эритроцитах некоторых больных эритремией обнаружена дополнительная ферритиноподобная компонента.

7. Предложена интерпретация изменения параметров сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров оксигемоглобина при лейкозах и эритремии как следствие трансформации электронной структуры железа и структурных изменений в дистальной области гема.

8. Впервые проведено исследование действия у-излучения и электронов на оксигемоглобин в сравнении с естественной деградацией оксигемоглобина и микроволновым нагревом белка методами мессбауэровской спектроскопии и спектроскопии времени жизни позитронов.

9. Получены новые данные о структурных изменениях оксигемоглобина при облучении, по мессбауэровским параметрам оценены вероятные продукты деструкции белка, образующиеся в результате действия внешних факторов на оксигемоглобин. Предложены схемы процессов радиолиза оксигемоглобина.

10. Впервые проведено комплексное исследование различных железо-декстрановых комплексов (фармацевтически важных моделей белка ферритина) методами мессбауэровской спектроскопии и аннигиляции позитронов. Исследованы промышленно производимые фармацевтические препараты и разрабатываемые комплексы.

11. Обнаружены отличия параметров мессбауэровских спектров как для различных железо-декстрановых комплексов, так и для одинаковых комплексов в лиофильно высушенной форме и в замороженном растворе. Выявленные отличия в сверхтонких параметрах мессбауэровских спектров железо-декстрановых комплексов позволили проанализировать микроструктурные отличия "железных" ядер в разных комплексах без учета и с учетом структурной неоднородности ядер.

12. Обнаружены некоторые отличия параметров спектров угловых корреляций аннигиляционного излучения и спектров времени жизни позитронов различных железодекстрановых комплексов, характеризующие отличия в молекулярной массе декстрана, его ветвистости, плотности декстрановой оболочки и ее проницаемости для ионов хлора.

В целом полученные результаты характеризуют чувствительность параметров мессбауэровских спектров к небольшим структурным отличиям в железосодержащих биомолекулах и их моделях, свидетельствуют о важности учета взаимосвязи изменений локальной молекулярной структуры и электронной структуры ионов железа в биологических молекулах для более глубокого понимания молекулярных основ их функционирования в норме и при развитии патологии и определяют широкую перспективу дальнейшего развития исследований связи молекулярной структуры, состояния иона железа и мессбауэровских параметров железосодержащих биомолекул и их моделей применительно к биофизическим и биомедицинским задачам. * *

В заключение автор выражает глубокую признательность всем коллегам, благодаря помощи и поддержке которых осуществлена эта работа, в особенности В.А. Семёнкину за многолетнее плодотворное сотрудничество и постоянную поддержку, Е.А. Копеляну за проведение измерений аннигиляционных спектров, М.З. Оштрах, Т.А. Константиновой, JI.H. Кохно и З.С. Скоробогатовой за помощь в получении и приготовлении образцов эритроцитов здоровых и больных лейкозами людей, А.Н. Андрееву, Е.В. Беднягиной и H.H. Логвиненко за помощь при измерении кривых насыщения гемоглобина кислородом, А.Л. Берковскому за помощь в приготовлении концентрированного гемоглобина, А.Б. Лившиц, В.Е. Крыловой и A.A. Козлову за приготовление железо-декстрановых комплексов и предоставление промышленных препаратов, Т.М. Простаковой за проведение гистологических и гистохимических исследований, М.А. Ажигировой и Е.П. Вязовой за предоставление модифицированного гемоглобина, В.И. Хлескову, Б.Н. Бурыкину и А.Б. Смирнову за проведение квантово-химических расчетов и полезные дискуссии, И.П. Суздалеву, В.Е. Прусакову и E.H. Фролову за обсуждение отдельных результатов работы и ценные замечания. Автор признателен В.А. Семёнкину, Е.А. Копеляну, О.Б. Мильдеру и другим коллегам, которые своим участием в круглосуточной работе помогали проводить длительные непрерывные эксперименты.

Автор особо хотел бы отметить роль безвременно ушедшего из жизни профессора Р.И. Минца, который предложил ему заниматься исследованиями в данном научном направлении.

1. Хьюз М. Неорганическая химия биологических процессов. - М.: Мир, 1983. - 414 с.

2. Макииен М. Структурные и электронные аспекты ионов металлов в белках. В кн.: Методы и достижения бионеорганической химии. Ред. МакОлифф К. М.: Мир, 1978. -С. 32-75.

3. Волькенштейн М.В. Молекулярная биофизика. -М.: Наука, 1975. —421 с.

4. Блюменфельд Л.А. Проблемы биологической физики. М.: Наука, 1977. - 336 с.

5. Пратт Дж. Основы катализа металлоферментами. В кн.: Методы и достижения бионеорганической химии. Ред. МакОлифф К. -М.: Мир, 1978. С. 133-259.

6. Перутц М. Молекула гемоглобина. В кн.: Молекулы и клетки. М.: Мир, 1966. - С. 729.

7. Perutz M.F. Regulation of Oxygen Affinity of Hemoglobin: Influence of Structure of the Globin on the Heme Iron. Ann. Rev. Biochem. 1979, 48, p. 327-386.

8. Weissbluth M. Hemoglobin. Cooperativity and Electronic Properties. Berlin: SpringerVerlag, 1974.- 173 p.

9. Шаронов Ю.А., Шаронова H.A. Структура и функции гемоглобина. Молекуляр. биология. 1975, 9, № 1, с. 145-172.

10. Стародуб Н.Ф., Рекун Г.М., Шурьян И.М. Радиационное поражение гемоглобина. -Киев, Наукова думка, 1976. 128 с.

11. Рифкинд Д.М. Гемоглобин и миоглобин. В кн.: Неорганическая биохимия. Ред. Эйхгорн Г. М.: Мир, 1978. - Т. 2. - С. 256-338.

12. Основы биохимии / Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. М.: Мир, 1981. - Т. 3. - С. 1218- 1266.

13. Senozan N.M., Hunt R.L. Hemoglobin: Its Occurrence, Structure, and Adaptation. J. Chem. Educ. 1982, 53, № 3, p. 173-178.

14. Banerjee R. Haemoglobin: Function in Relation to Structure. Life Chem. Rep. 1983, 1, p.209-278.

15. Baldwin J.M. Structure and Function of Haemoglobin. Prog. Biophys. Molec. Biol. 1975, 29, № 3, p. 225-320.

16. Brunori M., Coletta M., Giardina B. Oxygen Carrier Proteins. In: Metalloproteins. Ed. Harrison P.V. Topics in Molecular and Structural Biology, Vol. 7. - VCH, 1985. - Pt. 2. -P. 263-331.

17. Gersonde К. Reversible Dioxygen Binding. In: Biological Oxydation Berlin-Heidelberg: Springer-Verlag, 1983.-P. 170-188.

18. Жизневская Г.Я., Краснобаева H.H. Железосодержащие белки гемоглобин и миоглобин животных и леггемоглобин растений. В кн.: Биологическая роль микроэлементов. М.: Наука, 1983.-С. 105-114.

19. Lehmann Н., Casey R. Human Hemoglobin. Compr. Biochem. 1982,19b, pt. 2, p. 347-417.

20. Carrell R.W., Lehmann H. The Haemoglobinopathies. In: Recent Advances in Medicine. Eds. Dawson A.M., Compston N.D., Besser G.M. Edinburgh-London-Melbourne-New York: Churchill Livingstone, 1984. - P. 223-255.

21. Huntsman R.G., Lehmann H. The Haemoglobinopathies. In: Medicine in the Tropics. Eds. Woodruff A.W., Wright S.G. Edinburgh-London-Melbourne-New York: Churchill Livingstone, 1984. - P. 465-514.

22. Rifkind J.M. Hemoglobin. In: Advances in Inorganic Biochemistry, v. 7 "Heme Proteins". Eds. Eichhorn G.L., Marzilli L.G. New York: Elsevier Science Publishers, 1987. - P. 155— 244.

23. Tame J. How oxygen Binds to Hemoglobin. Chem. Rev. 1992, 2, p. 26-31.

24. Perutz M.F., Muirhead H., Cox J.M., Goaman L.C.G. Three-Dimentional Fourier Synthesis of Horse Oxyhaemoglobin at 2.8 A Resolution: The Atomic Model. Nature. 1968, 219, № 5150, p. 131-139.

25. Perutz M.F. Stereochemistry of Cooperative Effects in Haemoglobin. Nature. 1970, 228, № 5273, p. 726-739.

26. Zuckerkandl E. The Evolution of Hemoglobin. Scientific American. 1965, 212, № 5, p.110-118.

27. Цукеркандль Э. Эволюция гемоглобина. В кн.: Молекулы и клетки. М.: Мир, 1966. -С.94-106.

28. Шелер В., Мор П. Как объяснить многообразные функции гемопротеинов? В кн.: Наука и человечество. М.: Знание, 1982. - С.179-189.

29. Takano Т. Structure of Myoglobin Refined at 2.0 A Resolution. 2. Structure of Deoxymyoglobin from Sperm Whale. J. Mol. Biol. 1977, 110, p. 569-584.

30. Phillips S.E.V. Structure and Refinement of Oxymyoglobin at 1.6 A Resolution. J. Mol. Biol. 1980, 142, p. 531-554.

31. Fermi G., Perutz M.F., Shaanan В., Fourme R. The Crystal Structure of Human Deoxyhaemo-globin at 1.74 A Resolution. J. Mol. Biol. 1984,175, p. 159-174.

32. Shaanan В. Structure of Human Oxyhaemoglobin at 2.1 A Resolution. J. Mol. Biol. 1983, 171, p. 31-59.

33. Вейсблут M. Физика гемоглобина. В кн.: Структура и связь. М.: Мир, 1966. - С. 11163.

34. Perutz M.F., Fermi G., Luisi В., Shaanan В., Liddington R.C. Stereochemistry of Cooperative Mechanisms in Hemoglobin. Acc. Chem. Res. 1987, 20, p. 309-321.

35. Gersonde K., Ganguly T. Inositol Phosphates As Modulators of Oxygen Affinity in Hemoglobin. In: Phytic Acid: Chemistry and Applications. Ed. Grad E. Minneapolis: Pilatus Press, 1986.-P. 195-248.

36. Robert C.H., Fall L., Gill S.J. Linkage of Organic Phosphates to Oxygen Binding in Human Hemoglobin at High Concentrations. Biochemistry. 1988, 27, p. 6835-6843.

37. Mairbaurl H., Oelz O., Bartsch P. Interactions Between Hb, Mg, DPG, ATP, and CI Determine the Change in Hb-02 Affinity at High Altitude. J. Appl. Physiol. 1993, 74, p. 4048.

38. Иржак Л.И. Сродство гемоглобина к кислороду при окси- и дезоксигенации. ДАН. 1992, 326, с. 746-748.

39. Физиология и патофизиология воспроизводства человека. Ред. Теодореску-Эксарку И. -Бухарест: Медицинское издательство, 1981-С. 589.

40. Doyle M.L., Gill S.J., De Cristofaro R., Castagnola M., Di Cera E. Temperature- and pH-Dependence of the Oxygen-Binding Reaction of Human Foetal Haemoglobin. Biochem. J. 1989, 260, p. 617-619.

41. Ackers G., Smith F.R. The Hemoglobin Tetramer: A Three-State Molecular Switch for Control of Ligand Affinity. Ann. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 1987, 16, p. 583-609.

42. Smith F.R., Gingrich D., Hoffman B.M., Ackers G.K. Three-State Combinatorial Switching in Hemoglobin Tetramers: Comparison Between Functional Energetics and Molecular Structures. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987, 84, p. 7089-7093.

43. Ackers G.K., Doyle M.L., Myers D., Daugherty M.A. Molecular Code for Cooperativity in Hemoglobin. Science. 1992, 255, p. 54-62.

44. Marden M.C., Hazard E.S., Gibson Q.H. Testing the Two-State Model: Anomalous Effector Binding to Human Hemoglobin. Biochemistry. 1986, 25, p. 7591-7596.

45. Gibson Q.H., Edelstein S.J. Oxygen Binding and Subunit Interaction of Hemoglobin in Relation to the Two-State Model. J. Biol. Chem. 1987, 262, p. 516-519.

46. Chance M.R., Parkhurst L.J., Powers L.S., Chance B. Movement of Fe With respect to the

47. Heme Plane in the R-T Transition of Carp Hemoglobin. An Extended X-Ray Absorption Fine Structure Study. J. Biol. Chem. 1986, 261, p. 5689-5692.

48. Perutz M.F. Structure and Mechanism of Haemoglobin. Brit. Med. Bull. 1976, 32, p. 195-208.

49. Perutz M.F. Stereochemical Mechanism of Oxygen Transport by Haemoglobin. Proc. R. Soc. London. 1980, 208B, p. 135-162.

50. Perutz M.F. Nature of the Iron-Oxygen Bond and Control of Oxygen Affinity of the Haem by the Structure of the Globin in Haemoglobin. In: Struct, and Funct. Relationships Biochem. Syst. 1982. P.31—48.

51. Perutz M.F. Control of Oxygen Affinity of the Heme by the Structure of the Globin in Hemoglobin. In: Hemoglobin and Oxygen Binding. Ed. Ho C. Elsevier North Holland, 1982. -P.l 13-118.

