Комплексы рутения(II/III) как медиаторы глюкозооксидазы из A. niger тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.15 ВАК РФ

Список сокращений----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------^

Введение

1. Обзор литературы

1.1. Фермент глюкозооксидаза

1.1.1. Структура и физические свойства глюкозооксидазы---------------------------—

1.1.2. Аспекты механизма действия глюкозооксидазы: эксперимент и теория-------\ \

1.1.3. Стабильность фермента. Факторы, влияющие на скорость катализа глюкозооксидазой----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------\ д

1.2. Перенос электронов в белках и других системах

1.2.1. Теория Маркуса внешнесферного переноса электронов и ее уточнения для макромолекулярных систем

1.2.2. Модельные системы для изучения электронного переноса на дальние расстояния

1.2.3. Перенос электронов в белках: электрохимический аспект

1.3. Электрокатализ глюкозооксидазой из Aspergillus niger в растворе с участием мономолекулярных медиаторов----------------------------------------------------------------------------------------------------------------3 \

1.3.1. Общие требования к медиаторам------------------------------------------------------------------------------------------------------------3 j

1.3.2. Природа медиаторов глюкозооксидазы

1.4. Амперометрические биосенсоры на основе глюкозооксидаз

1.4.1. Кислородный электрод Кларка - Лайонса и другие мембранные электроды

1.4.2. Безмембранные сенсоры: методы иммобилизации медиаторов и глюкозооксидазы на поверхностиэлектродов

1.4.3. Безмедиаторные и псевдобезмедиаторные сенсоры

ВВЕДЕНИЕ

Перенос электронов в химических и биохимических реакциях является важным предметом исследования современной науки. Этим реакциям принадлежит ключевая роль в процессах жизнедеятельности. Они широко используются при создании амперометрических биосенсоров.

Глюкозооксидаза из Aspergillus niger (ГО) является одним из хорошо известных компонентов таких систем. Катализ с ее участием включает перенос электронов от специфического субстрата, глюкозы, к молекуле флавинадениндинуклеотида (ФАД) в активном центре, а затем к акцептору электронов. Эта реакция используется для анализа глюкозы, и аналитические системы на ее основе чрезвычайно эффективны. В то же время, при создании таких биосенсоров возникает ряд проблем, наиболее важной из которых является сложность установления прямого контакта между активным центром фермента и электродом из-за большой удаленности молекул ФАД от поверхности белковой глобулы. Классическим подходом к решению этой проблемы является использование медиаторов - редокс активных соединений, мигрирующих между активным центром фермента и электродом и обеспечивающих обмен электронами. Однако присутствие кислорода - природного субстрата глюкозооксидазы - снижает точность анализа из-за конкуренции с медиатором за фермент. При выборе медиатора важным критерием является высокая константа скорости реакции с ферментом, что повышает чувствительность и снижает нежелательное влияние кислорода.

Химическое связывание фермента с медиаторами позволяет перевести реакцию во внутримолекулярный режим, что должно повысить скорость переноса электронов за счет снижения энергетического барьера. Тем не менее, методы, предложенные к настоящему времени, позволяют получить препараты лишь с невысокой электрокаталитической активностью. Таким образом, важной задачей является поиск новых высокоактивных медиаторов, которые позволяют осуществить электронный транспорт в глюкозооксидазе и на основе изучения механизма их действия решить проблемы, возникающие при создании амперометрических биосенсоров.

Обзор литературы

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ВЫВОДЫ

1. Комплексы [Ки(1Х)2Х1.2] (IX = Ьру, рЬеп; X = СГ, Вг", С032") и [Ки(С~Ы)(ЬЬ)У2]+ (С~И = ДЛ^-диметилбензиламин и 2-фенилпиридин (рЬру); У = ру и МеСИ) в водных растворах являются высокоактивными медиаторами глюкозооксидазы. Константы скорости кжа достигают значений 105-106 М^с"1, а редокс потенциалы лежат в области 0.15 - 0.32 В (НКЭ), что делает их перспективными компонентами амперометрических биосенсоров для определения глюкозы.

2. Зависимость редокс потенциалов комплексов [11и(1Х)2Х1.2] в водных растворах от лигандного окружения подчиняется теории аддитивности лигандов.

