Характеристика и локализация углевод-связывающего центра на молекуле ангиотензин-превращающего фермента тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.15 ВАК РФ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

Глава 1. ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С УЧАСТИЕМ УГЛЕВОДОВ,

ОБУСЛАВЛИВАЮЩИЕ БИОЛОГИЧЕСКОЕ УЗНАВАНИЕ

1.1. Углевод-углеводные взаимодействия

1.1.1. Примеры участия углеводов в клеточной адгезии

1.1.2. Молекулярная природа углевод-углеводного взаимодействия

1.1.3. Углевод-углеводное взаимодействие с участием гликопротеинов

1.2. Белок - углеводные взаимодействия 16 1.2.1. Молекулярные основы взаимодействий белок-сахар

1.3. Структурные особенности лектинов как углевод-распознающих молекул

1.3.1. Протяженные центры лектинов и поливалентное связывание

1.3.2. Молекулярная организация лектинов

1.3.3. Бифункциональные свойства лектинов

1.3.4. Лектиноподобные свойства белков и ферментов

Глава 2. АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ

2.1. Локализация и функции фермента в организме

2.2. Структурные особенности различных форм фермента и мембранная организация

2.3. Иммунологические свойства ангиотензин-превращающего фермента

2.3.1. Получение панели моноклональных антител (mAb) против АПФ

2.3.2. Эпитопная специфичность панели mAb и антигенное картирование молекулы соматического АПФ человека

2.4. Состав и функции углеводных цепей АПФ

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

3.1. Материалы

3.2. Методы исследования

3.2.1. Синтез аффинного сорбента

3.2.2. Получение соматического ангиотензин-превращающего фермента из легких быка

3.2.3. Получение соматического ангиотензин-превращающего фермента из почек человека

3.2.4. Получение N-домена ангиотензин-превращающего фермента из легких быка

3.2.5. Получение тестикулярного ангиотензин-превращающего фермента быка

3.2.6. Модификация ангиотензин-превращающего фермента

3.2.7. Получение Р(аЬ)-фрагментов антител

3.2.8. Кинетические измерения в водных условиях

3.2.9. Кинетические измерения в обращенных мицеллах тройной системы АОТ-вода-октан

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

Глава 4. ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩЕГО ФЕРМЕНТА В ТРОЙНОЙ СИСТЕМЕ АОТ-ВОДА-ОКТАН

4.1. Стабильность растворимой и мембранной форм соматического и мемранного фермента человека в системе обращенных мицелл

4.2. Зависимость каталитической активности фермента от концентрации ПАВ

4.3. Образование олигомерных структур АПФ в системе обращенных мицелл

Глава 5. ВЛИЯНИЕ УГЛЕВОДОВ НА ОБРАЗОВАНИЕ ДИМЕРОВ АПФ ЧЕЛОВЕКА И БЫКА В СИСТЕМЕ АОТ-ВОДА-ОКТАН

5.1. Специфичность влияния моносахаридов на димеризацию АПФ

5.2. Специфичность влияния олигосахаридов на димеризацию АПФ

5.3. Специфичность влияния олигосахаридных цепей на димеризацию АПФ

5.4. Влияние углеводов на димеризацию асиало- и агалакто-АПФ

5.6. Установление структурных особенностей углеводсвязывающего центра АПФ человека

Глава 6. ЛОКАЛИЗАЦИЯ УГЛЕВОД-СВЯЗЫВАЮЩЕГО ЦЕНТРА НА МОЛЕКУЛЕ АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩЕГО ФЕРМЕНТА

6.1. Функционирование тестикулярного АПФ в обращенных мицеллах тройной системы АОТ-вода-октан

6.2. Функционирование N-домена соматического АПФ в обращенных мицеллах тройной системы АОТ-вода-октан

6.3. Влияние моноклональных антител (mAb) на димеризацию

АПФ человека в тройной системе АОТ-вода-октан

6.3.1. Определение времени установления равновесия в тройной системе АОТ-вода-октан

6.3.2. Влияние комплексообразования АПФ человека с моноклональными антителами на зависимость каталитической активности фермента от степени гидратации

ВЫВОДЫ

Взаимодействия с участием углеводов играют значительную роль в биологическом узнавании, которое является первым шагом к многочисленным процессам, происходящим на межклеточном и внутриклеточном уровне. Узнавание - основа таких процессов, как биорегуляция и адгезия, развитие и транспорт, клеточная миграция и иммунологические процессы. Особое место занимают в этих процессах, наряду с углеводами, лектины - белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать углеводы и углеводные компоненты. Интересно отметить существование белков и ферментов, не являющихся лектинами, но обладающих лектино-подобными свойствами, что подразумевает наличие углевод-связывающих доменов в белках и ферментах и значительно расширяет роль известных биологических объектов, предполагая их участие в формировании гетер обе лковых комплексов с глико протеинами, олигосахаридами и гликолшшдами.

Ангиотензин-превращающий фермент (пептидил-дипептидаза А, КФ 3.4.15.1, АПФ) - широко распространенная в организме человека и животных, физиологически значимая пептидаза. Этот фермент является типичным гликопротеином с достаточно высоким содержанием углеводов (до 30% от молекулярной массы) [1,2]. АПФ функционирует в организме в трех различных изоформах, отличающихся доменной и мембранной организацией. Наиболее широко распространена соматическая изоформа АПФ, которая синтезируется практически во всех клетках организма и состоит из двух гомологичных доменов (N- и С-), каждый из которых содержит активный центр [3]. В семенниках синтезируется низкомолекулярная тестикулярная изоформа АПФ, которая соответствует С-домену соматического АПФ и содержит один активный центр. Кроме того, из жидкости подвздошной кишки была выделена форма АПФ, представляющая собой N-домен полноразмерной соматической изоформы.

Основной функцией фермента в организме является регуляция кровяного давления и водно-солевого обмена [4,5]. Кроме того, АПФ участвует в таких физиологических процессах, как деградация нейротрансмиттеров, в репродуктиовных процессах и т.д. Синтезированные ингибиторы фермента оказались очень эффективными - сначала для понижения давления при гипертонии, затем для терапии сердечной недостаточности, а в последнее время показан очень сильный антиатеросклеротический эффект этих ингибиторов.

