Изучение механизма адсорбции аспарагиновой кислоты, глицина и аспарагина на поверхности Fe2O3 и NiO тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.11 ВАК РФ

САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

Направахрукописи УДК 541.49.183:546.562.'723:547.854.5:541.183.23

НОВИЧКОВ Роман Владимирович

ИЗУЧЕНИЕ МЕХАНИЗМА АДСОРБЦИИ АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ, ГЛИЦИНА И АСПАРАГИНА НА ПОВЕРХНОСТИ Fe2O3 И NiO

02.00.11 - коллоидная химия и физико-химическая механика

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание ученой степени кандидата химических наук

Санкт-Петербург 2005

Работа выполнена на кафедре коллоидной химии химического факультета Санкт-Петербургского государственного университета.

Научный руководитель: профессор, доктор химических наук

Тихомолова Ксения Петровна

Официальные оппоненты:

доктор химических наук, профессор Воробьёв-Десятовский Николай Владимирович

Ведущая организация:

кандидат химических наук, ст.н.с. Кучук Вера Ивановна

Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова

Зашита состоится 2005 г. в часов на заседании

диссертационного совета Д 212.232.40 по защите диссертаций на соискание ученой степени доктора наук при Санкт-Петербургском государственном университете по адресу: 199004, Санкт-Петербург, Средний проспект В.О., д. 41/43, большая химическая аудитория.

С диссертацией можно ознакомиться в Научной библиотеке им. A.M. Горького СПбГУ, Университетская наб., 7/9.

Автореферат разослан

Ученый секретарь диссертационного совета, доктор химических наук, профессор

Белюстин А.А.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность темы. Изучению коллоидно-химических закономерностей протекания процессов в дисперсных системах, содержащих БАВ, в последнее время посвящено много работ. Это связано с большой ролью таких систем в жизнедеятельности растительных и животных организмов. БАВ находят широкое практическое применение в таких областях, как медицина, фармакология, агро- и пищевой промышленностях. Исследование взаимодействия в данных системах способствует развитию теории специфической адсорбции БАВ на твёрдой поверхности.

Одними из наиболее жизненноважных БАВ являются белки. Белки -это сложные природные полимеры, в состав которых входят различные аминокислоты, в большой степени определяющие характер их взаимодействия с поверхностью.

Поэтому представляет интерес изучение механизма специфической адсорбции простейших аминокислот в зависимости от их природы и кислотно-основных свойств на модельных системах.

В качестве модельных систем можно использовать оксиды металлов, так как их электроповерхчостные свойства в водных растворах простых электролитов хорошо изучены. Особый интерес представляет оксид железа (III), поскольку железо относится к "металпам жизни" и входит в состав клеток крови. Одной из важнейших проблем является вывод токсичных веществ из организмов растительного и животного происхождения. К этим веществам относятся никель и его оксид. Например, взаимодействие никеля с аминокислотами вызывает сильнейшие аллергические реакции в организме человека.

Несмотря на активное изучение дисперсных систем содержащих БАВ, механизм их взаимодействия с твёрдой поверхностью остаётся неясен. В связи с этим представляется интересным изучить специфическую адсорбцию аспарагиновой кислоты, зспарагина и глицина из водных растворов на поверхности оксидов железа (III) и никеля (II).

Основной целью работы являлось экспериментальное исследование специфической адсорбции из водных растворов простейших БАВ: аспарагиновой кислоты, глицина, аспарагина на поверхности оксидов никеля (II) и железа (III) (использовались порошки оксидов) в зависимости от состава водной фазы (концентрации аминокислот, рН) и времени адсорбции.

Для достижения цели потребовалось решить следующие задачи:

- провести анализ изменения во времени контакта фаз (1к) электрокинетического потенциала (¿¡) дисперсий Ре20з и №0 в водных

растворах аспарагиновой кислоты, глицина, аспарагина и выбрать значение I Л отвечающее выходу С, на постоянную величину.

- определить ¿¡-потенциал Ре20з(МЮ) в водных растворах выбранных аминокислот и НС1 при соответствующем ^ в зависимости от фиксированных значений рН и концентрации данных аминокислот в водной фазе;

- провести анализ адсорбции аспарагиновой кислоты путем сопоставления результатов измерения количества адсорбированной аминокислоты на поверхности Ре2Оз и NiO в зависимости от ^ и концентрации водных растворов аспарагиновой кислоты (Сак);

- выявить роль кислотно-основных свойств аминокислот на электроповерхностные свойства оксидов железа (III) и никеля (И);

- исследовать возможность образования комплексных соединений в водных растворах глицина с катионами а также оценить взаимодействие между компонентами в растворе.

Научная новизна. 1. Впервые получен банк экспериментальных данных, характеризующих сдвиг рН^т и кинетику изменения ^ после контакта Ре2Оз и №0 с водными растворами аминокислот в зависимости от их концентрации и рН.

2. Доказан специфический характер адсорбции аминокислот на РегОз и NiO.

3. Установлено, что определяющая роль в механизме адсорбции продиктована не видом аминокислоты, а её ионным состоянием в растворе и на поверхности превалирует специфическая адсорбция анионных форм аминокислот, а на NiO - катионных.

4. Предложен механизм адсорбции анионных и катионных форм аминокислот, заключающийся в образовании донорно-акцепторной связи между атомами металла на поверхности оксидов и, атомами азота аминогруппы в случае анионных форм, а в случае катионных форм -атомами кислорода карбоксильной группы.

5. Впервые проведены исследования адсорбции (Г) аспарагиновой кислоты на поверхности РезОз и NiO в зависимости от концентрации и

6. Установлено, что появление ОН-групп в поверхностном комплексе оксида железа (III) способствует увеличению Г аспарагиновой кислоты.

7.Доказано, что влияние аминокислот на величину ¿¡-потенциала, рНиэт на РсгОз и NiO определяются изменением кислотно - основных свойств в ряду аспарагиновая кислота -> аспарагин —> глицин.

8. Основываясь на спектрофотометрических измерениях в водных растворах глицина, сделан вывод об образовании комплексов между Fe 3 (М+2) и глицином, что подтверждает возможность специфической адсорбции на

Практическая значимость. Интерес к данным исследованиям обусловлен важной ролью взаимодействия аминокислот с жизненно важными металлами в биологических процессах, а также широкими перспективами их использования в фармакологии, медицине, агро- и пищевой промышленностях; при этом одними из наиболее значимых являются процессы происходящие в поверхностном слое оксидов металлов.

Исследования адсорбции аминокислот на поверхности оксидов переходных металлов позволяют понять и объяснить механизм специфической адсорбции как аминокислот, так и белков, определяющий такие важные биологические процессы, как закрепление и транспорт лекарственных препаратов, вывод токсичных органических веществ и металлов из живых организмов. Поэтому такие исследования необходимы.

