Строение и реакционная способность комплексов железа в каталитических системах, моделирующих окислительные свойства негемовых железосодержащих ферментов-оксигеназ тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.15 ВАК РФ

Введение.

ГЛАВА 1. Биомиметическое селективное окисление углеводородов, катализируемое комплексами железа. Строение и реакционная способность интермедиатов окисления - пероксокомплексов железа(Ш) (литературный обзор).

1.1. Окисление насыщенных углеводородов в каталитических системах "Жиф"-типа.

1.2. Катализ окисления алканов комплексами железа с пиколиновой кислотой.

1.3. Биядерные комплексы железа с хелатирующими лигандами - как катализаторы окисления алканов и функциональные модели негемовых железосодержащих ферментов-оксигеназ.

1.4. Пероксо- и алкилпероксокомплексы железа(Ш): строение и реакционная способность в реакциях окисления углеводородов

Глава 2. Экспериментальная часть.

2.1. Очистка растворителей и получение реагентов.

2.2. Синтез комплексов железа(И) с пиколиновой кислотой.

2.3. Методика получения пероксо- и алкилпероксокомплексов железа(Ш) и измерения кинетики их распада.

2.4. Регистрация спектров ЯМР и ЭПР.

2.5. Анализ продуктов окисления.

ГЛАВА 3. ЯМР и ЭПР-спектроскопическое изучение строения комплексов железа с пиколиновой кислотой в каталитической системе для селективного окисления алканов.

3.1. Комплексы железа(П) с пиколиновой кислотой.

3.1.1. Комплексы с соотношением железо(П) - пиколиновая кислота 1:2.

3.1.2. Комплекс с соотношением железо(П) - пиколиновая кислота 1:3.

3.2. Комплексы железа(Ш) с пиколиновой кислотой, образующиеся в реакции К[Ре(РА)3] с Н202.

ГЛАВА 4. Пероксо- и алкилпероксокомплексы железа(Ш) с бипиридилом и фенантролином: строение, стабильность и реакционная способность в реакциях окисления углеводородов.

4.1. Обнаружение и исследование строения низкоспиновых пероксо- и алкилпероксокомплексов железа(Ш) с бипиридилом и фенантролином методами ЭПР и 2Б ЯМР-спектроскопии.

4.1.1. Обнаружение и идентификация методом ЭПР-спектроскопии низкоспиновых гидропероксокомплексов Реш(Ьру)2ООН(Ь) и Реш(р11еп)200Н(Ь).

4.1.2. Исследование строения низкоспиновых алкилпероксокомплексов Реш(Ьру)2(00/Ви)(Ъ) и Реш(р11еп)2(00®и)(Ь) методами ЭПР и 2В ЯМР-спектроскопии.

4.2. Стабильность и реакционная способность низкоспиновых пероксокомплексов железа(Ш).

4.2.1. Кинетика образования и гибели пероксокомплексов железа(Ш) в каталитической системе [Ре20(Ьру)4-2Н20](К03)4/ НООН/Ру/АсОН.

4.2.2. Изучение кинетики автораспада низкоспиновых пероксокомплексов железа(Ш) в присутствии различных субстратов.

4.2.3. Идентификация свободных радикалов в растворах пероксокомплекса Реш(Ьру)2ООН(Ру) методом спиновых ловушек.

4.3. Стабильность и реакционная способность низкоспиновых алкилпероксокомплексов железа(Ш).

Выводы.

Селективное каталитическое окисление - один из основных способов получения ценных химических веществ из углеводородного сырья. Однако эффективные способы селективного окисления насыщенных углеводородов до сих пор отсутствуют. В то же время в живой природе подобное окисление легко осуществляется с участием железосодержащих ферментов-оксигеназ. Значительные усилия многих исследователей направлены сегодня на создание таких химических систем для окисления насыщенных углеводородов, которые хотя бы в некоторой степени приближались по своей эффективности и селективности к ферментативным и в тоже время были бы достаточно простыми. Это новое направление исследований получило название биомиметического катализа и его развитие только начинается [1,2]. Парадоксально, но в настоящее время механизм каталитического действия сравнительно простых химических систем, используемых в качестве функциональных моделей негемовых железосодержащих ферментов-оксигеназ, часто изучен хуже, чем механизм действия самих ферментов. Тем не менее, можно надеяться, что понимание детального механизма окисления углеводородов модельными системами позволит найти пути их усовершенствования с целью практического применения и, кроме этого, станет фундаментом для более глубокого понимания механизмов ферментативного катализа на молекулярном уровне.

