Математическое моделирование механических свойств скелетных мышц с учётом растяжимости белковых нитей тема автореферата и диссертации по механике, 01.02.08 ВАК РФ

Введение (1)

ГЛАВА I. Обзор.

1.1. Устройство скелетной мышцы (6)

1.2. Механические эксперименты и математические модели (12)

1.3. Биохимический цикл работы поперечных мостиков (19)

1.4. Скачок температуры (27)

1.5. Растяжимость актиновых и миозиновых нитей (30)

ГЛАВА II. Возможность вязкоупругости.

2.1. Предварительные замечания (37)

2.2. Элементарная кинетическая схема (38)

2.3. Модель, учитывающая растяжимость белковых нитей (44)

2.4. Динамическая модель. Учёт предварительного напряжения (47)

2.5. Введение дополнительной координаты (50)

2.6. Модель вязкоупругих мостиков (52)

2.7. Комбинированная модель (56)

2.8. Численное решение. Оценка констант (57)

2.9. Результаты вычислений. Комментарий (60)

2.10. Результаты вычислений. Сравнение разных моделей (66)

ГЛАВА III. Моделирование термомеханических процессов.

3.1. Общие слова (72)

3.2. Устройство модели. Скачок температуры (73)

3.3. Численное решение. Оценка констант (76)

3.4. Результаты вычислений. Простые скачки температуры (81)

3.5. Результаты вычислений. Двойные скачки (96)

ГЛАВА IV. Моделирование биохимического цикла

4.1. Вступление (103)

4.2. Скачки концентраций АДФ и фосфата. Описание модели (104)

4.3. Скачки концентраций АДФ и фосфата. Численное решение. Оценка констант (108)

4.4. Результаты вычислений. Скачки концентрации фосфата (109)

4.5. Результаты вычислений. Скачки концентрации АДФ (113)

4.6. Скачки концентрации АТФ. Описание модели (117)

4.7. Скачки концентрации АТФ. Численное решение. Оценка констант (125)

4.8. Результаты вычислений. Поведение модели и вариация параметров (127)

4.9. Результаты вычислений. Сравнение с экспериментом (132) Заключение (143)

Актуальность проблемы. В основе современных представлений о механике мышечного сокращения лежит теория скользящих нитей [3,4], объясняющая этот процесс движением друг между другом нитей белков актина и миозина, приводящим к изменению длины мышечных волокон. Такое движение обеспечивается взаимодействием глобулярных голов миозина (образующих в этом случае так называемые «поперечные мостики») с актином. Со времён классической модели Э.Ф.Хаксли [11] для описания механических свойств активно сокращающейся мышцы используют кинетические модели, не учитывая при этом вклада растяжимости нитей миозина и актина в общую податливость волокна. Однако, в последние годы ряд рентгено-структурных и механических экспериментов [119,120,122,123] показал, что податливость нитей сравнима с податливостью голов миозина, и поэтому ею нельзя пренебрегать. Это обстоятельство обусловливает различие микродеформаций поперечных мостиков в различных точках зоны перекрытия актиновых и миозиновых нитей и вызывает необходимость построения и анализа соответствующих математических моделей.

Конечная растяжимость белковых нитей может существенно влиять на нестационарные ответы механического напряжения на импульсные воздействия, такие как скачки температуры и концентраций химических веществ в мышечной клетке, а также ступенчатое изменение её длины, используемые экспериментаторами для изучения молекулярного механизма сокращения мышц. Модели, учитывающие такое влияние, нужны для правильной интерпретации результатов этих экспериментов, в частности, для объяснения наблюдаемых различий кинетики структурных и механических изменений в мышечных волокнах.

Цель работы состояла в построении и численном анализе математических моделей механических свойств мышечного волокна в различных экспериментально реализуемых условиях с учётом существенной растяжимости нитей актина и миозина. При этом были поставлены следующие задачи:

- выяснить, может ли учёт вязкоупругих свойств поперечных мостиков, будучи рассмотрен наряду с традиционными кинетическими схемами и в условиях податливых белковых нитей, помочь лучше интерпретировать существующие экспериментальные данные о быстрой релаксации напряжения после ступенчатых деформаций мышечных волокон;

- исследовать, как податливость актиновых и миозиновых нитей, а также её перераспределение между ними, влияют на ответы силы, развиваемой мышечными волокнами, в экспериментах с импульсными изменениями их длины, температуры или концентраций химических веществ;

- установить, может ли учёт податливости белковых нитей объяснить появление медленной фазы изменения уровня силы в перечисленных экспериментах, а также наблюдаемые различия кинетики структурных и механических ответов волокна;