3. Разработан метод модификации глюкозооксидазы на основе координационного связывания лабильных комплексов

11и(1Х)2Х12] (IX = Ьру, рЬеп; X = СГ, С03 ) с белковой глобулой фермента из А. пщег. Модифицированные ферменты проявляют электрокаталитическую активность по отношению к £>-глюкозе, а их наблюдаемые константы скорости внутримолекулярного переноса электронов достигают 6 с"1.

4. Фотолабильность лигандов У = ру и МеСЫ в комплексах [11и(СЧЧ)(1Х)У2](РРб) позволяет методом координационной модификации получать электрокаталитически активные препараты глюкозооксидазы, наблюдаемые константы скорости внутримолекулярного переноса электронов для которых достигают 4500 с"1.

5. Впервые получен ц-оксохлоридный димер со смешанной валентностью атомов рутения рЬеп)(р11ру)(С1)Киш-0-Ки1У(С1)(р11ру)(р11еп)](РГ6), строение которого доказано методом рентгеноструктурного анализа.

6. Скорость окисления Б-глюкозы на электродах с редокс гидрогелями на основе координированного с рутением(П) поли-А^-винилимидазола в два раза выше в случае глюкозооксидазы, модифицированной комплексом [КиС12(Ьру)2], чем нативной. Данный полимер может служить моделью макросистемы с переносом электронов на далекие расстояния, но высокий редокс потенциал не позволяет использовать его для создания глюкозных биосенсоров.

1. R. Bentley, Glucose oxidase. The Enzymes, ed. P.D. Boyer. Vol. 7. 1963, London: H. Lardy & К. Myrback, Academic Press. 567-86.

2. C.E. Coulthard, W.F.Short, R. Michaelis, G. Sykes, G.E.H. Skrimshire, A.F.B. Standfast, J.H. Birkinshaw, H. Raistrick, Notatin: an antibacterial glucose aerohydrogenes from Pénicillium notatum Westling. Nature, 1942.150: p. 634-635.

3. E.C. Roberts, C.K.Cane, R.D. Muir, F.J. Reithel, W.L. Gray, J.T. Van Brüggen, D.M. Homan, P.A. Katzman, L.R. Jones, E.A. Doisy, Penicillin B, an antibacterial substance from Pénicillium notatum. J. Biol. Chem., 1943. 147: p. 47-58.

4. J.T. Van Brüggen, F.J.Reithel, C.K. Cain, P.A. Katzman, E.A. Doisy, R.D. Muir, E.C. Roberts, W.L. Gaby, D.M. Homan, L.R. Jones, Penicillin В: purification and mode of action. J. Biol. Chem., 1943.148: p. 365-373.

5. W. Kocholaty, Purification and properties ofpenatin: the antibacterial substance produced by Pénicillium notatum Westling. Arch. Biochem., 1943. 2: p. 73-86.

6. R.C. Bean, W.Z. Hassid, Carbohydrate oxidase from a red alga, Iridophycus flaccidum. J.Biol.Chem., 1956. 218: p. 425-436.

7. R.C. Bean, G.G. Porter, B. Murray, Carbohydrate metabolism of citrus fruits. II. Oxidation of sugars by aerohydrogenase from young citrus fruits. J. Biol. Chem., 1961.236: p. 1235-1240.

8. J.H. Dowling, H.B.Levine, Hexose oxidation by an enzyme system of Malleomyces pseudomallei. J. Bacteriol., 1956. 72: p. 555-560.

9. A.I. Schepartz, M.H.Subers, Glucose oxidase of honey. Biochim. Biophys. Acta, 1964. 85: p. 228-237.

10. R.Wilson, A.P.F.Turner, Glucose oxidase: an ideal enzyme. Biosensors & Bioelectronics, 1992. 7: p. 165-185.

11. D. Rando, G.-W. Kohring, F. Giffhorn, Production, purification and characterization of glucose oxidase from a newly isolated strain of Pénicillium pinophilum. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1997. 48: p. 34-40.

12. K. Kusai, I. Sekuzu, B. Hagihara, K. Okunuki, S. Yamauchi, M. Nakai, Crystallisation of glucose oxidase from Pénicillium amagasakiense. Biochim. Biophys. Acta, 1960. 40: p. 555-557.