Недавно был предложен целый ряд модельных систем для селективного каталитического окисления и функционализации алканов, получивших название "Жиф"-системы. Это растворы окисляемого углеводорода в смеси пиридин / уксусная кислота с окислителем (02, НООН, трет-бутилгидропероксид) и комплексом железа в качестве катализатора [3,4]. Несмотря на многочисленные исследования этих систем, механизм активации окислителя в них все еще не ясен. Структуры большинства предложенных интермедиатов спекулятивны, поскольку их не удавалось наблюдать непосредственно. Существенным препятствием для изучения механизма реакции является сложность определения состава и строения координационной сферы иона железа. Использование комплексов железа с прочно координирующимися к металлу хелатирующими лигандами, также катализирующих окисление в "Жиф"-системах, предоставляет удобную возможность лучше охарактеризовать состояние катализатора в ходе реакции.

В этой связи целью данной работы являлось изучение методами ЯМР и ЭПР-спектроскопии строения и реакционной способности комплексов железа - катализаторов окисления насыщенных углеводородов пероксидом водорода и гидропероксидом трет-6утила в нескольких модельных каталитических системах. В качестве исходных соединений были выбраны комплексы железа с такими хелатирующими лигандами, как 2,2'-бипиридил, 1,10-фенантролин и пиколиновая кислота. Каталитические системы на основе этих комплексов считаются на сегодняшний день одними из наиболее эффективных моделей негемовых железосодержащих ферментов-оксигеназ.

Первая глава работы является литературным обзором, в котором изложены полученные к настоящему времени результаты исследований механизмов окисления углеводородов, катализируемого комплексами железа - функциональными моделями негемовых железосодержащих ферментов-оксигеназ. В этой главе также рассмотрены и проанализированы имеющиеся в литературе данные о строении и реакционной способности пероксокомплексов железа(Ш) - предполагаемых ключевых интермедиатов окисления в модельных и ферментативных системах.

Вторая глава содержит описания экспериментальных методик, использованных в работе. В качестве основных физико-химических методов исследования применялись ЯМР-спектроскопия в растворах и ЭПР-спектроскопия. В этой главе приводятся методы синтеза комплексов железа и других реагентов, условия регистрации спектров ЯМР в растворах и спектров ЭПР, а также методика кинетических экспериментов, которые проводились для определения стабильности и реакционной способности пероксо- и алкилпероксокомплексов железа(Ш).

В третьей главе изложены результаты исследования строения комплексов железа(П) и железа(Ш) с пиколиновой кислотой в каталитической системе для селективного окисления алканов К[Ре(РА)3]/Н202/пиридин/уксусная кислота. Впервые показано, что основной формой катализатора в ходе реакции является моноядерный комплекс железа(Ш) Ре(РА)2(ОН)Ру, а при избытке пероксида водорода образуется неустойчивый гидропероксокомплекс железа(Ш) Ре(РА)2(ООН)Ру.

В четвертой главе приводятся данные о строении, стабильности и реакционной способности интермедиатов окисления - низкоспиновых пероксо- и алкилпероксокомплексов железа(Ш) с бипиридилом и фенантролином. Описывается идентификация этих интермедиатов методами ЭПР- спектроскопии и 2В ЯМР- спектроскопии.

выводы

1. С помощью !Н ЯМР и ЭПР- спектроскопии впервые охарактеризованы комплексы железа(П) и железа(Ш) в каталитической системе для селективного окисления алканов К[Реп(РА)3]/НООН/пиридин/уксусная кислота, где РА - анион пиколиновой кислоты. В исследуемой системе выполнено отнесение сигналов !Н ЯМР комплексов железа(П) и установлено, что при растворении К[Реп(РА)3] в смеси пиридина и уксусной кислоты образуется комплекс Реп(РА)2Ру2.

