Термодинамический анализ роли межмолекулярных взаимодействий в структурообразующих свойствах системы: мальтодекстрин - легумин - низкомолекулярное поверхностно-активное вещество тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.04 ВАК РФ

На правах рукописи

Анохина Мария Сергеевна

ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ РОЛИ МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ В СТРУКТУРООБРАЗУЮЩИХ СВОЙСТВАХ СИСТЕМЫ: МАЛЬТОДЕКСТРИН - ЛЕГУМИН -НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНОЕ ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНОЕ ВЕЩЕСТВО

02.00.04 — Физическая химия

АВТОРЕФЕРАТ

диссертации на соискание учёной степени кандидата химических наук

3 О 0!ГГ2ССС

Москва-2008

003450817

Работа выполнена в Институте Биохимической Физики им. Н.М. Эмануэля Российской академии наук

Научный руководитель:

доктор химических наук Мария Германовна Семёнова

Официальные оппоненты:

доктор химических наук, профессор Заиков Геннадий Ефремович

доктор химических наук Гумаргалиева Клара Зеноновна

Ведущая организация:

Российский

Химико-технологический Университет им. Д.И.Менделеева

Защита диссертации состоится «26» ноября 2008 года в 11 часов на заседании Диссертационного совета Д 002.039.01 в институте Биохимической Физики им. М.Н. Эмануэля РАН по адресу: 119334 г. Москва, ул. Косыгина, д.4.

С диссертацией можно ознакомиться библиотеке Института Химической Физики им. H.H. Семёнова РАН по адресу: г. Москва, ул. Косыгина, д. 4

Автореферат разослан « и

года

Учёный секретарь Диссертационного совета, Кандидат химических наук

М. А. Смотряева

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность темы Для того чтобы ближе подойти к пониманию процессов структурообразования в наиболее важных для практики многокомпонентных биополимерных системах актуальным является усложнение модельных систем и переход от наиболее изученных "бинарных" систем, содержащих, два ключевых компонента к "тройным" системам, содержащим третий ключевой для системы компонент. Такая задача, в частности, является актуальной для коллоидных систем пищевого и фармацевтического назначения, в которых эмульгаторами или пенообразователями выступают, как правило, смеси белков и низкомолекулярных поверхностно активных веществ (НМ ПАВ), а стабилизаторами структуры - различные по природе полисахариды. К моменту начала нашей работы взаимное влияние этих ключевых компонентов на их структурообразующие свойства в объёме водной среды и на границе раздела фаз в таких "тройных" системах оставалось практически неизученным. Это не только осложняло выбор и целенаправленное использование, формирующих структуру коллоидных систем, компонентов, но и сдерживало выпуск продукции, обладающей усовершенствованными или уникальными составом, структурой и физической стабильностью.

Актуальность проведённого исследования также обусловлена выбором "тройной" системы для изучения, а именно, системы: легумин — мальтодекстрин — НМ ПАВ, в которой легумин и мальтодекстрины по отдельности являются одними из наиболее перспективных ингредиентов для разработки инновационных продуктов пищевого и фармацевтического назначения. Так, легумин (ИБ глобулин) - это основной запасной белок кормовых бобов, который является полноценным растительным белком, и, кроме того, аналогом 11Б глобулинов других широко распространённых семян бобовых, например, сои или гороха. Повышенный интерес к свойствам этих белков в настоящее время обусловлен всё возрастающими требованиями потребителей по замене животных белков растительными в выпускаемых продуктах коллоидного типа. В свою очередь мальтодекстрины, являясь продуктами ферментативного гидролиза главного резервного полисахарида растений,

крахмала, лишены многих, присущих ему недостатков. Они хорошо растворяются как в холодной, так и в горячей воде и при этом способны эффективно контролировать вязкость и текстуру выпускаемых продуктов; они обладают антикристаллизационными свойствами, могут связывать больше воды, по сравнению с нативными крахмалами и препятствовать процессу синерезиса (т.е. отделения воды) в крахмалсодержащих продуктах; кроме того, их гелеобразующие, наиболее высокомолекулярные, фракции обладают органолептическими свойствами схожими со свойствами жиров, что определяет их успешное использование в качестве заменителей жиров в разработке низкожирных продуктов. Таким образом, мальтодекстрины находят всё более широкое и разнообразное применение, благодаря предоставляемой ими уникальной возможности решать в комплексе возникающие перед производителем задачи. Однако, целенаправленное использование как мальтодекстринов, так и растительных белков, на практике сдерживается недостатком фундаментальных знаний об их поведении в реально важных многокомпонентных системах, к которым можно, например, отнести пищевые коллоидные системы. Так, в частности, к моменту начала нашей работы наиболее полно было изучено взаимодействие пищевых белков животного и растительного происхождения с НМ ПАВ, тогда как только ограниченная информации была доступна о взаимодействии НМ ПАВ с мальтодекстринами. При этом оставался открытым вопрос о механизме взаимодействия нейтральных молекул мальтодекстринов с амфифильными молекулами заряженных /незаряженных НМ ПАВ в водной среде. Кроме того, в литературе отсутствовали данные о характере взаимодействия и взаимовлияния 11Б глобулинов и мальтодекстринов в смешанных растворах и коллоидных системах.

Цель и задачи работы Используя термодинамический подход, мы ставили своей целью изучение роли межмолекулярных взаимодействий в трёхкомпонентном модельном водном растворе: легумин - мальтодекстрин - НМ ПАВ в процессах структурообразования, протекающих, как в объеме, так и на границе раздела фаз вода-воздух такого раствора. Для достижения поставленной цели мы планировали решение следующих задач:

1. Охарактеризовать термодинамику парных взаимодействий легумин -мальтодекстрин и мальтодекстрин — НМ ПАВ в водной среде в зависимости от степени полимеризации мальтодекстринов и структуры НМ ПАВ.

2. Установить корреляции между обнаруженным характером взаимодействия мальтодекстринов и легумина, а также мальтодекстринов и НМ ПАВ, в объёме водной среды и поверхностной активностью белка и НМ ПАВ на границе раздела фаз вода/воздух.

3. На основании объединённых данных по термодинамике взаимодействия мальтодекстринов с НМ ПАВ и характеристике молекулярных параметров, образующихся между ними комплексов, предложить схему молекулярного механизма взаимодействия и взаимного влияния мальтодекстринов и НМ ПАВ на их структурообразующие свойства в водной среде.

4. Охарактеризовать термодинамику парных взаимодействий между модифицированными с помощью НМ ПАВ мальтодекстринами и легумином.

5. Изучить влияние мальтодекстринов на конформационную стабильность легумина в присутствии НМ ПАВ.

6. Охарактеризовать влияние мальтодекстринов на поверхностную активность смесей легумина с НМ ПАВ.

Для достижения поставленной цели и решения перечисленных задач в качестве основных объектов исследования были выбраны: основной запасной белок семян кормовых бобов - легумин (11S глобулин), в его нативном состоянии; мальтодекстрины различной степени полимеризации, полученные ферментативным гидролизом из картофельного крахмала; ряд анионных НМ ПАВ, а именно, деканоат натрия CITREM (сложный эфир лимонной кислоты и моноглицерида) и SSL (натриевая форма сложного эфира молочной кислоты с жирной кислотой). По данным фирмы производителя CITREM и SSL, исследуемые в работе, содержали практически равные количества стеариновой и пальмитиновой жирных кислот (Рис. 1).