13. B. Swoboda, V. Massey, Purification and Properties of the Glucose Oxidase from Aspergillus niger. J. Biol. Chem., 1965. 240,: p. 2209.

14. J. Pazur, K.Kleppe, A. Cepure, A Glycoprotein Structure for Glucose Oxidase from Aspergillus niger. Arch. Biochem. Biophys., 1965. Ill: p. 351.

15. S. Nakamura, S.Fujiki, Comparative studies on the glucose oxidases of Aspergillus niger and Pénicillium amagasakiense. J. Biochem., 1968. 63((1)): p. 51-58.

16. Q. Gibson, B.Swoboda, V. Massey, Kinetics and Mechanism of Action of Glucose Oxidase. J. Biol. Chem., 1964. 239: p. 3927 -3934.

17. M. Kriechbaum, H.J.Heilmann, F.J. Wientjes, M. Hahn, K.D. Jany, H.G. Gassen, F. Sharif, G. Alaeddinoglu, Cloning and DNA sequence analysis of the glucose oxidase gene from Aspergillus nigerNRRL-3. FEBS Lett., 1989. 255: p. 63-66.

18. K. Frederick, J.Tung, R. Emerick, F. Masiarz, S. Chamberlain, A. Vasavada,

19. S. Rosenberg, S. Chakraborty, L. Schopferand, V. Massey, Glucose Oxidase from Aspergillus niger. Cloning, Gene Sequence, Secretion from Saccharomyces cerevisiae and Kinetic Analysis of a Yeast-derived Enzyme. J. Biol. Chem., 1990. 265: p. 37933802.

20. H.J. Hecht, H.M. Kalisz, J. Hendle, R.D. Schmid, D. Schomburg, Crystal structure of glucose oxidase from Aspergillus niger refined at 2.3 A resolution. J. Mol. Biol., 1993.229: p. 153-172.

21. H.J. Hecht, H. Kalisz, R.D. Schmid, D. Schomburg, The 3D-Structure of Glucose Oxidase from Aspergillus niger. Implications for the Use of GOD as a Biosensor Enzyme. Biosensors & Bioelectronics, 1993. 8: p. 197-203.

22. M. Alvarez-Icaza, H.M. Kalisz, H.J. Hecht, K.-D. Aumann, D. Schomburg, R.D. Schmid, The design of enzyme sensors based on the enzyme structure. Biosensors & Bioelectronics, 1995.10: p. 735-742.

23. M. Meyer, G.Wolfhart, J. Knablein, D. Schomburg, Aspects of the mechanism of catalysis of glucose oxidase: a docking, molecular mechanics and quantum chemical study. J. Comput. Aided. Mol. Des., 1998. 12(5): p. 425-440.

24. Y. Degani, A.Heller, Direct electrical comunication between chemically modified enzymes and metal electrodes. 2. Methods for bonding electron-transfer relays to glucose oxidase andD-amino-acid oxidase. J. Am. Chem. Soc., 1988.110: p. 26152620.

25. W. Schuhmann, T.J. Ohara, H.-L. Schmidt, A. Heller, Electron transfer between glucose oxidase and electrode via redox mediators bound with flexible chains to the enzyme surface. J. Am. Chem. Soc., 1991. 113: p. 1394-1397.

26. A. Badia, R.Carlini., A. Fernandez, F. Battaglini, S.R. Mikkelsen, A.M. English, Intramolecular electron-transfer rates in ferrocene-derivatized glucose oxidase. J. Am. Chem. Soc., 1993. 115(16): p. 7053-7060.

27. F. Battaglini, P.N. Bartlett, J.H. Wang, Covalent attachment of osmium complexes to glucose oxidase and the application of the resulting modified enzyme in an enzyme switch responsive to glucose. Anal. Chem., 2000. 72: p. 502-509.

28. P.N. Bartlett, V.Q. Bradford, Modification of glucose oxidase by tetrathiafulvalene. J. Chem. Soc., 1990.16: p. 1135-1136.