52. Baldwin J.M., Chothia C. Haemoglobin: The Structural Changes Related to Ligand Binding and its Allosteric Mechanism. J. Mol. Biol. 1979,129, p. 175-220.

53. Moffat E. Structure-Function Relationships in Hemoglobins: Scientific Aspects. Texas Reports on Biology and Medicine. 1980-1981, 40, p. 191-193.

54. Арутюнян Э.Г. К вопросу о сродстве гемоглобинов к молекулярному кислороду (по данным структуры леггемоглобина люпина). ДАН СССР. 1980, 252, № 5, с. 1264-1268.

55. Арутюнян Э.Г. Структура леггемоглобина люпина и его функция. Автореф. дисс. . доктора хим. наук. М.: ИК АН СССР, 1983. - 37 с.

56. Banerjee R. Ligand Binding By Myoglobins and Haemoglobins. Some Comparison. In: Hemoglobin. Eds. Schnek A.G., Paul C. 1984. - P. 123-135.

57. Winterhalter K.H., Di Iorio E.E. Influence of Heme Pocket Geometry on Ligand Binding to Heme Proteins. In: Oxygen Transport in Red Blood Cells. Ed. Nicolau C. Oxford: Pergamon Press, 1986. - P. 1-13.

58. Steigemann W., Weber E. Structure of Erythrocruorin in Different Ligand States Refined at 1.4 A Resolution. J. Mol. Biol. 1979,127, p. 309-338.

59. Perutz M.F., Brunori M. Stereochemistry of Cooperative Effects in Fish and Amphibian Haemoglobins. Nature. 1982, 299, № 5882, p. 421^26.

60. Edelstein S.J. Extensions of the Allosteric Model for Hemoglobin. II. Consequences of

61. Functional Nonequivalence of a and 3 Chains. Biochemistry. 1974,13, № 24, p. 4998-5002.

62. Weber G. Asymmetric Ligand Binding by Haemoglobin. Nature. 1982, 300, № 5893, p. 603607.

63. Philo J.S., Lary J.W. Kinetic Investigations of the Quaternary Enhancement Effect and oc/(3 Differences in Binding the Last Oxygen to Hemoglobin Tetramers and Dimers. J. Biol. Chem. 1990, 265, p. 139-143.

64. Weber E., Steigemann W., Jones T.A., Huber R. The structure of Oxy-Erythrocruorin at 1.4 Á Resolution. J. Mol. Biol. 1978, 120, p. 327-336.

65. Cerdonio M. Biofísica Molecolare del Complesso Eme-Ferro-Legante Nell'Emoglobina. G. diFis. 1982, 23, p. 259-264.

66. Perutz M.F. Species Adaptation in a Protein Molecule. Adv. Protein Chem. 1984, 36, p. 213244.

67. Weber R.E., Wells R.M.G. Hemoglobin Structure and Function. In: Comparative Pulmonary Physiology, Current Concepts. Lung Biology in Health and Disease. Ed. Wood S.C. New York: Marcell Dekker, 1989, v. 39. - P. 279-310.

68. Di Prisco G., Condo S.G., Tamburini M., Giordina B. Oxygen Transport in Extreme Environments. Trends Biochem. Sci. 1991, 16, p. 471-474.

69. Powers D.A., Dalessio P.M., Lee E., DiMichele L. The Molecular Ecology of Fundulus heteroclitus Hemoglobin Oxygen Affinity. Amer. Zool. 1986, 26, p. 235-248.

70. Weber R.E., Jensen F.B. Functional Adaptations in Hemoglobins from Ectothermic Vertebrates. Ann. Rev. Physiol. 1988, 50, p. 161-179.

71. Jessen T.-H., Weber R.E., Fermi G., Tame J., Braunitzer G. Adaptation of Bird Hemoglobins to High Altitudes: Demonstration of Molecular Mechanism by Protein Engineering. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991, 88, p. 6519-6522.

72. Poyart C., Wajcman H., Kister J. Molecular Adaptation of Hemoglobin Function in Mammals. Respir. Physiol. 1992, 90, p. 3-17.

73. Кимура М. Молекулярная эволюция: теория нейтральности. М.: Мир, 1985. - 398 с.

74. Волькенштейн М.В. Сущность биологической эволюции. УФН. 1984, 143, № 3, с. 429466.

75. Волькенштейн М.В. Биополимеры и эволюция. Молекуляр. биология. 1985, 19, № 1, с. 55-66.

76. Armstrong W.H. Metalloprotein Crystallography. Survey of Recent Results and Relationships to Model Studies. In: Metal Clusters in Proteins (ASC Symposium Series № 372). Ed. Que L. -American Chemical Society, 1988. P. 1-27.

77. Frier J.A., Perutz M.F. Structure of Human Foetal Deoxyhemoglobin. J. Mol. Biol. 1977, 112, p. 97-112.

78. Phillips S.E.V., Hall D., Perutz M.F. Structure of Deoxyhemoglobin Zurich (His E7(63p)^ Arg). J. Mol. Biol. 1981,150, p. 137-141.

79. Shaanan B. The Iron-Oxygen Bond in Human Oxyhaemoglobin. Nature. 1982, 296, № 5858, p. 683-684.

80. Luisi B.F., Nagai K., Crystallographic Analysis of Mutant Human Haemoglobins Made in Escherichia coli. Nature. 1986, 320, p. 555—556.

81. Takano T. Structure of Myoglobin Refined at 2.0 A Resolution. I. Crystallographic Refinement of Metmyoglobin from Sperm Whale. J. Mol. Biol. 1977, 110, p. 537-568.

82. Ladner R.C., Heidner E.J., Perutz M.F. The Structure of Horse Methaemoglobin at 2.0 A Resolution. J. Mol. Biol. 1977, 114, p. 385-414.

83. Baldwin J.M. The Structure of Human Carbonmonoxy Haemoglobin at 2.7 A Resolution. J. Mol. Biol 1980, 136, p. 103-128.

84. Brozowski A., Derewenda Z., Dodson E., Dodson G., Grabowski M., Liddington R., Skarzynski Т., Vallely D. Bonding of Molecular Oxygen to T State Human Haemoglobin. Nature. 1984, 307, p. 74-76.

85. Liddington R., Derewenda Z., Dodson G., Harris D. Structure of the Liganded T State of Haemoglobin Identifies the Origin of Cooperative Oxygen Binding. Nature. 1988, 331, p. 725-728.

86. Waller D.A., Liddington R.C. Refinement of a Partially Oxygenated T State Human Haemoglobin at 1.5 A Resolution. Acta Cryst. 1990, B46, p. 409-418.

87. Abraham D.J., Peascoe R.A., Randad R.S., Panikker J. X-Ray Diffraction Study of Di and Tetra-Ligated T-State Plemoglobin from High Salt Crystals. J. Mol. Biol. 1992, 227, p. 480492.

88. Satterlee J.D. Proton NMR Studies of Biological Problems Involving Paramagnetic Heme Proteins. In: Metal Ions in Biological Systems. Ed. Sigel H. 1987, v. 21, p. 121-185.

89. Davis D.G., Mock N.L., Laman V.R., Ho C. Nuclear Magnetic Resonance Studies of Hemoglobins. J. Mol. Biol. 1969, 40, p.311-313.

90. Davis D.G., Charache S., Ho C. Nuclear Magnetic Resonance Studies of Hemoglobins. III. Evidence for the Nonequivalence of a- and ß-Chains in Azide Derivatives of Methemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1969, 63, p. 1403-1409.

91. Cooke R.M., Wright P.E. Differences in Amino Acid Composition and Heme Electronic Structure of the Multiple Monomeric Hemoglobin Components of Glycera dibranchiata. Biochim. Biophys. Acta. 1985, 832, p. 357-364.

92. Trewhella J., Appleby C.A., Wright P.E. *H N.M.R. Studies of High-Spin Complexes of Soybean Leghaemoglobin. Interactions Between the Distal Histidine and Acetate, Formate and Fluoride Ligands. Aust. J. Chem. 1986, 39, p. 317-324.

93. La Mar G.N., Smith W.S., Davis N.L., Budd D.L., Levy M.J. Proton NMR Study of the Influence on Iron Oxydation/Ligation/Spin State on the Heme Orientational Preference in Myoglobin. Biochem. Biophys. Res. Communs. 1989, 158, p. 462-468.

94. Mayer A., Eicher H. Investigation of Protein Induced Changes of the Electronic Structure of Iron in Heme Proteins by !H NMR Spectroscopy. J. Mol. Catal. 1984, 23, p. 151-161.

95. Nagai K., La Mar G.N., Jue T., Bunn H.F. Proton Magnetic Resonance Investigation of the influence of Quaternary Structure on Iron-Histidine Bonding in Deoxyhemoglobins. Biochemistry. 1982, 21, p. 842-847.

96. Baltzer L., Becker E.D., Tschudin R.G., Gansow O.A. 57Fe N.M.R. Spectroscopy of Heme Proteins: Chemical Shift Anisotropy and Relaxation Parameters of Carbonylmyoglobin. J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1985, № 15, p. 1040-1041.

97. Nagai K. Resonance Raman Studies of Hemoglobin. In: Optical Properties and Structure of Tetrapyrroles. Eds. Blauer G., Sund H. Berlin: Walter de Gruyter & Co., 1985. - P. 157172.

98. Kitagawa T. The Iron-Histidine Stretching Raman Line as a Probe of the Strain in the Low Affinity Hemoglobin. In: Hemoglobin. Eds. Schnek A.G., Paul C. 1984. - P. 235-251.

99. Matsukawa S., Mawatari K., Yoneyama Y., Kitagawa T. Correlation Between the Iron-Histidine Stretching Frequencies and Oxygen Affinity of Hemoglobins. A Continuous Strai Model. J. Am. Chem. Soc. 1985,107, p. 1108-1113.

100. Kerr E.A., Yu N.-T., Gersonde K., Parish D.W., Smith K.M. Iron-Histidine Stretching Vibration in the Deoxy State of Insect Hemoglobin with Different O2 Affinities and Bohr

101. Effects. J. Biol. Chem. 1985, 260, p. 12665-12669.

102. Spiro T.G., Smulevich G., Su C. Probing Protein Structure and Dynamics with Resonance Raman Spectroscopy: Cytochrome c Peroxidase and Hemoglobin. Biochemistry. 1990, 29, p. 4497-4508.

103. Friedman J.M. Structure, Dynamics, and Reactivity in Hemoglobin. Science. 1985, 228, p. 1273-1280.

104. Friedman J.M., Scott T.W., Fisanick G.J. et al. Localized Control of Ligand Binding in Hemoglobin: Effect of Tertiary Structure on Picosecond Geminate Recombination. Science. 1985,229, p. 187-190.

105. Findsen E.W., Friedman j.M., Ondrias M.R., Simon S.R. Picosecond Time-Resolved Resonance Raman Studies of Hemoglobin: Implications for Reactivity. Science. 1985, 229, p. 661-665.

106. Hirota S., Ogura T., Appelman E.H., Shinzawa-Itoh K., Yoshikaws S., Kitagawa T. Observation of a New Oxygen-Isotope-Sensitive Raman Band for Oxyhemoproteins and Its Implications in Heme Pocket Structures. J. Am. Chem. Soc. 1994,116, p. 10564-10570.

107. Hirota S., Li T., Phillips G.N., Jr., Olson J.S., Mukai M., Kitagawa T. Perturbation of the Fe-02 Bond by Nearby Residues in Heme Pocket: Observation of vft02 Raman Bands for Oxyhemoglobin Mutants. J. Am. Chem. Soc. 1996,118, p. 7845-7846.

108. Christahl M., Raap A., Gersonde K. pH Dependence of Oxy and Deoxy Cobalt-Substituted Leghemoglobin from Soybean. An Electron Spin Resonance Study. Biophys. Struct. Mech. 1981, 7, p. 171-186.

109. Gersonde K., Twilfer H., Overkamp M. Bohr-Effect and pH-Dependence of Electron Spin Resonance Spectra of a Cobalt-Substituted Monomeric Insect Haemoglobin. Biophys. Struct. Mech. 1982, 8, p. 189-211.

110. Christahl M., Gersonde K. Structure-Related Changes of the Electron Spin Resonance Spectra of the Monomeric Nitrosyl Haemoglobin IV from Chironomus thummi thummi.

111. Biophys. Struct. Mech. 1982, 8, p. 271-288.

112. Doetschman D.C., Utterback S.G. Electron Paramagnetic Resonance Study of Nitrosylhemoglobin and Its Single Crystals. J. Am. Chem. Soc. 1981,103, p. 2847-2852.

113. Utterback S.G., Doetschman D.C., Szumowski J., Rizos A.K. EPR Study of the Structure and Spin Distribution at the Binding Site in Human Nitrosylhemoglobin Single Crystals. J. Chem. Phys. 1983, 78, p. 5874-5880.

114. Doetschman D.C., Rizos A.K., Szumowski J. The Cooperativity of Nitric Oxide Hemoglobin Ligand Exchange in Single Crystals as Studied by EPR. J. Chem. Phys. 1984, 81, p. 11851191.