Апробация работы и публикации. Результаты работы были представлены на: Международной конференции "XVI European Chemistry at Interfaces Conference" (Russia, Vladimir, 14-18 May, 2003); XI конференции "Поверхностно-активные вещества - наука и производство" (Россия, Белгород, 3-7 сентября, 2003); II Международной конференции "Коллоид - 2003" (Беларусь, Минск, 20 - 24 октября, 2003); III научной сессии учебно-научного центра химии (УНЦХ) (Россия, Санкт-Петербург, 27-28 октября, 2004); IV Международной конференции "Химии высокоорганизованных веществ и научные основы нанотсхнологии" (Россия, Санкт-Петербург, 28 июня - 2 июля, 2004). По материалам диссертации опубликовано 2 статьи и 4 тезиса докладов.

Положения, выносимые на защиту;

Экспериментальные данные, отражающие кинетику изменения С-погенциала оксидов N1 (И) и Бе (III) в водных растворах аминокислот при естественных рН (изменяющихся во времени естественным путем) в зависимости от

Экспериментальные данные, отражающие изменения л-потенциала оксидов N1 (II) и Бе (III) в водных растворах аминокислот в зависимости от фиксированных значений рН (3; 3,5; 4; 4,5; 5; 5,5; 6) и от концентрации растворов аминокислот (102, 10~3, 10"4 моль/л). Подтверждение специфической адсорбции всех изученных аминокислот сдвигом

Представления о механизмах адсорбции аминокислот в зависимости от их ионного состояния в растворе и природы металла оксида. Экспериментальные данные, отражающие изменения величины Г аспарагиновой кислоты в зависимости от при естественных значениях рН и от концентрации аминокислоты.

Экспериментальные данные, отражающие влияние кислотно-основных свойств на электроповерхностные свойства БегОз и N¡0. Экспериментальные данные, устанавливающие наличие комплексов в растворах глицина с катионами Ре3' (№2), что подтверждало образование поверхностных комплексов и анализ состава соответствующих координационных соединений.

Объем и структура диссертации. Диссертационная работа объемом 172 страницы машинописного текста состоит из введения, обзора литерагуры, описания объектов и методик исследования, эксперимент альных результатов и их обсуждения, выводов и приложения. В диссертации приводится 30 рисунков, 33 таблицы, 20 из которых в приложении, список литературы, включающий 98 наименований.

Основное содержание диссертационной работы.

1. Во введении кратко изла1ается актуальность исследования и

определяются задачи исследования.

2. В обзоре литературы (Глава I) обсуждаются: 1) вопросы, касающиеся имеющихся в литературе сведений о механизме специфической адсорбции компонентов водных растворов на поверхности оксидов металлов; 2) строение и классификация аминокислот; 3) кислотно-основные и комплексообразующие свойства аминокислот; 4) строение и свойства белков; 5) адсорбционные свойства аминокислот и белков; 6) поверхностные свойства оксидов N1 (II) и Бе (III).

3. В Главе II указано, что в качестве объектов исследования использовались порошки Ре2О3 и №0 и водные растворы Ь-аспарагиновой кислоты, глицина, Ь-аспарагина (далее по тексту аспарагиновая кислота, глицин, аспарагин; аминокислоты) и простых электролитов (НС1, КОН, КС1). Выбор использованных в работе аминокислот обусловлен наличием в их молекуле кислотных (карбоксильных) и основных (амино-) групп, имеющих свободные электронные пары, что позволяет им реализовывать различные виды взаимодействий (кулоновские, донорно-акцепторные, Ван-дер-Ваальсовы). Природа связей зависит от положения и количества этих групп, принимающих участие в ее образовании. В ряду аспарагиновая кислота - аспарагин - глицин происходит ослабление кислотных и усиление основных свойств в связи с положением и количеством в молекуле амино- и карбоксильных групп. Концентрации (С) использованных растворов 10~2 - 10"4 моль/л. Концентрированные растворы аминокислот готовились по точной навеске методом последовательного разбавления. Значения рН растворов аминокислот изменяли добавлением определенного количества 10" моль/л НС1 или 10"' моль/л КОН. №0 и РсзОз - кристаллические полидисперсные

порошки с размером частиц от 0.1 до 40.0 мкм. Очистка порошков от поверхностных примесей осуществлялась стандартными методами. Все применяемые реактивы были марки ч.да. Все растворы готовились на дистиллированной воде с удельной электропроводностью (1 - 2)10"6 Смсм"1. Растворы КОН и КС1 готовились по стандартным методикам. Концентрации приготовленных растворов проверялись по электропроводности и аналитически.

4. Далее в Главе II приведены методы, с помощью которых проводилось исследование: 1) электрокинетический потенциал измерялся методом микроэлектрофореза (погрешность измерений в диапазоне 10 - 100 мВ составляла ±10%, а в диапазоне 0 — 10 мВ - Л 30%); 2) адсорбцию аспарагиновой кислоты определи ни но изменению её концентрации в объёме раствора до адсорбции и после методом титрования кислот щёлочью в присутствии индикатора фенолфталеина (погрешность измерений не превышала 5%); 3) исследование комплексообразования проводилось спектрофотометрическим методом и методом изомолярных серий (погрешность измерений ±0,5 нм). Исследования адсорбционных свойств оксидов проводились на порошках с размером частиц 0.5 - 10.0 мкм, фракционированных седиментацией в воде. Удельные поверхности определялись методом Б")Г и были равны 3.3 м2/г для NiO и 2.8 м2/г для Fe2O3. Для электрокинетических исследований седиментацией выделялась фракция порошка с размером частиц 0.5 - 1.0 мкм.

5. Результаты экспериментов и их обсуждение представлены в шести разделах третьей главы.

В водных растворах аминокислот возможно протекание различных длительных процессов - физических (агрегация) и химических (химическая конденсация), влияющих на адсорбционное равновесие. В связи с этим было проведено исследование влияния tk на электрокинетический потенциал Fe203(Ni0) в водных растворах аминокислот. На основании результатов для дальнейших экспериментов было выбрано t*k-l сутки, соответствующее выходу на постоянное значение.

На рис. 1 представлены зависимости Л-потенциала Г;е20з от задаваемых значений рН водной фазы при различных концентрациях Са к Отметим сдвиг рНаэт в кислую область в присутствии аминокислоты по сравнению с рНиэт в растворах НС1. Этот факт свидетельствует о преобладании специфической сорбции анионной формы аспарагиновой кислоты. Аспарагиновая кислота является более слабой, чем НС1 (табл. №1); концентрация Н - ионов ниже, следовательно, меньше адсорбция Н -ионов и меньше величина

Таблица № 1.