29. P.N. Bartlett, S.Booth, D.J. Caruana, J.D. Kilburn, C. Santamaria, Modification of glucose oxidase by the covalent attachment of a tetrathiafulvalene derivative. Anal. Chem., 1997. 69(4): p. 734-742.

30. G. Treitz, E. Heinzle, Kinetic and molecular investigation of inactivation of glucose oxidase. Electronic Journal of Biotechnology, 2000. 4: p.l.

31. P. Kakumanu, Liquid laundry detergents containing stabilized glucose-glucose oxidase system for hydrogen poroxide generation., in Copyright 2001 ACS. 1994, Procter and Gamble Co., USA: USA. p. 7.

32. E. Kapetzki, K. Lehnert, Manufacture of hypoglycosidated Aspergillus niger glucose oxidase in yeast using glycosidation-defective hosts., in Ger. Offen. 1994, Boehringer Mannheim GmbH, Germany: Germany, p. 27.

33. M. Roehr, C.P. Kubicheck, J. Kominek, Products of primary metabolism: gluconic acid. Biotechnology, 1996. 6: p. 348-362.

34. J. Raba, H.A. Mottolla, Glucose oxidase as an analytical reagent. Anal. Chem., 1995. 25: p. 1-42.

35. H. Tsuge, M.Suzuki, N. Kito, Y. Nakanishi, K. Ohashi, K. Aoki, Inactivation of glucose oxidase by the cationic detergent hexadecyltrimethylammonium bromide. Agric. Biol. Chem., 1984. 48: p. 19-28.

36. B.E.P. Swoboda, The relationship between molecular conformation and the binding of flavin adenine dinucleotide in glucose oxidase. Biochim. Biophys. Acta, 1969.175: p. 365-379.

37. J.J. O'Malley, J.L. Weaver, Subunit structure of glucose oxidase from Aspergillus niger. Biochemistry, 1972.11: p. 3527-3532.

38. A. Kohen, T. Jonsson, J.P. Klinman, Effects of Protein Glycosylation on Catalysis: Changes in Hydrogen Tunneling and Enthalpy of Activation in the Glucose Oxidase Reaction. Biochemistry, 1997. 36(9): p. 2603-2611.

39. S. Hayashi, S. Nakamura, Multiple forms of glucose oxidase with different carbohydrate compositions. Biochim. Biophys. Acta, 1981. 657: p. 40-51.

40. K.Takegawa, K.Fujiwara, S. Iwahara, K. Yamamoto, and T. Tochikura, Primary Structure of an O-Linked Sugar Chain Derivedfrom Glucose Oxidase ofAspergillus niger. Agr. Biol. Chem. Tokyo, 1991. 55: p. 883.

41. H. Kalisz, H. Hecht, D. Schomburg, R. Schmid, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of a Deglycosylated Glucose Oxidase from Aspergillus niger. J. Mol. Biol., 1990. 213: p. 207.

42. H.M. Kalisz, H.J.Hecht, D. Schomburg, R.D. Schmid, Effects of carbohydrate depletion on the structure, stability and activity of glucose oxidase from Aspergillus niger. Biochim. Biophys. Acta, 1991,1080: p. 138-142.

43. S. Nakamura, S. Hayashi, K. Koga, Effect ofperiodat on the structure and properties of glucose oxidase. Biochem. Biophys. Acta, 1976. 445: p. 294-308.

44. J. G. Voet, J.Coe, J. Epstein, V. Matossian, Th. Shipley, Electrostatic control of enzyme reactions: effect of ionic strength on the pKa of an essential acidic group on glucose oxidase. Biochemistry, 1981. 20: p. 7182-7185.

45. J. T. Edsall, J.Wymann, Biophysical Chemistry. Academic Press ed. Vol. 1. 1958, New York. 282-289, 512-514.

46. A. Nicholls, GRASP (Graphical representation and analysis of surface potential properties). Columbia University, New York., 1992 in

47. M.N. Jones, P.Manley, A. Wilkinson, The dissociation of glucose oxidase by sodium n-dodecyl sulphate. Biochem. J., 1982. 203: p. 285-291.

48. A. Vrielink, L.F. Lloyd, D.M. Blow, Crystal structure of cholesterol oxidase from Brevibacterium sterolicum refined at 1.8 A resolution. J. Mol. Biol., 1991. 219: p. 233-254.