СНз - (CH2)e - COO'Na'

СН2-0-С0-(СН2)„-СН3

сн-он

сн2-о-с = о

СНз

сн2

СН3 СНО-СО-(СН2)„-СНз

НО - С - СОО"

сно-с=о

сн2

COO" Na

СОО'

(а)

(б)

(в)

Рисунок 1. Химические формулы анионных НМ ПАВ: (а) - модельный - деканоат натрия; промышленно важные НМ ПАВ (п = 14 или 16): (б) — CITREM и (в) - SSL.

Научная новизна работы

1. Используя термодинамический подход, нам, впервые, удалось установить прямые корреляции между характером взаимодействий мальтодекстринов с легумином в объёме водной среды и поверхностной активностью белка на границе раздела фаз вода/воздух. Также, впервые, установлено влияние степени полимеризации мальтодекстринов на характер их взаимодействия с легумином в водной среде.

2. Впервые, выявлена роль структуры, как мальтодекстринов, так и НМ ПАВ в их взаимодействии в водной среде.

3. Впервые, предложена термодинамически обоснованная схема молекулярного механизма взаимного влияния мальтодекстринов и НМ ПАВ на их структурообразующие свойства в объёме водного раствора и на границе раздела фаз вода/воздух.

4. Используя термодинамический подход, нам, впервые, удалось установить природу влияния мальтодекстринов на изменение поверхностной активности смешанных растворов легумина с НМ ПАВ на границе раздела фаз вода/воздух.

Практическая значимость работы Проведённое систематическое термодинамическое исследование, раскрывая природу взаимного влияния компонентов в процессах формирования структуры в изученных системах, даёт возможность разработки новых природных эмульгаторов и стабилизаторов для коллоидных систем пищевого и фармацевтического назначения. Кроме того, в данной работе продемонстрированы преимущества применённого для исследований термодинамического подхода, позволяющего глубже понять молекулярные механизмы взаимодействий и модификации структурообразующих свойств биополимеров в многокомпонентных растворах, содержащих также НМ ПАВ, что открывает возможности предсказания, регулирования и молекулярного дизайна широкого круга систем в практике современных биотехнологических исследований.

Апробация работы Материалы диссертации были представлены в виде устных и стендовых докладов на Конкурсе молодых ученых ИБХФ РАН (Москва 1999г.), Конкурсе научных работ (Москва, ИБХФ РАН 2007г.); Международной Конференции молодых ученых "Химия и биотехнология пищевых веществ. Экологически безопасные технологии на основе возобновляемых природных ресурсов", посвященная памяти М.Н. Манакова (Москва 2000г.), XI Международной конференции по крахмалу (Москва 2003г.) и на трех международных конференциях Food Colloids (Germany 2000г., United Kingdom 2004г., Switzerland 2006г.).

Публикации По теме диссертации опубликовано 11 печатных работ, в том числе 6 статей (2 статьи опубликованы в зарубежных журналах, вошедших в перечень, рекомендованных ВАК для защиты кандидатских диссертаций, 2 статьи - в зарубежных изданиях, включенных в систему цитирования Web of Sciences (Sciences Citation Index Expanded) и 2 статьи - в книгах докладов международных конференций с шифром ISBN), а также 6 тезисов докладов на международных конференциях.

Структура и объем работы Диссертация изложена на 150 страницах машинописного текста, содержит 23 рисунка, 17 таблиц и состоит из введения, 4 глав литературного обзора, 2 глав экспериментальной части, 3 глав обсуждения результатов, а также выводов и списка литературы (340 ссылок).

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ РАБОТЫ

1. Влияние мальтодекстринов на термодинамические свойства легумина в объеме и на границе раздела фаз вода/воздух

В водных растворах белка и мальтодекстринов методом лазерного светорассеяния нами были получены их средневесовые молярные массы (Мж); а также вторые вириальные коэффициенты, характеризующие термодинамику парных межмолекулярных взаимодействий в объеме водной среды, а именно, белок-белок (Аб.б), мальтодекстрин-мальтодекстрин (Амд.мд) и белок-мальтодекстрин (АВ-мд)-

В условиях проведения экспериментов (рН 7,2; 1=0,05М; Т=293К), по свидетельству Мж, легумин представлял собой индивидуальные молекулы в нативном состоянии, а мальтодекстрины находились в агрегированном состоянии, причем степень их агрегации практически не зависела от величины декстрозного эквивалента (ОЕ) и была равна 29, 33 и 25 для 5А2, Мйб и МОЮ, соответственно (Табл. 1). Кроме того, на основании полученных данных, можно было заключить, что водная среда с термодинамической точки зрения является хорошим растворителем для мальтодекстринов (АМд.Мд > 0) и идеальным - для легумина (АБ_Б = 0). Эти данные хорошо согласуются с более гидрофильной природой мальтодекстринов по сравнению с легумином.

Для всех изученных пар легумина с мальтодекстринами в водной среде значения перекрестного второго вириального коэффициента (АБ_Мд) были отрицательными, что

Таблица 1. Молярные массы легумина и мальтодекстринов, а также термодинамические параметры, характеризующие парные межмолекулярные взаимодействия в объеме водного раствора (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К)

(кДа) Аб-б Ю5, (мэ моль/кг2) Амд-вд Ю8, (м5 моль/кг2) Аб-вдЮ', (м3 моль/кг2)

легумин 350 0 - -

мальтодекстрин БА2 260 - 20,5 -2,9

мальтодекстрин Мйб 100 - 8,1 -2,4

мальтодекстрин МОЮ 45 - 2,2 -24

* Погрешность в определении значений М„, и ^б ш составила ~10%

6

свидетельствует о термодинамически благоприятных взаимодействиях между белком и мальтодекстринами, вследствие которых химические потенциалы макромолекул уменьшаются при их смешении в соответствии со следующими уравнениями:

Рб=Нб°+ R771n tflb Ans") + Аб.б 1% + А Б-МД ЩвдУ. П)

Имд =Ммд Tfln (П\,а Апяд ") + Амд-мд Щвд + АБ-мд Пк/> (2)

где ¡1в, Цма - химические потенциалы белка и мальтодекстринов в смешанном растворе;

Mt ° Мн.1 ° - стандартные химические потенциалы растворенных белка и мальтодекстринов;

Лб.в, Auj-mj — вторые вириальные коэффициенты белка и мальтодекстринов;

° П\ид моляльности белка и мальтодекстринов в растворе в стандартных условиях;

П\с, Щц7 - моляльности белка и мальтодекстринов в растворе;

Аб-мд — перекрестный второй вириальный коэффициент.