Использование системы обращенных мицелл АОТ-вода-октан как модели биомембран позволило показать, что молекулы АПФ способны взаимодействовать друг с другом с образованием димерных комплексов [6]. Димеризация специфично контролируется углеводами и происходит за счет углевод-белковых контактов, что предполагает существование на молекуле фермента углевод-связывающего центра.

Несмотря на значительный интерес к этому ферменту со стороны медиков и биохимиков, изучению специфичности и роли углевод-связывающего центра, наличие которого предполагает многофункциональность физиологически важного объекта, не уделялось должного внимания.

Целью данной работы было сравнительное исследование влияния углеводов на структурную организацию АПФ человека и быка в системе обращенных мицелл АОТ-вода-октан для выявления возможных видовых различий углевод-связывающих центров в составе АПФ из различных источников; определение специфичности углевод-связывающих центров АПФ человека и быка по отношению к углеводам различной структуры; определение функционально значимых для связывания с углевод-связывающим центром фрагментов углеводов; локализация углевод-связывающего центра на молекуле ангиотензин-превращающего фермента.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

ВЫВОДЫ.

1. Полученные данные позволили заключить, что наличие углевод-связывающего центра является общим свойством соматических ангиотензин-превращающих ферментов.

2. Продемонстрировано, что углевод-связывающий центр фермента обладает протяженной структурой, специфичной к строго заданным олигосахаридным последовательностям, а именно, для АПФ человека -Neu5Aca2-6Gal|3, для АПФ быка - Neu5Aca2-3Gal|3. Показано, что отсутствие мотива Neu5Aca-Gaip в молекуле АПФ критично для фермент-ферментного взаимодействия. Продемонстрировано, что наилучшее связывание углевод-связывающего центра фермента происходит с биантенными цепями комплексного типа, как сиалированными, так и асиалированными.

3. Изучено влияние структурных особенностей фрагментов N-ацетил-нейраминовой кислоты и галактозы на связывание с углевод-связывающим центром ангиотензин-превращающего фермента человека. Для наиболее эффективного связывания с ферментом важны следующие функциональные группы N-ацетилнейраминовой кислоты: аксиальное положение карбоксильной группы при С-2, экваториальное положение ОН-группы при С-4, наличие ОН-группы при С-8 и, возможно, присутствие фрагмента С(7)-С(9). Для лучшего связывания и правильного расположения в углевод-связывающем центре АПФ гидроксильные группы галактозы должны находится в следующих положениях: гликозидная связь - в экваториальном положении, ОН-группа при С2 - в экваториальном положении, ОН-группа при С4 - в аксиальном положении, также необходимо наличие СН2ОН-группы при С-5.

4. Установлена локализация углевод-связывающего центра на N-домене молекулы фермента. Использование ряда моноклональных антител к различным эпитопам N-домена фермента продемонстрировало, что углевод-связывающий центр ангиотензин-превращающего фермента находится в районе частичного перекрывания эпитопов связывания

1. Corvol, P., Williams, Т.A., and Soubrier, F. Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I- converting enzyme. (1995) Methods Enzymol., 248, 283-305.

2. Ripka, J.E., Ryan, J.W., Valido, F.A., Chung, A.Y.K., Peterson, C.M., Urry, R.L.

3. N-glycosylation of forms of angiotensin converting enzyme from four mammalian spesies. (1993) Biochem. Biophys. Res. Commun., 196, 503-508.

4. Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G., and Corvol, P. Two putative active centers in human angiotensin I converting enzyme revealed by molecular cloning. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85, 9386-9390.

5. Ruschityka, F.T., Noll, G., and Luscher, T.F. The endothelium in coronary arterydiseases. (1997) Cardiology, 88, 3-19.

6. Ehlers, M.R.W., and Riordan, J.F. Angiotensin-converting enzyme: new conceptsconcerning its biological role. (1989) Biochemistry, 28, 5318-5322.

7. Кост, O.A., Орт, T.A., Никольская, И.И., Наметкин, C.H., Левашов, А.В. Регуляция каталитической активности и надмолекулярной структуры ангиотензин-превращающего фермента в системе обращенных мицелл. (1994) Биохимия, 59, 1746-1755.

8. Quiocho, F.A. Carbohydrate-binding proteins: tertiary structures and protein-sugar interactions. (1986) Ann. Rev. Biochem., 55, 287-315.

9. Quiocho, F.A. Molecular features and basic understanding of protein-carbohydrate interactions: the arabinose-bindingprotein-sugar complex. (1988) Current topics in microbiology and immunology, 139, 135-148.

10. Sharon, N., and Lis, H. Lectins as cell recognition molecules. (1989) Science, 246, 227-234.

11. Spillmann, D., and Burger, M.M. Carbohydrate-carbohydrate interactions in adhesion. (1996) J. Cell. Biochem., 61, 562-568.

12. Hakomori, S. Carbohydrate-carbohydrate interactions as an intial step in cell recognition. (1991) Pure &Appl. Chem., 63, 4, 473-482.

13. Koijma, N., and Hakomori, S. Synergistic effect of two cell recognition systems: glycosphingolipid-glycosphingolipid interaction and integrin receptor interaction with percellular matrix protein. (1991) Glycobiology, 1, 623-630.

14. Eggens, I., Fenderson, В., Toyokuni, Т., Dean, В., Stroud, M., and Hakomori, S. Specific interaction between Lex and Lex determinants. (1989). J. Biol. Chem., 264, 9476-9484.

15. Бовин, H.B. Гяикоконъгаты на основе полиакридамида инструменты для изучения лектинов, антител, гликозилтрансфераз в гликобиологии, цитохимии и гистохимии. (1996)Биоорг. химия, 22, 643-663.

16. Михальчик, E.B., Шиян, С. Д., Бовин, H.B. Новый тип углевод-углеводного взаимодействия. (1997) Докл. Акад. Наук, 354, 261-264.

17. Whitney, S.E.C., Brigham, J.E., Darke, А.Н., Reid, J.S.G., and Gidley, M.J. Structural aspects of the interaction of mannan-based polysaccharides with bacterial cellulose. (1998) Carb. Research, 307, 299-309.

18. Morales, J.C., Zurita, D., and Penades, S. Carbohydrate-carbohydrate interactions in water with glycophanes as model systems. (1998) J. Org. Chem., 63, 9212-9222.

19. Boggs, J.M., Menikh, A., and Rangaraj, G. Trans interactions between galactosylceramide and cerebroside sulfate across apposed bilayers. (2000) Biophys. J., 78, 874-885.