2. При добавлении одного эквивалента пероксида водорода комплекс Реп(РА)2Ру2 переходит в высокоспиновый комплекс железа(Ш) Реш(РА)2(ОН)Ру. Изменение параметров ЭПР спектра этого комплекса при добавлении большого избытка пероксида водорода при низкой температуре свидетельствует об образовании неустойчивого высокоспинового гидропероксокомплекса железа(Ш) Реш(РА)2(ООН)Ру.

3. В каталитических системах для селективного окисления углеводородов на основе комплексов железа(Ш) с 2,2'-бипиридилом и 1,10-фенантролином впервые обнаружены низкоспиновые гидропероксокомплексы железа(Ш) [Реш(Ьру)2(ООН)Ру] (N03)2 и [Реш(рЬеп)2(ООН)Ру](Шз)2. Разработана методика для получения этих комплексов и измерения кинетики их распада, позволяющая корректно определять их реакционную способность.

4. Впервые с использованием гидропероксида тярет-бутила, меченного изотопом гТ), зарегистрированы и отнесены 2Т> ЯМР сигналы низкоспиновых алкилпероксокомплексов железа(Ш) [Реш(Ьру)2(ООЖи)Ц(Ш3)2, где Ь = Н20, СН3ОН, СН3СК.

Измерены константы равновесия между этими комплексами в смешанных растворителях, корректно отнесены их сигналы в спектрах ЭПР.

5. Измерены константы скорости распада комплексов [Реш(Ьру)2(ООШи)СНзСЫ](НОз)2, [Реш(Ьру)2(ООН)Ру](Ш3)2 и [Реш(рЬеп)2(00Н)Ру](Ы03)2 в различных растворителях. Показано, что скорость распада |Теш(Ьру)2(ООН)Ру](Ж)з)2 увеличивается при замещении пиридина в координационной сфере комплекса на его производные с большей основностью.

6. Установлено, что алкилпероксокомплекс [Реш(Ьру)2(00®и)СН3СЫ](Ш3)2 и гидропероксокомплексы |Теш(Ьру)2(00Н)Ру](М03)2 и [Реш(рЬеп)2(00Н)Ру](Ы03)2 не реагируют непосредственно с такими органическими субстратами, как циклогексан, циклогексен и метилфенилсульфид. Состав продуктов реакции между этими комплексами и перечисленными субстратами характерен для окисления с участием свободных радикалов, которые могут образовываться в процессе разложения [Реш(Ьру)2(ООЖи)СН3СМ](М)з)2, [Реш(Ьру)2(ООН)Ру](Ш3)2 и [РешфЬеп)2(ООН)Ру](Ж)з)2.

1. Funabiki Т. Oxygenases and model systems. N.-Y.: Kluwer Academic Publishers, 1997. - 393 c.

2. Shilov A.E. Metal complexes in biomimetic chemical reactions. N2 fixation in solution, activation and oxidation of alkanes, chemical models of photosynthesis. N.-Y.: CRC Press, 1997. - 320 c.

3. Активация и каталитические реакции алканов/ Под ред. К. Хилл.-М.: Мир, 1992. С. 308-329, 389-406

4. Barton D.H.R. Gif chemistry: the present situation// Tetrahedron 1998. -v.54. - p.5805-5817

5. Groves J.T., Watanabe YJI J. Am. Chem. Soc. -1988. v.l 10. - p.844

6. Fontecave M., Menage S., Duboc-Toia C. Functional models of non-heme diiron enzymes// Coord. Chem. Rev. 1998. - v.180. - Part 2. - p.1555-1572

7. Nivorozhkin A.L., Girerd J.-J. Oxygen activation by mononuclear non-heme iron proteins// Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1996. - v.35. -p.609-611

8. Que LJr., Ho R.Y.N. Dioxygen activation by enzymes with mononuclear non-heme iron acive sites// Chem. Rev. 1996. -v.96. -p.2607-2624

9. Feig A.L., Lippard S.J. Reactions of non-heme iron(II) centers with dioxygen in biology and chemistry// Chem. Rev. 1994. - v.94. - p.759-805

10. Kojima Т., Leising R.A., Yan S., Que LJr. Alkane functionalisation at nonheme iron centers. Stoichiometric transfer of metal-bound ligands to alkane// J. Am. Chem. Soc. 1993. - v.l 15. - p. 11328-11335