Из проведенных калориметрических измерений удельной энтальпии взаимодействия легумина с мальтодекстринами, представленных на рисунке 2, следует, что во всем диапазоне изученных концентраций биополимеров при их эквимассовом смешении наблюдался преимущественно экзотермический характер взаимодействия между ними в водной среде, что являлось признаком образования множественных водородных связей в водной среде при температуре 293 К между, очевидно, гидроксильными группами глюкозных колец, формирующих молекулы мальтодекстринов, и полярными функциональными группами аминокислот, входящих в состав легумина

В результате обнаруженных термодинамически благоприятных взаимодействий между мальтодекстринами и белком в объеме водного

ДН , (мДж/г) раствора нами было найдено, существенное

Б-МД

0,0 ' -0,2 -0,4 -0,6

Ï

--------------- уменьшение значений межфазного давления (я =

■ . Урастворител» " Уркттора) В ЭДСОрбцИОННОМ СЛОе,

^Л", { ■ сформированном поверхностно активным белком на / ф7 \ плоской границе раздела фаз вода/воздух во всем

изученном временном интервале (рис. 3), в соответствии с уравнением Гиббса:

1

ï

1 Рисунок 2.

....... Зависимость удельной энтальпии взаимодействия

1 2 3 4 5 6 легумина и мальтодекстринов при их эквимассовом £ . смешении от их суммарной концентрации (рН 7,2;

I = 0,05 М; Т = 293 К): (А) - мапьтодекстрин ЗА2, (•) - мапьтодекстрин Мйб, (м) - мапьтодекстрин МОЮ.

где у — поверхностное натяжение раствора; Г\ — величина адсорбции i -го компонента; ft - химический потенциал ¡-го компонента.

При этом наиболее существенное уменьшение, как скорости адсорбции белка, так и равновесного значения межфазного давления, было найдено для мальтодекстринов с меньшей степенью полимеризации (СП), а именно, для MD6 и MD10, вследствие, вероятно, меньших стерических затруднений при их взаимодействии с белком, что способствовало формированию более плотных гидрофильных слоев из молекул мальтодекстринов вокруг молекул белка и приводило, в итоге, к обнаруженному более ярко выраженному понижению поверхностной активности белка на границе раздела фаз вода/воздух в их присутствии.

Наряду с этим, понижение поверхностной активности белка могло быть также связано с увеличением его конформационной стабильности в присутствии мальтодекстринов (предварительные измерения, проведенные методом дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК), не показали каких- либо тепловых эффектов в растворах индивидуальных мальтодекстринов в процессе их нагревания.

(а)

(б)

(в)

71 (мН/м)

л (мН/м)

0 2 4 6 8

t (час)

л ( мН/м)

Рисунок 3. Влияние различных концентраций мальтодекстринов на кинетические изотермы межфазного давления в белковом адсорбционном слое на границе раздела фаз вода/воздух (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К): (о) легумин 0,001 %аес/оем«; (А) - 0,05 % еесюбъеи, (■) - 0,1 % „есюбъеи, (•) - 0,5 % „есюбъет (а) - мальтодекстрин ЭА2, (б) - мальтодекстрин Л/Ю6, (в) - мальтодекстрин МОЮ.

Действительно, данные ДСК (Табл. 2), указывали на кажущееся возрастание конформационной стабильности белка с ростом концентрации мальтодекстринов (увеличение как удельной энтальпии денатурации, ДНа, так и разности в удельных теплоемкостях нативного и термоденатурированного белка, Д¿Ср). Найденное возрастание ДНа, исходя из данных калориметрии смешения (Рис. 2), можно объяснить образованием новых связей между легумином и мальтодекстринами, в частности, водородных. В свою очередь, увеличение ДйСр в присутствии мальтодекстринов можно объяснить возрастанием гидрофильное™ поверхности белка в нативном состоянии за счёт его термодинамически благоприятных взаимодействий с мальтодекстринами.

Таблица 2. Влияние мальтодекстринов на термодинамику процесса термической денатурации легумина (0,5 %,есюбъеи) в водной среде (рН 7,2; I = 0,05 М)

смд, дн„, АчСр,

(% вес)объем) (ДжУг) (Дж/гК)

0 31,0 0,39

БА2 !Ш6 МОЮ БА2 МГОб МОЮ

0,5 36,3 35,0 33,0 0,51 0,77 0,69

1,0 35,2 39,5 34,4 0,73 0,78 0,61

2,0 43,7 43,9 47,7 0,84 0,80 1,10

* Погрешность в опредечении значений ДНа и &аСр не превышала ~ 5%

2. Термодинамический анализ процессов структурообразования в смесях мальтодекстринов с низкомолекулярными ПАВ

2.1. Влияние структуры индивидуальных молекул низкомолекулярных ПАВ и мальтодекстринов на характер их взаимодействия в водной среде

На основании данных калориметрии смешения мы можем заключить, что характер взаимодействия между мальтодекстринами и изученными анионными НМ ПАВ до критической концентрации мицеллообразования (ККМ) ПАВ (Рис. 4) в водной среде при 293К являлся преимущественно эндотермическим и определялся при данной температуре, вероятно, как гидрофобными взаимодействиями между длинными углеводородными цепочками НМ ПАВ и неполярными участками глюкозных колец

мальтодекстринов, так и переходом углеводородных цепочек молекул НМ ПАВ из водной среды в менее полярный интерьер ассоциатов мальтодекстринов. Для эндотермических по своей природе процессов (положительный вклад энтальпии в величину свободной энергии системы) основным движущим фактором может выступать увеличение энтропии системы благодаря высвобождению большого числа молекул воды из-за дегидратации, как НМ ПАВ, так и мальтодекстринов в результате их взаимодействий между собой, что также может вносить свой вклад в найденный эндотермический характер взаимодействий.

В тоже время, преимущественно экзотермический характер взаимодействия, обнаруженный для отдельных мальтодекстринов с НМ ПАВ (МЭ10 с С1ТЯЕМ (Рис. 4а) и £А2 с относительно высокими концентрациями деканоата натрия (Рис. 4в), может определяться образованием множественных водородных связей между атомами кислорода (акцептор) и водорода (донор) соответствующих функциональных групп НМ ПАВ (гидроксильные, карбоксильные, эфирные) и нейтральных по своей природе мальтодекстринов (гидроксильные). При этом, образуясь одновременно с гидрофобными контактами, они могут существенно уменьшать эндотермический тепловой эффект взаимодействия (Рис. 4в) и даже приводить к его качественному

(а)

(б)

(в)

АН (мДж/г)

Д Н (мДж/г)

15 10 5 О -5 -10

а/ ▲

л ■

■ \ /

W

10

С _х104<% м ;

CfTREM 4 вес/объем'

800 600 400 200 0

2 3 4

вес/объем)

1500 1000 500

о

-500 -1000

Д Н (мДж/г)

0 10 С

декан оат натрия

20

(мМ)

Рисунок 4. Удельная энтальпия (ДН) взаимодействия между НМ ПАВ и мальтодекстринами (0,5 % „ес/обье«} в водной среде до ККМ НМ ПАВ (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К): (Ж) - SA2; (•) - MD6; (■) - MD10; (а) - CITREM, (б) - SSL, (в) - деканоат натрия.