20. Henry, В., Desvaux, H., Pristchepa, M., Berthault, P., Zhang, Y.-M., Mallet, J.-M., Esnault, J., and Sinay, P. NMR study of a Lewis* pentasaccharidederivative: solution structure and interaction with cations. (1999) Carbohydrate Research, 315, 48-62.

21. Geyer, A., Gege, C., and Schmidt, R.R. Carbohydrate-carbohydrate recognition between Lewisx glycoconjugates. (1999) Angew. Chem. Int. Ed., 38, 1466-1468.

22. Yu, Z.W., Calvert, T.L., and Leckband, D. Molecular forces between membranes displaying neutral glycosphingolipids: evidence for carbohydrate attraction. (1998) Biochem., 37, 1540-1550.

23. Bovin, N.V. Carbohydrate-carbohydrate interaction. (1997) In: Gabius H.J., Gabius S. (eds) Glycosciences: Status and Perspectives. Chapman&Hall. London, 277-289.

24. Endo, Т., Nojima, S., and Inoue, K. Intermolecular interaction between glycolipids and glycophorin on liposomal membranes. (1982) J. Biochem., 92, 1883-1890

25. Chammas, R., Veiga, S.S., Line, S., Potochnjak, P., and Brentani, R.R. Asn-linked oligosaccharide-dependent interaction between laminin and gp 120/140. An аб/pi integrin. (1991) J. Biol. Chem., 266, 3349-3355.

26. Muraki, M., and Harata, K. Dual affinity labeling of the active site of human lysozyme with an N-acetyllactosamine derivative: first ligand assisted recognition of the second ligand. (1999,) Biochem., 38, 540-548.

27. Полевщиков, А.В. Лектины в защитных реакциях беспозвоночных. (1996) Журнал общей биологии, 57, 718-734.

28. Quiocho, F.A., Vyas, N.K., and Spurlino, J.C. Atomic interactions between proteins and carbohydrates. (1989)Am. Crystallogr. Assoc., 25, 23-35.

29. Vyas, N.K. Atomic features of protein-carbohydrate interactions. (1991) Curr. Opin. Struct. Biol., 1, 732-740.

30. Елисейкина, М.Г., Булгаков, A.A., Назаренко, Е.Л., Зубков, В.А., и Петрова, И.Ю. Распределение маннан-специфического лектина 32 кДа в тканях дальневосточной голотурии Stichopus japonicus. (1999) Известия АН. Серия биологическая, 2, 228-232.

31. Kocourek, J., and Horejsi, V. (1983) Lectins: biology, biochemistry and clinical biochemistry. Ed. T.C. Bog-Hansen. Berlin, New York, V.3, 3-6.

32. Rini, J.M. Lectin structure. (1995) Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 24, 551577.

33. Quiocho, F.A., and Vyas, N.K. Novel stereospecificity of the L-arabinose-bindingprotein. (1984) Nature, 310, 381-386.

34. Vyas, N.K., Vyas, M.N., and Quiocho, F.A. The 3 A resolution structure of a D-galactose-binding protein for transport and chemotaxis in Escherichia coli. (1983) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 80, 1782-1796.

35. Doring, K., Surrey, Th., Nollert, P., and Jahnig, F. Effects of ligand binding on the internal dynamics of maltose-binding protein. (1999) Eur. J. Biochem., 266, 477-483.

36. Strynadka, N.C., and James, M.N. Lysozyme revisited: crystallographic evidence for distortion of an N-acetylmuramic acid residue bound in site D. (1991) J. Mol. Biol., 220, 401-424.

37. Matsuura, Y., Kusunoki, M., Harada, W., and Kakudo, M. Structure and possible catalytic residues ofTaka-amylaseA. (1984) J.Biochem., 95, 697-702.

38. Johnson, L.N., Stura, E.A., Sansom, M.S.P., and Babu, Y.S. Oligosaccharide binding to glycogen phosphorylase b. (1983) Biochem. Soc. Trans.,11, 142-144.

39. Sharon, N. Lectin-carbohydrate complexes of plants and animals: an atomic view. (1993) TIBS, 18, 221-226.

40. Elgavish, S., and Shaanan, B. Lectin-carbohydrate interections: different folds, commonrecognition principles. (1997) TIBS, 22, 462-467.

41. Weis, W.I., and Drickamer, K. Structural basis of lectin-carbohydrate recognition. (1996) Ann. Rev. Biochem., 65, 441-473.

42. Chen, C., and Billingsley, P.F. Detection and characterization of a mannan-binding lectin from the mosquito, Anopheles stephensi (Liston). (1999) Eur. J. Biochem., 263, 360-366.

43. Maliarik, M.J., Plessas, N.R., Goldstein, I.J., Musci, G., and Berliner, L.J. ESR and fluorescence studies on the adenine binding site of lectins using a spinlabeled analogue. (1989) Biochemistry, 28, 912-917.

44. Iobst, S.T., Wormald, M.R., Weis, W., Dwek, R.A., and Drickamer, K. Binding of sugar ligands to Ca2+-dependent animal lectins. (1994) J. Biol. Chem., 262, 15505-15511.

45. Syed, F.B., Joshi, B.N., SivaRaman, H., Khire, J.M., and Khan, M.I. Purification and characterization of a cell-surface lectin (Lectin II) from Agrobacterium radiobacter NCIM 2443. (1999) Biochem. Mol. Biol., 47, 361367.

46. Loris, R., De Greve, H., Dao-Thi, M.H., Messens, J., Imberty, A., and Wyns, L. Structural basis of carbohydrate recognition by lectin II from Ulex europaeus, aprotein with a promiscuous carbohydrate-binding site. (2000) J. Mol. Biol., 301, 987-1002.

47. Kolatkar, A.R., and Weis, W. Structural basis of galactose recognition by C-type animal lectins. (1996) J.Biol. Chem., 271, 6670-6685.

48. Лахтин, B.M. Молекулярная организация лектинов. (1994) Молекулярная биология, 28, 245-273.

49. Sharon, N. Plant lectins. (1994) Tools for glycobiology, Oxford GlycoSystems, 34-36.

50. Shimmura, K., and Kasai, K. Capillary affinophoresis of pea lectin with polyliganded affinophores: a model study of divalent-polyvalent interactions. (1998) Electrophoresis, 19, 397-402.

51. Ramkumar, R., Surolia, A., and Podder, S.K. Energetics of carbohydrate binding by a 14 kDa S-type mammalian lectin. (1995) Biochem. J., 308, 237241.