11. Menage S., Vincent J.-M., Lambeaux C., Chottard G., Grand A., Fontecave M. Alkane oxidation catalyzed by |i-oxo-bridged diferric complexes: a structure/reactivity correlation study// Inorg. Chem. 1993. - v.32. - p.4766-4777

12. Leising R.A., Kim J., Perez M.A., Que L.Jr. Alkane functionalization at (ji-oxo)diiron(III) centers// J. Am. Chem. Soc. 1993. - v.115. - p.9524-9530

13. Barton D.H.R., Beviere S.D., Chavasiri W., Doller D., Bin Hu. The Fe(III) catalyzed functionalization of saturated hydrocarbons by tert-butyl hydroperoxide: mechanistic studies on the role of dioxygen // Tetrahedron Lett. 1992. - v. 33. -p.5473-5476

14. Bardin C., Barton D.H.R., Bin Hu, Rojas R., Taylor D.K. The Fen-FeIV and Fein-Fev manifolds in an expanded world of Gif chemistry // Tetrahedron Lett. 1994. - v. 35. -p.5805-5808

15. Barton D.H.R., Chabot B.M., Hu B. The functionalization of saturated hydrocarbons. 34. A study on the mechanism of TEMPO trapping in Gif-type systems// Tetrahedron. 1996. - v.52. - p.10301-10312

16. Minisci F., Fontana F. Mechanism of the Gif-Barton type alkane functionalization by halide and pseudohalide ions// Tetrahedron Lett. 1994. -v.35.-p. 1427-1430

17. Ingold K.U. The role of alkoxy radicals in Gif (Go Aggv) chemistry// Tetrahedron Lett. 1996. -v.37. -p.823-826

18. Barton D.H.R. Oxygen and III J. Mol. Catal. 1997. - v.l 17. - p.3-7

19. Singh В., Long J.R., Papaefthymiou G.C., Stavropoulos P. On the reduction of basic iron acetate: isolation of ferrous species mediating Gif-type oxidation of hydrocarbons//J. Am. Chem. Soc. 1996. - v.l 18. - p.5824-5825

20. Sobolev A.P., Babushkin D.E., Talsi E.P. Stability and reactivity of low-spin ferric hydroperoxo and alkylperoxo complexes with bipyridine and phenantroline ligands// J. Mol. Catal. -1999. отправлено в печать

21. Sawyer D.T., Sobkowiak A., Matsushita T. Metal MLX; M = Fe, Cu, Co, Mn./hydroperoxide-induced activation of dioxygen for the oxygenation of hydrocarbons: oxygenated Fenton chemistry// Acc. Chem. Res. 1996. - v.29.- p.409-416

22. Kang C., Sobkowiak A., Sawyer D. T. Iron(II)-induced generation of hydrogen peroxide from dioxygen: induction of fenton chemistry and ketonization of hydrocarbons // Inorg. Chem. 1994. -v.33. -p.79-82

23. Cofre P., Richert S. A., Sobkowiak A., Sawyer D. T. Redox chemistry of iron picolinate complexes and their hydrogen peroxide and dioxygen adducts// Inorg. Chem. 1990. - v. 29. -p.2645-2651

24. Шова С.Г., Брашовяну Н.В., Туртэ К.И., Мазус М.Д. Синтез и строение комплексов железа(Н) и железа(Ш) с а-пиридинкарбоновой кислотой//Коорд. хим.- 1996.- том 22.- №6.- С.466-471

25. Wallar B.J., Lipscomb J.D. Dioxygen activation by enzymes containing binuclear non-heme iron clusters// Chem. Rev. -1996. -v.96. -p.2625-2657

26. Rosenzweig A.C., Frederick C.A., Lippard S.J., Nordlund P. Crystal structure of a bacterial non-heme iron hydroxylase that catalyses the biological oxidation of methane//Nature. 1993. - v.366. - p.537-543

27. Wilcox D.E. Binuclear metallohydrolases// Chem. Rev. -1996. -v.96. -p.2435-2458

28. Que L.Jr., Dong Y. Modeling the oxygen activation chemistry of methane monooxygenase and ribonucleotide reductase// Acc. Chem. Res. 1996. -v.29. - p.190-196