Научная новизна:

- впервые предложены распределённые модели кинетики миозиновых поперечных мостиков и алгоритмы численного решения соответствующих систем интегро-дифференциальных уравнений;

- впервые проведено моделирование влияния податливости белковых нитей на наблюдаемые механические свойства мышечных волокон в экспериментах со скачками температуры, концентраций АТФ, АДФ и неорганического фосфата, а также со ступенчатыми изменениями длины волокна;

- впервые промоделировано возможное влияние вязкоупругих свойств миозиновых мостиков на быструю фазу ответа механического напряжения на ступенчатые изменения длины волокна различной амплитуды.

Научная и практическая ценность. Полученные результаты дополняют современные представления о фундаментальной проблеме биомеханики - механизме работы скелетной мышцы. Практическая ценность работы состоит в том, что результаты математического моделирования могут быть использованы для интерпретации и анализа различных экспериментальных данных.

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы докладывались и обсуждались на III, IV и V Всероссийских конференциях по биомеханике (Нижний Новгород, 1996, 1998, 2000), на международной конференции по новым методам исследования мышц и биологической подвижности (Пущино, 1998), на конференциях международных стипендиатов Медицинского института Говарда Хыоза (Москва, 1999; Вашингтон, США, 2000), на II съезде биофизиков России (Москва, 1999), на международном симпозиуме «Проблемы биологической подвижности: новые методы исследований» (Пущино, 2001), на VIII Всероссийском съезде по теоретической и прикладной механике (Пермь, 2001), на 27-ой, 28-ой и 30-ой Европейских конференциях по исследованию мышц (Йорк, Великобритания, 1999; Лунд, Швеция, 2000; Павия, Италия, 2001), на всероссийских рабочих совещаниях «Биомеханика-1999» и «Биомеханика-2001» (Санкт-Петербург), а также на семинаре по биомеханике в Институте механики МГУ.

Заключение

Сформулируем кратко основные результаты работы.

1. Построены математические модели кинетики актин-миозинового взаимодействия, учитывающие влияние податливости белковых нитей на механические свойства мышечного волокна в различных условиях. Разработаны и реализованы алгоритмы численного решения систем интегро-дифференциальных уравнений, описывающих эти модели.

2. Установлено, что корректное рассмотрение влияния растяжимости нитей актина и миозина на механические свойства мышечных волокон невозможно без учёта распределения микродеформаций поперечных мостиков вдоль пространственной координаты внутри зоны перекрытия нитей.

3. Перераспределение податливости между актиновыми и миозиновыми нитями при сохранении их суммарной податливости не влияет сколько-нибудь существенно на механические ответы волокна на различные воздействия.

4. Временной ход изменения силы в экспериментах со ступенчатыми изменениями концентраций химических веществ в мышечной клетке определяется не только кинетикой соответствующих биохимических реакций, но и податливостью белковых нитей. Это обстоятельство необходимо учитывать при интерпретации соответствующих опытных данных.

5. Показано, что медленная составляющая роста силы в ответ на ступенчатые изменения длины волокна, его температуры или концентраций химических веществ связана с необходимостью перецепления миозиновых мостиков для «вытягивания» податливых белковых нитей, в то время как первая, быстрая фаза ответа связана со структурными изменениями в присоединённых мостиках. Этим объясняется наблюдаемое в экспериментах различие кинетики структурных и механических ответов волокон на такие воздействия.

6. Учёт растяжимости белковых нитей может объяснить эффект «забывания» деформации, наблюдаемый в экспериментах с комбинированными скачками длины и температуры волокна.

7. Учёт возможных вязкоупругих свойств мостиков, в сочетании с традиционной схемой шарнирного поворота миозиновых голов, обеспечивает наилучшее приближение существующих данных наблюдений за быстрыми фазами ответа мышечного волокна на ступенчатые изменения его длины.

1. Bagshaw C.R. Muscle contraction. London-New York: Chapman and Hall, 1982.

2. Squire J.M., Luther P.K., Trinchik J. Fibrous protein structure. Academic Press Ltd., 1987.

3. Huxley H., Hanson J. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation. // Nature. 1954. - Vol. 173 - P. 973-976.

4. Huxley A.F., Niedergerke C. Structural changes in muscle during contraction. Interference microscopy of living muscle fibres. // Nature. 1954. - Vol. 173. - P. 971-973.