115. Cerdonio M. Susceptibility and Structure of Metallo-Proteins and Model Systems. IEEE Trans. Magn. 1979, M15, p. 943-947.

116. Cerdonio M.„ Morante S., Vitale S. Magnetic Susceptibility of Hemoglobins. In: Methods in Enzymology. Academic Press, 1981, v. 76. - P. 354-371.

117. Hoenig H.E., Gersonde K. A Magnetic Excited State in Oxy Haemoglobin. A Detected with an RF-SQUID-Magnetometer. In: Superconducting Quantum Interference Devices and their Applications. Berlin: Walter de Gruyter, 1977. - P. 249-254.

118. Cerdonio M., Congiu -Castellano A., Calabrese L. et al. Room-Temperature Magnetic Properties of Oxy- and Carbonmonoxyhemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978, 75, p. 4916^1919.

119. Cerdonio M., Morante S., Vitale S. Low Lying Paramagnetic States in Oxy- and Carbonmonoxyhemoglobin. Isr. J. Chem. 1981, 21, p. 76-80.

120. Пирузян JI.А., Кузнецов А.А., Чнков B.M., Плотникова И.Г. Температурная зависимость магнитной восприимчивости окси- и карбоксигемоглобина в эритроцитах. Изв. АН СССР, сер. биол. 1984, № 6, с. 894-900.

121. Philo J.S., Dreyer U., Schuster T.M. Diamagnetism of Human Apo-, Oxy-, and (Carbonmonoxy)Hemoglobin. Biochemistry. 1984, 23, № 5, p. 865-872.

122. Savicki J.P., Lang G., Ikeda-Saito M. Magnetic Susceptibility of Oxy- and Carbonmonoxyhemoglobins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984, 81, p. 5417-5419.

123. Cerdonio M., Morante S., Torresani D. et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985, 82, p. 102103.

124. Pin S., Alpert В., Congiu-Castellano A., Delia Longa S., Bianconi A. X-Ray Absorption Spectroscopy of Hemoglobin. In: Methods in Enzymology. 1994, v. 232 (Hemoglobin, Pt. C). - P. 266-292.

125. Shulman R.G. On Extended X-Ray Absorption Fine Structure Studies of Hemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987, 84, p. 973-974.

126. Pin S., Alpert В., Michalowicz A. An Investigation by Iron K-Edge Spectroscopy of the Oxydation State of Iron in Hemoglobin and Its Subunits. FEBS Lett. 1982,147, p. 106-110.

127. Pin S., Valat P., Cortes R., Michalowicz A., Alpert B. Ligand Binding Processes in Hemoglobin. Chemical Reactivity of Iron Studied by XANES Spectroscopy. Biophys. J. 1985, 48, p. 997-1001.

128. Bianconi A., Congiu-Castellano A., Dell'Ariccia M., Giovannelli A., Burattini E., Castagnola M., Durham P.J. Changes in Fe Site Structure from Fetal to Adult Hemoglobin Probed by XANES. Biochim. Biophys. Acta. 1985, 831, p. 120-124.

129. Congiu-Castellano A., Bianconi A., Dell'Ariccia M., Delia Longa S., Giovannelli A., Burattini E., Castagnola M. Oxygen Binding in Human Hemoglobin and Its Isolated Subunits: a XANES Study. Biochem Biophys. Res. Communs. 1987, 147, № 1, p. 31-38.

130. Trautwein A.X., Bill E., Bominaar E.L., Winkler H. Iron-Containig Proteins and Related Analogs Complementary Mossbauer, EPR and Magnetic Susceptibility Studies. In: Structure and Bonding. - Berlin: Springer-Verlag, 1991, v. 78. - P. 1-95.

131. Гольданский В.И. Эффект Мессбауэра и его применения в химии. М.: Издательство АН СССР, 1963.-83 с.

132. Фрауэнфельдер Г. Эффект Мессбауэра. -М.: Атомиздат, 1964. 140 с.

133. Вертхейм Г. Эффект Мессбауэра. М.: Мир, 1966. - 172 с.

134. Шпинель B.C. Резонанс гамма-лучей в кристаллах. М.: Наука, 1969. - 407 с.

135. Химические применения мессбауэровской спектроскопии. Ред. Гольданский В. И., Гербер Р. Г. М.: Мир. 1970. - 502 с.

136. Gutlich P., Link R., Trautwein A. Mossbauer Spectroscopy and Transition Metal Chemistry. -Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Yerlag, 1978. 277 p.

137. Gonser U., Grant R.W. Mossbauer Effect in Hemoglobin and Some Iron-Containing Biological Compounds. Biophys. J. 1965, 5, p. 823-844.

138. Lang G., Marshall W. Mossbauer Effect in Some Haemoglobin Compounds. Proc. Phys. Soc. 1966, 87, p. 3-34.

139. Lang G., Marshall W. Mossbauer Effect in Some Haemoglobin Compounds. J. Mol. Biol. 1966,18, p. 385^104.

140. Lang G. Mossbauer Spectroscopy of Haem Proteins. Quart. Rev. Biophys. 1970, 3, p. 1-60.

141. Trautwein A. Mossbauer Spectroscopy on Heme Proteins. In: Structure and Bonding. -Berlin: Springer-Verlag, 1974, v.20.-P.101-164.

142. Vertes A., Korecz L., Burger K. Mossbauer Spectroscopy. Budapest: Academia Kiada, 1979. - P.352-359.

143. Spartalian K., Lang G. Oxygen Transport and Storage Materials. In: Applications of Mossbauer Spectroscopy. Ed. Cohen R.L. New York: Academic Press, 1980, v.2. - P.249-279.

144. Trautwein A., Bill E. Mossbauer Studies in Bioinorganic Chemistry. In: Transition Met. Chem., Proc. Workshop 1980. Ed. Diemann E. Verlag Chimie, 1981. - P. 239-263.

145. Huynh B.H., Kent T.A. Mossbauer Studies of Biomolecules. Stud. Phys. Theor. Chem. 1983, 25, p. 490-560.

146. Parak F., Trautwein A. Static and Dynamic Structure Studies by Mossbauer Spectroscopy. In: Hemoglobin. Eds. Schnek A.G., Paul C. 1984. - P. 299-313.

147. Dickson D.P.E. Applications to Biological Systems. In: Mossbauer Spectroscopy Applied to Inorganic Chemistry. Ed. Long G.J. New York: Plenum, 1984, - v. 1. - P. 339-389.

148. Dickson D.P.E., Johnson C.E. Mossbauer Spectroscopy. In: Structural and Resonance Techniques in Biological Research. Ed. Rousseau D.L. Orlando: Academic Press, 1984. - P. 245-293.

149. Dickson D.P.E. Mossbauer Spectroscopy Applied to Biological Systems. Hyperfine Interact. 1986, 27, № p. 35-46.

150. Суздалев И.П. Гамма-резонансная спектроскопия белков и модельных соединений. -М.: Наука, 1988.-262 с.

151. Oshtrakh M.I. Mossbauer Effect in Biomedical Research: Variations of Quadrupole Splitting in Relation to the Qualitative Changes of Biomolecules. Z. Naturforsch. 1996, 51a, p. 381— 388.

152. Maeda Y. Mössbauer Studies on the Iron-Ligand Binding in Hemoproteins and their Related Compounds. J. de Phys. 1979, 40, p. C2-514-C2-522.

153. Mayer A., Eicher H., Ubelhack H., Parak F., Formanek H., Winterhalter К. Mössbauer Spectroscopy of Hemoglobins. In: Proc. 1-st European Biophys. Congress. 1971, v.6, p. 137140.

154. Huynh B.H., Papaefthymiou G.C., Yen C.S., Groves J.L., Wu C.S. Electronic Structure of Fe2+ in Normal Human Hemoglobin and Its Isolated Subunits. ,/. Chem. Phys. 1974, 61, p. 3750-3758.

155. Trautwein A., Alpert Y., Maeda Y., Marcolin H.E. Different Properties of Ferrous Iron in Deoxygenated Hemoglobin Chains. J. de Phys. 1976, 37, p. C6-191 C6-193.

156. Maeda Y. Mössbauer Effect: Studies of the Electronic Structures of the Heme. In: Adv. in Biophys. 1978, v. 11.-P. 199-213.

157. Guleva D., Bontchev Ts., Vasilev IL, Teofilov S. Mössbauer Studies of Oxyhemoglobins. Bulg. J. Phys. 1977, 4, p. 636-640.

158. Еулева Д., Бончев Цв., Василев Ил., Теофилов С. Эффект Мёссбауэра в оксигемоглобине некоторых групп животных. In: Int. Conf. Mössbauer Spectroscopy. -Bucharest, 1977, v. 1. P. 315-316.

159. Eicher El., Trautwein A. Electronic Structure and Quadrupole Splittings of Ferrous Iron in Hemoglobin.,/. Chem. Phys. 1969, 50,p. 2540-2551.

160. Eicher H., Trautwein A. Electronic Structure of Ferrous Iron in Hemoglobin Inferred from Mössbauer Measurements./. Chem. Phys. 1970, 52, p. 932-934.

161. Papaefthymiou G.C., Huynh B.H., Yen C.S., Groves J.L., Wu C.S. Mössbauer Studies of Fe2+ in Anhydrous Hemoglobin and Its Isolated Subunits. J. Chem. Phys. 1975, 62, p. 2995-3001.

162. Bade D., Parak F. Investigation of the Electronic Term Scheme of Deoxygenated Human Haemoglobin by a Least Squares Fit Procedure Using Simultaneously Magnetic Susceptibility and Mössbauer Data. Biophys. Struct. Mechanism. 1976, 2, p. 219-231.

163. Huynh B.H., Papaefthymiou G.C., Yen C.S., Groves J.L., Wu C.S. Comparison Study of Ferrous Ions in Deoxygenated HbA and Its Isolated Subunits. Biochem. Biophys. Res. Communs. 1974, 60, p. 1295-1301.

164. Chow Y.W., Mukerji A. Mössbauer Studies of Anhydrous Hemoglobin and Its Subunits. Biochem. Biophys. Res. Communs. 1975, 62, p. 989-996.

165. Tsai Т.Е. Groves J.L., Wu C.S. Electronic Structure of Iron-Dioxygen Bond in Oxy-HbA and Its Isolated Oxy-oc and Oxy-ß Chains. J. Chem. Phys. 1981, 74, p. 4306 4314.

166. Boso В., Debrunner P.G., Wagner G.C., Inubushi T. High-Field, Variable-Temperature Mössbauer Effect Measurements on Oxyhemeproteins. Biochim. Biophys. Acta. 1984, 791, p. 244-251.

167. Hoy G.R., Cook D.C., Berger R.L., Friedman F.K. Mössbauer Spectroscopic Studies of Hemoglobin and Its Isolated Subunits. Biophys. J. 1986, 49, p. 1009-1015.

168. Lang G., Spartalian K. Role of Oxygen Motion in the Temperature Dependence of AE in Oxyhemoglobin and Model Compounds. In: Mössbauer Effect Methodology. 1976, v. 10. -P. 169-181.

169. Merli A., Ortalli I., Papotti E., Rossi G.L. Mössbauer Spectra of Deoxygenated Hemoglobin in R and T States. J. de Phys. 1976, 37, p. C6-181-C6-183.

170. Balko В., Bucci E., Berger R.L., Swarzendruber L.J., Montemarano J.X. Iron Electronic Structure in Oxyhemoglobin and Carboxypeptidase Digested Derivatives. J. Biochem. Biophys. Methods. 1984, 10, p. 55-64.

171. Guillochon D., Vijayalakshmi M.W., Thiam-Sow A., Thomas D., Chevalier A. Effect of Glutaraldehyde on Hemoglobin: Functional Aspects and Mössbauer Parameters. Biochem. Cell Biol. 1986, 64, p. 29-37.

172. Ohba Y. Unstable Hemoglobins. Hemoglobin. 1990, 14, p. 353-388.

173. Наследственные анемии и гемоглобинопатии. М.: Медицина, 1983. 335 с.

174. Swerdlow Р.Н., Bertles J.F., Chow Y.W., Howes R.H., Papaefthymiou G.C., Yen C.S., Wu C.S. Mössbauer Studies of Sickle Cell Disease. Bull. Am. Phys. Soc. 1971,16, p. 641.

175. Chow Y.W., Bertles J.F., Howes R.H., Papaefthymiou G.C., Swerdlow P.H., Yen C.S., Wu

176. C.S. Mössbauer Measurements of Hemoglobin Structure. Bull. Am. Phys. Soc. 1971, 16, p. 641.

177. Yen C.S., Groves J.L., Papaefthymiou G.C., Huynh B.H., Swerdlow P.H., Wu C.S. Mössbauer Studies in Lyophilized Deoxy Sickle Cell Hemoglobin. Bull. Am. Phys. Soc. 1973, 18, p. 670-671.

178. Yen C.S., Huynh B.H., Papaefthymiou G.C., Swerdlow P.H., Groves J.L., Wu C.S., Bertles J.F. Mössbauer Studies of Fe2+ in Aggregated and Anhydrated Sickle Cell Hemoglobin. Biochim. Biophys. Acta. 1976, 453, p. 233-239.