29. Zang Y., Kim J., Dong Y., Wilkinson E.C., Appelman E.H., Que L.Jr. Models for nonheme iron intermediates: structural basis for tuning the spin states of Fe(TPA) complexes// J. Am. Chem. Soc.- 1997. v.119. - p.4197-4205

30. Kim C., Chen K., Kim J., Que L.Jr. Stereospecific alkane hydroxylation with H202 catalyzed by an iron(II)-tris(2-pyridylmethyl)amine complex// J. Am. Chem. Soc. 1997. - v.l 19. - p.5964-5965

31. Kim J., Harrison R.G., Kim C., Que L.Jr. Fe(TPA)-catalyzed alkane hydroxylation. Metal-based oxidation vs radical chain autoxidation// J. Am. Chem. Soc.- 1996. v.l 18.- p.4373-4379

32. MacFaul P.A., Ingold K.U., Wayner D.D.M., Que L.Jr. A putative monooxygenase mimic which functions via well disguised free radical chemistry// J. Am. Chem. Soc. 1997. - v. 119. - p. 10594-10598

33. Sorokin A., Robert A., Meunier B. Intramolecular kinetic isotope effects in alkane hydroxylations catalyzed by manganese and iron porphyrin complexes// J. Am. Chem. Soc. 1993. - v.l 15. - p.7293-7299

34. Kim J., Larka E., Wilkinson E.C., Que L. An alkylperoxoiron(III) intermediate and its role in the oxidation of aliphatic C-H bonds // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1995. - v. 34. -p.2048-2051

35. Vincent J.M., Menage S., Lambeaux C., Fontecave M. Oxidation of alkanes catalyzed by binuclear metal complexes: Control by the coordination sphere// Tetrahedron Lett. 1994. - v.35. - p.6287-6290

36. Vincent J.B., Huffman J.C., Christou G. Modeling the dinuclear sites of iron biomolecules: synthesis and properties of Fe20(0Ac)2Cl2(bpy)2 and its use as an alkane activation catalyst// J. Am. Chem. Soc. 1988. - v.l 10. - p.6898-6900

37. Menage S., Vincent J.M., Lambeaux C., Fontecave M. p-Oxo-bridged diiron(III) complexes and H202 monooxygenase-like and catalase-like activities//J. Chem. Soc. Dalton. Trans. - 1994. - № 14. - p.2081-2084

38. Гриценко О.Н., Нестеренко Г.Н, Штейнман А.А. Влияние заместителей в лиганде на окисление алканов биядерными оксомостиковыми комплексами железа// Изв. АН, Сер. хим. 1995. - № 12. - С.2518-2520

39. Kulikova V.S., Gritsenko O.N., Shteinman А.А. Molecular mechanism of alkane oxidation involving binuclear iron complexes// Mendeleev Commun. -1996.-№3.-p.l 19-120

40. Штейман А.А. Окисление алканов при катализе биядерными |1-оксо-ц-карбоксилато-комплексами железа(Ш) с бипиридилом// Докл. АН СССР 1991. - т.321. - № 4. - С.775-779

41. DubocToia С., Menage S., Lambeaux С., Fontecave М. ц-Охо diferric complexes as oxidation catalysts with hydrogen peroxide and their potential in asymmetric oxidation// Tetrahedron Lett. 1997. - v.38. - p.3727-3730

42. Сычев А. Я., Исак В. Г. Соединения железа и механизмы гомогенного катализа активации 02, Н202 и окисления органическох субстратов // Успехи химии, 1995, т. 64, С.1183-1209

43. Dong Y., Yan S., Young V.G., Que L.Jr. Crystal structure analysis of a synthetic non-heme diiron-02 adduct: insight into the mechanism of oxygen activation//Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1996. - v.35. -p.618-620

44. Kim J., Dong Y., Larka E., Que L.Jr. Electrospray ionization mass spectral characterization of transient iron species of bioinorganic relevance// Inorg. Chem. 1996. - v.35. - p.2369-2372

45. Ahmad S., McCallum J.D., Shiemke A.K., Appelman E.H., Loehr T.M., Sanders-Loehr J. Raman spectroscopic evidence for side-on binding of peroxide ion to Fem(EDTA) // Inorg. Chem. 1988. - v. 27. - p.2230-2233