52. Dam, Т.К., Roy, R., Das, S.K., Oscarson, S., and Brewer, C.F. Binding of multivalent carbohydrates to concanavalin A and Dioclea grandiflora lectin. Thermodynamic analysis of the "multivalency effect". (2000) J. Biol. Chem., 257, 14223-14230.

53. Varki, A. Selectin ligands. (1994) Proc. Natl. Acad Sci. USA, 91, 7390-7397.

54. Drickamer, K. Complete amino acid sequence of a membrane receptor for glycoproteins. Sequence of the chicken hepatic, lectin. (1981) J. Biol. Chem., 256, 5827-5839.

55. Karlsson, K.-A. Animal glycosphingollipides as memrane attachment sites for bacteria. (1989) Annu. Rev. Biochem., 58, 309-350.

56. Jayaraman, V., and Das, H.R. Interaction of peanut root lectin (PRA II) with rhizobial lipopolysaccharides. (1998) Biochim. Biophys. Acta, 1381, 7-11.

57. Mo, H., Meah, Y., Moore, J.G., and Goldstein, I.J. Purification and characterization of Dolichos Lablab lectin. (1999) Glycobiology, 9, 173-179.

58. Konami, Y., Yamamoto, K., Osawa, Т., and Irimura, T. The primary structure of the Cytisus scoparius seed lectin and a carbohydrate-binding peptide. (1992) J. Biochem.,Ill, 366-375.

59. Ashford, D.A., Dwek, R.A., Rademacher, T.W., Lis, H., and Sharon, N. The glycosylation of glycoprotein lectins. Intra- and inter-genus variation in N-linked oligosaccharide expression. (1991) Carbohydr. Res., 213, 215-227.

60. Sharon, N., and Lis, H. Legume lectins a large family of homologgous proteins. (1990) FASEBJ., 4, 3198-3208.

61. Drickamer, K. Engineering galactose-binding activity into a C-type mannose-bindingprotein. (1992) Nature, 360, 183-186.

62. Schiavo, G., Rossetto, O., Satucci, A., DasGupta, B.R., and Montecucco, C. Botulinum neurotoxins are zinc proteins. (1992) J. Biol. Chem., 267, 2347923483.

63. Ружейников, И.Н., Михайлова, И.Ю., Цыганник, И.Н., Дюэкс, В., Пэнгборн, В., и Плетнев, В.З. Углеводная специфичность лектина гороха по даннымрентгеноструктурного анализа. (1999) Биоорг. химия, 25, 658664.

64. Nadimpalli, S.K. Chemical modification studies on the glucose/mannose specific lectins from field and lablab beans. (1999) Biochem. Mol. Biol. Int., 47, 825-834.

65. Daniel, P., and Roy, R. Optimizing lectin-carbohydrate interactions: improved binding of divalent a-mannosylated ligands towards concanavalin A. (1997) Glycoconjugate J., 14, 345-356.

66. Ahmad, S., Khan, R.H., and Amad, A. Physicochemical characterization of Cajanus cajan lectin: effect of pH and metal ions on lectin carbohydrate interaction. (1999) Biochim. Biophys. Acta, 1427, 378-384.

67. Perez, G. Isoolation and characterization of a novel lectin from Dioclea Lehmanni (Fabaceae) seeds. (1998) Int. J. Biochem. Cell. Biol., 30, 843-853.

68. Kimura, M., Sumizawa, Т., and Funatsu, G. The complete amino acid sequences of the B-chains of abrin-a and abrin-b, toxic proteins from the seeds of Abrus precatorius. (1993)Biosci. Biotechnol. Biochem., 57, 166-169.

69. Gabius, H.-J .Animal lectins. (1997) Eur. J.Biochem., 243, 543-576.

70. Dirk, H., Van den Eijnden, and Joziasse, D.H. Animal lectins: carbohydrate-recognizing molecules with important biological functions. (1994) Carbohydrates (Eur.)., 11, 5-13.

71. Kaltner, H., and Stierstorfer, B. Animal lectins as cell adhesion volecules. (1998) Acta Anal, 161, 162-179.

72. Wang, J.L., Werner, E.A., Laing, J.G., and Patterson, R.J. Nuclear and cytoplasmic localization of a lectin-ribonucleoprotein complex. (1992) Biochem. Soc. Trans., 20, 259-274.

73. Dahms, N.M. Insulin-like growth factor II / cation-independent mannose-6-phosphate receptor and lysosomal enzyme recognition. (1996) Biochem. Soc. Trans., 24, 136-141.

74. Munier-Lehmann, H., Mauxion, F., and Hoflack, B. Function of the two mannose-6-phosphate recetor in lysosomal enzyme transport. (1996) Biochem. Soc. Trans., 24, 133-136.

75. Gervmrz, H., Zhang, X.-H., and Lint, T.F. Structure and function of the pentraxins. (1995) Curr. Opin. Immunol., 7, 54-64.

76. Yamamoto, K., Konami, Y., and Osawa, T. A chimeric lectin formed from Bauhinia purpurea lectin and Lens culinarris Lectin recognizes a unique carbohydrate structure. (2000) J. Biochem127, 129-135.

77. Adar, R., Moreno, E., Streicher, H., Karlsson, K.A., Angstrem, J., and Sharon, N. Structural feature of the combining site region of Erythrina corallodendron lectin: role of tryptophan 135. (1998) Protein Sci., 7, 52-63.

78. Naito, H., Ma, Y., Uemura, K., Arano, Y., and Kawasaki, T. Metabolic properties of normal and mutant mannan-binding proteins an mouse plasma. (1999) Biochem. Biophys. Res. Comm., 256, 231-234.

79. Cooper, D.N., Lee, S.-C., and Barondes, S.H. Discoidin-bindingpolysaccharide from Dictyostelium discoideum. (1983) J. Biol. Chem., 258, 4698-4701.

80. Hinek, A., Wrenn, D.S., Mecham, R.P., and Barondes, S.H. The elastin receptor: a galactoside-bindingprotein. (1988) Science, 239, 1539-1541.

81. Miymura, K., Reid, K.B.M., and Holmskov, U. The collectins mammalian lectins containing collagen-like regions. (1994) Trends Glycosci. Glycotechnol, 6, 286-309.