179. Wilson J.M. Phillips T.J. The Angular Dependence of the Mössbauer Spectrum of Sickle Cell Hemoglobin. Ball. Am. Phys. Soc. 1979, 24, p. 27-28.

180. Winterhalter K.H. Di Iorio E.E., Beetlestone J.G. et al. The Electronic Structure of the Haem Iron in Haemoglobin Zurich ß63 his^arg. J. Mol. Biol. 1972, 70, p. 665-674.

181. Bauminger E.R., Ofer S. Mössbauer Studies of Diseased Blood. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Proc. Indian Natl. Sei. Academy New Delhi: Indian National Science Academy, 1982.-P. 61-71.

182. Ding X.Q., Hsia Y.F., Shi S.Y., Liu R.C., Wang S.X., Wang H.B., Chen Y., Chen P.Z., Liu Y.T. Investigation of Some Anomalous Hemoglobins. Hyperfine Interact. 1988, 42, p. 893896.

183. Xuanhui G., Nanming Zh., Xiufang Zh., Naifei G., Youwen H., Rongxin W. Study on Mössbauer Spectra of Hemoglobin in Thalassemia. Hyperfine Interact. 1988, 42, p. 897-900.

184. Loew G.H., Kirchner R.F. Semiempirical Calculations of Model Deoxyheme. Variation of Calculated Electromagnetic Properties with Electronic Configuration and Distance of Iron from the Plane. Biophys. J. 1978, 22, p. 179-189.

185. Rohmer M.-M., Dedieu A., Veillard A. Structure and Properties of a Model Deoxyhem. An Ab Initio SCF Calculation. Chem. Phys. 1983, 77, p. 449-462.

186. Loew G.H., Kirchner R.F. Electronic Structure and Electric Field Gradients in Oxyhemoglobin and Cytochrome P-450 Model Compounds. J. Am. Chem. Soc. 1975, 97, p. 7388-7390.

187. Kirchner R.F., Loew G.H. Semiempirical Calculations of Model Oxyheme: Variation of Calculated Electromagnetic Properties with Electronic Configuration and Oxygen Geometry. J. Am. Chem. Soc. 1977, 99, p. 4639-4647.

188. Loew G.H., Kirchner R.F. Binding of o2, NO, and CO to Model Active Sites in Ferrous Heme Proteins: Ligand Geometry, Electronic Structure, and Quadrupole Splittings. Int. J. Quantum Chem.: Quant. Biol. Symp. 1978, 5, p. 403-415.

189. Herman Z.S., Loew G.H. A Theoretical Investigation of the Magnetic and Ground-State Properties of Model Oxyhemoglobin Complexes. J. Am. Chem. Soc. 1980,102, p. 1815-1821.

190. Harrison P.M. Ferritin: An Iron Storage Molecule. Semin. Hematol. 1977,14, p. 55-70.

191. Харрисон П.М., Хой Т.Г. Ферритин. В кн.: Неорганическая биохимия. Ред. Эйхгорн Г. М.: Мир, 1978. - Т. 1. - С. 300-330.

192. Уэбб Дж. Многоядерные железосодержащие белки. В кн.: Методы и достижения бионеорганической химии. Ред. МакОлифф К. -М.: Мир, 1978. С. 332-374.

193. Munro Н.М., Linder М.С. Ferritin Structure, Biosynthesis and Role in Iron Metabolism. Physiol. Rev. 1978, 58, p. 317-378.

194. Theil E.C. Ferritin: Structure, Function, and regulation. In: Advances in Inorganic Biochemistry. Eds. Theil E.C., Eichhorn G.L., Marzilli L.G. New York: Elsevier Science Publishers, 1983. - P. 1-38.

195. Yoshino Y., Shinjo S. Shimada K., Hirai Y., Hisayasu S., Orimo H. Chemistry and Function of Ferritin and Hemosiderin. Acta Haematol. Jpn. 1986, 49, p. 1642-1649.

196. Theil E.C. Fe(III) Clusters on Ferritin Protein Coats and Other Aspects of Iron Core Formation. In: ASC Symp. Ser. № 372 Metal Clusters in Proteins. Ed. Que L. - New York, American Chemical Society, 1988. - P. 179-195.

197. МецлерД. Биохимия. -M.: Мир, 1980.-Т. 1.-С. 114.

198. Towe К.М. Structural Distinction Between Ferritin and Iron-Dextran (Imferon). An Electron Diffraction Comparison. J. Biol. Chem. 1981, 256, p. 9377-9378.

199. Sayers D.E., Theil E.C., Rennick F.J. A Distinct Environment for Iron(III) in the Complex with Horse Spleen Apoferritin Observed by X-Ray Absorption Spectroscopy. J. Biol. Chem. 1983,258, p. 14076-14079.

200. Mann S., Bannister J.V., Williams R.J.P. Structure and Composition of Ferritin Cores Isolated from Human Spleen, Limpet (Patella vulgata) Hemolymph and Bacterial (Pseudomonas aeruginosa) Cells. J. Mol. Biol. 1986,188, p. 225-232.

201. Ward R.J., O'Connell M.J., Mann S., Wade V., Dickson D.P.E., Reid N., Bomford A., Peters

202. T.J. Heterogeneity of the Iron Cores in Hepatic Haemosiderins from Primary and Secondary Haemochromatosis. Biochem. Soc. Trans. 1988,16, p. 830-831.

203. St. Pierre T.G., Tran K.C., Webb J., Macey D.J., Heywood B.R., Sparks N.H., Wade V.J., Mann S., Pootrakul P. Organ-Specific Crystalline Structures of Ferritin Cores in p~ Thalassemia/Hemoglobin E. Biol. Metals. 1991, 4, p. 162-165.

204. Bell S.H., Weir M.P., Dickson D.P.E., Gibson J.F., Sharp G.A., Peters T.J. Mossbauer Spectroscopic Studies of Human Haemosiderin and Ferritin. Biochim. Biophys. Acta. 1984, 787, p. 227-236.

205. St. Pierre T.G., Jones D.H., Dickson D.P.E. The Behaviour of Superparamagnetic Small Particles in Applied Magnetic Fields: A Mossbauer Spectroscopic Study of Ferritin and Haemosiderin. J. Mag. Mag. Mat. 1987, 69, p. 276-284.

206. Williams J.M., Andrews S.C., Treffry A., Harrison P.M. The Relationship Between Ferritin and Haemosiderin. Hyperfine Interact. 1986, 29, p. 1447-1450.

207. Andrews S.C., Brady M.C., Treffry A., Williams J.M., Mann S., Cleton M.I., de Bruijn W., Harrison P.M. Studies on Haemosiderin and Ferritin from Iron-Loaded Rat Liver. Biol Metals. 1988, 1, p. 33-42.

208. St. Pierre T.G., Bell S.H., Dickson D.P.E., Mann S„ Webb J., Moore G.R., Williams R.J.P. Mossbauer Spectroscopic Studies of the Cores of Human, Limpet and Bacterial Ferritins. Biochim. Biophys. Acta. 1986, 870, p. 127-134.

209. St. Pierre T.G., Dickson D.P.E., Webb J., Kim K.S., Macey D.J., Mann S. Some Magnetic Properties of the Cores of Various Ferritins. Hyperfine Interact. 1986, 29, p. 1427-1430.

210. Mann S., Wade V.J., Dickson D.P.E., Reid N.M.K., Ward R.J., O'Connell M., Peters T.J. Structural Specificity of Haemosiderin Iron Cores in Iron-Overload Diseases. FEBS Lett.1988, 234, p. 69-72.

211. Н. Springer-Verlag: Tokyo, 1991. - P. 291-295.

212. St. Pierre T.G., Tran K.C., Webb J., Macey D.J., Pootrakul P., Dickson D.P.E. Core Structures of Haemosiderins Depositedin Various Organs in P -Thai assaemi a/I laemoglobin E Disease. Hyperfine Interact. 1992, 71, p. 1279-1282.

213. Marshall P.R., Rutherford D. Physical Investigations on Colloidal Iron-Dextran Complexes. J. Colloid Interface Sci. 1971, 37, p. 39CM02.

214. Berg K.A., Bowen L.H., Hedges S.W., Bereman R.D., Vance C.T. Identification of Ferrihydrite in Polysaccharide Iron Complex by Mossbauer Spectroscopy and X -Ray Diffraction. J. Inorg. Biochem. 1984, 22, p. 125-135.

215. Сое E.M., Bowen L.H., Speer J.A., Wang Z., Sayers D.E., Bereman R.D. The Recharacterization of a Polysaccharide Iron Complex (Niferex). J. Inorg. Biochem. 1995, 58, p. 269-278.

216. Хорст А. Молекулярные основы патогенеза болезней. М.: Медицина, 1982. - 454 с.

217. Паркер Р., Смит П., Тейлор Д. Основы ядерной медицины. М.: Энергоиздат, 1981. -303 с.

218. Dickson D.P.E., Johnson С.Е. Physiological and Medical Applications. In: Applications of Mossbauer Spectroscopy. Ed. Cohen P.L. New York: Academic Press, 1980, v. 2. - P. 209248.

219. Мессбауэровская спектроскопия. Необычные применения метода. Ред. Гонзер У. М.: Мир, 1983.-С. 226-228.

220. Ortalli I. La Spettroscopia Mossbauer in Biologia e Medicina. G. di Fis. 1982, 23, № 4, p. 283-288.

221. Минц P.И., Оштрах М.И. Изучение патологических состояний организма методом ядерной гамма-резонансной (мессбауэровской) спектроскопии. Арх. патологии. 1986, 48, № 11, с. 82-87.

222. Минц Р.И., Оштрах М.И. Изменение биосинтеза гемоглобина и ферритина при лейкозах по данным мессбауэровской спектроскопии. Эксперим. онкология. 1987, 9, № 1, с. 53-57.

223. Oshtrakh M.I., Semionkin Y.A. Applications of the Mössbauer Effect in Medical-Biological Research. Eur. J. Nucl. Med. 1989,15, № 8, p. 569.

224. Оштрах М.И., Семёнкин B.A. Биомедицинское применение гамма-резонансной (мессбауэровской) спектроскопии. В кн.: Материалы Первой Республиканской конференции "Новые физические методы в медицине". Ворошиловград, 1990. - С. 41-42.

225. Оштрах М.И. Перспективы биомедицинского применения мессбауэровской спектроскопии. В кн.: Тезисы докл. IX юбилейной научно-практической конференции Уральского политехнического института. Свердловск: УПИ, 1990. - С. 40.

226. Oshtrakh M.I. Biomedical Applications of the Mössbauer Effect. In: Latin-American Conf. Appl. Mössbauer Effect. Book of Abstracts. Havana, 1990. - № 7.2.

227. Oshtrakh M.I. Application of the Mössbauer Effect in Biomedical Research. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Book of Abstracts. Nanjing, 1991. -№ 12.31.

228. Oshtrakh M.I. Mössbauer Effect in Biomedical Research. In: World Congress on Medical Physics and Biomedical Engineering. Digest of Papers. Kyoto, 1991. - № PP-1-2-07.

229. Oshtrakh M.I. Biomedical Applications of Mössbauer Effect. Hyperjine Interact. 1991, 66, p. 127-139.

230. Oshtrakh M.I. Mössbauer Spectroscopy: Application in Biomedical Research. In: World Congress on Medical Physics and Biomedical Engineering. Book of Abstracts. Rio de Janeiro, 1994.-№01121.

231. Oshtrakh M.I. Mössbauer Effect in Biomedical Research: Variations of Quadrupole Splitting in Relation to the Qualitative Changes of Biomolecules. In: XHIth Int. Symp. Nuclear Quadrupole Interact. Abstracts. Providence, 1995. - P. 240-241.

232. Oshtrakh M.I. New Horizons in Nuclear Medicine: Study of Molecular Nature of Diseases by Mössbauer Spectroscopy. Medical & Biol. Engin. & Сотр. 1997, 35, Suppl., Pt. 2, p. 817.

233. Оштрах М.И. Мессбауэровская спектроскопия в биомедицинских исследованиях. В кн.: Медицинская физика 97. Новые технологии в радиационной онкологии. Тезисы докл. - Обнинск, 1997. - С. 75-76.

234. Oshtrakh M.I. Mössbauer Spectroscopy of Iron Containing Biomolecules and Model Compounds in Biomedical Research. In: XXIV Eur. Congress on Molecular Spectroscopy. Abstracts. Prague, 1998. - P. 282.

235. Oshtrakh M.I. Mössbauer Spectroscopy of Iron Containing Biomolecules and Model Compounds in Biomedical Research. J. Mol. Struct. 1999, 480-481, 109-120.

236. Oshtrakh M.I. Mössbauer Spectroscopy in Biomedical Research. Medical. & Biol. Engin. & Compt. 1999, 37, Suppl. 2, Pt. 1, 610-611.

237. Гарибов Р.Э., Русских E.B., Храпов B.B. у-Резонансная спектроскопия взаимодействия гидразина и метилгидразина с оксигемоглобином. ДАН СССР. 1979, 245, № 1, с. 238241.