изменению, что наиболее явно проявляется при взаимодействии мальтодекстринов с более полярным исследуемым НМ ПАВ - CITREM (Рис. 4а) (содержащим две заряженные карбоксильные группы) по сравнению с SSL (одна заряженная карбоксильная группа) и деканоатом натрия (одна заряженная карбоксильная группа) (Рис. 1). Кроме этого, компенсационное влияние от образования множественных водородных связей между мапьтодекстринами и НМ ПАВ становится более заметным с увеличением концентрации CITREM, т.е. по мере приближения к ККМ.

При этом для мальтодекстрина с наибольшей степенью полимеризации (SA2), можно предположить дополнительный вклад в экзотермический тепловой эффект взаимодействия от дополнительной спирализации молекул SA2, вызванной формированием комплексов включения при взаимодействии с НМ ПАВ, что наиболее ярко проявляется для более короткоцепочечного НМ ПАВ - деканоата натрия, очевидно, наиболее легко встраивающегося в изначально существующие спиральные участки молекул SA2.

Таким образом, в первую очередь данные калориметрии смешения прямо указывают на образование комплексов между изученными мальтодекстринами и НМ ПАВ в водной среде на основе гидрофобных взаимодействий и водородного связывания.

2.2. Модификация молекулярных и термодинамических параметров мальтодекстринов посредством их взаимодействия с низкомолекулярными ПАВ

В результате измерения многоуглового лазерного светорассеяния в бинарных растворах мальтодекстрин - анионный НМ ПАВ в статическом и динамическом режимах мы наблюдали, что присутствие НМ ПАВ вызывало увеличение ассоциации мальтодекстринов в водном растворе, причем степень этого увеличения существенным образом зависела как от строения молекул НМ ПАВ (длины углеводородного хвоста и величины заряда полярной "головы"), так и от строения мальтодекстринов, а, именно, от степени их полимеризации, которая определяет, в частности, способность или неспособность мальтодекстринов к спирализации.

Рассмотрим эти закономерности на примере мальтодекстрина SA2 (с наибольшей СП), для которого наблюдалось наиболее существенное увеличение степени ассоциации в водной среде (Рис. 5). Так, например, в случае взаимодействия с

С1ТРЕМ, изменение степени ассоциации мальтодекстрина £А2 с увеличением концентрации этого НМ ПАВ, происходило сложным образом — с локальными максимумами и минимумами, что проявлялось в изменении как средневесовой молярной массы ассоциатов, Мж, (Рис. 5а), так и их размеров (радиуса инерции, Яс) (Рис. 56). Первоначальное возрастание как так и Яй до первого локального максимума можно объяснить объединением первоначально-существующихассоциатов мальтодекстрина посредством гидрофобных взаимодействий и формирования водородных связей с молекулами НМ ПАВ, которые играют при этом роль «мостиков» или «сшивающих агентов». При этом, то, что образующиеся комплексные ассоциаты мальтодекстрина 8А2 с С1ТЯЕМ обладали более низким термодинамическим сродством к водной среде (Рис. 6а), могло быть косвенным признаком увеличения относительной гидрофобности их поверхности за счет присоединения к ним длинных углеводородных цепочек молекул анионных НМ ПАВ.

Кроме этого, процессу ассоциации мальтодекстрина £А2, располагающего достаточной длиной молекул, могли способствовать известные из литературы явления, протекающие при межмолекулярной ассоциации и гелеобразовании амилозы в водных растворах, основой для которых служит её способность к сворачиванию в коаксиальные двойные спирали, средняя длина которых, как правило, составляет

2500 2000 1500 1000 500

М„(«Да)

(а)

I:

I

ккм

(б)

300 250 200 150 100 50

Я (им)

0 2 4 6

(К = мальшш/мольт^101'

ККМ

0 2 4

С=МОЛЬШММ/МОПЬ„,

6

) 10*

ы'

Рисунок 5.

Влияние концентрации СИЯЕМ на молекулярные параметры комплексных ассоциатов

мальтодекстрина ЭА2 в водной среде (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К):

(а) Мж - средневесовая молярная масса',

(б) Яо - радиус инерции.

50+70 глюкозных колец, и которые затем могут объединиться, образуя ассоциаты макромолекул амилозы. Здесь надо отметить, что в случае смеси ЭА2 с С1ТРЕМ в области максимума мольное отношение Р = моль стоем I моль п]юкэты равнялось ЗхЮ"4, свидетельствуя о том, что на 10 тысяч глюкозных остатков приходится только 3 моля □ ТРЕМ, что, очевидно, может являться косвенным признаком образования комплексов включения между НМ ПАВ и молекулами мальтодекстрина, которые при этом спирализуются, инициируя, в свою очередь, спираль-спиральную агрегацию молекул мальтодекстрина.

По мере увеличения концентрации С1ТРЕМ в растворе (См. рис. 5) достигалась меньшая степень ассоциации мальтодекстрина, по-видимому, в результате увеличения электростатического отталкивания внутри комплексных ассоциатов мапьтодекстрина, вследствие увеличения числа одноименно заряженных молекул анионного НМ ПАВ, присоединившихся к молекулам мальтодекстрина. Однако, в области, близкой к ККМ, мы видим существенно большие значения Мш и Ре, вследствие более эффективного сшивания молекул мальтодекстрина множественными водородными связями, формирующимися в результате взаимодействия либо с высоко заряженными мицеллами С1ТРЕМ (образующимися в этой области), либо с единовременно освобождающимся из них при контакте с молекулами мальтодекстрина большего числа способных к взаимодействию индивидуальных молекул НМ ПАВ.

(а)

\ш,10> (мэ моль / кг2) i¿

21-го

о

-5 -10

* 4 А

ККМ

(R = моль

4

./ моль

6

J 10'

(б)

0 2 4

(R = моль amJ моль

Рисунок 6.

Влияние концентрации CITREM на второй вириальный коэффициент (Амд.мл) по весовой шкале концентраций и форму комплексных ассоциатов мальтодекстрина SA2 в водной среде (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К): (а) Амд-мд\ (б) структурно-чувствительный параметр р.

Представление об архитектуре комплексных ассоциатов мы получили из величин структурно-чувствительного параметра р, рассчитанных по данным о размерах, полученных в статическом и динамическом режимах измерения лазерного светорассеяния. Так, было установлено, что эти ассоциаты имели сферическую форму во всей области изученных концентраций С1ТРЕМ, при этом, в области максимума значений Мж и Ро это были случайные клубки (1 < р < 2), а в минимуме — плотные сферы (р < 1), (Рис. 66).

Полученные методом лазерного светорассеяния закономерности также были подтверждены данными вискозиметрии в разбавленных растворах (Рис. 7), по изменению характеристической вязкости [г|], прямо пропорциональной величине обратной плотности (1/с1) полимерных частиц сферической формы, возможность расчета которой предоставляли данные светорассеяния:

[//] = k (1/d), (4)

где d = Mw / (Na v); v = 4/3 n Rq3; к - коэффициент пропорциональности; d - плотность частиц полимера в растворе; Na - число Авогадро; d — плотность частиц полимера в растворе; Mw — средневесовая молярная масса.

Общность найденных закономерностей была также продемонстрирована в нашей работе на примере взаимодействия мальтодекстрина SA2 с SSL.