82. Haagsman, H.P. Surfactant proteins A and D. (1994) Biochem. Soc. Trans., 22, 100-105.

83. Dahms, N.M. Insulin-like growth factor II/ cation-independent mannose-6-phosphate receptor and lysosomal enzyme recognition. (1996) Biochem. Soc. Trans., 24, 136-141.

84. Reidling, J.C., Miller, M.A., and Steele, R.E.' Sweet Tooth, a novel receptor protein-tyrosine kinase with C-type lectin-like extracellular domains. (2000) J.Biol. Chem., 275, 10323-10330.

85. Matsui, Т., Fujimura, Y., and Titani, K. Snake venom proteases affecting hemostasis and thrombosis. (2000) Biochem. Biophys. Acta, 1477, 1-2, 146-156.

86. Toepfer-Petersen, E., and Henschen, A. Acrosin shows zona and fucose binding, novel properties for a serine proteinase. (1987) FEBS Lett., 226, 38-42.

87. Shimoi, H., Iimura, Y., Obata, Т., and Tadenuma, M. Molecular structure of Rarobacter faecitabidus protease I, a yeast-lytic serine protease having mannose-binding activity. (1992) J. Biol. Chem., 267, 25189-25195.

88. Conway, E.M., Pollefeyt, S., Collen, D., and Steiner-Mosonyi, M. The amino terminal lectin-like domain of thrombomodulin is required for constitutive endocytosis. (1997) Blood, 89, 652-661.

89. Alliegro, M.C. A C-terminal carbohydrate-binding domain in the endothelial cell regulatory protein, pigpen: new function for an EWS family member. (2000) Exp. Cell Res., 255, 270-277.

90. Fukuda, K., Mizuno, H., Atoda, H., and Morita, T. Crystal structure of flavocetin-A, a platelet glycoprotein lb-binding protein, reveals a novel cyclic tetramer of C-type lectin-like heterodimers. (2000) Biochemistry, 39, 19151923.

91. Patil, A.R., Thomas, C.J., and Surolia, A. Kinetic and the mexanism of interaction of the endoplasmic reticulum chaperone, calreticulin, with monoglucosylated (GlclMan9GlcNAc2) substrate. (2000) J. Biol. Chem., 275, 24348-24356.

92. Williams, T.A., Soubrier, F., and Corvol, P. (1996) in ZinkMetalloproteases in Health and Disease. (Hooper N.M. ed.), Taylor and Francis, London, pp. 83104.

93. Елисеева, Ю.Е. Структурно-функциональные особенности ангиотензин-превращающего фермента. (1998) Биоорг. химия, 24, 262-270.

94. Sibony, M., Segretain, D., and Gasc, J.M. Angiotensin-converting enzyme in murine testis: step-specific expression of the germinal isoform during spermiogenesis. (1994) Biol. Reprod., 50, 1015-1026.

95. Beldent, V., Michaud, A., Bonnefoy, C., Chauvet, M.-T., and Corvol, P. Cell surface localization of proteolysis of human angiotensin I converting enzyme. (1995) J. Biol. Chem., 270, 28962-28969.

96. Ehlers, M.R.W., Chen, Y.-N.P., and Riordan, J.F. Spontaneous solubilization of membrane-bound human testis angiotensin-converting enzyme expressed in Chinese hamster ovary cells. (1991) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 88, 1009-1013.

97. Deddish, P.A., Wang, J., Michel, В., Morris, P.W., Davidson, N.O., Skidgel, R.A., and Erdos, E.G. Naturally occuring active N-domain of humanangiotensin I-converting enzyme. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91, 70077811.

98. Cornell, M.J., Williams, T.A., Lamango, N.S., Coates, D., and Corvol, P. Cloning and expression of an evolutionary conserved single-domain angiotensin-converting enzyme from Drosophila melanogaster. (1995) J. Biol. Chem., 270, 13613-13619.

99. Gibbons, G.H. Vasculoprotective and cardioprotective mechanism of angiotensin-converting enzyme inhibition: the homeostatic balance between angiotensin II and nitric oxide. (1997) Clin. Cardiol., 20, 18-25.

100. Jagadeesh, G. Angiotensin II receptors antagonists, molecular biology, and signal transduction. (1998) Indian J. Exp. Biol., 36, 1171-1194.

101. Chrysant, S.G. Vascular remodeling: the role of angiotensin-converting enzyme inhibitors. (1998) Am. Heart J., 135, S21-S30.

102. Parving, H.H., Tarnow, L., and Rossing, P. Renal protection in diabetes an emerging role for calcium antagonists. (1997) Cardiology, 88, 56-62.

103. Hayakari, M., Satoh, K., Ookawa, К., Капо, H., Murakami, S., Ikeda, N., and

104. Tsuchida, S. Kinetic evaluation of beta-neoendorphin hydrolysis by the somatic and testicular isozymes of human angiotensin-converting enzyme. (1997) Biochim. Biophys. Acta., 1339, 31-38.

105. Skidgel, R.A., Erdos, E.G. Novel activity of human angiotensin I converting enzyme: release of the NH2- and COOH-terminal tripeptides from the luteinizing hormone-releasing hormone. (1985) Proc. Natl Acad. Sci. USA, 82, 1025-1029.

106. Skidgel, R.A., Engelbrecht, S., Johnson, A.R., Erdos, E.G. Hydrolysis of substance P and neurotensin by converting enzyme and neutral endopeptidase. (1984) Peptides, 5, 769-776.

107. Erdos, E.G., Skidgel, R.A. The angiotensin I-converting enzyme. (1987) Lab. Invest., 56, 345-348.

108. Strittmatter, S.M., Kapiloff, M.S., Snyder, S.H. j3HJCaptopril binding to membrane associated angiotensin converting enzyme. (1983) Biochem. Biophys. Res. Commun., 112, 1027-1033.

109. Sakharov, I.Y., Danilov, S.M., Dukhanina, E.A. Affinity chromatography and some properties of the angiotensin-converting enzyme from human heart. (1987) Biochim. Biophys. Acta, 923, 143-149.

110. Laliberte, F., Laliberte, M.F., Alhenc-Gelas, F., Chevillard, C. Cellular and subcellular immunohistochemical localization of angiotensin-converting enzyme in the rat adrenal gland. (1987) Lab. Invest., 56, 364-371.

111. Igic, R., Kojovic, V. Angiotensin I converting enzyme (kininase II) in ocular tissues. (1980) Exp. Eye Res., 30, 299-303.