238. Гарибов Р.Э., Храпов В.В., Русских Е.В. у-Резонансная спектроскопия взаимодействия фенилгидразина с оксигемоглобином. ДАН СССР. 1980, 252, № 3, с. 739—743.

239. Девятков Н.Д., Диденко Н.П., Зеленцов В.И., Золотов С.В., Царик В.Ф., Ча В.А. Резонансное взаимодействие сверхвысокочастотного излучения миллиметрового диапазона малой интенсивности с гемоглобином. Радиобиология. 1983, 23, вып. 1, с. 80-83.

240. Kellershohn С., Rimbert J.N., Chevalier А., Hubert С. Comparative Study of Oxyhemoglobin Radiolysis and Thermolysis by Mössbauer Spectroscopy. J. de Phys. 1976, 37, p. C6-185-C6-189.

241. Chevalier A., Kellershohn С., Rimbert J.N. X-Irradiation Effect on Human Red Cells: Hemoglobin Study by Mössbauer Spectrometry. Rad. Res. 1983, 94, p. 51-65.

242. Irkaev S.M., Kupriyanov V.V., Semionkin V.A. Method of Registration of Nuclear y

243. Resonance. British Patent No 10745, 1987.

244. Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Методика мессбауэровского исследования трансформации электронной структуры ~?Fe в гемоглобине. В кн.: Физические методы исследования твердого тела. Издательство УПИ: Свердловск, 1982. - Вып. 4, с. 66-72.

245. Stevens J.G., Stevens V. Mossbauer Effect Data Index. New York: Plenum, 1976. - 403 p.

246. Макаров В.А., Пузей И.М. Исследование атомной корреляции в железоникелевых инварах о помощью эффекта Мёссбауэра. ФММ. 1974, 38, № 1, с. 161-168.

247. Бухаленков В.В., Проскурин В.Ю. Природа и способы оценки асимметрии мессбауэровских спектров в инварных ЕЦК железо-никелевых сплавах. Деп. в ВИНИТИ, 1980. № 1415-80Деп. - 41 с.

248. Светлов М.Н., Кочерга Ю.П. Автоматизированный спектрометр угловых корреляций электронно-позитронной аннигиляции с программируемым алгоритмом многократного повторения. ПТЭ. 1980, № 1, с. 52-56.

249. Kirkegaard P.J., Mogensen О. PAACFIT: A Program for Analysing Positron Annihilation Angular Correlation Spectra. Rep. RISO-M- 1615. Riso. Roskidle 1973, 23 p.

250. Kirkegaard P.J., Eldrup M. Positronfit Extended: A New Version of a Programme for Analyzing Positron Life-Time Spectra. Comput. Phys. Communs. 1974, 7, p. 401—408.

251. Козловская JI.В., Мартынова М.А. Учебное пособие по клиническим лабораторным методам исследования. М.: Медицина, 1975.

252. Козлов А.А., Берковский АЛ., Смирнова И.Л., Еорбунова Н.А., Балакина Т.А. Метод приготовления гемоглобина. Авторское свидетельство 1205910 А, 1985.

253. Sehgal H.L., Sehgal L.R., Rosen A.L., De Woskin R., Gould S.A., Moss G.S. Sensitivity of the IL 282 Co-Oxymeter to Low Hemoglobin Concentrations and High Proportions of Methemoglobin. Clin. Chem. 1980, 26, p. 362-364.

254. Козлов A.A., Берковский А.Л. Способ получения гемоглобина. Авторское свидетельство 1476646, 1989.

255. Ажигирова М.А., Вязова Е.П., Вашкевич M.F., Литвиненко Ю.А. Способ получения искусственного переносчика кислорода на основе химически модифицированного гемоглобина. Авторское свидетельство 321561, 1990.

256. Ажигирова М.А., Вязова Е.П., Вашкевич M.F. Биохимические свойства внутримолекулярно сшитого гемоглобина. Бюл. эксперим. биол. и медицины 1988, № 9, с. 302-304.

257. Вязова Е.П., Ажигирова М.А., Фетисова Л.В. Структурно-функциональная гетерогенность искусственного переносчика кислорода на основе гемоглобина. Бюл.эксперим. биол. и медицины 1990, № 3, с. 254-257.

258. Zerner М. Gouterman М. Porphyrins IV. Extended Huckel Calculations on Transition Metal Complexes. Theoret. Chim. Acta. 1966, 4, p. 44-63.

259. Case D.A., Huynh B.H., Karplus M. Binding of Oxygen and Carbon Monoxide to

260. Hemoglobin. An Analysis of the Ground and Excited States. J. Am. Chem. Soc. 1979, 101, p. 4433^453.

261. Хлесков В.И., Коньков К.А. Программа "IEHM" для квантово-химических расчетов электронной структуры больших молекул расширенным методом Хюккеля с самосогласованием по зарядам в базисе, включающем до 240 АО. Деп. в ВИНИТИ, 1982, №2757-82Деп.-47 с.

262. Хлесков В.И. Использование метода принудительного заселения d-орбиталей для устранения осцилляций в процессе самосогласования по зарядам. Ж. струк. химии. 1986, 27, №4, с. 172-173.

263. Бурыкин Б.Н., Хлесков В.И. Комплекс подпрограмм для расчета параметров мессбауэровского спектра 37Fe. Деп. в ВИНИТИ, 1986, № 1799-86Деп. 45 с.

264. Trautwein A., Zimmerman R., Hams F.E. Molecular Structure, Quadrupole Splitting, and Magnetic Susceptibility of Iron in Deoxygenated Myoglobin and Hemoglobin. Theoret. Chim. Acta. 1975, 37, p. 89-104.

265. Mossbauer Isomer Shifts. Eds. Shenoy G.K., Wagner F.E. North-Holland Publishing Company, 1978.-921 p.

266. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Influence of Molecular Structure of Normal Hemoglobins on Mossbauer Spectra Parameters. In: Int. Conf. Appl. Mossbauer Effect. Abstracts. Alma-Ata: Nauka, 1983.-P. 99.

267. Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Исследование нормальных фетального и взрослого гемоглобинов человека методом мессбауэровской спектроскопии. Молекулярн. биология. 1985, 19, № 5, с. 1310-1320.

268. Oshtrakh M.I. Mossbauer Spectroscopy in the Study of the Relationship of the Iron Electronic Structure and Stereochemistry in Heme Proteins and Model Compounds. In: 10th International Biophysics Congress. Abstracts. Vancouver, 1990. - P. 557.

269. Oshtrakh M.I. The Features of Mossbauer Spectra of Hemoglobin in Relation to the Quadrupole Splitting and Heme Iron Stereochemistry. In: XIV Int. Symp. on Nuclear Quadrupole Interactions. Abstracts. Pisa, 1997. - P. 41^12.

270. Oshtrakh M.I. Variations of the Heme Iron Electronic Structure and Stereochemistry in Relation to the Features of Mossbauer Spectra of Hemoglobin. J. Inorg. Biochem. 1997, 67, p. 133.

271. Oshtrakh M.I. The Features of Mossbauer Spectra of Hemoglobin in Relation to the Quadrupole Splitting and Heme Iron Stereochemistry. Z. Naturforsch. 1998, 53a, p. 608-614.

272. Kent T., Spartalian K., Lang G., Yonetani T. Mossbauer Investigation of Deoxymyoglobin in a High Magnetic Field. Orientation of the Electric Field Gradient and Magnetic Tensors. Biochim. Biophys. Acta. 1977, 490, p. 331-340.

273. Kent T., Spartalian K., Lang G. et al. High Magnetic Field Mossbauer Studies of Deoxymyoglobin, Deoxyhemoglobin, and Synthetic Analogues. Biochim. Biophys. Acta. 1979, 580, p. 245-258.

274. Kent T., Spartalian K., Lang G. High Magnetic Field Mossbauer Studies of Deoxymyoglobin, Deoxyhemoglobin, and Synthetic Analogues: Theoretical Interpretations. J. Chem. Phys. 1979. 71, p. 4899^1908.

275. Bianconi A., Congiu-Castellano A., DeH'Ariccia M., Giovannelli A., Durham P.J., Burrattini E., Barteri M. XANES Study of Iron Displacement in the Haem of Myoglobin. FEBS Letters. 1984,178, p. 165-170.

276. Bacci M., Cerdonio M., Vitale S. Ground and Low Lying Electronic States of Oxyhemoglobin from Temperature Dependent Mossbauer and Susceptibility Data. Biophys. Chem. 1979, 10, p. 113-117.

277. Trautwein A., Eicher H., Mayer A. et al. Modification of the Electronic Structure of Ferrous Iron in Hemoglobin by Ligandation and by Alterations of the Protein Structure Inferred from Mossbauer Measurements. J. Chem. Phys. 1970, 53, p. 963-967.

278. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Burykin B.N., Khleskov V.I. Interpretation of Mossbauer

279. Spectra of Deoxyhemoglobin Under the Aspect of Fe(II) Electronic Structure Non-Equivalence in Different Subunits. In: Int. Conf. Appl. Mossbauer Effect. Abstract Book. -Melbourne, 1987.-№7.20.

280. Семёнкин В.А., Оштрах М.И. Форма линий гамма-резонансного поглощения дезокси-и оксигемоглобина. В кн.: Тезисы докладов I Всесоюзного биофизического съезда. -М.: Наука, 1982, т. 1.-е. 28.

281. Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Исследование формы линий у-резонансного поглощения в дезокси- и оксигемоглобине. Биофизика. 1983, 28, № 1, с. 128—129.

282. Spartalian К., Lang G., Collman J.P., Gagne R.R., Reed С.A. Mossbauer Spectroscopy of Hemoglobin Model Compounds: Evidence for Conformational Excitation. J. Chem. Phys. 1975, 63, p. 5375-5382.

283. Collman J.P., Halbert T.R., Lang G., Robinson W.T. "Picket Fence Porphyrins". Synthetic Models for Oxygen Binding Hemoproteins. J. Am. Chem. Soc. 1975, 97, p. 1427-1439.

284. Spartalian K., Lang G. Conformational Changes in Heme Proteins and Model Compounds. J. dePhys. 1976, 37, p. C6-195-C6-197.

285. Lang G., Spartalian K. Role of Oxygen Motion in the Temperature Dependence of AE in Oxyhemoglobin and Model Compounds. In: Mossbauer Effect Methodology. 1976, v. 10. -P. 169-181.

286. Cianchi L., Pieralli F., Del Giallo F., Mancini M., Spina G., Fiesoli L. Interpretation of the Mossbauer Spectra of Oxyhemoglobin in Terms of a Low Lying Excited State. Phys. Letters. 1984,100A, p. 57-63.

287. Montiel-Montoya R., Bill E., Trautwein A., Winkler H., Ricard L., Schappacher M., Weiss R. Evidence for Dynamic Behavior of O2 in Oxy-Heme Model Compounds. In: Int. Conf. Appl. Mossbauer Effect. Abstracts. Leuven, 1985. - № 10.12.

288. Montiel-Montoya R., Bill E., Trautwein A., Winkler H., Ricard L., Schappacher M., Weiss R. Evidence for Dynamic Behavior of O2 in Oxy-Heme Model Compounds. Hyperfine Interact. 1986, 29, p. 1411-1414.

289. Prusakov V.E., Stukan R.A., V.I.Gol'danskii. Mössbauer Spectroscopy of Oxygenated Haemoglobins. Biomed. Sei. 1991, 2, p. 127-134.

290. Oshtrakh M.I. Comparison of Human Oxyhemoglobin in Lyophilized Form, Red Blood Cells, and Concentrated Solution: the Features of Mössbauer Spectra and Heme Iron Stereochemistry. J. Inorg. Biochem. 1994, 56, p. 221-231.

291. Oshtrakh M.I. Mössbauer Hyperfme Parameters and Absorption Line Shape in Relation to the Heme Iron Stereochemistry in Some Pluman Hemoglobins. J. Inorg. Biochem. 1995, 59, p. 487.

292. Oshtrakh M.I. Iron-Oxygen Bond in Hemoglobin, Heme Iron Stereochemistry and the Features of Mössbauer Spectra. In: XII-th Conf. "Physical Methods in Coordination and Supramolecular Chemistry". Abstracts. Chisinau, 1996. - P. 36.

293. Oshtrakh M.I. The Relationship of the Heme Iron Stereochemistry, Iron-Oxygen Bond and the Features of Mössbauer Spectra of Oxyhemoglobin. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Book of Abstracts. Rio de Janeiro, 1997. - TH.T2.P03.

294. Bacci M. Spectroscopic and Structural Properties of Metalloproteins. Riv. Nuovo Cim. 1982, 5, p. 1-45.

295. Ионов С.П., Еаврилов Б.Н. Квантовохимические расчеты параметров мессбауэровских спектров железопорфиринов. Ж. физ. хим. 1980, 54, № 11, с. 2721-2738.

296. Dwivedi A., Pederson Т., Debrunner P.G. Recoilless Fraction of Iron Proteins in Frozen Solution. J. de Phys. 1979, 40, p. C2-531-C2-533.