5. Huxley H., Brown W. X-ray diffraction studies of muscle. // J. Molecular. Biol. 1967. -Vol. 30. - P. 383-434.

6. Lowey S., Slayter H.S., Weeds A.G., Backer H. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragments of myosin by enzymatic degradation. // J. Molecular Biol. 1969. - Vol. 42. -P. 1-29.

7. Rayment I., Rypniewski W.R., Schmidt-Base K., Smith R., Tomchick D.R., Benning M.M., Winkelmann D.A., Wesenberg G., Holden H.M. Three-dimensional structure of subfragment-1: a molecular motor. // Science. 1993. - Vol. 261. - P. 50-58.

8. Rayment I., Holden H.M., Whittaker M., Yohn C.B., Lorenz M., Holmes K.C., Milligan R.A. Structure of the actin-myosin complex and its implications for muscle contraction. // Science. 1993. - Vol. 261. - P. 58-65.

9. Squire J.M. The structural basis of muscular contraction. New York: Plenum Press, 1981.

10. Kress M., Huxley H., Faruqi A.R., Hendrix J. Structural changes during activation of frog muscle studied by time-resolved X-ray diffraction. // J. Molecular Biol., 1986. Vol. 188. -P. 325-342.

11. Huxley A.F. Muscle structure and theories of contraction. // Progr. Biophys. 1957. - Vol. 7. - P. 225-318.

12. Энгельгарт B.A., Любимова M.H. Аденозинтрифосфатаза и миозин мышц. // Биохимия. 1939. - Т. 4, № 6. - С. 716-736.

13. Hibberd M.G., Trentham D.R. Relationship between chemical and mechanical events during muscular contraction. //Annu. Rev. Biophys. Chem. 1986. - Vol. 15. - P. 119-161.

14. Bagshaw C.R., Trentham D.R. The characterisation of myosin-product complexes and of product-release steps during the magnesium ion-dependent adenosine triphosphotase reaction. // Biochem. J. 1974. - Vol. 141. - P. 331-349.

15. Hill A.V. The heat of shortening and dynamic constants of muscle. // Proc. Roy. Soc. Ser. B. 1938. - Vol. 126. - P. 136-195.

16. Волькенштейн M.B. Общая биофизика. M.: Наука, 1978.

17. Дещеревский В.И. Математические модели мышечного сокращения. М.: Наука, 1977.

18. Григорян С.С., Регирер С.А. Биомеханика и некоторые общие вопросы биологии. -Рига: Зинатне, 1988. С. 233-245.

19. Gasser H.S., НШ A.V. The dynamics of muscular contraction. // Proc. Roy. Soc. Ser. B. -1924. Vol. 96. - P. 398-437.

20. Huxley A.F., Simmons R.M. Proposed mechanism of force generation in striated muscle. // Nature. 1971. - Vol. 233. - P. 533-538.

21. Ford L.E., Huxley A.F., Simmons R.M. Mechanism of early tension recovery after a quick release in tetanized muscle fibres. //J. Physiol. 1974. - Vol. 240. - P. 42P-43P.

22. Ford L.E., Huxley A.F., Simmons R.M. The instantaneous elasticity of frog skeletal muscle fibres. // J. Physiol. 1976. - Vol. 260. - P. 28P-29P.

23. Ford L.E., Huxley A.F., Simmons R.M. Tension responses to sudden length change in stimulated frog muscle fibres near slack length. // J. Physiol. 1977. - Vol. 269. - P. 441515.

24. Ford L.E., Huxley A.F., Simmons R.M. The relation between stiffness and filament overlap in stimulated frog muscle fibre. // J. Physiol. 1981. - Vol. 311. - P. 219-250.

25. Ford L.E., Huxley A.F., Simmons R.M. Tension transients during steady shortening of frog muscle fibres. // J. Physiol. 1985. - Vol. 361. - P. 131-150.

26. Ford L.E., Huxley A.F., Simmons R.M. Tension transients during the rise of tetanic tension in frog muscle fibres. // J. Physiol. 1986. - Vol. 372. - P. 595-609.

27. Lombardi V., Piazzesi G., Linari M. Rapid regeneration of the actin-myosin power stroke in contracting muscle. // Nature. 1992. - Vol. 355. - P. 638-641.

28. Lombardi У., Piazzesi G., Ferenczi M.A., Thirwell H., Dobbie I., Irving M. Elastic distortion of myosin heads and repriming of the working stroke in muscle. // Nature. 1995. -Vol. 374.-P. 553-555.