49. P. A. Karplus, G.E. Shulz, Refined structure of glutathione reductase at 1.54 A resolution. J.Mol.Biol., 1987.195: p. 701-729.

50. H.A. Schreuder, J.P.A. Prick, P.K. Wierenga, G. Vriend, K.S. Wilson, W.G.J. Hoi, J. Drenth, Crystal structure of the p-hydroxybenzoate hydroxylase-sub strate complex refined at 1.9 A resolution. J. Mol. Biol., 1989. 208: p. 679-696.

51. G.E. Schulz, R.H. Shirmer, E.F. Pai, FAD-binding site of glutathione reductase. J. Mol. Biol., 1982. 160: p. 287-308.

52. V. Massey, P.Hemmerich, Artificial Flavins as Active Site Probes of Flavoproteins, in Flavins and Flavoproteins. 1982, V. Massey, C.H. Williams: New York. p. 83-96.

53. C. Sanner, P.Macheroux, H. Ruterjans, F. Muller, A. Bâcher, N-15-NMR and C-13 NMR Investigations of Glucose Oxidase from Aspergillus Niger. Eur. J. Biochem., 1991. 196: p. 663.

54. H.J. Bright, Q.H.Gibson, The oxidation of 1-deuterated glucose by glucose oxidase. J. Biol. Chem., 1967. 242: p. 994-1003.

55. D. Keilin, E.F.Hartree, Specificity of glucose oxidase (notatin). Biochem. J., 1952. 50: p. 331-341.

56. M. Dixon, E.C.Webb, Enzymes. 1964, London: Longman Green. 253-254.

57. C.L.M. Stults, A.P.Wade, S.R. Crouch, Immobilized enzyme kinetic study of D-glucose mutarotation by flow injection analysis. Anal. Chem., 1987. 59: p. 2245-2247.

58. R. Bentley, A.N., The mechanism of action of notatin. Biochem. J., 1949. 45: p. 584590.

59. S. Nakamura, Y.Ogura, Kinetic studies on the action of glucose oxidase. J. Biochem., 1962. 52: p. 214-220.

60. T. Takahashi, M.M., Transformation and hydrolysis of D-glucono-y and 3-lactone. Nature, 1963.199: p. 765-767.

61. M. Weibel, H.Bright, The Glucose Oxidase Mechanism. Interpretation of the pH Dependence. J. Biol. Chem., 1971. 246: p. 2734-2744.

62. H.J. Bright, H.J. A., The pH dependence of the individual steps in the glucose oxidase reaction. J. Biol. Chem., 1969. 224: p. 3625-3634.

63. S. Qiaojuan, J.P. Klinmann, Nature of Oxygen Activation in Glucose Oxidase from Aspergillus niger: The Importance of Electrostatic Stabilization in Superoxide Formation. Biochemistry, 1999. 38: p. 8572-8581.

64. Fitzpatrick, P.F., Substrate dehydrogenation by flavoproteins. Acc. Chem. Res., 2001. 34: p. 299-307.

65. F.R. Duke, M.W., D.S. Page, V.G. Bulgrin, J. Luthy, The glucose oxidase mechanism: enzyme activation by substrate. J. Am. Chem. Soc., 1969. 91: p. 3904-3909.

66. J .J. Kulys, N.K.Cenas, Oxidation of glucose oxidase from Penicillium vitale by one-and two-electron acceptors. Biochim. et Biophys. Acta, 1983.144: p. 57-63.

67. R.F. Anderson, V.M., L. M. Schopfer, Pulse radiolysis studies on the formation and decay of the flavin 4a-hydroperoxide species of glucose oxidase., in Flavines and Flavoproteins. 1984, R.C. Bray, P.C. Engel, S.G. Mayhew: Amsterdam, p. 57-60.

68. J.P. Greenstein, M.W., Chemistry of the amino acids. Vol. 1. 1961, New York: Wiley. 493.

69. D. Keilin, E.F.Hartree, Properties of glucose oxidase (notatin). Biochem. J., 1948. 42: p. 221-229.

70. M. Давыдова, Выделение и свойства глюкозооксидазы из Penicillium funiculosum G-15. Диплом, 2002. МГУ им. М. В. Ломоносова, Биологический факультет, Москва. 60 с.