Значение рН водных растворов НС1 и аспарагиновой кислоты.

С, моль/л 10 10 s-io"1 104

pH (HCl) 2,0 3,0 3,3 4,0

pH (аспарагиновой кислоты) 2,85 3,4 4,25 5,8

Значение ^-потенциала РегОз может уменьшаться и за счёт преобладания специфической адсорбции анионных форм аспарагиновой кислоты. Анионные формы аспарагиновой кислоты могут адсорбироваться на РегОз как за счёт электростатического взаимодействия с положительно заряженной поверхностью, и за счёт специфического взаимодействия с образованием поверхностных комплексов. Специфическая адсорбция аминокислот возможна с образованием донорно-акцепторных связей между атомом металла на поверхности оксида и лигандными группами в молекулах аминокислот.

Лигандными группами могут быть: -NH2, -СООН, -СОО" (табл. №2).

Как следует из табл. №2, аспарагиновая кислота может иметь две анионные формы (далее условно анион №1 и анион №2).

Концентрация аниона №1 резко возрастает от 11% до 99% при рабочем диапазоне рН (3 + 6). При таких высоких концентрациях специфически сорбирующегося аниона, при рН > 4,0 поверхность оксида должна быть заряжена отрицательно. Как видно из рис. 1, такого изменения не наблюдалось. Следовательно, взаимодействие аниона №1 с поверхностью оксида железа осуществляется с помощью кулоновских сил и данный анион является противоионом. Учитывая, что, во-первых, адсорбируется анион, а, во-вторых, из двух имеющихся анионов, анион №1 не объясняет факт специфической адсорбции, мы приходим к заключению, что за специфическую адсорбцию аспарагиновой кислоты на Fe (III) ответственен анион №2. Место фиксации определяющей связи по -NH2.

Из полученных экспериментальных данных ни цвиттер-ион, ни катион, в рассматриваемых сейчас системах, не должны адсорбироваться специфически в сколько-нибудь значимых количествах.

Таблица №2

Ионные формы в растворах аспарагиновой кислоты.

кривой 1 меньше, чем кривой 3, чго объясняется определяющей ролью в специфической адсорбции анионов данной аминокислоты с увеличением её концентрации.

Аналогичные зависимости получены для дисперсий РезОз с водными растворами других аминокислот.

На рис.3 приведены зависимости С, - Г (рН) для системы №0 — водные растворы аспарагиновой кислоты.

Рис.3. Зависимосгь ¿¡-потенциала частиц №0 от рТ 1 водных растворов:

аспарагиновой кислоты;

Сдвиг рНиэт в присутствии аминокислоты по сравнению с рНиэт в растворах НС1 имеет направление - из кислой области в щелочную. Это свидетельствует о преобладании специфической адсорбции на NiO катионной формы аспарагиновой кислоты. Определяющую роль здесь играет координационная связь, образующаяся за счёт карбоксильной группы. Сдвиг рНиэт раствора с меньшей Сак больше, чем более концентрированного раствора. Это объясняется тем, что с ростом Са.к в растворе увеличивается содержание анионной формы и возрастает её влияние на специфическую сорбцию.

На рис.4 представлена зависимость C, = í{- ^С^) для дисперсий NiO — водные растворы аспарагиновой кислоты.

С,мВ

Рис.4 Зависимость ¡¡-потенциала частиц N10 от водных

растворов:

1-аспарагиновой кислоты,

2-НС1.

Чтобы выделить роль аспарагиновых ионов, мы аналогичным рис. 1 образом построили кривую 3. Из рис.4 видно, что, во-первых, преобладает специфическая адсорбция катиона аминокислоты

(кривая 3 находится ниже кривой 1) и, во вторых, подтверждается вероятность дополнительного влияния специфической адсорбции аниона №2 по сближению кривых 3 и 1 при больших концентрациях аминокислоты.

Такие же зависимости получены для дисперсий №0 в водных растворах глицина и аспарагина.

Экспериментальные результаты по адсорбции аспарагиновой кислоты на поверхности Ре2О3 приведены на рис.5

Рис 5. Зависимость Г - ^ для систем водные растворы аспара! иновой кислоты - Ь'егОз ] - 102 моль/л, 2-5 103 моль/л

Из рис 5 следует, что величина Г в системе РеаСЬ -водные растворы аспарагино-вой кислоты.

- монотонно растёт, на участке 1к от 0 до 60 мин. и остаётся неизменной при 60< ^ <3000 мин.;

- далее наблюдается участок немонотонного сложного изменения Г = А^к).

Мы полагаем, что немонотонный ход зависимости Г = f (1Л) при 1Л > 3000 минут вызван длительными процессами гидролиза катионов железа на поверхности оксида, что в свою очередь отражается на изменении содержания анионной и катионной форм аспарагиновой кислоты в растворе.

В пользу гидролиза железа свидетельствует и монотонная зависимость Г = f (1Л) для системы №О - водные растворы аспарагиновой кислоты, представленная на рис.6, поскольку катион никеля не гидролизуется в области рН < 7.

V МИН

^ МИН.

Рис.6 Зависимость Г - ^ для систем аспарагииовая кислота - N10 / - 102 моль/л, 2 - 5 10 3 моль/л, 3 - 103 моль/л, 4-5 10"* моль/л

На основе анализа жспери-ментальных результатов мы пришли к заключению, что период времени 1к 0 - 3000 минут соответствует адсорбции мономолекулярных

форм из истинного раствора кислоты и достижению локального равновесия; ко времени ^ > 3000 мин в объёме водной фазы появляются сложные молекулярные образования (ассоциаты) и затем частицы коллоидных размеров (агрегаты). С образованием агрегатов аминокислоты адсорбция переходит в адагуляцию - процесс, управляемый другими законами, чем адсорбция. Факт, образования ассоциатов и агрегатов, неоднократно отмечался в литературе. На основе данных результатов значения Г для изотермы адсорбции были получены при ^^ 1 сутки.

Исследование изотермы адсорбции аспарагиновой кислоты, представленной на рис.7 для Ре^Оз и N10 при 1* =1 сутки показало, что практически зо всей области концентраций №0 адсорбирует аспарагиновую кислоту в большем количестве, чем БегОз.

Рис. 7. Зависимость I - Сак для систем асиарагиновая кислота -Ре205 (№0):

N10 - кривая 1, БезОз - кривая 2.