29. Piazzesi G., Lombardi V., Ferenczi M.A., Thirwell H., Dobbie I, Irving M. Changes in the X-ray diffraction pattern from single, intact muscle fibres produced by rapid shortening and stretch. // Biophys. J. 1995. - Vol. 68. - P. 92s-98s.

30. Huxley H., Simmons R.M., Faruqi A.R., Kress M., Bordas J., Koch H.J. Changes in the X-ray reflections from contracting muscle during rapid mechanical transients and their structural implications. // J. Mol. Biol. 1983. - Vol. 169. - P. 469-506.

31. Irving M., Lombardi V., Piazzesi G., Ferenczi M. Myosin head movements are synchronous with the elementary force-generating process in muscle. // Nature. 1992. -Vol. 357. - P. 156-158.

32. Piazzesi G., Lombardi V. A cross-bridge model that is able to explain mechanical and energetic properties of shortening muscle. // Biophys. J. 1995. - Vol. 68. - P. 1966-1979.

33. Piazzesi G., Lombardi V. Simulation of the rapid regeneration of the actin-myosin working stroke with a tight coupling model of muscle contraction. // J. Muscle Res. Cell Motility. -1996.-Vol. 17.-P. 45-53.

34. Eisenberg E., Hill Т., Chen Y. Cross-bridge model of muscle contraction. // Biophys. J. -Vol. 29. P. 195-227.

35. Piazzesi G., Linari M., Lombardi V. The effect of hypertonicity on force generation in tetanized single fibres from frog skeletal muscle. // J. Physiol. 1994. - Vol. 476. - P. 531546.

36. Propp M.B. A model of muscle contraction based upon component studies. // Lectures on Math, in the Life Sci. 1986. - Vol. 16. - P. 61-74.

37. Pate E., Cooke R. A model of crossbridge action: the effects of ATP, ADP and Pi. // J. Muscle Res. Cell Motility. 1989. - Vol. 10. - P. 181-196.

38. Pate E., Cooke R. Simulation of stochastic processes in motile crossbridge systems. // J. Muscle Res. Cell Motility. 1991. - Vol. 12. - P. 376-393.

39. Cooke R., White H., Pate E. A model of the release of myosin heads from actin in rapidly contracting muscle fibres. // Biophys. J. 1994. - Vol. 66. - P. 778-788.

40. Цатурян А.К. Кинетическая механохимическая модель мышцы с шестистадийным циклом поперечных мостиков. // Биофизика. 1991. - Т. 36, Вып. 4. - С. 660-668.

41. White H.D., Taylor E.W. Energetics and mechanism of actomyosin adenosine triphosphatase. // Biochemistry. 1976. - Vol. 15. - P. 5818-5826.

42. Borejdo J., Burlacu S. Orientation of actin filaments during motion in in vitro motility. // Biophysical Journal. 1994. - Vol. 66. - P. 1319-1327.

43. Yanagida Т., Arata Т., Oosawa F. Sliding distance of actin filament induced by a myosin crossbridge during one ATP hydrolysis cycle. // Nature. 1985. - Vol. 316. - P. 366-369.

44. Kojima H., Ishijima A., Yanagida T. Direct measurements of stiffness of single actin filaments with and without tropomyosin by in vitro nanomanipulator. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. - Vol. 91. - P. 12962-12966.

45. Rosenfeld S.S., Taylor E.W. The ATPase mechanism of skeletal and smooth muscle acto-subfragment 1. // Journal of Biological Chemistry. 1984. - Vol. 259. - P. 11908-11909.

46. Yanagida Т., Nakase M., Nishiyama K., Oosawa F. Direct observation of motion of single F-actin filaments in the presence of myosin. // Nature. 1984. - Vol. 307. - P. 58-60.

47. Homsher E., Wang F., Sellers J. Factors affecting filament velocity in in vitro motility assays and their relation to unloaded shortening velocity in muscle fibers. // Adv. Exp. Med. Biol. 1993. - Vol. 332. - P. 279-289.

48. Kushmerick M.J., Larson L.E., Davies R.E. The chemical energetics of muscle contraction. I. Activation heat, heat of shortening and ATP utilization for activation-relaxation processes. // Proc. R. Soc. 1969. - Vol. B174. - P. 293-313.

49. Homsher E., Rail J.A., Wallner A., Ricchiuti N.V. Energy liberation and chemical change in frog skeletal musle during single isometric tetanic contraction. // J. gen. Physiol. 1975. -Vol. 65.-P. 1-21.

50. Homsher E., Irving M., Wallner A. High-energy phosphate metabolism and energy liberation assotiated with rapid shortening in frog skeletal muscle. // J. Physiol. 1981. -Vol. 321.-P. 423-436.