71. S. Nakamura, К.К., Alteration of thermal stability of glucose oxidase associated with the redox states. Biochem. Biophys.Res.Commun., 1977. 78(2): p. 806-810.

72. D. Keilin, E.F.H., The use of glucose oxidase (notatin) for the determination of glucose in biological material and for the study of glucose producing systems by manometric methods. Biochem. J., 1948. 42: p. 230-238.

73. A. Ahmad, M.S.A., V. Bhakuni, Monovalent cation-induced conformational change in glucose oxidase leading to stabilization of the enzyme. Biochemistry, 2001. 40: p. 1945-1955.

74. Y. Goto, A.L.F., Conformational states ofbeta-lactamase: molten-globule states at acidic and alkaline pHwith high salt. Biochemistry, 1989. 28(3): p. 945-952.

75. Lewis, S., in Displacement of water and its control of biochemical reactions. 1974: New York.

76. D. Combes, W.N. Y., A. Zwick, P. Monsan, Effect of salts on enzyme stability. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1988. 542(Enzyme Eng. 9): p. 7-10.

77. Marcus, R.A., Elektronentransferreactionen in der chemie theorie und experiment (Nobel - vortrag). Angew. Chem., 1993. 8: p. 1161-1280.

78. E.S. Medvedev, A.A.S., Dynamic effects in long-distance biological electron transfer reactions. Pure & Appl. Chem., 1998. 70(11): p. 2201-2210.

79. J. Kim, A.S., Ab initio study of long-distance electron tunneling in a model peptide system. J. Phys. Chem., 2000.104(B): p. 8606-8613.

80. Сент-Дьердьи, А., Биоэлектроника. Мир ed. 1971, M. 80 c.

81. Шайтан, K.B., Каким образом электрон движется по белку. Соросовский образовательный журнал, 1999. 3: р. 55-62.

82. J. Deisenhofer, О.Е., I. Sinning, Н. Michel, Crystallographic refinement at 2.3 A resolution and refined model of the photosynthetic reaction centre from Rhodopseudomonas viridis. J. Mol. Biol., 1995. 246: p. 429-458.

83. R.A. Marcus, N.Sutin, Electron transfer in chemistry and biology. Biochim. Biophys. Acta, 1985. 811: p. 265-322.

84. H.B. Gray, J.R.Winkler, Electron transfer in proteins. Annu. Rev. Biochem., 1996. 65: p. 537-561.

85. J.R. Winkler, H.B.Gray, Electron tunneling in proteins: role of the intervening medium. J. Biol. Inorg. Chem., 1997. 2: p. 399-404.

86. A.Y. Kornilova, J.F.W., M.Y. Ogawa, Effect of surface chearges on the rates of intermolecular electron-transfer between de novo designed metalloproteins. Biochemistry, 2001. 40: p. 12186 12192.

87. P.D. Beer, Redox responsive macrocyclic receptor molecules containing transition metal redox centres. Chem. Soc. Rev., 1989.18: p. 409-450.

88. K. Sigfridsson, M.E., M. Sundahl, O. Hansson, Electron transfer in ruthenium-modified spinach plastocyanin mutants. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1998. 351(2): p. 197-206.

89. R. Langen, I.-J.C., J.P. Germanas, J.H. Richards, J.R. Winkler, H.B. Gray, Electron transfer in ruthenium-modified proteins. Science, 1995. 268: p. 1733.

90. C. C. Moser, J. M. Keske, K. Warncke, R. S. Farid, P. L. Dutton, Nature of biological electron transfer. Nature, 1992. 355: p. 796.

91. Y. Hu, D. van Loyen, O. Schwarz, H. Duerr, S. Bossmann, V. Huch, M. Veith, Intermolecular electron transfer between noncovalently linked donor and acceptor in a 2.Catenane. J. Am. Chem. Soc., 1998. 120: p. 5822-5823.

92. K.A. Jolliffe, T.D.M.B., K.P. Ghiggino, S.J. Langford, M.N. Paddon-Row, Efficient photoinduced electron transfer in a rigid U-shaped tetrad bearing terminal porphyrin and viologen units. Angew. Chem., 1998. 110: p. 960-963.