Экспериментальные кривые имели вид, характерный для изотермы адсорбции Ленгмюра. При таком предположении следовало, что в исследуемой области концентрации аспарагиновой кислоты на поверхности оксидов происходило образование мономолекулярного слоя аминокислоты. Исходя из уравнения адсорбции Ленгмюра, мы рассчитали среднюю посадочную площадь молекулы аспарагиновой кислоты для наших оксидов. Для Ре203 она была равна 8,3 • 10'20 м2, а для N10 - 6,4 • 10"

На рис.8 приведены зависимости С - рН для систем Fei03 - водные растворы всех аминокислот при концентрации равной 10"3 моль/л. Для сравнения на этом рисунке приведены результаты для РегОз + HCl.

м

Из графика видно, что в растворах аминокислот (кривая 1) рНи7г Fe2O3 смещается в кислую область, по сравнению с рНим в растворах НС1 (кривая 2), что, как было уже сказано выше, свидетельствует о преобладании специфической адсорбции анионных форм. Доля специфически сорбированных анионов мала, так как в растворах аспарагиновой кислоты в исследованной области количество анионов для всех аминокислот сопоставимо (табл. № 2, 3, 4). Именно >тим объясняется, что значения ^-потенциала оксида железа (III) в растворах различных аминокислот при любом значении рН практически совпадают.

Таблица №3. Ионные формы в растворах глицина.

Глицин

О II о II о

H3N+-СН— I II с- -ОН H3N*- -сн-1 II -с- -О" H2N — -СН —С---О"

1 Н 1 н н

pH С,% pH с,% г рн с.%

3 17,95 3 82,04 3 1,8-10'5

4 2,14 4 97,85 4 2,4 10л

5 0,21 5 99,77 5 2,5-10"т~

6 2,18-10"2 6 99,95 6 2.5-10'-

Таблица №4. Ионные формы в растворах аспарагина.

Аспарагин

о II о || о ||

H3N* II —сн—с—он 1 H3N*- II —СН- -С-О- 1 h2n— II -сн—с—о-1

1 сн, 1 1 СН, 1 1 снг

1 с=о 1 1 С=0 1 с=о

1 nh2 1 NHa nh2

рн с,% РН с,% pH с,%

3 9,47 3 90,52 3 4 1,4-10^

4 1,03 4 98,96 1,5-ИГ3

5 1,0410"' 5 99,87 5 1,58-10-

6 1,04-10" 6 99,83 6 1,58-Ю"1

Зависимости £ - рН в системах N10 - водные растворы аминокислот с С=10~3 моль/л представлены на рис.9.

С,мВ

Рис. 9. Зависимость Л-псменциала N10 от рН суспензий аминокислот (С- 10 ' моль/л)-

1 — аспарагиновая кислота,

2 - 1ЛИЦИН,

3 - аспарагин,

6040- , 20- 4

?

О

4-НС1

-20-

3,0 3,5 4,0 4,5 5,0 5,5 6,0 6,5 7,0 7,5 .

рН

Смещение рНиэт дисперсий аминокислот в основную область по сравнению с рНИЭ1

'ИЭ1

в дисперсиях с НС1, свиде-

тельствует о специфической сорбции катионных форм аминокислот. Величина смещения возрастает в ряду: аспарагиновая кислота —> аспарагин —* глицин, что согласуется с возрастанием количества катионных форм в том же ряду (табл. № 2, 3, 4).

Анализ зависимостей оптической плотности от длины волны, для различных соотношений приливаемых равномолярных объёмов водных растворов глицина и РеС1?, показывал нам чёткое смещение пиков

т- 3 +

оптической плотности катионов Ре в растворах содержащих глицин, по сравнению с растворами чистого РеСЬ. Это, несомненно, говорит о наличие в растворах глицина и Ре (III) комплексных соединений. Для изучения взаимодействия между компонентами в растворе, данные этого эксперимента мы оценили с помощью метода изомолярных серий, и в нашем случае состав комплексов варьируется от

Аналогичные зависимости были получены для систем N1 (II) -глицин.

1. Изучена кинетика изменения электрокинетического потенциала Ре^Оз и N10 в растворах различных аминокислот алифатического ряда (аспарагиновая кислота, глицин, аспарагин) и их адсорбированного количества на данных оксидах.

2. Исследованы электрокинетические свойства РсгОз и №0 в водных растворах аминокислот (аспарагиновая кислота, глицин, аспарагин) различных концентраций в зависимости от фиксированных значений рН

и концентраций аминокислоты

ВЫВОДЫ

3. Изучена зависимость количества адсорбированного вещества от природы металла оксида, от концентрации аспарагиновой кислоты и времени адсорбции.

4. Установлено, что все выбранные аминокислоты во всех системах адсорбируются специфически. Причём на РегОз определяющим специфическую адсорбцию является анион, а на NiO - катион. Полученные зависимости анализируются с позиции координационной модели. Согласно нашим представлениям, а также литературным данным о состоянии аминокислот в объёме раствора, специфическая адсорбция определяющего аниона происходит с образованием донорно-акцепторной связи по -NH2 группе, а определяющего катиона - по -СООН группе.

.5. Исследовано образование комплексов Fe (III) и Ni (II) с глицинном в водных растворах методом спектрофотометрии. Анализ электронных спектров показал наличие смещения максимума пиков, соответствующих данным катионам, в присутствии глицина, что свидетельствует об образовании комплексов между катионом железа (никеля) и глицином.

6. Установлено, что в случае Ре2О3 величина рНиэт в системах с разными аминокислотами одна и та же, при близкой концентрации определяющей формы аниона, (разной у разных аминокислот). Это подтверждает вывод о том, что главную роль в специфической адсорбции играет анион.

7. Влияние аминокислот на величину ¿¡-потенциала, рНцЭ1, количеств адсорбированного вещества на оксиде железа (III) и оксиде никеля (II) определяются изменением кислотно-основных свойств в ряду аспарагиновая кислота глицин.

8. В ходе эксперимента выявлено, что Fe2O3 обладает более сильными акцепторными свойствами по отношению к анионной форме аминокислоты, a NiO к катионной.

Материалы диссертации опубликованы в работах:

1. Novichkov R. V., Tikhomolova К. P. Adsorption of biologically active compounds on the surface of transition metal oxides // Abstract of XVI European Chemistry at Interfaces Conference. May 14 - 18, 2003. Vladimir. Russia. - P. 93.

2. Новичков Р. В., Дмитриева И. Б. Влияние простейших аминокислог на адсорбцию FT и ОН" ионов на поверхности оксидов переходных металлов // Тезисы докладов II Международной Конференции "Коллоид - 2003". 20 - 24 октября, 2003. Минск. Беларусь. - С. 110.