На основе объединённых данных лазерного светорассеяния, калориметрии и вискозиметрии мы можем схематично представить общий молекулярный механизм

процесса самоассоциации мальтодекстрина SA2 в результате взаимодействия с анионными НМ ПАВ в области концентраций до ККМ (Рис. 8).

1/d 10л (мл/г) 20

16

12

[л] (мл/г) 6

i! Г 1

4 i ли

V/. А £ i \ : . а;

: *

Н 4, ккм

„/моль

J10'

Рисунок 7.

Влияние концентрации СГПЧЕМ на

характеристическую вязкость (А) и обратную величину плотности (Л) комплексных ассоциатов мальтодекстрина БА2 в водной среде (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К).

Ассоциат молекул мальтодекстрина SA2

Спирализованный участок молекулы мальтодекстрина SA2, образующийся в результате взаимодействия с НМ ПАВ

Молекула НМ ПАВ

Рисунок 8. Схематичное представление молекулярного механизма самоассоциации мальтодекстрина SA2 в результате взаимодействия с анионными НМ ПАВ в области концентраций до ККМ в водной среде

2.3. Влияние мальтодекстринов на поверхностную активность низкомолекулярных ПАВ на границе раздела фаз вода/воздух

В первую очередь следует отметить, что изучаемые мальтодекстрины, благодаря их относительно высокой гидрофильности, не проявляли поверхностной активности. При этом найденное небольшое понижение величины поверхностного натяжения у для мальтодекстринов на границе раздела фаз вода/воздух (Рис. 9а) при их относительно высокой концентрации в растворе (0,5 % вес/объеы), может быть обусловлено присутствием в исходном образце некоторого количества белков и липидов крахмала, из которого они были получены.

Взаимодействие мальтодекстринов с такими анионными НМ ПАВ, как CITREM и SSL, приводило к заметному падению их поверхностной активности, что показано на рисунке 9а на примере CITREM. По всей вероятности, общей причиной ухудшения поверхностных свойств НМ ПАВ в присутствии мальтодекстринов можно считать, во-первых, уменьшение концентрации свободных молекул НМ ПАВ, способных

адсорбироваться на границе раздела фаз, за счет их взаимодействия с мальтодекстринами, и, во-вторых, формирование достаточно гидрофильных комплексов мальтодекстрин - НМ ПАВ. Найденное более выраженное падение поверхностной активности НМ ПАВ в случае мальтодекстрина £А2, вероятно, обусловлено спирализацией этого мальтодекстрина с одновременным формированием комплексов включения с НМ ПАВ, что, очевидно, должно скрывать гидрофобную часть молекул НМ ПАВ.

Интересно отметить, что в случае деканоата натрия (наименее полярного и короткоцепочечного из изученных НМ ПАВ) мы наблюдали противоположное влияние взаимодействия этого НМ ПАВ, как с мальтодекстрином 5А2, так и с полисахаридами нативного крахмала - амилозой и амилопектином (представленное на рисунке 96 для изученных мальтодекстринов, как возрастание абсолютных отрицательных значений разницы Ду = умд+плв - Упав). те- мы обнаружили значительное возрастание поверхностной активности деканоата натрия на границе раздела фаз вода/воздух в комплексе с изученными полисахаридами. Такой достаточно неожиданный для нас результат, по-видимому, главным образом был обусловлен большей гидрофобностью поверхности формирующихся между полисахаридами и деканоатом натрия комплексов (меньшие положительные или более отрицательные значения А2 комплексов, Табл. 3), за счет добавления достаточно большого количества гидрофобных углеводородных цепочек его молекул к полисахаридам. При этом в случае мальтодекстринов,

(а)

(б)

Рисунок 9.

Влияние мальтодекстринов с различным декстрозным эквивалентом (0,5 % вес/объем) на

поверхностную активность НМ

ПАВ в водной среде (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К): ( V) - НМ ПАВ; (о) - мальтодекстрины в

-15

отсутствие НМ ПАВ; (А) - ЭА2

0 2 4 6

I (час)

0,0 0,3 0,6 0,9

С , (мМ)

Даи»юет натрия' 1 '

+ НМ ПАВ] (•) - Мйб + НМ ПАВ; (■)-МОЮ + НМ ПАВ;

(а) СИЯЕМ (0,0008 % вес/объем)*

(б) деканоат натрия (1,0 мМ).

относительно высокая молярная масса таких комплексов (См. табл. 3), (очевидно, объединяющих большое количество молекул полисахаридов и деканоата натрия), могла способствовать единовременной диффузии к границе раздела фаз большего числа индивидуальных молекул НМ ПАВ при сохраняющейся концентрации деканоата натрия в системе.

Таблица 3. Молекулярные и термодинамические параметры мальтодекстринов (0,5% еес/обье«), ЭМиЛОЗЫ (0,5% еес1объеи) и ЭМиЛОПеКтиНЭ (0,5% вес/обьем), в тЭКЖв их КОМПЛвКСОв С

деканоатом натрия (1,0 мМ) в водной среде (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К)

Без НМ ПАВ Деканоат натрия

Mw, (кДа) Амд-мдЮ , (м3 моль / кг2) м„, (кДа) Амд-мдЮ , (м3 моль / кг2)

Мальтодекстрин SA2 260 20,5 640 20,0

Мальтодекстрин MD6 100 8,1 10000 0,1

Мальтодекстрин MD10 45 2,2 4500 0,2

Амилоза 500 -35,0 400 -131,5

Амилопектин 9000 5,5 9000 -3,2

* Погрешность в определении значений Mwh Ащ.цц составила ~10%

3. Термодинамический анализ роли мальтодекстринов в структурообразующей способности тройных систем: мальтодекстрин - легумин - НМ ПАВ

3.1.Термодина.»ический анализ характера взаимодействия между мальтодекстринами и легумином, модифицированных анионными низкомолекулярными ПАВ

В первую очередь, с помощью калориметрии смешения для промышленно важных анионных НМ ПАВ (CITREM и SSL) были измерены энтальпии взаимодействия мальтодекстринов с легумином, предварительно модифицированных этими НМ ПАВ. Было установлено, что характер взаимодействия биополимеров, модифицированных анионными НМ ПАВ, является преимущественно

экзотермическим при 293 К (в качестве примера здесь приведены данные для С1ТРЕМ, рис. 10а). Подобный характер взаимодействия, как правило, обусловлен взаимодействием между полярными группами биополимеров и НМ ПАВ (водородные связи, диполь-дипольные и ион-ионные взаимодействия). Однако, меньшие отрицательные значения энтальпии взаимодействия модифицированных биополимеров по сравнению с данными их взаимодействия в отсутствии анионных НМ ПАВ, по-видимому, также указывают на существенный вклад гидрофобных контактов в суммарный экзотермический характер их взаимодействия при 293 К.

При этом, влияние гидрофобных контактов, увеличивалось как при повышении концентрации НМ ПАВ, так и в случае взаимодействия с мальтодекстринами с меньшей СП (т.е. с меньшей экранирующей способностью по отношению к гидрофобным участкам НМПАВ), а именно, с 1\Ш6 и МОЮ. Кроме этого, такое влияние преобладало при повышении температуры до 50 С° (323 К) (Рис. 106), т.е. в условиях обычного усиления гидрофобных взаимодействий.