51. Dawson J.M., Gadian D.G., Wilkie D.R. Contraction and recovery of living muscle studies by 31P nuclear magnetic resonance. // J.Physiol. 1977. - Vol. 267. - P. 703-735.

52. Cooke R., Bialek W. Contraction of glycerinated muscle fibers as a function of MgATP concentration. // Biophys. J. 1979. - Vol.28. - P. 241-258.

53. Ferenczi M.A., Goldman Y.E., Simmons R.M. The dependence of force and shortening velocity on substrate concentration in skinned muscle fibers from Rana Temporaria. II J.Physiol. 1984. - Vol.350. - P.519-543.

54. Cooke R., Pate E. The effects of ADP and phosphate on the contraction of muscle fibers. // Biophys. J. 1985. - Vol.48. - P.789-798.

55. Chase P.B., Martyn D.A., Kushmerick M.J., Gordon A.M. Effects of inorganic phosphate analogues on stiffness and unloaded shortening of skinned muscle fibers from rabbit. // J.Physiol. 1993. - Vol.460. - P.231-246.

56. Hibberd M.A., Dantzig J.A., Trentham D.R., Goldman Y.E. Phosphate release and force generation in skeletal muscle fibers. // Science. 1985. - Vol.228. - P.1317-1319.

57. Pate E., CookeR. Addition of phosphate to active muscle fibers probes actomyosin states within the powerstroke. // Pflugers Archiv. Vol.414. - P.73-81.

58. Glyn H., Sleep J. Dependence of adenosine triphosphatase activity of rabbit psoas muscle fibres and myofibrils on substrate concentration. // J.Physiol. 1985. - Vol.365. - P.259-276.

59. Potma E.J., van Graas I.A., Stienen G.J.M. Effects of pH on myofibrillar ATPase activity in fast and slow skeletal muscle fibres of the rabbit. // Biophys. J. 1994. - Vol.67. - P.2404-2410.

60. McCray J.A., Herbette L., Kihara Т., Trentham D.R. A new approach to time resolved studies of ATP-requiring biological systems: laser flash photolysis of caged-ATP. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. - Vol. 77. - P. 72737-7241.

61. Kaplan J.H., Forbush III В., Hoffman J.F. Rapid photolytic release of adenosine 5'-triphosphate from a protected analogue: utilization by the Na:K pump of human red blood cell ghosts. // Biochemistry. 1978. - Vol. 17. - P. 1929-1935.

62. Goldman Y.E., Hibberd M.G., Trentham D.R. Initiation of active contraction by photogeneration of adenosine-5'-triphosphate in rabbit psoas muscle fibres. // J.Physiol. -1984.-Vol. 354.-P. 605-624.

63. Ferenczi M.A., Homsher E., Trentham D.R. The kinetics of magnesiumadenosine triphosphate cleavage in skinned muscle fibres of the rabbit. // J.Physiol. 1984. - Vol. 352. - P. 575-599.

64. Ferenzci M.A. Phosphate burst in permeable muscle fibers of the rabbit. // Biophys. J. -1986.-Vol. 50.-P. 471-477.

65. Tsaturyan A.K., Bershitsky S.Y., Burns R., He Z.H., Ferenczi M.A. Structural responses to the photolytic release of ATP in frog muscle fibres, observed by time-resolved X-ray diffraction. // J. Physiol. 1999. - Vol. 520.3. - P. 681-696.

66. Goldman Y.E., Hibberd M.G., Trentham D.R. Relaxation of rabbit psoas muscle fibres from rigor by photochemical generation of adenosine 5'-triphosphate. // J.Physiol. 1984. -Vol. 354. - P. 577-604.

67. Goldman Y.E., Hibberd M.G., McCray J.A., Trentham D.R. Relaxation of muscle fibres by photolysis of caged-ATP. // Nature. 1982. - Vol. 300. - P. 701-705.

68. Rapp G., Poole K.J.V., Maeda Y., Guth K., Hendrix J., Goody R.S. Time-resolved structural studies on insect flight muscle after photolysis of caged-ADP. // Biophys. J. -1986.-Vol. 50.-P. 993-997.

69. Thirwell H., Corrie J.E.T., Reid G.P., Trentham D.R., Ferenczi M.A. Kinetics of relaxation from rigor of permeabilized fast-twitch skeletal fibers from rabbit using a novel caged ATP and apyrase. // Biophys. J. 1994. - Vol. 67. - P. 2436-2447.