3. Новичков Р. В., Дмитриева И. Б., Тихомолова К. П. Изучение механизма взаимодействия простейших аминокислот с поверхностью оксидов переходных металлов // Тезисы трудов III научной сессии УНЦХ СПбГУ. 27-28 октября. 2004. Санкт - Петербург. Россия. - С. 182.

4. Дмшрчсва И. Ь., Новичков Р В. Влияние биологически активных вещеегв на злск1роповерхостные свойства оксида железа (III) // Материалы международной научно-практической конференции 2004. С. 166.

5. Новичков Р. В., Дмитриева И. Б. Электрокинетические свойства оксида никеля (II) в растворах простейших аминокислот // Автореферат докладов IV Международной конференции "Химия высокоорганизованных веществ и научные основы нанотехнологии". 28 июня - 2 июля, 2004, С.-Пегербург. Россия. - С. 258.

6. Дмитриева И. Б., Москвин А. В., Новичков Р. В. Изучение процессов комплексообразования биологически активных веществ с катионами никеля (II) и железа (Ш) // Материалы международной научно-практической конференции 2004. С. 226.

Подписано к печати 21.02.2005. Формат бумаги 60X84 1/16. Бума) а офамиая. Печать ризографическая. Объем 1 усл. ил. Тираж 100 экз. Заказ 3489. Ошсчагано в отделе оперативной поли!рафии ГШИХ СПбГУ с оригинал-макета заказчика. 198504, Санкт-Петербург, Старый Пе1ергоф, Универсигсгский пр., 26.

OS>00

311

i г дпр ж

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Механизм специфической адсорбции компонентов водных растворов на поверхности оксидов металлов

1.2. Строение аминокислот 10 1.2.1. Классификация аминокислот

1.3. Свойства аминокислот

1.3.1. Оптическая изомерия аминокислот

1.3.2. Кислотно-основные свойства аминокислот

1.3.3. Комплексообразующие свойства аминокислот

1.4. Строение белков и их свойства

1.5. Адсорбционные свойства аминокислот и белков

1.6. Поверхностные свойства оксидов металлов (№0 и Ре20з)

ГЛАВА II. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования

2.2. Методы и методики исследования

2.2.1. Метод микроэлектрофореза

2.2.2. Изучение кинетики адсорбции аминокислот на поверхности МО и Ре203 57 2.2.2.1. Определение концентрации аминокислот титрованием щелочью в присутствии индикатора

2.2.3. Метод изомолярных серий

2.3. Погрешности экспериментальных данных

ГЛАВА III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Исследование электрокинетических свойств Fe203 и NiO в растворах простых электролитов

3.2. Изучение поведения систем Fe203(Ni0) в водных растворах аспарагиновой кислоты

3.2.1. Зависимость электрокинетического потенциала Fe203(Ni0) в растворах аминокислот от времени контакта фаз (tk)

3.2.2. Влияние аспарагиновой кислоты на электрокинетические свойства Fe203 и NiO

3.2.3. Исследование адсорбции аспарагиновой кислоты на поверхности Fe203 и NiO

3.3. Изучение поведения систем Fe203(Ni0) в водных растворах глицина

3.3.1. Влияние глицина на электрокинетические свойства

Fe203(Ni0)

3.4. Изучение поведения системы Fe203(Ni0) в водных растворах аспарагина

3.4.1. Влияние аспарагина на электрокинетические свойства Fe203(Ni0)

3.5. Общие представления о механизмах адсорбции аминокислот из водных растворов на оксидах

3.6. Исследование процессов комплексообразования атомов Fe (III) и Ni (II) в водных растворах глицина

ВЫВОДЫ

Специфическая адсорбция органических ионов из водных растворов на поверхности оксидов активно изучается последние три десятилетия, однако тема до сих пор является актуальной, в том числе и потому, что во многих экспериментах наблюдаются отклонения закономерностей адсорбции органических ионов от классической ион-электростатической теории.

В последние 10-15 лет разрабатываются различные модели специфической адсорбции ионов, в частности, органических. Рассматриваются представления о природе связей при специфической адсорбции, привлекаются концепции образования комплексов. К этому направлению принадлежат исследования, проводимые на кафедре коллоидной химии СПбГУ профессором К.П.Тихомоловой, старшим научным сотрудником И.Б.Дмитриевой и др.

Специфическая адсорбция связывается авторами с основными положениями химии координационных соединений. В основе механизма образования адсорбционной связи лежит процесс обмена лигандов данного поверхностного комплекса (ОН" и Н2О ) с лигандами в растворе и образования поверхностного комплекса катиона металла (активный центр поверхности) - адсорбата.

В свете данных представлений особый интерес представляет изучение взаимодействия различных биологически активных веществ (БАВ) с поверхностью металлов. Адсорбция таких БАВ, как аминокислоты и белки, интенсивно изучается в последнее время, однако, механизм их специфического взаимодействия с поверхностью исследован мало.

Аминокислоты являются уникальными объектами для изучения адсорбции БАВ. На их основании можно построить простейшую модель, изучение которой приведёт к постановке более сложной задачи для более закономерности протекания процессов в биологических системах, в частности, транспорт лекарственных препаратов, вывод токсичных веществ из биологических систем растительного и животного происхождения.

Оксиды железа (III) и никеля (II) представляют несомненный интерес в качестве модели твёрдой поверхности, так как их электроповерхностные свойства в водных растворах простых электролитов хорошо изучены. Особый интерес представляет оксид железа (III), поскольку железо относится к "металлам жизни" и входит в состав клеток крови.

Одной из важнейших проблем является вывод токсичных веществ из организмов растительного и животного происхождения. К этим веществам относятся никель и его оксид. Например, взаимодействие никеля с аминокислотами вызывает сильнейшие аллергические реакции в организме человека.

Данные исследования позволяют с более ясных позиций изучить явление адсорбции белка на поверхностях различной природы, поскольку белки являются важнейшими структурами организма человека.

Целью данной диссертационной работы является экспериментальное исследование специфической адсорбции простейших Б AB: аспарагиновой кислоты, глицина, аспарагина на поверхности оксидов никеля (II) и железа (III) в зависимости от состава водной фазы (концентрации аминокислот, pH) и времени адсорбции.

выводы

1. Изучена кинетика изменения электрокинетического потенциала Ре20з и N10 в растворах различных аминокислот алифатического ряда (аспарагиновая кислота, глицин, аспарагин) и их адсорбированного количества на данных оксидах.

2. Исследованы электрокинетические свойства Ре2Оз и №0 в водных растворах аминокислот (аспарагиновая кислота, глицин, аспарагин) различных концентраций в зависимости от фиксированных значений рН (3 -т- 6) и концентраций аминокислоты (10" -МО' моль/л).