46. Ho R.Y.N., Roelfes G., Feringa B.L., Que L.Jr. Raman evidence for a weakened 0-0 bond in mononuclear low-spin iron(III)-hydroperoxides// J. Am. Chem. Soc.- 1999. v. 121. - p.264-265

47. Sugiura Y. Bleomycin-iron complexes. Electron spin resonance study, ligand effect, and implication for action mechanism// J. Am. Chem. Soc. 1980. -v.102. - p.5208-5215

48. Sauer-Masarwa A., Herron N., Fendrick C. M., Busch D. H. Kinetics and intermediates in the autoxidation of synthetic, non-porphyrin iron(III) dioxygen carriers // Inorg. Chem. 1993. - v. 32. - p. 1086-1094

49. Neese F., Solomon E.I. Detailed spectroscopic and theoretical studies on Fe(EDTA)(02). : electronicstructure of the side-on ferric-peroxide bond and its relevance to reactivity// J. Am. Chem. Soc. 1998. - v.120. - p.12829-12848

50. Symons M. C. R., Petersen R. L. //Biochim. Biophys. Acta. 1978. - v. 535. -p.241

51. Gasyna Z. // FEBS Lett. 1979. - v. 106. - p.213

52. Tajima K. A possible model of a hemoprotein-hydrogen peroxide complex // Inorg. Chim. Acta. 1989. - v. 163. - p.l 15-122.

53. Tajima K., Shigematsu M., Jinno J., Ishizu K., Ohya-Nishiguchi H. Generation of FemOEP hydrogen peroxide complex (OEP=octaethylporphyrinato) by reduction of Fen-02 with ascorbic acid sodium salt // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1990. - № 2. - p.144-145

54. Burger R. M., Peisach J., Horwitz S. B. Activated bleomycin. A transient complex of drug, iron, and oxygen that degrades DNA // J. Biol. Chem. -1981. -v.256.- p. 11636-11644

55. Tajima К. Formation of hemoprotein alkylperoxide complexes demonstrated by ESR and optical adsorption // Inorg. Chim. Acta. - 1990. - v. 169.-p.211-219.

56. Menage S., Wilkinson E. C., Que L., Fontecave M. Formation of an alkylperoxoiron(III) complex during oxidations catalyzed by ¡i-oxodiiron(III) complexes // Angew. Chem. Int. Ed. 1995. - v. 34. - p.203-205

57. Sobolev A. P., Babushkin D. E., Talsi E. P. Formation of low-spin peroxoiron(III) complexes in Gif-type catalytic systems// Mendeleev Commun. 1996. - № 1. - p.33-34

58. Fujii S., Ohya-Nishiguchi H., Hirota N. EPR evidence of intermediate peroxo complexes formed in a SOD model system // Inorg. Chim. Acta. 1990. - v. 175. - p.27-30

59. Zang Y., Elgren Т. E., Dong Y., Que L., Jr. A high-potential ferrous complex and its conversion to an alkylperoxoiron(III) intermediate. A lipoxygenase model//J. Am. Chem. Soc. 1993. - v. 115.-p.811-813

60. Аскаров К. А., Риш M. А. Порфиринсодержащие окислительно-восстановительные ферменты // Порфирины: спектроскопия, электрохимия, применение. -М.: Наука, 1987. С.344-368

61. McCandlish E., Miksztal A. R., Nappa M., Sprenger A. Q., Valentine J. S., Stong J. D., Spiro T. G. // J. Am. Chem. Soc. 1980. - v. 102. - p.4268-4271

62. Burger R.M. Cleavage of nucleic acids by bleomycin// Chem. Rev. 1998. -v.98. - p.l 153-1169.

63. G. Pratviel, J. Bernadou and B. Meunier Carbon-hydrogen bonds of DNA sugar units as targets for chemical nucleases and drugs. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1995. - v 34. - p.746-769.