70. Lenart T.D., Murray J.M., Franzini-Armstrong C., Goldman Y.E. Structure and periodicities of cross-bridges in relaxation, in rigor, and during contractions initiated by photolysis of caged Ca2+. // Biophys. J. 1996. - Vol. 71. - P. 2289-2306.

71. Wahr P.A., Rail J.A. Role of calcium and crossbridges in determining rate of force development in frog muscle fibers. // Am. J. Physiol. 1997. - Vol. 272. - P. C1664-C1671.

72. Rail J.A., Wahr P.A. Role of calcium and crossbridges in modulation of rates of force development and relaxation in skinned muscle fibers. // Adv. Exp. Med. Biol. 1998. - Vol. 453. - P. 219-227.

73. Lu Z., Moss R.L., Walker J.W. Tension transients initiated by photogeneration of MgADP in skinned skeletal muscle fibers. // J. Gen. Physiol. 1993. - Vol. 101. - P. 867888.

74. Homsher E., Millar N.C. Tension transients induced by photolysis of caged phosphate in glycerinated rabbit soleus muscle fibres. // J. Physiol. 1989. - Vol. "P". - P. 65.

75. Millar N.C., Homsher E. The effect of phosphate and calcium on force generation in glycerinated rabbit skeletal muscle fibers. // J. Biol. Chem. 1990. - Vol. 265. - P. 2023420240.

76. Dantzig J.A., Goldman Y.E., Millar N.C., Lacktis J., Homsher E. Reversal of the cross-bridge force-generating transition by photogeneration of phosphate in rabbit psoas muscle fibres. //J. Physiol. 1992. - Vol. 451. - P. 247-278.

77. Walker J.W., Lu Z., Moss R.L. Effects of Ca2+ on the kinetics of phosphate release in skeletal muscle. // J. Biol. Chem. 1992. - Vol. 267. - P. 2459-2466.

78. Regnier M., Morris C., Homsher E. Regulation of the cross-bridge transition from a weakly to strongly bound state in skinned rabbit muscle fibers. // Am. J. Physiol. 1995. -Vol. 269. - P. C1532-C1539.

79. Berger C.L., Craik J.S., Trentham D.R., Corrie J.E., Goldman Y.E. Fluorescence polarization of skeletal muscle fibers labeled with rhodamine isomers on the myosin heavy chain. // Biophys. J. 1996 Vol. 71. - P. 3330-3343.

80. Smith J.J., Goldman Y.E., Hibberd M.G., McCray J.A., Ranatunga K.W. Laser temperature jump studies on skinned muscle fibers. // Proc. 8th Intern. Biophys. Congr. -New York, 1998.-P. 204.

81. Goldman Y.E., McCray J.A., Ranatunga K.W. Transient tension changes initiated by laser temperature jump in rabbit psoas muscle fibres. // J. Physiol. 1987. - Vol. 392. - P. 7195.

82. Davis J.S., Harrington W.F. Laser temperature-jump apparatus for the study of the force changes in fibers. // Anal. Biochem. 1987. - Vol. 161. - P. 543-549.

83. Бершицкий С.Ю., Цатурян A.K. Действие субмиллисекундного скачка температуры на механическое напряжение демембранизованных волокон скелетной мышцы лягушки в состоянии ригора. // Биофизика. 1985. - Т. 30, Вып. 5. - С. 868-871.

84. Bershitsky S. Y., Tsaturyan А.К. Effect of Joule temperature jump on tension and stiffness of skinned rabbit muscle fibers. // Biophys. J. 1989. - Vol. 56. - P. 48-53.

85. Davis J.S., Harrington W.F. A single order-disorder transition generates tension during the Huxley-Simmons phase 2 in muscle. // Biophys. J. 1993. - Vol. 65. - P. 1886-1898.

86. Davis J.S., Rodgers M.E. Force generation temperature-jump and length-jump tension transients in muscle fibers. // Biophys. J. 1995. - Vol. 68. - P. 2032-2040.

87. Ranatunga K.W. Endothermic force generation in fast and slow mammalian (rabbit) muscle fibers. // Biophys. J. 1996. - Vol. 71. - P. 1905-1913.

88. Бершицкий С.Ю., Цатурян A.K. Двухфазный ответ напряжения на скачок температуры в демембранизованных Са2+-активированных волокнах скелетной мышцы лягушки. // Биофизика. 1988. - Т. 33, Вып. 2. - С. 147-149.

89. Bershitsky S.Y., Tsaturyan А.К. Tension responses to Joule temperature jump in skinned rabbit muscle fibers. // J. Physiol. 1992. - Vol. 447. - P. 425-448.