3. Изучена зависимость количества адсорбированного вещества от природы металла оксида, от концентрации аспарагиновой кислоты и времени адсорбции.

4. Установлено, что все выбранные аминокислоты во всех системах адсорбируются специфически. Причём на Ре20з определяющим специфическую адсорбцию является анион, а на №0 — катион. Полученные зависимости анализируются с позиции координационной модели. Согласно нашим представлениям, а также литературным данным о состоянии аминокислот в объёме раствора, специфическая адсорбция определяющего аниона происходит с образованием донорно-акцепторной связи по -ЫН2 группе, а определяющего катиона — по -СООН группе.

5. Исследовано образование комплексов Ре (III) и N1 (II) с глицином в водных растворах методом спектрофотомерии. Анализ электронных спектров показал наличие смещения максимума пиков, соответствующих данным катионам, в присутствии глицина, что свидетельствует об образовании комплексов между катионом железа (никеля) и глицином.

6. Установлено, что в случае РегОз величина рНиэх в системах с разными аминокислотами одна и та же, при близкой концентрации определяющей формы аниона, (разной у разных аминокислот). Это подтверждает вывод о том, что главную роль в специфической адсорбции играет анион.

7. Влияние аминокислот на величину ¿¡-потенциала, рНиэх, количеств адсорбированного вещества на оксиде железа (III) и оксиде никеля (II) определяется изменением кислотно-основных свойств в ряду аспарагиновая кислота —» аспарагин -» глицин.

8. В ходе эксперимента выявлено, что Ре20з обладает более сильными акцепторными свойствами по отношению к анионной форме аминокислоты, а NiO к катионной.

1. Cornell R.M., Posner A.M., Quck 1.P.I. Sitrimetric and electrophoretic investigation of the p.z.c. and the i.e.p. of pigment rutile // J. Coll. Unt. Sei. 1975. V.53.№1.P.6.

2. Григоров О.Н., Козьмина З.П., Маркович A.B., Фридрихсберг Д.А. Электрокинетические свойства капиллярных систем. М. Л.: Изд-во АН СССР. 1956. С.73 - 74.

3. Фридрихсберг Д.А. Курс коллоидной химии. СПб: Химия. 1995. 400с.

4. Сидорова М.П., Кибирова H.A., Дмитриева И.Б. Адсорбция ионогенных поверхностно-активных веществ на кварце // Коллоид, журн. 1979. T.XLI. №2. С.277 282.

5. Fainerman V.B., Möbius D., Miller R. Surfactants: Chemistry, Interfacial Properties, Applications. Elsevier, 2001. - V. 13.-661 p.

6. Акбаров А.Б. Синтез и исследование взаимосвязей между химическими и биологическими свойствами координационных соединений некоторых 3d-hohob с биолигандами // Коорд. химия. 1989. Т.15. Вып.1. С.З 25.

7. Дмитриева И.Б., Тихомолова К.П., Иванова М.В., Антонова И.Г. Иследование электроповерхностных свойств NiO в растворах азолов // Коллоид, журн. 1997. Т.59. №6. С.747 750.

8. Тихомолова К.П., Дмитриева И.Б., Иванова М.В. Влияние поверхностного комплексообразования 1,3-диазола на электроповерхностные свойства оксидов металлов // Журн. прикладн. химии. 1998. Т.71. Вып.4. С.536-543.

9. Тихомолова К.П., Дмитриева И.Б., Иванова М.В., Колдобский Г.И. Кинетика изменений электроповерхностных свойств NiO в водных растворах тетразола с позиций поверхностного лигандного обмена // Журн. прикладн. химии. 2000. Т.73. Вып.З. С.391-396.

10. Меньшикова А.Ю., Дмитриева И.Б., Кучук В.И., Скуркис Ю.О. и др. Электроповерхностные свойства латексов сополимеров стирола и акролеина с поверхностью, модифицированной белком // Коллоид, журн. 1999. Т.61. №6. С.1 - 10.

11. Меньшикова А.Ю., Скуркис Ю.О., Кучук В.И., Дмитриева И.Б. и др. Влияние структуры поверхности полистирол-акролеиновых микроструктур и модификаций ее белком на электроповерхностные свойства // Коллоид, журн. 2001. Т.63. №5. С.1 8.

12. Matijevic' Е., Mathai К. G., Ottewill R. Н., Kerker М. Detection of Metal Ion Hydrolysis by Coagulation. Ill Aluminum// J. Colloid. Chem. 1961. V. 65.P. 826-830.

13. Matijevic' E., Couch J. P., Kerker M. Detection of Metal Ion Hydrolysis by Coagulation. IV Zinc// J. Phys. Chem. 1962. V. 66. P. 111-114.

14. Matijevic' E., Stryker Z. J. Coagulation and Reversal of Charge of Lyophobic Colloids by Hydrolysed Metal Ions. III. Aluminum Sulfate// J. Colloid. Interface Sci. 1966. V. 22. № 1. P. 68-77.

15. Matijevic' E., Abramson M. В., Schulz K. F., Kerker M. Detection of Metal Ion Hydrolysis by Coagulation: thorium// J. Phys. Chem. 1960. V. 64. №9. P. 1157-1161.

16. Matijevic' E. Principles and Application of Water Chemistry. N.-Y, 1967. 221p.

17. Matijevic' E. Colloid Stability and Complex Chemistry// J. Colloid. Interface Sci. 1973. V. 43. № 2. P. 217-245.

18. Matijevic' E., Broadhurst P., Kerker M. On Coagulation Effects of Highly Charged Counterions// J. Phys. Chem. 1959. V. 63. № 10. P.1552-1557.

19. Matijevic' E. The Role of Chemical Complexing in the Formation and Stability of Colloidal Dispersions// J. Colloid. Interface Sci. 1977. V. 58. №2. P. 374-389.

20. Тихомолова К.П., Александрова JI.K. Модель специфической адсорбции А1 на кварце в аспекте химии комплексных соединений // Коллоидн. журн. 1988. Т.50. №1. С. 100.

21. Якубке Х-Д., Ешкайт X. Аминокислоты. Пептиды. Белки. — М.:Мир,1985. -33 с.

22. Чанг Р. Физическая химия с приложениями к биологическим системам. М.:МирД980. - 662 с.

23. Lilley Т.Н. Chemistry and Biochemistry of amino acids. -N.Y.-.Chapman Hall,1985. 684 p.

24. Гурская Г.В. Структура аминокислот. М.:Наука,1966. — 159 с.

25. Лебедева Л.И. Комплексообразование в аналитической химии. — Л.:Изд-во Ленингр. ун-та, 1985. 174 с.