В дополнение к данным калориметрии смешения, данные лазерного статического светорассеяния указывали на усиление термодинамически благоприятных взаимодействий между модифицированными НМ ПАВ биополимерами, что в случае наиболее заряженного из изученных анионных НМ ПАВ - СИЯЕМ приводило к формированию новых достаточно гидрофильных (А2 > 0) тройных комплексов мальтодекстрин - НМ ПАВ - белок для всех изученных мальтодекстринов (Табл. 4).

(а)

<б)

м (м Дж/г)

ПС*С(ГНШ.&*43ТК1

>Дж/г)

-1500

10

ш.»<мг,л)

Рисунок 10.

Удельная энтальпия взаимодействия легумина (0,5 % вес!объем) и мальтодекстринов (0,5 % вес/объем), модифицированных взаимодействием с СШЧЕМ в водной среде (рН 7,2, I = 0,05 М). (▲ ) - мальтодекстрин БА2, (•) - мальтодекстрин Мйб, (■) - мальтодекстрин 1Ш10; (а) Т = 293 К, (б) Т = 323 К.

Таблица 4. Средневесовой молярный вес (М№) и второй вириапьный коэффициент (А?) тройного комплекса легумин - мальтодекстрин - С1ТКЕМ в водной среде (рН 7,2, I = 0,05 М; Т = 293 К). Концентрация компонентов в системе: легумин (0,5 % екюбъеи), мальтодекстрин (0,5 % »ес/объе»), СИЯЕМ (0,0006 % ,ес/обье«<).

¡¡¡й АгЮ1, _(кДа)_(м3 моль / кг2)

Легумин + СИЯЕМ + БА2 6900 22,0

Легумин + СИЯЕМ + Мйб 7400 22,0

Легумин + СИЯЕМ + МОЮ 360 36,0

* Погрешность в определении значений М„и Л2 составила ~10%

3.2. Влияние мальтодекстринов на конформационную стабильность легумина в присутствии анионных низкомолекулярных ПАВ

Дополнительные исследования, проведенные методом ДСК (представленные на примере смесей с СИЯЕМ, табл. 5), выявили, в первую очередь, влияние изученных анионных НМ ПАВ на конформационную стабильность легумина в водной среде. В данном случае мы наблюдали разворачивание белка еще до начала нагревания в присутствии выбранных концентраций НМ ПАВ (уменьшение ДНа и Д^Ср), вызванное, по-видимому, как разрушением важных связей, ответственных за целостность белковой глобулы, из-за возрастающего отталкивания между одноименно-заряженными полярными "головами" НМ ПАВ, присоединившихся к белку, так и сдвигом гидрофильно-гидрофобного баланса свойств поверхности белка в сторону увеличения гидрофобности при присоединении к белку гидрофобных цепочек НМ ПАВ.

Кроме этого, при добавлении изученных НМ ПАВ калориметрический переход становился, как правило, более кооперативным процессом (Табл. 5), о чем мы могли судить по изменению параметра кооперативности ДТ1Й, который существенно уменьшался.

Добавление мальтодекстринов, как правило, нивелировало влияние НМ ПАВ на конформационную стабильность белка (Табл. 5), вероятно, благодаря конкурентному взаимодействию белка и мальтодекстринов с НМ ПАВ, что наиболее ярко проявилось в виде существенных положительных отклонений в значениях ДНа и Д^Ср от величин, характерных для комплексов белка с НМ ПАВ в случае добавления в систему мальтодекстрина МОЮ (с меньшей СП). Кроме того, найденный результат может быть

также свидетельством образования новых связей за счет формирования тройных комплексов легумин - мапьтодекстрин - НМ ПАВ, образование которых было зафиксировано методом статического лазерного светорассеяния. При этом лишь незначительное возрастание температуры денатурации ^ при добавлении в систему, например, МОЮ, несмотря на существенное возрастание в этом случае ДНа, указывает также и на возрастание кажущейся удельной энтропии системы при термоденатурации белка (5ц) в соответствии с уравнением Та = ДНа I Д5ц, что может отражать освобождение большого количества молекул в результате разрушения связей тройного комплекса при повышении температуры.

Кроме этого, рост величины ДТ1/2 указывает в основном на более низкий уровень кооперативности процесса термоденатурации белка в тройных системах по сравнению с комплексом белок - НМ ПАВ.

Таблица 5. Влияние мальтодекстринов (0,5 % «ее/объем) на термодинамические параметры термической денатурации легумина (0,5 % вес/объем) в присутствии CITREM (0,0005 % .«/об»««) в водной среде (pH 7,2; I = 0,05 М)

ДНо, AdCp> ДТ1/2, td,

(Дж/г) <Дж/г) (К) (С")

Легумин 25,08 0,35 17,78 83,7

Легумин + CITREM 22,06 0,34 9,18 81,9

Легумин + CITREM + SA2 22,97 0,25 10,70 84,0

Легумин + CITREM + MD6 23,35 0,30 10,63 83,9

Легумин + CITREM + MD10 32,28 0,94 15,44 83,4

* Погрешность в определении значений ДНа и Л/'(„ составила ~ 5%; А7м и td ± 0,1°

3.3. Влияние мальтодекстринов на структурообразующую способность смесей легумина с низкомолекулярными ПАВ на границе раздела фаз вода1воздух.

Измерение поверхностного натяжения на плоской поверхности вода/воздух показало, что добавление мальтодекстринов к смеси легумина с НМ ПАВ практически нивелировало синергетический эффект от взаимодействия белка с НМ ПАВ (увеличение значений поверхностного натяжения), независимо от последовательности смешения компонентов (Табл. 6). При этом на основании термодинамического анализа

взаимодействий компонентов в тройной системе можно предположить, что меньшая поверхностная активность тройной системы может быть результатом нескольких причин. В первую очередь, это может быть конкуренция между мальтодекстринами и белком за молекулы НМ ПАВ, т.е. НМ ПАВ перераспределяется между белком и мальтодекстрином таким образом, что в условиях нового равновесия поверхностная активность полученной смеси не может достичь значений, характерных для комплекса белка с НМ ПАВ. Следующей причиной, по-видимому, является уменьшение термодинамической активности биополимеров в системе, вследствие увеличения термодинамического сродства между ними в объеме водного раствора, обнаруженного лазерным светорассеянием, что, очевидно, также могло препятствовать адсорбции белка и НМ ПАВ на границе раздела фаз. Третьей причиной, лежащей в основе влияния мальтодекстринов можно считать нивелирование в их присутствии уменьшения конформационной стабильности легумина, найденного для него в его комплексе с НМ ПАВ, что должно было приводить к менее эффективному разворачиванию белка на границе раздела фаз.