90. Bershitsky S.Y., Tsaturyan A.K. Force generation and work production by covalently cross-linked actin-myosin cross-bridges in rabbit muscle fibers. // Biophys. J. 1995. -Vol. 69.-P. 1011-1021.

91. Цатурян A.K., Бершицкий С.Ю. Ответ напряжения на скачок температуры в демембранизованных Са2+-активированных волокнах скелетной мышцы лягушки после ступенчатого изменения длины. // Биофизика. 1988. - Т. 33, Вып. 3. - С. 570-572.

92. Bershitsky S.Y., Tsaturyan A.K., Bershitskaya O.N., Mashanov G.I., Brown P., Burns R., Ferenczi M.A. Muscle force generated by myosin heads stereospecifically attached to actin. //Nature. 1997. - Vol. 388. - P. 186-190.

93. Bennett P., Bershitsky S.Y., Tsaturyan A.K. Snappy cryofixation of hot relaxed rabbit fibres. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1999. - Vol. 20. - P. 821.

94. Gordon A.M., Huxley A.F., Julian F. J. The variation in isometric tension with sarcomere length in vertebrate muscle fibres. // J. Physiol. 1966. - Vol. 184. - P. 170-192.

95. Huxley, H.E. X-ray diffraction and the problem of muscle. // Proc. R. Soc. Lod. 1953. -Vol. B141. - P. 59.

96. Huxley H.E., Brown W., Holmes K.C. The low angle x-ray diagram of vertebrate striated muscle and its behaviour during contraction and rigor. // Nature. 1965. - Vol. 206. - P. 1358.

97. Elliot G.F., Lowy J., Millman B.M. X-ray diffraction from living striated muscle during contraction. // Nature. 1965. - Vol. 206. - P. 1357-1358.

98. Haselgrove J.C. X-ray evidence for conformational changes in the myosin filaments of vertebrate striated muscle. // J. Mol. Biol. 1975. - Vol. 92. - P. 113-143.

99. Huxley H.E. Time resolved x-ray diffraction studies on muscle. In Crossbridge Mechanism in Muscle Contraction. / Sugi H. and Pollack G.H., editors. Tokyo: University of Tokyo Press., 1979. - P. 391-401.

100. Lombardi V., Piazzesi G. The contractile response during steady lengthening of stimulated frog muscle fibres. //J. Physiol. 1990. - Vol. 431. - P.141-171.

101. Julian F.J., Morgan D.L. Tension, stiffness, unloaded shortening speed and potentiation of frog muscle fibres at sarcomere lengths below optimum. // J. Physiol. 1981. - Vol. 319. -205-217.

102. Suzuki S., Sugi H. Extensibility of the myofilaments in vertebrate skeletal muscle as revealed by stretching rigor muscle fibers. // J. Gen. Physiol. 1983. - Vol. 81. - P. 531546.

103. Oosawa F. Physicochemical of single filaments of F-actin. In Actin, Structure and Function in Muscle and Non-muscle Cells. / Dos Remedios C.G. and Bardens J.A., editors. New York: Academic Press, 1983. - P. 69-80.

104. Bagni M.A., Cecchi G., Colomo F., Poggesi C. Tension and stiffness of frog muscle fibres at full filament overlap. // J. Mus. Res. Cell Motil. 1990. - Vol. 11. - P. 371-377.

105. Kojima H., Ishijima A., Yanagida T. Direct measurements of stiffness of single actin filaments with and without tropomyosin by in vitro nanomanipulator. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. - Vol. 91. - P. 12962-12966.

106. Ashkin A., Dziedric J.M., Yamane T. Optical trapping and manipulation of single cells using infrared laser beams. // Nature. 1987. - Vol. 330. - P. 769-771.

107. Svoboda K., Schmidt C.F., Schnapp B.J., Block S.M. Direct observations of kinesin stepping by optical trapping interferometiy. // Nature. 1993. - Vol. 365. - P. 721-727.

108. Finer J.T., Simmons R.M., Spudich J.A. Single myosin molecule mechanics: piconewton forces and nanometre steps.//Nature. 1994,-Vol. 368,- 113-119.

109. Simmons R.M., Finer J.T., Chu S., Spudich J.A. Quantitative measurements of force and displacement using an optical trap. // Biophys. J. 1996. - Vol. 70. - P. 1813-1822.

110. Dupuis D.E., Guilford W.H., Wu J., Warshaw D.M. Actin filament mechanics in the laser trap. // J. Mus. Res. Cell Motil. 1997. - Vol. 18. - P. 17-30.