26. Гликина Ф.Б., Ключников Н.Г. Химия комплексных соединений. -М.:Просвещение,1982. 160 с.

27. Гринберг А.А. Введение в химию комплексных соединений. -Л.:Химия,1971.- 631 с.

28. Желиговская Н.Н., Черняев И.И. Химия комплексных соединений. — М.:Высшая школа,1966. 388 с.

29. Яцимирский К.Б., Мосин В.В., Козачкова А.Н., Ефименко И.А. Реакции комплексообразования с глицином, L-аланином, L-гистидином и гистамином в растворах содержащих хлорид-ионы. // Координационная химия. 1993. - Т. 19. № 10. - С. 793.

30. Яцмирский К.Б., Васильев В.П. Константы нестойкости комплексных соединений. М.:Изд-во Акад. наук СССРД959. -206 с.

31. Яцмирский К.Б., Крисс Е.Е., Гвяздовская B.JT. Константы устойчивости комплексов металлов с биолигандами. -Киев:Наукова Думка, 1979 228 с.

32. Vlasova N.N. Adsorption of Cu ions onto silica surface from aqueous solutions containing organic substances // Coll. Surf.A. 2000. - V. 163.-P. 125.

33. Vlasova N.N. Effect of 2,2'-Bipyridine on the adsorption of Zn2+ ions onto silica surface // J. Colloid. Interface Sci. 2001. - V. 233. - P. 227.

34. Эйхгорн Г. Неорганическая биохимия. М.:Мир,1978. - 711 с.

35. Sigel Н. Metal Ions in Biological Systems. N.-Y.- London:Marcel Dekker,1974. - V.2. - P. 294.

36. Fabrizzi L., Paoletti P., Lever A.B.P. Relation between electronic spectra and heat of formation of some copper — polyamine complexes and the macrocyclic effect. // Inorg. Chem. 1976. - V. 15 -№ 7. - P. 1502- 1506.

37. Измайлова B.H., Ямпольская Г.П., Сумм Б.Д. Поверхностные явления в белковых системах. М.:Химия,1988. — 239 с.

38. Измайлова В.Н., Ребиндер П.А. Структурообразование в белковых системах. -М.:Наука, 1974. 268 с.

39. Ptitsyn O.B., Finkelstein Theory of Protein Secondary Structure and Algorithm of Its Predicthion // Biopolymers. 1983. - V. 22. -№ 1. - P. 15-25.

40. Kuo-Chen Chou Origin of low-frequency motions in biological macromolecules. A viev of recent progress in the quasi-continuity model // Biophys. Chem. 1986. - V. 25. -№ 2. - P. 105 - 116.

41. Byler D.M., Susi H. Examination of the Secondary Structure of Proteins by Deconvolved FTIR Spectra // Biopolymers. 1986. - V. 25. -№ 2. — P. 469-487.

42. Rose G.D., Gieasch L.M., Smith J.A. Turns in Peptides and Proteins // Adv. Prot. Chem. 1985. - V. 37. - P. 1 - 110.

43. De Loof H., Rosseneu, Brasseur R., Ruysschaert J.-M. Functional differentiation of amphiphilic helices of the apolipoproteins by hydrophobic moment analysis // Biochim. Biophis. Acta. 1987. - V. 911.-№ l.-P. 45-52.

44. Птицын О.Б. Физические принципы белковых структур // Успехи физических наук. 1983. - Т. 141 .-№ 3. - С. 547 - 549.

45. Sheraga H.A. Recent Progress in the Theoretical Treatment of Protein Folding // Biopolymers. 1983. - V. 22. -№ 1. - P. 1 - 14.

46. Handbook of Protein Sequence Analysis. N.-Y. - Bristol -Toronto.: Wiley - Interscience Publ. Chichester, 1980. - 628 p.

47. Шульц Г., Ширмер P. Принципы структурной организации белков. — М.:Мир,1982. — 354 с.

48. Бландел Т., Джонсон J1. Кристаллография белка. М.:Мир,1979. -620 с.

49. Ramachandran G.N., Sasirekharan V. Conformation of Polypeptides and Proteins // Adv. Prot. Chem. 1968. - V. 23. - P. 283 - 438.

50. Nemethy G. Interaction Between Poly(Gly-Pro-Pro) Triple Helices: A Model for Molecular Packing in Collagen // Biopolymers. — 1983. V. 22.-P. 33-36.

51. Janing J. Structure and stability of proteins: The role of solvent // Colloids and Surface. 1984. - V. 10. - P. 1 -7.

52. Виллемсон A.JI., Кусков A.H., Штильман М.И., Галебская Л.В., Рюмина Е.В. Взаимодействие полимерных агрегатов стеароил-поли-М-винилпироллидона с компонентами крови // Биохимия. — 2004. Т. 69. -№ 6 - С. 765 - 773.

53. Карпов С.И., Матвеева М.В., Селеменев В.Ф. Кинетика поглощения аминокислот гелевым катионитом КУ-2-8 // Журн. физ. химии. -2001. Т. 75. -№ 2. - С. 323 - 328.

54. Солдатов B.C., Куваева З.И., Бычкова В.А., Водопьянова Л.А., Каранкевич Е.Г. Особенности взаимодействия глутаминовой кислоты и валина с жидким сульфакатионитом // Журн. физ. химии. 2001. - Т. 75. -№ 12. - С. 2212 - 2216.

55. Солдатов B.C., Куваева З.И., Бычкова В.А., Водопьянова Л.А. Обмен катионов алифатических аминокислот на жидком сульфокатионите // Журн. физ. химии. 1998. - Т. 72. -№ 1. - С. 136- 143.

56. Солдатов B.C., Куваева З.И., Бычкова В.А., Водопьянова Л.А. // Изв. НАН Беларуси. Сер. хим. наук. - 2000. -№ 4. - С. 28.

57. Цветнов М.А., Хабалов В.В., Кондриков Н.Б. Сорбция аминокислот из водных растворов поляризованным углеродным адсорбентом // Коллоидный журн. 2001. - Т. 63. -№ 2. - С. 275 - 279.

58. Власова Н.Н., Головкова Л.П. Адсорбция аминокислот на поверхности высокодисперсного кремнезема // Коллоидный журнал. 2004. - Т. 66. -№ 6. - С. 657.

59. Smitt A., Varoqui R., Uniyal S. Interaction of fibrinogen with solid surfaces of varying charge and hydrophobic hydrophilic balance I. Adsorption isoterms // J. Coll. and Interf. Sci. - 1983. - V. 92. -№ 1. -P. 25 - 34.

60. Van Hussel J., Bleys G., Joos P. Adsorptions kinetics at the Oil/Water Interface // J. Coll. and Interf. Sci. 1986. - V. 114. -№ 2. - P. 432 -441.