297. Parak F. Determination of the Static and Dynamic Structure of Biomolecules. J. de Phys. 1980. 41, p. C1-71-C1-78.

298. Keller H., Debrunner P.G. Evidence for Conformational and Diffusional Mean Square Displacements in Frozen Aqueous Solution of Oxymyoglobin. Phys. Rev. Letters. 1980, 45, p. 68-71.

299. Parak F., Fink P., Mayo K.H. Studies of Dynamics of Hemoglobins by Mössbauer Spectroscopy. Biophys. Struct. Mechanism. 1980, 6, Suppl., p. 51.

300. Parak F. The 57Fe Nucleus Labels Structural Dynamics of Hemoglobin. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Abstracts. Jaipur, 1981. - P. 233.

301. Parak F., Frolov E.N., Mössbauer R.L., Goldanskii V.l. Dynamics of Metmyoglobin Crystals1.vestigated by Nuclear Gamma Resonance Absorption. J. Mol. Biol. 1981,145, p. 825-833.

302. Mayo K.H., Parak F., Mössbauer R.L. Observation of Elastic and Quasi-Elastic Nuclear Gamma-Resonance Absorption in Hemoglobin Crystals. Phys. Letters. 1981, 82A, № 9, p. 468-470.

303. Parak F., Fink P., Kucheida D., Mössbauer R.L. Fluctuations between Conformational Substates in Deoxygenated Myoglobin. Hyperflne Interact. 1981, 10, p. 1075-1077.

304. Parak F., Mayo K.H., Kucheida D. New Aspects on the Dynamics of Hemoglobins. Biophys. Struct. Mechanism. 1981, 7, № 4, p. 274.

305. Bauminger E.R., Cohen S.G., Nowik I. et al. Aspects of the Dynamics of Iron Atoms in Protein Crystals. In: Proc. Indian Natl. Sei. Academy, Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. -New Delhi, 1982. P. 640-644.

306. Ofer S., Bauminger E.R., Cohen S.G., Nowik I. Dynamics of Iron in Crystals of Ferritin and in Crystals of Myoglobin. In: Proc. 6th Int. Conf Struct. Funct. Iron Storage Transp. Proteins. Elsevier Science Publishers B.V., 1983. - P. 59-62.

307. Parak F., Knapp E.W., Kucheida D. Protein Dynamics. Mössbauer Spectroscopy on Deoxymyoglobin Crystals. J. Mol. Biol. 1982, 161, p. 177-194.

308. Bauminger E.R., Cohen S.G., Nowik I. et al. Dynamics of Heme Iron in Crystals of Metmyoglobin and Deoxymyoglobin. Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1983, 80, p. 736-740.

309. Mayo K.H., Kucheida D., Parak F., Chien J.C.W. Structural Dynamics of Human Deoxyhemoglobin and Hemochrome Investigated by Nuclear Resonance Absorption (Mössbauer) Spectroscopy. Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1983, 80, p. 5294-5296.

310. Ванин А.Ф., Коваленко O.A., Кубрина JI.H., Прусаков В.Е., Стукан P.A., Тарасова Н.И. О соотношении свободного и депонированного железа в тканях животных. Биофизика. 1982, 27, №5, с. 804-808.

311. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Burykin В.Н., Khleskov V.l. Interpretation of Mössbauer Spectra of Deoxyhemoglobin Taking into Account the Non-Equivalence of the Fe2+ Electronic Structure in Different Subunits. Mol. Phys. 1989, 66, p. 531-535.

312. Бурыкин Б.Н., Хлесков В.И., Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Электронная структура активного центра в неэквивалентных субъединицах дезоксигемоглобина и в дезоксимиоглобине и параметры мессбауэровских спектров. Деп. в ВИНИТИ, 1987,341.В87. 31 с.

313. Сорреу М., Dasgupta S., Spiro T.G. Resonance Raman Spectroscopic Evidence that Carp Deoxyhemoglobin Remains in a T -Like Quaternary Structure at High pH: Implications for Cooperativity .Biochemistry. 1986, 25, p. 1940-1944.

314. Maeda Y., Harami Т., Trautwein A., Gonser U. Orientation of the EFG Tensor with Respect to the Heme Group of Deoxymyoglobin. Z. Naturforsch. 1976, 31b, p. 487-490.

315. Olson J.S., Mathews A.J., Rohlfs R.J., Springer B.A., Egeberg K.D., Sligar S.G., Tame J., Renaud J.-P., Nagai K. The Role of the Distal Histidine in Myoglobin and Haemoglobin. Nature 1988, 336, № 6196, p. 265-266.

316. Edelstein S.J. Extensions of the Allosteric Model for Hemoglobin. II. Consequences of Functional Nonequivalence of a and ß Chains. Biochemistry. 1974, 13, p. 4998-5002.

317. Weber G. Asymmetric Ligand Binding by Haemoglobin. Nature. 1982, 300, № 5893, p. 603607.

318. Scheidt W.R., Reed C.A. Spin State/Stereochemical Relationships in Iron Porphyrins: Implications for the Hemoproteins. Chem. Rev. 1981, 81, p. 543-555.

319. Pauling L. Nature of the Iron-Oxygen Bond in Oxyhaemoglobin. Nature 1964, 203, p. 182— 183.

320. Olafson B.D., Goddard W.A., III. Ozone Model for Bonding of an O2 to Heme in Oxyhaemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1975, 72, p. 2335-2339.

321. Olafson B.D., Goddard W.A., III. Molecular Description of Dioxygen Bonding in Hemoglobin. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1977, 74, p. 1315-1319.

322. Goddard W.A., III, Olafson B.D. Theoretical Studies of the Bonding of 02 to Hemoglobin; Implications for Cooperativity. In: Biochemical and Clinical Aspects of Oxygen. Ed. Caughey W.S. Academic Press, 1979. - P. 87-123.

323. Goddard W.A., III, Olafson B.D. Theoretical Studies of Oxygen Binding. Ann. N. Y. Acad. Sci. 1981, 367, p. 419^133.

324. Olafson B.D., Goddard W.A., III. The Electronic Spectra of Hb, Hb02, and HbCO. In: Hemoglobin and Oxygen Binding. Ed. Ho C. Elsevier North Holland, 1982. - P. 83-89.

325. Huynh B.H., Case D.A., Karplus M. Nature of the Iron-Oxygen Bond in Oxyhemoglobin. J. Am. Chem. Soc. 1977, 99, p. 6103-6105.

326. Yamamoto S., Kashiwagi H. CASSCF Study on the Fe-02 Bond in a Dioxygen Heme Complex. Chem. Phys. Lett. 1989, 161, p. 85-89.

327. Harcourt R.D. Comment on a CASSCF Study of the Fe-02 Bond in a Dioxygen Heme Complex. Chem. Phys. Lett. 1990, 167, p. 374-377.

328. Yamamoto S., Kashiwagi H. CASSCF Calculation on Dioxygen Heme Complex with Extended Basis Set. Chem. Phys. Lett. 1993, 205, p. 306-312.

329. Zerner M., Gouterman M., Kobayashi H. Porphyrins. VIII. Extended Huckel Calculations on Iron Complexes. Theoret. Chim. Acta. 1966, 6, p. 363-400.

330. Halton M.P. SCC-EH-MO Calculations on the Bonding and Electric Field Gradient in Oxyhemoglobin and Other Haem Derivatives. Theoret. Chim. Acta. 1972, 24, p. 89-98.

331. Halton M.P. MO Calculations on Monomeric Oxygen Adduct Formation with Iron and Cobalt Porphyrins. Inorg. Chim. Acta. 1974, 8, p. 131-136.

332. Dedieu A., Rohmer M.-M., Benard M., Veillard A. Oxygen Binding to the Iron Porphyrins. An Ab Initio Calculations. J. Am. Chem. Soc. 1976, 98, p. 3717-3718.

333. Seno Y., Otsuka J., Matsuoka O., Fuchikami N. Heitler-London Calculation on the Bonding of Oxygen to Hemoglobin. III. Singlet States in the Case of O-O Axis Inclined to Heme Plane. J. Phys. Soc. Japan. 1976, 41, p. 977-983.

334. Harcourt R.D. Valence Formulas for the Fe(II)02 Linkage of Oxyhemoglobin and Cytochrome P-450-Dependent Mono-Oxygenases. Int. J. Quantum Chem., Quantum Biol. Symp. 1977, 4, p. 143-153.

335. Seno Y., Otsuka J. Electronic Aspects of the Heme. Adv. in Biophys. 1978,11, p. 13-49.

336. Case D.A., Huynh B.H., Karplus M. Binding of Oxygen and Carbon Monoxide to Hemoglobin. An Analysis of the Ground and Excited States. J. Am. Chem. Soc. 1979, 101, p. 4433-4453.

337. Sabelli N.H., Melendres C.A. Comparative Semiempirical Study of Oxygen Binding to Model Iron Complexes of Phtalocyanine and Porphyrin. J. Phys. Chem. 1982, 86, p. 4342-4346.

338. Nozawa Т., Hatano M., Nagashima U., Ohara S., Kashiwagi H. Electronic States of Dioxygen Heme Complex Revealed from ab Initio LCAO-SCF-MO Calculations. Bull. Chem. Soc. Japan 1983,56,1721-1727.

339. Reinisch L., Heidemeier J., Parak F. Determination of the Second Order Doppler Shift of Iron in Myoglobin by Mossbauer Spectroscopy. Eur. Biophys. J. 1985,12, p. 167-172.

340. Moss G.S., Gould S.A., Sehgal L.R., Rosen A.L. Hemoglobin Solution From Tetramer to Polymer. Surgery, 1984, 95, p. 249-255.

341. Blood Substitutes, Present and Future Perspectives. Tsuchida, E., ed. Elsevier, Amsterdam, New York. 1998, 456 p.

342. Benesh R.E., Benesh R., Renthal R.D., Maeda N. Affinity Labeling of the Polyphosphate Binding Site of Hemoglobin. Biochemistry 1972, 11, p. 3576-3582.

343. Sehgal L.R., Rosen A.L., Noud G., Sehgal H.L., Gould S.A., Dewaskin R., Rice C.L., Moss G.S. Large-Volume Preparation of Pyridoxylated Hemoglobin with High P50. J. Surg. Res. 1981,30, p. 14-20.

344. Sehgal L.R., Rosen A.L., Gould S.A., Sehgal H.L., Moss G.S. Preparation and in vitro Characteristics of Polymerized Pyridoxylated Hemoglobin. Transfusion 1983, 23, p. 158-162.

345. Feola M., Simoni J., Canizaro P.C., Tran R., Raschbaum G., Behal F.J. Toxicity of Polymerized Hemoglobin Solutions. Surg. Gynecol. Obstet. 1988, 166, p. 211-222.

346. Guillochon D., Esclade L., Thomas D. Effect of Glutaraldehyde on Hemoglobin: Oxidation-Reduction Potentials and Stability. Biochem. Pharmacol. 1985, 35, p. 317-323.

347. Oshtrakh M.I., Milder O.B., Semionkin V.A., Berkovsky A.L., Azhigirova M.A., Vyazova E.P. Variation of Quadrupole Splitting in Modified Oxyhemoglobin: A Mössbauer Effect

348. Study. In: XV Int. Symp. Nuclear on Quadrupole Interactions. Book of Abstracts. Leipzig, 1999,- P-43.

349. Oshtrakh M.I., Milder O.B., Semionkin V.A., Berkovsky A.L., Azhigirova M.A., Vyazova E.P. Mössbauer Effect Study of Modified Hemoglobin. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Book of Abstracts. Gar mi sh- Partenki rchen, 1999. - T2/24.

350. Oshtrakh M.I., Milder O.B., Semionkin V.A., Berkovsky A.L., Azhigirova M.A., Vyazova E.P. Variation of Quadrupole Splitting in Modified Oxyhemoglobin: A Mössbauer Effect Study. Z. Naturforsch. 2000, 55a, p. 193-198.

351. Пирузян JI.А., Ландау M.A. Вопросы медицинской биофизики. — М.: Наука, 1988. -208 с.

352. Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир, 1983. - С.72.

353. Манойлов С.Е. Биохимические основы злокачественного роста. Л.: Медицина, 1971. -230 с.

354. Петяев М.М. Биофизические подходы к диагностике злокачественных опухолей. М.: Медицина, 1972. - 240 с.

355. Зильбер Л.А., Ирлин И.С., Киселев Ф.Л. Эволюция вирусно-генетической теории возникновения опухолей. М.: Наука, 1975. - 345 с.

356. Шапот B.C. Биохимические аспекты опухолевого роста. М.: Медицина, 1975. - 304 с.

357. Szent-Györgyi A. The Electronic Theory of Cancer. Int. J. Quantum Chem.: Quantum Biology Symp. 1976, 3, p. 45-50.

358. Эмануэль H.M., Кавецкий P.E., Тарусов Б.Н., Сидорик Е.П. Биофизика рака. Киев: Наукова думка, 1976. - 296 с.

359. Кавецкий P.E. Взаимодействие организма и опухоли. Киев: Наукова думка, 1977. -236 с.

360. Рубенчик Б.Л. Биохимия канцерогенеза. Киев: Здоров'я, 1977. - 192 с.