Таблица 6. Влияние мальтодекстринов (0,5 % весюбъем) на поверхностное натяжение (у) легумина (0,001 % «совье«) в присутствии НМ ПАВ через 3 часа установления равновесия на плоской границе раздела фаз вода/воздух (рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К)

у, (мН/м)

Без МД + SA2 + MD6 + MD10

Легумин Легумин + мальтодекстрин 55 59 65 62

Деканоат натрия (1,0 мМ) Легумин + НМ ПАВ Легумин + мальтодекстрин + НМ ПАВ 64 46 54 58 57

CITREM (0,0006 % вес/объем) Легумин + НМ ПАВ Легумин + мальтодекстрин + НМ ПАВ 56 39 57 53 65

SSL (0,0001 % еесобье«) Легумин + НМ ПАВ Легумин + мальтодекстрин + НМ ПАВ 55 42 54 54 49

* Погрешность в определении значений у составила ± 1 мН1м

При этом обнаруженное понижение поверхностной активности комплексов белка с НМ ПАВ в присутствии мальтодекстринов приводило к формированию очень неустойчивых пен, время полураспада и дисперсность (размер пузырьков воздуха), которых были оценены визуально (Табл. 7). При этом следует отметить, что бинарные смеси мальтодекстрин - НМ ПАВ, а также растворы индивидуальных анионных НМ ПАВ не давали стабильных пен при выбранных для исследования концентрациях.

Таблица 7. Время полураспада пен (ЬЛ, мин) пегумина (0,001 % вес/объем) и его смесей с анионными НМ ПАВ в отсутствии и в присутствии мальтодекстринов (0,5 % вес/обьеи)

(рН 7,2; I = 0,05 М; Т = 293 К)

CITREM SSL _(0,0005 % весУобъем) (0,0001 % вес/объем)

Пегумин 20

Легумин + НМ ПАВ 90 40

Пегумин + НМ ПАВ + SA2 18 30

Легумин + НМ ПАВ + MD6 12 35

Легумин + НМ ПАВ + MD10 21 30

* Погрешность в определении значений ti/2 составила ± 1 мин

ВЫВОДЫ

1. Впервые показано, что структурообразующие свойства легумина в объеме и на границе раздела фаз могут быть изменены за счет формирования водородных связей с молекулами мальтодекстринов в водной среде.

2. Впервые установлено комплексообразование между мальтодекстринами и НМ ПАВ в водной среде, которое сопровождается как увеличением самоассоциации мальтодекстринов, так и существенным изменением поверхностной активности НМ ПАВ на границе раздела фаз вода/воздух. Причем, характер изменения этих свойств зависел как от строения НМ ПАВ (длины углеводородного "хвоста" и величины заряда полярной "головы"), так и от строения мальтодекстринов, а, именно, от их степени полимеризации, что определяет их способность или неспособность к спирализации.

3. Предложена термодинамически обоснованная схема молекулярного механизма образования комплексов между анионными НМ ПАВ и мальтодекстринами в водной среде.

4. Впервые было установлено, что добавление мальтодекстринов к смесям глобулярного белка - легумина с анионными НМ ПАВ может существенно понизить поверхностную активность этих смешанных систем, практически "сводя к нулю" синергетическое взаимное влияние белка и НМ ПАВ. Было показано, что в основе такого влияния мальтодекстринов лежат следующие процессы:

(а) - интенсивное взаимодействие изученных мальтодекстринов с НМ ПАВ;

(б) - повышение термодинамического сродства модифицированных с помощью НМ ПАВ белка и мальтодекстринов в объеме водной среды;

(в) - повышение конформационной стабильности модифицированного при помощи взаимодействий с НМ ПАВ белка.

5. Совокупность полученных данных свидетельствует о возможности тонкого регулирования структурообразования в многокомпонентных смешанных системах на основе водных растворов биополимеров и НМ ПАВ.

СПИСОК ОПУБЛИКОВАННЫХ СТАТЕЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ:

1. М. G. Semenova М. S. Mvasoedovaand A. S. Antipova " Effect of starch components and derivatives on the surface behavior of mixtures of protan with mall-molecule surfactants". In Food Colloids: Fundamentals of formulation; E. Dickinson and R. Miller (Eds.), Cambridge: The Royal Society of Chemistry, 2001, P. 233-241.

2. M. S. Myasoedova M. G. Semenova and A. S. Antipova "Surface activity at the planer interface in relation to intermolecular interactions in the ternary system: maltodextrin -legumin - small-molecule surfactant". Colloids and Surfaces. B: Biointerfaces, 2001, 21, P. 179-189.

3. M . S. Anokhina M. M. II*ir», M. G. Semenova, L. E. Belyakova and Yu. N. Polikarpov. "Effect of Maltodextrins on the surface activity of small-molecule surfactants and thar mixtures with legumin". In Starch: From Polysaccharides to Granules, simple and mixture gels; Yuryev V.P.Tomasic P. and Ruck H. (Eds), 2004, v.1, part 4, ch. 15, P. 217-229.

4. M. M. Il'in, M. S. Anokhina M. G. Semenova, L. E. Belyakova and Yu. N. Polikarpov. "Calorimetric Study of the Interactions between Small- Molecule Surfactants and Sodium Casa'nate with Reference to the Surface Activity of Thar Binary Mixtures". Food Hydrocolloids, 2005,19, P. 441-453.

5. M. S. Anokhina M. M. Il'in, M. G. Semenova L. E. Belyakova and Yu. N. Polikarpov. "Calorimetric Investigation of the Thermodynamic Basics of the Effect of Maltodextrins on the Surface Activity of Legumin in the Presence of Small-Molecule Surfactants". Food Hydrocolloids, 2005,19, P. 455-466.

6. M.G.Semenova, L.E. Bdyakova Yu.N. Polikarpov, M.M. II'in, T.A. Istarova, M.S. Anokhina E.N. Tsapkina "Thermodynamic analya's of the impact of the surfactant-protan interactions on the molecular parameters and surface behavior of food proteins". Biomacromolecules, 2006, 7(1), P. 101-113.

СПИСОК ТЕЗИСОВ ДОКЛАДОВ НА КОНФЕРЕНЦИЯХ:

1. М.С. Мясоедова, Семёнова М.Г., Антипова А.С., Белякова JI.E. Влияние нейтральных полисахаридов на поверхностную активность смесей легумина с низкомолекулярными поверхностно-активными соединениями.//Тезисы в сборнике докладов международной конференции молодых ученых "Химия и биотехнология пищевых веществ. Экологически безопасные технологии на основе возобновляемых природных ресурсов", посвященной памяти М. Н. Манакова, 26-28 сентября 2000 г., Москва, с. 22-23.

2. M.G. Semenova M.S.Myasoedova A.S. Antipova Effect of starch components and derivatives on the surface behaviour of mixtures of protan with small-molecule surfactants// A book of abstracts of the international conference "Food Colloids 2000: Fundamentals of Formulation", 2-5 April, 2000, Potsdam, Germany, T43.

3. M.S.Myasoedova M.G. Semenova A.S. Antipova Surface activity at the planar interface in relation to intermolecular interactions in the ternary system: maltodextrin-legumin-small molecule surfactant.// A book of abstracts of the international conference "Food Colloids 2000: Fundamentals of Formulation", 2-5 April, 2000, Potsdam, Germany, P31.

4. M.S. Anokhina M.M. Il'in, M.G. Semenova L.E. Bdyakova Yu.N. Polikarpov. Calorimetric investigation of thermodynamic basis of effect of maltodextrins on surface activity of legumin in presence of small-molecule surfactants// A book of abstracts of the international conference "Food Colloids 2004: Interactions, Microstructure and Processing" 18-21 April, 2004, Harrogate, United Kingdom, A29.