64. Nguyen C., Guajardo R.J., Mascharak P.K. Feni(PMA).2+: a mononuclear non-heme iron complex that catalyzes alkane oxidation// Inorg. Chem. 1996. - v.35. -p.6273-6281

65. Walling C., Kurz M., Shugar H.J. The iron(III)-ethylenediaminetetraacetic acid peroxide system// Inorg. Chem. - 1970. - v.9. - p.931-937

66. Walling C., Kato S. The oxidation of alcohols by Fenton's reagent. The effect of copper ion// J. Am. Chem. Soc. 1971. - v.93. - p.4275-4281

67. Selke M., Sisemore M.F., Ho R.Y.N., Wertz D.L., Valentine J.S. Dioxygen activation by iron complexes. The search for reactive intermediates// J. Mol. Catal. 1997,-v. 117,-p.71-82

68. Хенкин A.M., Штейман A.A. О структуре и химических свойствах продуктов взаимодействия гемов с 0{"11 Кинетика и катализ. 1982. - т. 23. - С. 219-221

69. Гордон А., Форд Р. Спутник химика. -М.: Мир, 1976. 541 с.

70. Хавкинс Э. Дж. Э. Органические перекиси, их получение и реакции. -М.-Л.: Химия, 1964.- 150 с.

71. Plowman J. E., Loehr Т. M., Schauer С. K., Anderson O. P. // Inorg. Chem. -1984.-v. 23.-p. 3553

72. Schugar H. J., Rossman G. R., Gray H.B., A dihydroxo-bridged ferric dimer // J. Am. Chem. Soc. 1969. - v. 91. - p.4564-4566

73. Treatise on analytical chemistry. Part II. Analytical chemistry of the elements, v. 2 / Ed. by Kolthoff I.M., Elving P.J. N.-Y.: Wiley, 1989. - 230 p.

74. Шубин А. А., Жидомиров Г. M. // Ж. Структ. Хим. 1989. - т. 30. - № 3. -С.67

75. Альтшулер С.А., Козырев Б.М. Электронный парамагнитный резонанс соединений элементов промежуточных групп. М.: Наука, 1972. - 672 с.1. О I

76. Wickman Н.Н., Klein М.Р., Shirley D.A. Paramagnetic resonance of Fe in polycrystalline ferrichrome AJ/ J.Chem.Phys. 1965. - v.42. - p.2113-2117

77. Aasa L. Powder line shapes in the electron paramagnetic resonance spectra of high-spin ferric complexes // J. Chem. Phys. 1970. - v. 52. - p.3919-3930

78. La Mar G. N., Horroks W. deW., Holm R. H. NMR of paramagnetic molecules. N.-Y.: Academic Press, 1973. - p. 127-177

79. Керрингтон А., Мак-Лечлан Э. Магнитный резонанс и его применение в химии. М.: Мир, 1970. - 447 с.

80. Абрагам А., Блини Б. Электронный парамагнитный резонанс переходных ионов. М.: Мир, 1972. - т. 1. - 651 с.

81. Берсукер И.Б. Электронное строение и свойства координационных соединений: Введение в теорию. JL: Химия, 1986. - 288 с.

82. Вертц Дж., Болтон Дж. Теория и практические приложения метода ЭПР. М.: Мир, 1975. - 548 с.

83. Uemura S., Spencer A., Wilkinson G. |i3-Oxotrimetal acetato-complexes of chromium, manganese, iron, cobalt, rhodium and iridium// J. Chem. Soc. Dalton Trans. -1973. v.22. - p.2565-2571

84. Свойства органических соединений. Справочник/ Под ред. А.А. Потехина. JL: Химия, 1984. - 520 с.

85. Yamaguchi К., Watanabe Y., Morishima I. Direct observation of the push effect on the 0-0 bond cleavage of acylperoxoiron(III) porphyrin complexes// J. Am. Chem. Soc.- 1993,- v.115. p.4058-4065

86. Зубарев B.E. Метод спиновых ловушек: применение в химии, биологии и медицине. М.: Изд. Московского университета, 1984. - 150 с.

87. Talsi Е.Р., Shalyaev K.V. 51V NMR and ESR study of the mechanistic details of oxidation with V0(02)(Pic)(H20)2// J. Mol. Catal. 1994. - v.92. - p.245-255

88. Janzen E.G., Shetty R.V., Kunanec S.M. Spin trapping chemistry of 3,3,5,5-tetramethylpyrroline-N-oxide: an improved cyclic spin trap// Can. J. Chem. -1981. v.59. - p.756-758