93. Handbook of Biochemistry and Molecular Biology, Physical and Chemical Data. 1976. v. 1, Cleveland: CRC Press, p. 127.

94. F.A. Armstrong, G.S.Wilson., Recent developments in faradaic bioelectrochemistry. Electrochimica Acta, 2000. 45: p. 2623-2645.

95. G. Gilardi, A.F., Manipulating redox systems: application to nanotechnology. TRENDS in Biotechnology, 2001. 19(11): p. 468-476.

96. A.P .F. Turner, I.Karube, G. S. Wilson, Biosensors: fundamentals and applications. Oxford University Press ed. 1989, Oxford. 180-208.

97. Y.A. Alexandrouskii, L.Y.B., Y.V. Radionov, Comparative study of the reactions catalyzed by glucose oxidase in the presence of different electron acceptors. Biokhimiya, 1981. 4: p. 708-716.

98. A.E.G. Cass, H.A.O.H., I.J. Higgins, E.V. Plotkin, A.P.F. Turner, W.J. Aston, Amperometric enzyme electrode for glucose determination., in Charge andfield effects in biosystems, e.M.J.A.a.P.N.R. Underwood, Editor. 1984: Tunbridge. p. 475-482.

99. A.L. Crumbliss, H.A., O. Hill, D.J. Page, The electrochemistry ofhexacyanoruthenate at carbon electrodes and the use of ruthenium compounds as mediators in the glucose /glucose oxidase system. J. Electroanal. Chem., 1986. 206: p. 327-331.

100. S. Marx-Tibbon, E.Katz, I. Willner, Chiral recognition in mediated electron-transfer in redox proteins. J. Amer. Chem. Soc., 1995. 117: p. 9925-9926.

101. Ю.Н. Фирсова, Кинетика и механизм действия оксидоредуктаз в присутствии искусственных металлоорганических и неорганических субстратов. Диссертация к.х.н., 1999. МГУ им. М.В. Ломоносова, Химический факультет, Москва, 135 с.

102. Е. Liaudet, F.Battaglini, E.J. Calvo, Electrochemical study of sulphonatedferrocenes as redox mediators in enzyme electrodes. J. Electroanal. Chem., 1990. 293: p. 55-68.

103. A.D. Ryabov, A. Amon, R.K. Gorbatova, E.S. Ryabova, B.B. Gnedenko, Mechanism of a jumping offferricenium in glucose oxidase D-glucose - ferrocene micellar electrochemical systems. J. Phys. Chem., 1995. 99(38): p. 14072.

104. H. Masui, A.B.P.Lever, Hammet reaction parameters for deriving EL(L) parameters of substituted ligands. Inorg. Chem., 1993. 32: p. 2199 2201.

105. A.B.P. Lever, Electrocemical Parametrization of Metal Complex Redox Potentials, Using the Ruthenium(III)/Ruthenium(II) Couple To Generate a Ligand Electrochemical Series. Inorg. Chem., 1990. 29: p. 1271-1285.

106. D.M. Fraser, S.M.Zakeeruddin, M. Graetzel, Towards mediator design II. Optimization of mediator global charge for the medition of glucose oxidase of Aspergillus niger. J. Electroanal. Chem., 1993. 359: p. 125-139.

107. Ch. Zhang, Т.Н., E. Kobatake, M. Aizawa, Evaluation of substituted 1,10-phenanthroline complexes of osmium as mediator for glucose oxidase ofAspergillus niger. Anal. Chim. Acta, 2000. 408: p. 225-232.

108. L.C. Clark, Membranepolarigraphic electrode system and method with electrochemical compensation. US Patent № 3 539 455, 1970.

109. C. Godet, M.B., N. E. Murr, Direct electron transfer involving a large protein: glucose oxidase. New J. Chem., 1999. 23: p. 795-797.

110. A. Heller, Electrical wiring of redox enzymes. Acc. Chem. Res., 1990. 23: p. 128-134.

111. R. Renneberg, F.S., F. Scheller, Coupled enzyme reactions for novel biosensors. TIBS, 1986. 11: p. 216-220.

112. B.A. Gregg, A.Heller, Cross-linked redox gels containing glucose oxidase for amperometric biosensor applications. Anal. Chem., 1990. 62: p. 258-263.