361. Duchesne J. A Unifying Biochemical Theory of Cancer, Senescence and Maximal Life Span.

362. J. Theor. Biol. 1977, 66, p. 137-145.

363. Duchesne J. The Prime Cause of Cancer. Bull. CI. Sei. Acad. Roy. Belg. 1979, 65, p. 400-406.

364. Вольпе П. Биохимия клеточного цикла. Проблемы канцерогенеза и химиотерапии. -М.: Мир, 1979.-96 с.

365. Нейман И.М. Канцерогенные факторы во внешней среде. В кн.: Экологическое прогнозирование. -М.: Наука, 1979. С. 147-166.

366. Храпов B.C. Патогенетические основы теории канцерогенеза. Новосибирск: Наука, 1983.-63 с.

367. Виленчик М.М. Радиобиологические эффекты и окружающая среда. М.: Энергоатомиздат, 1983. - 137 с.

368. Современная гематология и онкология. Под ред. Лобуи Дж., Гордона A.C., Сильбера Р., Маджиа Ф.М. М.: Медицина, 1983.-312 с.

369. Graham J. Cancer and Evolution: Synthesis. J. Theor. Biol. 1983, 101, p. 657-659.

370. Акоев И.F., Мотлох H.H. Биофизический анализ предпатологических и предлейкозных состояний. М.: Наука, 1984. - 288 с.

371. Химический канцерогенез. Под ред. Турусова B.C., Шнирельмана А.И. В кн.: Итоги науки и техники. Сер. "Онкология", Том 15. М.: ВИНИТИ, 1986. - 268 с.

372. Ходосова И.А. Ферменты опухолевых клеток. Л.: Наука, 1988. - 176 с.

373. Сидорик Е.П., Баглей Е.А., Данко М.И. Биохемилюминесценция клеток при опухолевом процессе. Киев: Наукова думка, 1989. - 220 с.

374. Оштрах М.И. Использование ядерной гамма-резонансной спектроскопии гемоглобина для исследования канцерогенеза. Деп. в ВИНИТИ, 1980. № 3817-80Деп. - 41 с.

375. Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Возможности мессбауэровской спектроскопии гемоглобина в контроле системы "окружающая среда человек". В кн.: Ядерно-физические методы анализа в контроле окружающей среды. - Л.: Еидрометеоиздат, 1987.-С. 76-84.

376. Брода Э. Эволюция биоэнергетических процессов. М.: Мир, 1978. - 304 с.

377. Бутенко З.А., Барановский М.А., Науменко О.И. Лейкозные клетки: происхождение, ультраструктура, дифференцировка. Киев: Наукова думка, 1984. - 216 с.• 7+

378. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Investigation of Fe Electron Structure Transformation in Oxyhemoglobin by Mössbauer Spectroscopy. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Abstracts. Alma-Ata: Nauka, 1983. - P. 100.

379. Минц P.И., Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Исследование формы линий у-резонансного поглощения оксигемоглобина крови при лейкозе. Биофизика. 1984, 29, № 2, с. 310-312.

380. Mints R.I., Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Investigation of Leukaemia by Nuclear Gamma-Resonance (Mössbauer) Spectroscopy of Hemoglobin. In: European Nuclear Medicine Congress, Abstracts. Helsinki, 1984. - WP18.

381. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Study of the Relationship of Fe(2+) Electronic Structure and Molecular Structure of Active Site in Haemoglobins by Mössbauer Spectroscopy. Nuclear Medicine Communs. 1985, 6, p. 605-606.

382. Oshtrakh M.I., Senionkin V.A. Mössbauer Spectroscopy of Haemoglobins. Study of the Relationship of Fe2+ Electronic and Molecular Structure of the Active Site. FEBS Letters. 1986, 208, p. 331-336.

383. Oshtrakh M.L, Semionkin V.A. Mössbauer Study of Haemoglobins: Fe(2+) Electronic and Molecular Structure of the Active Site in Adult, Foetal and Leukaemic Oxyhaemoglobins. Nucl. Med. 1986, 25, p. A102.

384. Оштрах М.И., Семёнкин B.A. Изменение параметров сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров оксигемоглобина при лейкозах. Биофизика. 1987, 32, № 2, с. 197-202.

385. Оштрах М.И., Семёнкин В.А. Мессбауэровская спектроскопия гемоглобина при лейкозах. В кн.: Тезисы докл. I Всесоюзн. рабочего совещания " Биофизика рака". -Черноголовка, 1987.-С. 107.

386. Trautwein А., Harris F.E. Calculated Electron Densities and Experimental Isomer Shifts of 57Fe in the Deoxy- and CO-Compounds of Myoglobin and Hemoglobin. Theoret. Chim. Acta. 1975, 38, p. 65-69.

387. Parwate D.V., Garg A.N. Correlation of Isomer Shift and Quadrupole Splitting and the Sign of EFG. J. Radioanal. Nucl. Chem., Letters. 1984, 87, p. 379-387.

388. Inoue H., Sasagawa M., Fluck E., Shirai T. Preparation and Spectroscopic Characterization of Substituted Pentacyanoferrates(II) with Phosphine or Phosphite Ligands. Bull. Chem. Soc. Jpn. 1983, 56, p. 3434-3440.

389. Lang G., Spartalian K., Reed C.A., Collman J.P. Mossbauer Effect Study of the Magnetic Properties of S=1 Ferrous Tetraphenylporphyrin. J. Chem. Phys. 1978, 69, p. 5424-5427.

390. Ofer S., Fibach E., Kessel M., Bauminger E.R., Cohen S.G., Eikelboom J., Rachmilewitz E.A. Iron Incorporation Into Ferritin and Hemoglobin During Differentiation of Murine Erythroleukemia Cells. Blood. 1981, 58, p. 255-262.

391. Fibach E., Bauminger E.R., Konijn A.M., Ofer S., Rachmilewitz E.A. Iron Storage in Ferritin Following Intracellular Hemoglobin Denaturation in Erythroleukemic Cells. Blood. 1983, 62, p. 928-930.

392. Fibach E., Konijn A.M., Bauminger E.R., Ofer S., Rachmilewitz E.A. Effect of Extracellular Hemin on Hemoglobin and Ferritin Content of Erythroleukemia Cells. J. Cell. Phys. 1987, 130, p. 460-465.

393. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Mossbauer Spectroscopy of Human Blood During Erythremia. Eur. J. Nuc. Med. 1989, 15, № 8, p. 568.

394. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Mossbauer Study of Red Blood Cells from Patients with Erythremia. FEBS Letters. 1989, 257, p. 41^14.

395. Oshtrakh M.I. Transformation of the Iron Electronic Structure in Oxyhemoglobin from Patients with Leukaemia or Erythremia. Eur. J. Nucl. Med. 1990, 16, Suppl., p. SI04.

396. Ortalli I., Pedrazzi G., Varacca V., Mangoni L., Rizzoli V. The Mossbauer Spectroscopy in the Study of Hematological Pathologies. Phys. Med. 1987, 3, № 2 (Suppl. 2), p. 17-20.

397. Ortalli I., Pedrazzi G., Mangoni L., Rizzoli V. Study of Haemoglobin Saturation with Mossbauer Spectroscopy. Physica Scripta. 1988, 38, p. 639-640.

398. Ortalli I., Pedrazzi G., Varacca V. Mossbauer Investigation of Hematological Disease. Hyperfme Interact. 1988, 42, p. 913-916.

399. Ortalli I., Pedrazzi G., Schianchi G. Mossbauer and ESR Evidence of Hemochromes in Neoplastic Pathologies. II. Nuovo Cimento. 1988,10D, p. 881-885.

400. Ortalli I., Pedrazzi G. Investigation of Oxyhemoglobin in Leukaemic Patients. Hyperfme Interact. 1990, 58, p. 2377-2380.

401. Cai S.Z., Ortalli I., Pedrazzi G. Analysis of Mossbauer Spectra of Hemoglobin. In: Conference Proceedings (Int. Conf. Appl. Mossbauer Effect, 1995). Ed. Ortalli I. Bologna: Italian Physical Society, 1996. - Vol. 50, p. 827-830.

402. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Study of Malignant Blood System Diseases by Mössbauer Spectroscopy. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Abstracts. Budapest, 1989. - V. 2, № 13.15.

403. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Study of Malignant Blood System Diseases by Mössbauer Spectroscopy. Stud. Biophys. 1990,139, p. 157-164.

404. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Transformation of the Heme Iron Electronic Structure and Stereochemistry in Oxyhemoglobin During Blood System Malignant Diseases: a Mössbauer Effect Study. J. Mol. Med. 1997, 75, p. B117.

405. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Heme Iron Electronic Structure and Stereochemistry in Relation to Hemoglobin Functions: A Mössbauer Effect Study. Medical & Biol. Engin. & Сотр. 1997, 35, Suppl., Pt. 1, p. 124.

406. Абелев Е.И. Эмбриональные антигены в опухолях. Анализ в системе альфа-фетопротеина. В кн.: Опухолевый рост как проблема биологии развития. М.: Наука, 1979.-С. 148-173.

407. Reinhardt D., Haase D., Schoch С., Wollenweber S., Hinkelman E., von Heyden W., Lentini G., Wormann В., Schroter W., Pekrun A. Hemoglobin F in Myelodysplastic Syndrome. Ann. Hematol. 1998, 76, p. 135-138.

408. Bunn H.F. Induction of Fetal Hemoglobin in Sickle Cell Disease. Blood. 1999, 93, p. 17871789.

409. Bunn H.F. Post-Translational Modifications of Hemoglobin. Haematologia. 1984, 17, p. 179-186.

410. Чиквашвили Р.И., Чхаидзе М.Г. Микрокалориметрическое исследование гемоглобина здоровых и лейкозных пациентов. В кн.: Тезисы докл. I Всесоюзн. рабочего совещания "Биофизика рака". Черноголовка, 1987. - С. 148.

411. Festa R.S., Asakura Т, Oxygen Dissociation Curves in Children with Anemia and Malignant Disease. Am. J. Hematol. 1979, 7, p. 233-244.

412. Suchomlinov B.F., Savich A.V., Starikovich L.S., Dudok E.P. Radiation Induced Structural and Functional Modification of Hemoglobin. Gen. Physiol. Biophys. 1985, 4, p. 301-307.

413. Дульцин M.С., Кассирский H.A., Раушенбах M.О. Лейкозы. M.: Медицина, 1965. -432 с.

414. Drexler H.G., Gaedicke G., Minowada J. Biochemical Enzyme Analysis in Acute Leukaemia. J. Cli. Pathol. 1985, 38, p. 117-127.

415. Farber E. Pre-Cancerous Steps in Carcinogenesis. Their Physiological Adaptive Nature. Biochim. Biophys. Acta. 1984, 738, p. 171-180.

416. Романцев Е.Ф., Блохина В.Д., Жуланова З.И., Кощеенко H.H., Никольский A.B., Филиппович И.В. Молекулярные механизмы лучевой болезни. М.: Медицина, 1984. -208 с.

417. Кузин A.M. Структурно-метаболическая теория в радиобиологии. М.: Наука, 1986. -284 с.

418. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Mössbauer Study of Oxyhemoglobin Exposed to GammaIrradiation. Eur. J. Nucl. Med. 1988, 14, № 5/6, p. 288.

419. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Mössbauer Effect Study of Gamma-Irradiated Human Oxyhemoglobin. Radiat. Environ. Biophys. 1991, 30, p. 33-44.

420. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Oxyhemoglobin Radiolysis Studied by Mössbauer Spectroscopy. Eur. J. Nucl. Med. 1991, 18, p. 556.

421. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. Oxyhemoglobin Radiolysis Studied by Mössbauer Spectroscopy. In: Nuclear Medicine: Nuclear Medicine in Research and Practice. Eds. Schmidt H.A.E., Höfer R. Stuttgart-New York: Schttauer, 1992. - P. 285-288.

422. Ванин А.Ф., Коваленко O.A., Кубрина Л.И., Прусаков В.Е., Стукан P.A. О соотношении свободного и связанного железа в тканях животных. Биофизика 1982, 27, с. 804-808.

423. Thomanek U.F., Parak F., Wintergerst В. The Active Center of Methemoglobin Hb(H20)1.vestigated by Mossbauer and Susceptibility Experiments. Z. Naturforsch. 1977, 32c, p. 1119.

424. Прусаков B.E., Давыдов P.M., Стукан P.А. Исследование неравновесных состояний гемоглобина методом у-резонансной спектрометрии. Биофизика 1981, 26, с. 27-31.

425. Levy A., Walker J.C., Rifkind J.M. Identification of a Low Spin State Associated with Conformational Equilibria in Methemoglobin. J. Appl. Phys. 1982, 53, p. 2066-2068.

426. Lukas В., Silver J., Morrison L.E.G., Barnard P.W.C. Studies of Metal-Protoporphyrin-Iron(III) complexes. Inorg. Chim. Acta 1983, 78, p. 205-210.

427. Torrens M.A., Straub D.K., Epstein L.M. Mossbauer Studies on Hemin Derivatives of a,P,y,o-'I etraary.porphyrines. J. Am. Chem. Soc. 1972, 94, p. 4160—4162.