112. Yoshioka, M., Erickson, R.H., Woodley, J.F., Gulli, R., Guan, D„ Kim, Y.S. Role of rat intestinal brush-border membrane angiotensin-converting enzyme in dietary protein digestion. (\9%l)Am. J. Physiol., 253, G781-G786.

113. Inagami, Т., Kawamura, M., Naruse, K., Okamura, T. Localization ofcomponents of the renin-angiotensin system within the kidney. (1986) Fed. Proc., 45, 1414-1419.

114. Strittmatter, S.M., Thiele, E.A., Kapiloff, M.S., Snyder, S.H. A rat brain isozyme of angiotensin-converting enzyme. (1985) J. Biol. Chem., 260, 98259832.

115. Hooper, N.M., Turner, A.J., Isolation of two differentially glycosylated forms of peptidyl-dipeptidase A (angiotensin-converting enzyme) from pig brain: a re-evaluation of their role in neuropeptide metabolism. (1987) Biochem. J., 241, 625-633.

116. Sun, Y., Ratajska, A., Zhou, G., and Weber, K.T. Angiotensin-converting enzyme and myocardial fibrosis in the rat receiving angiotensin II or aldosterone. (1993) J. Lab. Clin. Med., 122, 395-403.

117. Diet, F., Pratt, R.E., Berry, G.J., Momose, N., Gibbons, G.H., and Dzau, V.J. Increased accumulation of tissue ACE in human atherosclerotic coronary artery disease. (1996) Circulation, 94, 2756-2767.

118. Das, M., Hartley, J.L., Soffer, R.L. Serum angiotensin-converting enzyme. Isolation and relationship to the pulmonary enzyme. (1977) J. Biol. Chem., 252, 1316-1319.

119. El-Dorry, H.A., MacGregor, J.S., Soffer, R.L. Dipeptidyl carboxypeptidase from seminal fluid resembles the pulmonary rather than testicular isoenzyme.1983) Biochem. Biophys. Res. Commun., 115, 1096-1100.

120. Yasui, Т., Alhenc-Gelas, F., Corvol, P., Menard, J. Angiotensin I-converting enzyme in amniotic fluid. (1984) J. Lab. Clin. Med., 104, 741-751.

121. Schweisfurth, H., Schioberg-Schiegnitz, S. Assay and biochemical characterization of angiotensin I-converting enzyme in cerebrospinal fluid.1984) Enzyme, 32, 12-19.

122. Esther, C.R., Marino, E.M., Howard, Т.Е., Michaud, A., and Corvol, P. The critical role of tissue angiotensin-converting enzyme as revealed by genetargeting in mice. (1997) J. Clin. Invest., 99, 2375-2385.

123. Krege, J.H., John, S.W., Langenbach, L.L., Hodrin, J.B., Hagaman, J.R., Bachman, E.S., Jennette, J.C., O'Brien, D.A., and Smithies, O. Male-female differences in fertility and blood pressure in ACE-deficient mice. (1995) Nature, 375, 146-148.

124. Velletri, P.A. Testicular angiotensin I-converting enzyme (E.C. 3.4.15.1). (1985) Life Set, 36, 1597-1608.

125. Berg, Т., Sulner, J., Lai, C.Y., Soffer, R.L. Immunohistochemical localization of two angiotensin I-converting isoenzymes in the reproductive tract of the male rabbit (1986) J. Histochem. Cytochem., 34, 753-760.

126. Hagaman, J.R., Moyer, J.S., Bachman, E.S., Sibony, ML, Magyar, P.L., Welch, J.E., Smithies, O., Krege, J.H., and O'Brien, D.A. Angiotensin-converting enzyme and male fertility. (1998) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 2552-2557.

127. Millan, M.A., Aguilera, G. Angiotensin II receptors in testes. (1988) Endocrinology, 122, 1984-1990.

128. Tatei, K, Cai, H., Ip, Y.T., and Levin, M. Race: a Drosophila homologue of the angiotensin-converting enzyme. (1995) Mech. Dev., 51, 157-168.

129. Weinstock, J.V., Blum, A.M., Kassab, J.T. Angiotensin II is chemotactic for a T-cell subset which can express migration inhibition factor activity in murine schistosomiasis mansoni. (1987) Cell. Immunol107, 180-187.

130. Chrysant, S.G. Vascular remodeling: the role of angiotensin-coverting enzyme inhibiitors. (1998) Am. Heart J., 135, S21-S30.

131. Bernstein, K.E., Martin, B.M., Edwards, A.S., Bernstein, E.A. Mouse angiotensin I-converting enzyme is a protein composed of two homologous domains (1989) J. Biol. Chem., 264, 11945-11951.

132. Shai, S.Y., Fishel, R.S., Martin, B.M., Berk, B.C., Bernstein, KB. Bovine angiotensin converting enzyme cDNA cloning and regulation. Increased expression during endothelial cell growth arrest. (1991) Circ. Res., 70, 1274

133. Koike, G., Krieger, J.E., Jacob, H.J., Mucoyama, M., Pratt, R.E., Dzau, V.J. Angiotensin-converting enzyme and genetic hypertension: cloning of rat cDNAs and characterization of the enzyme. (1994) Biochem. Biophys. Res. Commun, 198, 380-386.

134. Hooper, N.M. Family of zinc metalloproteases. (1994) FEBS Lett., 354, 1-6.

135. Lattion, A.L., Soubrier, F., Allegrini, J., Hubert, C., Corvol, P., Alhenc-Gelas, F. The testicular transcript of the angiotensin I-converting enzyme encodes for the ancestral, non-duplicated form of the enzyme. (1989) FEBS Lett., 252, 99104.

136. Kumar, R.S., Kusari, J., Roy, S.N., Soffer, R.L., Sen, G.C. Structure of testicular angiotensin-converting enzyme. A segmental mosaic isozyme. (1989) J. Biol. Chem., 264, 16754-16758.

137. Howard, Т.Е., Shai, S.Y., Langford, K.G., Martin, B.M., Bernstein, K.E. Transcription of testicular angiotensin-converting enzyme (ACE) is initiated within the 12th intron of the somatic ACE gene. (1990) Mol. Cell. Biol., 10, 4294-4302.

138. Elilers, M.R.W., Chen, Y.-N.P., and Riordan, J.F. The unique N-terminal sequence of testis angiotensin-converting enzyme is heavily O-glycosylated and unessential for activity or stability. (1992) Biochem. Biophys. Res. Commun., 183, 199-205.