61. Тарасевич Ю.И., Монахова Jl.И. Взаимодействие глобулярных белков с поверхностью кремнеземов // Коллоидный журнал. — 2002. Т. 64. -№ 4. - С. 535 - 540.

62. Sippy Kalra, Pant С.К., Pathak H.D., Mehata M.S. Studies on the adsorption of peptides of glycine/alanine on montmorillonite clay with or without co-ordinated divalent cations // Coll. Surf.A. 2003. - V. 212.-P. 43-50.

63. Toomes R.L., Kang J.-H., Woodruff D.P., Polcik M., Kittel M., Hoeft J.-T. Can glycine form homochiral structural domains on low-index copper surfaces? // Surface Science. 2003. - V. 522. - P. 9 - 14.

64. Коттон Ф., Уилкинсон Дж. Современная неорганическая химия. Пер. с англ./ под ред. Дяткиной М.Е. М.: Мир. 1969. Т.З. С.266 -270, 592.

65. Суворов А.В., Никольский А.Б. Общая химия, изд. 2-е, исправленное. СПб.: Химия. 1995. С.546 547.

66. Соколовский Е.М., Вовченко Г.Д., Гузея JI.C. Общая химия, изд. 2-е, перераб. и дополн. М.: изд-во МГУ. 1980. С.383, 603 604.

67. Третьяков Ю.Д. Химия нестехиометрических окислов. М.: Изд-во МГУ. 1974. С.364.

68. Третьяков Ю.Д. Твердофазные реакции. М.: Химия. 1978. С.360.

69. Стоун Ф.В.Сб.: Химия твердофазного состояния. М. 1961. С.543.

70. Шуткевич В.В. Отражение физико-химического состояния поверхности ферритов и ферритообразующих оксидов в смачивании и электроповерхностных явлениях // Автореф. диссерт. Лен-д.: ЛГУ. 1984.

71. Wagner U. Aspects of the Correlation between raw Material and Ferrite Properties. Part II // J. Magnetism and Magn. Mater. 1981. V.23. P.73 -78.

72. Моррисон С. Химическая физика поверхности твердого тела // Пер. с англ. М.: Мир. 1980. С.488.

73. Parks G.A. The Isoelectric Point of Solid Oxides, Solid Hydroxides and Aqueous Hydroxides Complex System // Chem. Revies. 1965. №2. P.177- 198.

74. Parks G.A. de Bruin P.L. The Zero Point of Charges of Oxides // J. Phys. Chem. 1962. №5. P.967 973.

75. Танабе К. Твердые кислоты и основания. М.: Мир. 1973. С.183.

76. Давтян М.Л., Лобов Б.И., Рутковский Ю.И., Рубина Л.А. Состав и устойчивость гидроксокомплексов иона Fe3+ на поверхности оксида железа (III) // Коорд. химия. 1991. Т. 17. Вып.4. С.488.

77. Чернобережский Ю.М., Дердулла В.И. Влияние химической обработки на электроповерхностные свойства а-БегОз В сб.: Электроповерхностные явления в дисперсных системах. М.: Наука. 1972. С.34-37.

78. Куприенко П.И., Епишина Н.А., Павлова Л.А. Влияние модифицирования на процесс уплотнения и спекания ферритового порошка//Неорг. материалы. 1990. Т.26. Вып.9. С.1932 1938.

79. Хрипун М.К., Червоненко К.Ю., Киселев А.А., Хрипун А.В. Структурные эффекты и микрогетерогенность в концентрированных растворах и их роль в процессе образованияхлоридных комплексов кадмия // Журн. общ. химии. 2001. Т.71. Вып.1. С.25 -35.

80. Хрипун М.К., Червоненко К.Ю., Киселев А.А., Петрановский В.П. Особенности взаимодействия компонентов в концентрированных растворах многокомпонентных систем // Журн. общ. химии. 2002. Т.72. Вып.6. С.932 -937.

81. Никольский Б.П., Григоров О.Н., Позин М.Е. и др. Справочник химика: в 3-х т. Л.-М. 1964. Т.З.

82. Латышева В.А. Водно-солевые растворы. Системный подход. СПб. 1998.

83. Хрипун М.К., Червоненко К.Ю., Ефимов А.Ю. и др. Состояние компонентов и структурные переходы в тройной системе Са(ЫОз) -и>Ю3 Н20 // Журн. общ. химии. 2000. Т.70. Вып.2. С.217 - 222.

84. Уракова И.Н., Дмитриева И.Б., Тихомолова К.П. Электроповерхностные свойства кварца в растворах Со (II), № (II) и Си (II) при разном времени контакта фаз и вариации рН // Вестник СПбГУ. Сер.4. 2002. Вып.З. №20. С.55 65.

85. Ария С.М., Семенов Й.М. Краткое пособие по химии переходных элементов. Л.: изд-во ЛГУ. 1972. С.97 127.

86. Спайс Дж. Химическая связь и строение. Пер. с англ. Дяткиной М.Е. М.: Мир. 1966. С.430.

87. Дмитриева И.Б., Кучук В.И., Москвин А.В., Прокопович П.П. Изучение процессов комплексообразования барбитуровой кислоты с N1 (II) // Вестник СПбГУ. Сер.4. 2002. Вып.З. №20. С.93 96.

88. Гликина Ф.Б., Ключников Н.Г. Химия комплексных соединений. М. 1982. С.159.

89. Захаров А.В., Штирлин В.Г. Быстрые реакции обмена лигандов. Казань: изд-во Казанского Университета. 1985. С.126.

90. Коттон Ф., Уилкинсон Дж. Основы неорганической химии. Пер. с англ./ под ред. Устынюка Ю.А. М.: Мир. 1979. С.468 473, 639 -648, 677.

91. Лилич J1.C., Хрипун М.К. Растворы как химические системы. СПб.: изд-во СПбГУ. 1994. С.215.

92. Григоров О.Н., Карпова И.Ф., Козьмина З.П. и др. Руководство к практическим работам по коллоидной химии. М. 1964.

93. Пустыльник Е.И. Статистические методы анализа и обработки наблюдений. М.: Наука. 1968. С. 120 152.

94. Бранд 3. Статистические методы анализа наблюдений. М.: Мир. 1975. С.87.

95. Панева В.И., Макулов H.A., Короткина О.Б. Разработка и аттестация методик количественного анализа проб веществ и материалов. М.: Машиностроение. 1987. С.36 66.

96. Baes C.F., Mesmer R.E. The hydrolysis of cations. N.-Y.:A Wiley -Interscience Publication, 1976 - 489 p.