428. Sams J.R., Tsin T.B. Electronic Ground State of Iron in Octamethyltetrabenzporphyriniron(II), a new Square Planar Ferrous Porphyrin. Chem. Phys. Lett. 1974, 25, p. 599-601.

429. Walker F.A., Huynh B.H., Scheidt W.R., Osvath S.R. Models of the Cytochromes b. Effect of Axial Ligand Plane Orientation on the EPR and Mossbauer Spectra of Low-Spin Ferrihemes. J. Am. Chem. Soc. 1986, 108, p. 5288-5297.

430. Rhynard D., Lang G., Spartalian K., Yonetany T. Mossbauer Studies of Low-Symmetry Crystal Fields in Low-Spin Ferric Heme Complexes. J. Chem. Phys. 1979, 71, p. 3715-3719.

431. Szweda-Lewandowska Z., Puchala M., Leyko W. Effects of Gamma Irradiation on the Structure and Function of Human Hemoglobin. Radiat. Res. 1976, 65, p. 50-59.

432. Xiang D.F., Tan X.S., Zhang S.W., Han Y„ Yu K.B., Tang W.X. Synthesis, Crystal Structure and Properties of Ре20(Ыру)4С12.(СЮ4)2'0.25СНзС№0.25СНзОН-0.25Н20, а ц-Охо Diiron(III) Complex. Polyhedron 1998,17, p. 2095-2100.

433. Sharma R.R. Nuclear Hyperfme Interaction in Ferrihemoglobin Hydroxide: Theory. Phys. Rev. A 1978, 18A, p. 726-739.

434. Sharma R.R., Kolman R. Mossbauer Quadrupole Splitting of Fe in Hemoglobin Hydroxide. J. Chem. Phys. 1978, 68, p. 2516-2517.

435. Szweda-Lewandowska Z., Puchala M., Osmulski P.A. Radiation-Induced Changes of Structural and Functional Properties of Human Hemoglobin. 1. Spectral Characterization of Irradiated Deoxyhemoglobin. Radiat. Environ. Biophys. 1989, 28, p. 39-46.

436. Sapiezhinskii I.I., Puchala M., Szweda-Lewandowska Z., Kowalska M.A. Kinetics of Absorbance Changes at the Soret Band in Irradiated Methemoglobin Preparations. Stud. Biophys. 1983, 95, p. 9-17.

437. Puchala M., Szweda-Lewandowska Z. Damage to Hemoglobin by Radiation-Generated Serum Albumin Radicals. Free Radical Biol. & Med. 1999, 26, p. 1284-1291.

438. Сапежинский И.И. Биополимеры: кинетика радиационных и фотохимических превращений. М.: Наука, 1988. - 216 с.

439. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Oxyhemoglobin Degradation and Radiolysis Analysed by Mössbauer and Positron Annihilation Techniques. Anal. Chim. Acta 1993, 279, p. 179-183.

440. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Comparative Study of Oxyhemoglobin Degradation and y-Irradiation by Mössbauer and Positron Life-Time Measurements. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Book of Abstracts. Vancouver, 1993. - P. 37.

441. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Mössbauer and Positron Annihilation Studies of Structural Modifications of Hemoglobin in Solution. In: Eötvös Workshops in Science: Nuclear Techniques in Structural Chemistry. Budapest, 1994. - № 37.

442. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Oxyhemoglobin Deoxygenation During Incubation and Radiolysis Studied by Mössbauer and Positron Life-Time Spectroscopies. In: 10th Int. Conf. Positron Annihilation. Abstracts. Beijing, 1994. - P. 348.

443. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Mössbauer and Positron Annihilation Study of Oxyhemoglobin Exposed to y-Rays and Electrons. In: 8th "Tihany" Symp. Radiation Chemistry. Abstracts. Balatonszéplak, 1994. - № 30.

444. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Mössbauer and Positron Annihilation Studies of Structural Modifications of Hemoglobin in Solution. J. Radioanal. Nucl. Chem. 1995, 190, p. 243-249.

445. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Comparison of Oxyhemoglobin Irradiated by y-Rays and Electrons Using Mössbauer and Positron Annihilation Techniques. In: Int. Conf. Appl. Mössbauer Effect. Book of Abstracts. Rimini, 1995. - № 11-10.

446. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Mössbauer and Positron Annihilation Study of Oxyhemoglobin Exposed to y-Rays and Electrons. Radiat. Phys. Chem. 1996, 47, p. 399403.

447. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Mössbauer and Positron Life-Time Spectroscopy of y- and Electron Irradiated Oxyhemoglobin Solution. In: 2nd Int. Symp. Ionizing Radiation and Polymers. Abstracts. Guadeloupe, 1996. -№ P21.

448. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A. Mössbauer and Positron Life-Time

449. Spectroscopy of у- and Electron Irradiated Oxyhemoglobin Solution. Nucl. Instrum. Meth. in Phys. Res. 1997, B131, p. 226-231.

450. Jean Y.C. Positron Annihilation Spectroscopy for Chemical Analysis: A Novel Probe for Microstructural Analysis of Polymers. Microchem. J. 1990, 42, p. 72-102.

451. Eldrup M., Lightboody D., Sherwood J.N. Studies of Phase Transformations in Molecular Crystals Using the Positron Annihilation Technique. Chem. Phys. 1981, 63, p. 51-58.

452. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Kopelyan E.A., Milder O.B. Mössbauer and Positron LifeTime Study of Oxyhemoglobin Solution Irradiated by Electrons. In: 9th "Tihany" Symp. Radiation Chemistry. Abstracts. Tata, 1998. - P. 069.

453. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Milder O.B. Mössbauer Study of Oxyhemoglobin Solution Exposed to Electrons and Microwave Heating. In: 3rd Int. Symp. Ionizing Radiation and Polymers. Abstracts. Weinböhla, 1998. - P. P28.

454. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Kopelyan E.A., Milder O.B. Mössbauer and Positron LifeTime Study of Oxyhemoglobin Solution Irradiated by Electrons. Rad. Phys. Chem. 1999, 55, p. 549-554.

455. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Milder O.B. Mössbauer Study of Oxyhemoglobin Solution Exposed to Electrons and Microwave Heating. Nucl. Instrum. Meth. in Phys. Res. 1999, B151, p. 227-231.

456. Сое E.M., Bowen L.H., Bereman R.D., Monte W.T. Mössbauer Spectroscopy of Iron Dextran: Comparison of Solid and Frozen Solution. Inorg. Chirn. Acta 1994, 223, p. 9-11.

457. Сое E.M., Bowen L.H., Bereman R.D., Speer J. A., Monte W.T., Scaggs L. A Study of an Iron Dextran Complex by Mössbauer Spectroscopy and X-Ray Diffraction. J. Inorg. Biochem. 1995,57, p. 63-71.

458. Сое E.M., Bowen L.H., Speer J.A., Bereman R.D. Comparison of Polysaccharide Iron Complexes Used as Iron Supplements. J. Inorg. Biochem. 1995, 57, p. 287-292.

459. Сое E.M., Bowen L.H., Speer J.A., Wang Z., Sayers D.E., Bereman R.D. The Recharacterization of a Polysaccharide Iron Complex (Niferex). J. Inorg. Biochem. 1995, 58, p. 269-278.

460. Knight В., Bowen L.H., Bereman R.D., Huang S., De Grave E. Comparison of the Core Size Distribution in Iron Dextran Complexes Using Mössbauer Spectroscopy and X-Ray Diffraction. J. Inorg. Biochem. 1999, 73, p. 227-233.

461. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A., Livshits A.B., Krylova V.E., Kozlov A.A. Positron Annihilation and Mossbauer Effect Studies of Iron-Dextran Complexes. Mater. Sei. Forum 1992,105-110, p. 1679-1682.

462. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A., Livshits A.B., Krylova V.E., Kozlov A.A. Mossbauer and Positron Annihilation Studies of Pharmaceutically Important Iron-Dextran Complexes. Nucl. Instr. Meth. Phys. Res. 1993, B76, p. 405^107.

463. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A., Livshits A.B., Krylova V.E., Prostakova T.M., Kozlov A.A. An Analysis of Iron-Dextran Complexes by Mossbauer Spectroscopy and Positron Annihilation Technique. J. Inorg. Biochem. 1994, 54, p. 285-295.

464. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A., Livshits A.B., Kozlov A.A. ACAR, PLT and Mossbauer Spectroscopic Studies of Pharmaceutically Important Iron-Dextran Complexes. In: 10th Int. Conf. Positron Annihilation. Abstracts. Beijing, 1994. - P. 349.

465. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A., Livshits A.B., Kozlov A.A. Mossbauer and Positron Annihilation Studies of Microstructural Peculiarities of Iron-Dextran Complexes. J. Radioan. Nucl. Chem. 1995,190, p. 449^155.

466. Oshtrakh M.I., Kopelyan E.A., Semionkin V.A., Livshits A.B., Kozlov A.A. Pharmaceutically Important Iron-Dextran Complexes: A Comparative Study by Mossbauer and Positron

467. Annihilation Technique. J. Inorg. Biochem. 1995, 59, p. 122.

468. Bowen L.H. Mössbauer Spectroscopy of Ferric Oxides and Hydroxides. Mössbauer Effect Ref. Data J. 1979, 2, p. 76-94.

469. Bowen L.H., Weed S.B. Mössbauer Spectroscopy of Soils and Sediments. In: Chemical Mössbauer Spectroscopy. Ed. Herber R.H. New York, Plenum Publishing Corporation, 1984.-P. 217-242.

470. Murad E., Johnston J.H. Iron Oxides and Oxyhydroxides. In: Mössbauer Spectroscopy Applied to Inorganic Chemistry. Ed. Long G.J. New York, Plenum Publishing Corporation,1987.-P. 507-582.

471. St. Pierre T.G., Jones D.H., Dickson D.P.E. The Behavior of Superparamagnetic Small Particles in Applied Magnetic Fields: a Mössbauer Spectroscopic Study of Ferritin and Haemosiderin. J. Magn. Magn. Mater. 1987, 69, p. 276-284.

472. Dickson D.P.E., Jones D.H., Keay F. Spin Fluctuation Phenomena in Small Particle Magnetic Systems: a Mössbauer Spectroscopic Study of Collective Excitations and Superparamagnetic Relaxation in Haemosiderin. Hyperfine Interact. 1988, 41, p. 471-474.

473. Bauminger E.R., Nowik I. Magnetism in Plant and Mammalian Ferritin. Hyperfine Interact.1988, 50, p. 484^198.

474. Kilcoyne S.H., Gorisek A. Magnetic Properties of Iron Dextran. J. Magn. Magn. Mater. 1998, 177-181, p. 1457-1458.

475. Гольданский В.И. Физическая химия позитрона и позитрония. М., Наука, 1968. -174 с.

476. Hernandes J.P., Choi S. Positronium Bubbles in Liquid and Solid Helium-4. Phys. Rev. 1969, 188, p. 340-348.

477. Andrews S.C., Treffry A., Harrison P.M. Studies of the Subcellular Processing of Iron Dextran by Rat Liver. Biochem. Soc. Trans. 1988, 16, p. 854-855.

478. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Milder О.В., Livshits A.B., Kozlov A.A. Hyperfine Interactions in Iron Dextran Complexes: Mössbauer Effect Study. In: 11th Int. Conf. on the Hyperfine Interactions. Abstracts. Durban, 1998. - We66.

479. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A., Milder O.B., Livshits A.B., Kozlov A.A. Quadrupole Splitting and Paramagnetic Iron Core Structure in Iron-Dextran Complexes: A Mössbauer Effect Study. Z. Naturforsch. 2000, 55a, 186-192.

480. Bell S.H., Brown P.J., Dickson D.P.E., Johnson P.M. A Mössbauer Spectroscopic Study of Iron Location in Isolated Human Placental Syncytiotrophoblast Microvillous Plasma

481. Membranes. Biochim. Biophys. Acta 1983, 756, p. 250-252.

482. Chua-anusorn W., Webb J., Macey D.J., de la Motte Hall P., St. Pierre T.G. The Effect of Prolonged Iron Loading on the Chemical Form of Iron Oxide Deposits in Rat Liver and Spleen. Biochim. Biophys. Acta 1999, 1454, p. 191-200.

483. Chambaere D., Govaert A., De Sitter J., DeGrave E. A Mossbauer Investigation of the Quadrupole Splitting in (3-FeOOH. Sol. St. Comm. 1978, 26, p. 657-659.

484. Johnston J.H., Logan N.E. A Precise Iron-57 Mossbauer Spectroscopic Study of Iron(III) in the Octahedral and Channel Sites of Akaganeite (|3-Iron Hydroxide Oxide). J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1979, p. 13-16.

485. Murad E. Mossbauer and X-Ray Data on 3-FeOOH (akaganeite). Clay Miner. 1979, 14, p. 273-283.

486. Kilcoyne S.H., Lawrence J.L. The Structure of Iron Dextran Cores. Z. Kristallogr. 1999, 214, p. 666-669.

487. Ohyabu M., Ujihira Y. Study of the Chemical States of Chlorine and Fluorine in Akaganeite. J. Inorg. Nucl. Chem. 1980, 43, p. 3125-3129.