139. Hubert, C., Houot, A.-M., Corvol, P., Soubrier, F. Structure of the angiotensin I-converting enzyme gene. Two alternate promoters correspond to evolutionary steps of a duplicated gene. (1991 )J. Biol. Chem., 266, 15377-15383.

140. Sen, G.C., Thekkumkara, T.F., and Kumar, R.S. Angiotensin-converting enzyme: structural relationship of the testicular and the pulmonary forms. (1990)/. Cardiovasc. Pharmacol, 16, S14-S18.

141. Jarmey, J.M., Riding, G.A., Pearson, R.D., McKenna, R.V., Willadsen, P.

142. Carboxypeptidase from Boophilus microplus: a concealed antigen with similarity to angiotensin-converting enzyme. (1995) Insect Biochem. Mol. Biol., 25, 969-91A.

143. Laurent, V, Salzet, M. Biochemical properties of the angiotensin-converting enzyme-like enzyme from the leech Theromyzon tessulatum. (1996) Peptides, 17, 737-745.

144. Beldent, V., Michaud, A., Wei, L., Chauvet, M.-T., and Corvol, P. Proteolytic release of human angiotensin-converting enzyme. (1993) J. Biol. Chem., 268, 26428-26434.

145. Ehlers., M.R.W., Schwager, S.L., Chubb, A.J, Scholle, R.R, Brandt, W.F, and Riordan, J.F. Proteolytic release of membrane proteins: studies on a membrane-protein solubilizing activity in CHO cells. (1997) Immunopharmacology, 36, 271-278.

146. Sadhukhan, R., Sen, G.C, Ramchandran, R., and Sen, I. The distal ectodomain of angiotensin-converting enzyme regulates its cleavage-secretion from the cell surface. (1998) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 138-143.

147. Oppong, S.Y, and Hooper, N.M. Characterization of a secretase activity which releases angiotensin-converting enzyme from membrane. (1993) Biochem. J., 292, 597-603.

148. Jaspard, E, and Alhenc-Gelas, F. Catalytic properties of the two active sites of the angiotensin-converting enzyme on the cell surface. (1994) Biochem. Biophys. Res. Commun., 211, 528-534.

149. Nairn, N.Y. Angiotensin-converting enzyme of the human small intestine. (1992) Biochem J., 286,451-457.

150. Гринштейн, C.B, Никольская, И.И, Клячко, H.JI, Левашов, A.B., Кост, O.A. Структурная организация мембранной и растворимой форм соматического ангиотензин-превращающего фермента. (1999) Биохимия, 64,110-120.

151. Conroy, J.M, Hartley, J.F., and Soffer, R.L. Canine pulmonary angiotensin-converting enzyme: physicochemical, catalytic and immunological properties. (1978) Biochim. Biophys. Acta, 524, 403-412.

152. Takada, Y, Unno, M, Hiwada, K., and Kokubu, T. Biochemical andimmunofluorescent studies of angiotensin-converting enzymes from human, bovine, dog, frog, rabbit, rat and sheep kidneys. (1982) Сотр. Biochem. Physiol., 73B, 189-194.

153. Das, M., and Soffer, R.L. Pulmonary angiotensin-converting enzyme antienzyme antibody. (1975) Biochemistry, 15, 5088-5094.

154. Moore, M.G., Chrzanowski, R.R., McCormick, J.R., Cieplinski, W., and Schwinte, A. Production of monoclonal antibodies to rat lung ACE. (1984) Clin. Immunol. Immunopath., 33, 301-312.

155. Lo, M., Tsong, Т., Conrad, M., Strittmatter, S., Hester, L., and Snyder, S. Monoclonal antibody production by receptor-mediated electrically induced cell fusion. (1984) Nature, 310, 792-794.

156. Данилов, C.M. Диссертация на соискание ученой степени доктора медицинских наук, Москва, 1994.

157. Бутенко, Р.Г., Гусев, M.B., Киркин, А.Ф. в: Биотехнология, Клеточная инженерия. (1987) Москва, Высшая школа, 24-35.

158. Soffer, R.L., El-Dorry, Н.А. Angiotensin-converting enzyme: immunologic, structural, and developmental aspects. (1983) Fed. Proc., 42, 2735-2739.

159. Bull, H.G., Tronberry, N.A., Cordes, E.H. Purification of angiotensin-converting enzyme from rabbit lung and human plasma by affinity chromatograaphy. (1985) J. Biol. Chem., 260, 2963-2972.

160. Ward, P.E. Immunoelectrophoretic analysis of vascular, membrane-bound angiotensin I converting enzyme, aminopeptidase M, and dipeptidyl(amino)peptidase IV. (1984) Biochem. Pharmacol., 33, 3183-3193.

161. Baudin, В., Alves, N., Pilon, A., Beneteau-Burnat, В., and Giboudeau, J.

162. Structural and biological roles of glycosylations in pulmonary angiotensin I-converting enzyme. (1997) Glycobiology, 7, 565-570.

163. Орт, Т.А. Роль углеводов в функционировании и структурной организации ангиотензин-превращающего фермента. (1998) Диссертация на соиск. учен. степ. канд. хим. наук., Москва.

164. Nairn, H.Y. Human small intestinal angiotensin-converting enzyme: intracellular transport, secretion and glycosylation. (1993) Biochem. J., 296, 607-615.

165. Kasturi, S., Jabbar, M.A., Sen, G.C., and Sen, I. Role of glycosylation in the biosynthesis and activity of rabbit testicular angiotensin-converting enzyme. (1994) Biochemistry, 33, 6228-6234.

166. Ikekita, M.I. et al. The carbohydrate moiety of human urinary kallikrein. (1983) Chem. Pharm. Bull., 31, 1052-1058.

167. Orth, T.A., Voronov, S.V., Saenger, W., and Kost, O.A. Glycosylation ofbovin pulmonary angiotensin-converting enzyme modulates its catalytic properties. (1998)FEBSLett., 431, 255-258.

168. Lanzillo, J.J., Stevents, J., Tumas, J., and Fanburg, B.L. Spontaneous change of human plasma angiotensin I-converting enzyme isoelectric point. (1983) Arch. Biochem. Biophys., 227, 434-439.