111. Huxley H.E., Stewart A., Sosa H., Irving T. X-ray diffraction measurements of the extensibility of actin and myosin filaments in contracting muscle. // Biophys. J. 1994. -Vol. 67.-P. 2411-2421.

112. Wakabayashi K., Sugimoto Y., Tanaka H., Ueno Y., Takezawa Y., Amemiya Y. X-ray diffraction measurements for the extensibility of actin and myosin filaments during muscle contraction. // Biophys. J. 1994. - Vol. 67. - P. 2422-2435.

113. Bordas J., Svensson A., Rothery M., Lowy J., Diakun G.P., Boesecke P. Extensibility and symmetry of actin filaments in contracting muscles. // Biophys. J. 1999. - Vol. 77. - P. 3197-3207.

114. Higuchi H., Yanagida Т., Goldman Y.E. Compliance of thin filaments in skinned fibers of rabbit skeletal muscles. // Biophys. J. 1995. - Vol. 69. - P. 1000-1010.

115. Linari M., Dobbie I., Reconditi M., Koubassova N., Irving M., Piazzesi G., Lombardi V. ■ The stiffness of skeletal muscle in isometric contraction and rigor: the fraction of myosin heads bound to actin. // Biophys. J. 1998. - Vol. 74. - P. 2459-2473.

116. Dobbie I., Linari M., Piazzesi G., Reconditi M., Koubassova N., Ferenczi M., Lombardi V., Irving M. Elastic bending and active titling of myosin heads during muscle contraction. // Nature. 1998. - Vol.396. - P. 383-387.

117. Huxley A.F., Tideswell S. Filament compliance and tension transients in muscle. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1996. - Vol.17. - P. 507-511.

118. Huxley H.E., Kress M. Crossbridge behavior during muscle contraction. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1985. - Vol.6. - P. 153-161.

119. Herose K., Lenart T.D., Murray J.M., Franzini-Armstrong C., Goldman Y.E. Flash and smash: rapid freezing of muscle fibers activated by photolysis of caged ATP. // Biophys. J. -1993.-Vol.65.-P. 397-408.

120. Cooke R., Crowder M.S., Thomas D.D. Orientation of spin labels attached to cross-bridges in contracting muscle fibres. // Nature. 1982. - Vol. 300. - P. 776-778.

121. Шестаков Д.А., Цатурян A.K. Математическая модель механических свойств волокон скелетной мышцы с учётом растяжимости актиновых нитей. // Биофизика. 1998. - Т. 43, вып. 2. - С. 329-334.

122. Работнов Ю.Н. Механика деформируемого твердого тела. Учебное пособие для университетов. М.: Наука, 1979.

123. Воеводин А.Ф., Шурган С.М. Численные методы расчёта одномерных систем. -Новосибирск: Наука (сибирское отделение), 1981.

124. Shestakov D.A., Tsaturyan А.К. Modelling the approach to isometric force taking into account compliance of thin and thick filaments. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1999. - Vol. 20. - P. 825.

125. Дьяченко В.Ф. Основные понятия вычислительной математики. М.: Наука, 1972.

126. Bershitsky S.Y., Tsaturyan А.К. Muscle contraction and temperature. // Abstracts of the 1999 Meeting of HHMI International Research Scholars. Moscow, 1999 - P. 41.

127. Stienen G.J., Papp Z., Zaremba R. Influence of inorganic phosphate and pH on sarcoplasmic reticular ATPase in skinned muscle fibres of Xenopus laevis. //J. Physiol. -1999.-Vol. 518.-P. 735-44.

128. Brenner В., Eisenberg E. Rate of force generation in muscle: correlation with actomyosin ATPase activity in solution. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. - Vol. 83. - P. 35423546.

129. Brune M., Hunter J.L., Corrie J.E.T., Webb M.R. Direct, real-time measurement of rapid inorganic phosphate release using a novel fluorescent probe and its application to actomyosin subfragment 1. // Biochemistry. Vol. 33. - P. 8262-8271

130. Houadjeto M, Travers F, Barman T. Ca(2+)-activated myofibrillar ATPase: transient kinetics and the titration of its active sites. // Biochemistry. 1992. - Vol. 31. - P. 15641569.

131. Ferenczi M.A., He Z.H., Chillingworth R.K., Brune M., Corrie J.E.T., Trentham D.R., Webb M.R. A new method for the time-resolved measurements of phosphate release in permeabilized muscle fibers. // Biophys. J. 1995. - Vol. 68. - P. 191s-193s.