113. B.A. Gregg, A.Heller, Redox polymer films containing enzymes. 2. Glucose oxidase containing enzyme electrodes. J. Phys. Chem., 1991. 95: p. 5976-5980.

114. T.J. Ohara, R.Rajagopalan, A. Heller, Glucose electrodes based on cross-linked Os(bpy)2Cl. +/2+ complexedpoly(l-vinylimidazole) films. Anal. Chem., 1993. 65: p. 3512-3517.

115. T.J. Ohara, R.Rajagopalan, A. Heller, Wired enzyme electrodes for amperometric determination of glucose or lactate in the presence of interfering substances. Anal. Chem., 1994. 1994: p. 2451-2457.

116. R. Rajagopalan, A.Aoki, A. Heller, Effect of quatemization of the glucose oxidase "wiring" redox polymer on the maximum currnet densities of glucose electrodes. J. Phys. Chem., 1996.100: p. 3719-3727.

117. D. W. Schmidtke, A.Heller, Accuracy of the One-Point in Vivo Calibration of "Wired" Glucose Oxidase Electrodes Implanted in Jugular Veins of Rats in Periods of Rapid Rise and Decline of the Glucose Concentration. Anal. Chem., 1998. 70: p. 2149-2155.

118. J. Kulys, H.E.H., Long-term response of an integrated carbon paste based glucose biosensor. Anal. Chim. Acta, 1995. 303: p. 285-294.

119. F. Battaglini, M.Karuana, A.M. English, S.R. Mikkelsen, Targeting glucose oxidase at aspartate and glutamate residues with organic two-electron redox mediators. Bioconjugate Chem., 1994. 5(5): p. 430-435.

120. E.S. Ryabova, V.N.Goral, E. Csoeregi, B. Mattiasson, A.D. Ryabov, Coordinative approach to mediated electron transfer: ruthenium complexed to native glucose oxidase. Angew. Chem. Int. Ed., 1999. 38(6): p. 804-807.

121. V. N. Goral, E.Csoeregi, В. Mattiasson, A. D. Ryabov, Complexation of ruthenium with glucose oxidase modified by 4-pyridineacetic and 4-imidazoleacetic acids. Mendeleev Commun., 1999: p. 173-175.

122. M. Bradford, A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities ofproteins utilizing the principles of protein-dye binding. Anal. Biochem., 1976. 72: p. 248-254.

123. S.M. Geraty, J.G. Vos, Synthesis and properties ofpoly-N-vinylimidazole ruthenium complexes. J.Chem. Soc. Dalton Trans., 1987: p. 3073-3078.

124. L. Alexandrova, R. Le Lagadec, M. Pfeffer, A.D. Ryabov, Synthesis and crystal structure of cyclometallated ruthenium(II) complexes for biapplications. J. Inorg. Biochem., 2001. 86: p. 120.

125. D.K. Goesser, Cyclyc Voltammetry. VCH Publishers Inc., 1993, Weinheim.

126. E.S. Ryabova, E.Csoeregi., A.D. Ryabov, Influence of biologically relevant ligands on oxidation of reduced glucose oxidase by electrochemically generated RuIII(bpy)2XY. complexes. J. Mol. Cat. B: Enzymatic, 2000. 593: p. 1-7.

127. А. Ю. Ершов, неопубликовано.

128. A.M. Бонд, Полярографические методы в аналитической химии, "Химия", 1983, Москва, с. 133-136.

129. Y. Degani, A.Heller, Electrical communication between redox centers of glucose oxidase and electordes via electrostatically and covalently bound redox polymers. Am. Chem. Soc., 1989. Ill: p. 2357-2358.

130. J. W.-S. Hui, W.-T.W., Ruthenium 1996. Coordination Chemistry Reviews, 1998. 172: p. 389-436.

131. A.-C. Laemmel, J.-P.C., J.-P. Sauvage, Serie lie Chimie/Chemistry. C. R. Acad. Sci. ed. Vol. 3. 2000, Paris. 43.