169. Kost, O.A., Orth, T.A., Nikolskya, I.I., Nametkin, A.V., and Levashov, A.V. Carbohydrates regulate the dimerization of angiotensin-coverting enzyme. (1998) Biochem. Mol. Biol. Int., 44, 535-542.

170. Мартинек, К., Левашов, A.B., Клячко, Н.Л., Хмельницкий, Ю.Л., Березин,

171. И.В. Мицеллярная этимология. (1985) Биол. мембраны, 2, 669-696.

172. Martinek, К., Levashov, A.V., Klyachko, N.L., Khmelnisky, U.L., and Beresin, IN. Micellar enzymology. (1986) Eur. J. Biochem., 155, 453-486.

173. Кочетов Г.А. Практическое руководство no энзимологии. (1980) "Высшая школа".

174. Биневский П.В., Никольская И.И., Позднев В.Ф., Кост О.А. Получение и характеристика N-домена ангиотензин-превращающего фермента быка. (2000) Биохимия, 65, 6, 765-774.

175. Yotsumo Н., Lanzillo J.J., and Fanburg B.L. Generation of a 90000 molecular weight fragment from human plasma angiotensin-converting enzyme by enzymatic or alkaline hydrolysis. (1983) Biochim. Biophys. Acta, 749, 180-184.

176. Кост, O.A., Гринштейн, C.B., Никольская, И.И., Шевченко, A.A., Биневский, П.В. Выделение солюбилизированной и мембранной форм соматического ангиотензин-превращающего фермента каскадной аффинной хроматографией. (1997) Биохимия, 62,375-383.

177. Rodriguez-Vico F. A procedure for eliminating interferences in the Lowry method of protein determination. (1989) Anal. Biochem., 183, 275-278.

178. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. (1970) Nature, 227, 1203-1212.

179. Anumula K.R. Rapid quantitative determination of sialic acids in glycoproteins by high-performance liquid chromatography with a sensitive fluorescence detection. (1995) Anal. Biochem., 230, 24-30.

180. Незлин, P.C. Строение и биосинтез антител. (1972) Москва, "Наука", 49-93.

181. Holmquist В., Bunning P., and Riordan J.F. A continuous spectrophotometric assay for angiotensin-converting enzyme. (1979) Anal. Biochem., 95, 540-548.

182. Ehlers M.R.W., and Riordan J.F. Angiotensin-converting enzyme: zinc- and inhibitor-binding stoichiometrics of the somatic and testis isozymes. (1991) Biochemistry, 30, 7118-7126.

183. Ларионова Н.И., Маслов E.B., Елисеева Ю.Е. Титрование активных центров ферментов обратимыми ингибиторами. Дипептидилкарбоксипептидаза ингибитор SQ 20881 из яда змей Bothrops jararace. (1982) Биохимия, 47, 1332-1337.

184. Bieth J. Proteinase inhibitors. Bayer-Symposium V. Berlin-Heidelberg N.Y.: Springer-Yerlag, (1974), 463-469.

185. Fendler J.H. Interactions and reactions in reversed micellar systems. (1976) Accounts Chem. Res., 98, 2391-2397.

186. Zinsli P.E. Inhomogeneous interior of Aerosol ОТ emulsion, probed by fluorescence and polarization decay. (1979) J. Phys. Chem., 33,3223-3231.

187. Гринштейн, С.В. Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук. (2000), Москва.

188. Sarcar, S., Jain, Т.К., and Maitra, A.N. Activity and stability of yeast alcohol dehydrogenase (YADH) entrapped in Aerosol ОТ reverse micelles. (1991) Biotechnol. Bioeng., 39, 474-478.

189. Khmelnitsky, Y.L. Hilhorst, R., Visser, A.J., and Veeger, C. Enzyme inactivation and protection during entrapment in reversed micelles. (1993) Eur. J. Biochem., 211, 73-77.

190. Клячко, Н.Л., Дулькис, Ю.К., Сухорученко, T.A., Левашов, А.В. Стабильность и стабилизация рекомбинантной пероксидазы хрена в системе обращенных мицелл. (1997) Биохимия, 62, 394-399.

191. Кост, О.А., Ламзина, Н.А., Шарафутдинов, Т.З., Цупрун, В.Л., Казанская, Н.Ф. Физико-химическая характеристика ангиотензин-прееращающего фермента из легких быка. (1990) Биохимия, 55, 758-765.

192. Mizuno, K.M.D., Fukuchi, S.M.D., and Kimura, A.M.D. Evidence for the role of kinins in the acute antihypertensive effect of captopril in low-renin hypertension. (1984) Jap. Heart. J., 25, 387-396.

193. Левашов, A.B. Катализ ферментами в микрогетерогенных системах агрегатах ПАВ. (1987) Итоги науки и техники. Серия Биотехнология. М: ВИНИТИ, 4, 112-158.175

194. Oshima, G., Gesse, A., and Erdos, E.G. Angiotensin-converting enzyme of the kidney cortex. (1974) Biochim. Biophys. Acta, 350, 26-37.

195. Brandeb, C.-I., Joernvall, H., Eklund, H., and Furugren, B. Alcohol dehydrohenase. (1975) The enzymes. (Eds. Boyer, P.D.), N.Y. Academic Press, 11, 103-190.

196. Клячко, H.JI., Уголькова, A.B., Иванов, M.B., Левашов, А.В. Регуляция надмолекулярной структуры и каталитической активности D-глицералъдегид-3-фосфатдегидрогеназы в системах обращенных мицелл Аэрозоля ОТ в октане. (1995) Биохимия, 60, 1048-1054.

197. Grasberger, В., Minton, А.Р., De Lisi, С., and Metzger, H. Interaction between proteins localized in membranes. (1986) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 62586262.

198. Brinkman, Van der Linden, E.C., Sjoberg, E.R., Crocker, P.R., Varki, N., and Varki, A. Loss ofN-glycolylneuraminic acid in human evolution. Implifications for sialic acid recognition by siglecs. (2000) J. Biol. Chem., 275, 8633-8640.

199. Kelm, S., Brossmer, R., Isecke, R, Gross, H.-J., Strenge, K., and Schauer, R. Functional groups of sialic acids involved in binding to siglecs (sialoadhesins) deduced from interactions with synthetic analogues. (1998) Eur. J. Biol., 255, 663-672.

200. Егоров, A.M., Осипов, А.П., Дзантиев, Б.Б., Гаврилова, E.M. Теория и практика иммуноферментного анализа. (1991) Высшая школа, 9.