5. M.S. Anokhina M.G. Semenova L.E. Belyakova Yu. N. Polikarpov. Modification of the molecular and thermodynamic parameters of the low-DE potato maltodextrin in an aqueous medium through the interactions with small- molecule surfactants: relationship to Gelation.// A book of abstracts of the international conference" Food Colloids 2006: Self-Assembly and Material Science", 23-26 April, 2006, Montreux, Switzerland, B11.

I 1 [I OX I кипично в IIJ4JI 1,21.1 [).:>H)s l нра* 11x1

(MK) «Локлмснг Сервис». ducsrx ru. км. 435-110-,S1); 'W5-20-60

1. СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

2. ВВЕДЕНИЕ

3. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

3.1. Крахмал и мальтодекстрины, как структурообразующие компоненты пищевых систем

3.2. Роль взаимодействия крахмала и мальто декстринов с низкомолекулярными поверхностно-активными веществами (ПАВ) в структурообразующих свойствах полисахаридов

3.3. Роль взаимодействия крахмала и мальто декстринов с белками в структурообразующих свойствах биополимеров

3.4. Комплексообразование белков с низкомолекулярными ПАВ

4. ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ РАБОТЫ

5. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

5.1. Объекты исследования

5.1.1. Легумин

5.1.2. Мальтодекстрины

5.1.3. Амилоза и амилопектин

5.1.4. Низкомолекулярные поверхностно-активные вещества (ПАВ)

5.2. Методы исследования

5.2.1. Приготовление растворов биополимеров, низкомолекулярных ПАВ и их смесей

5.2.2. Методика выделения легумина ("IIS" глобулиновой фракции) из кормовых бобов

5.2.3. Определение концентраций и инкрементов показателей преломления в растворах биополимеров и их комплексов с 43 низкомолекулярными ПАВ

5.2.4. Калориметрия смешения

5.2.5. Дифференциальная сканирующая калориметрия (ДСК)

5.2.6. Тензиометрия

5.2.7. Метод статического лазерного светорассеяния

5.2.8. Метод динамического лазерного светорассеяния

5.2.9. Вискозиметрия

5.2.10. Оценка пёнообразующей способности биополимеров их 53 комплексов с низкомолекулярными ПАВ

6. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

6.1. Влияние мальтодекстринов на термодинамические свойства легумина в объёме водного раствора и на границе раздела фаз вода/воздух

6.1.1. Простые смеси мальтодекстринов и легумина в водной среде

6.1.2. Ковалентные конъюгаты мальтодекстринов и легумина в водной среде

Для того чтобы ближе подойти к пониманию процессов структурообразования в наиболее важных для практики многокомпонентных биополимерных системах актуальным является усложнение модельных систем и переход от наиболее изученных "бинарных" систем, содержащих, два ключевых компонента к "тройным" системам, содержащим третий ключевой компонент. Такая задача, в частности, является актуальной для коллоидных систем пищевого и фармацевтического назначения, в которых эмульгаторами или пенообразователями выступают, как правило, смеси белков и низкомолекулярных поверхностно активных веществ (ЕМ ПАВ), а стабилизаторами структуры - различные по природе полисахариды. К моменту начала нашей работы взаимное влияние этих ключевых компонентов на их структурообразующие свойства в объёме водной среды и на границе раздела фаз в таких "тройных" системах оставалось практически неизученным. Это не только осложняло выбор и целенаправленное использование, формирующих структуру коллоидных систем, компонентов, но и сдерживало выпуск продукции, обладающей усовершенствованными или уникальными составом, структурой и физической стабильностью.Актуальность проведённого исследования также обусловлена выбором "тройной" системы для изучения, а именно, системы: легумин -мальтодекстрин - НМ ПАВ, в которой легумин и мальтодекстрины по отдельности являются одними из наиболее перспективных ингредиентов для разработки инновационных продуктов пищевого и фармацевтического назначения. Так, легумин (1 IS глобулин) - это основной запасной белок кормовых бобов, который является полноценным растительным белком, и, кроме того, аналогом 1 IS глобулинов других широко распространённых семян бобовых, например, сои или гороха. Повышенный интерес к свойствам этих белков в настоящее время обусловлен всё возрастающими требованиями потребителей по замене животных белков растительными в выпускаемых продуктах коллоидного типа. В свою очередь мальтодекстрины, являясь гидролитическими продуктами главного резервного полисахарида растений, крахмала, лишены многих, присущих ему недостатков. Они хорошо растворяются как в холодной, так и в горячей воде и при этом способны эффективно контролировать вязкость и текстуру выпускаемых продуктов; они обладают антикристаллизационными свойствами, могут связывать больше воды, по сравнению с нативными крахмалами и препятствовать процессу синерезиса (т.е. отделения воды) в крахмал содержащих продуктах; кроме того, их гелеобразующие, наиболее высокомолекулярные, фракции обладают органолептическими свойствами схожими со свойствами жиров, что определяет их успешное использование в качестве заменителей жиров в разработке низкожирных продуктов. Таким образом, мальтодекстрины находят всё более широкое и разнообразное применение, благодаря предоставляемой ими уникальной возможности решать в комплексе возникающие перед производителем задачи. Однако, целенаправленное использование как мальтодекстринов, так и растительных белков, на практике сдерживается недостатком фундаментальных знаний об их поведении в реально важных многокомпонентных системах, к которым можно, например, отнести пищевые коллоидные системы. Так, в частности, к моменту начала нашей работы наиболее полно было изучено взаимодействие пищевых белков животного и растительного происхождения с НМ ПАВ, тогда как только ограниченная информации была доступна о взаимодействии НМ ПАВ с мальтодекстринами. При этом оставался открытым вопрос о механизме взаимодействия нейтральных молекул мальтодекстринов с амфифильными молекулами заряженных /незаряженных НМ ПАВ в водной среде. Кроме того, в литературе отсутствовали данные о характере взаимодействия и взаимовлияния 1 IS глобулинов и мальтодекстринов в смешанных растворах и коллоидных системах.

ВЫВОДЫ

1. Впервые показано, что структурообразующие свойства легумина в объеме и на границе раздела фаз могут быть изменены за счет формирования водородных связей с молекулами мальтодекстринов в водной среде.

2. Впервые установлено комплексообразование между мальтодекстринами и НМ ПАВ в водной среде, которое сопровождается как увеличением самоассоциации мальтодекстринов, так и существенным изменением поверхностной активности НМ ПАВ на границе раздела фаз вода/воздух. Причем, характер изменения этих свойств зависел как от строения НМ ПАВ (длины углеводородного "хвоста" и величины заряда полярной "головы"), так и от строения мальтодекстринов, а, именно, от их степени полимеризации, что определяет их способность или неспособность к спирализации.

3. Предложена термодинамически обоснованная схема молекулярного механизма образования комплексов между анионными НМ ПАВ и мальтодекстринами в водной среде.

4. Впервые было установлено, что добавление мальтодекстринов к смесям глобулярного белка - легумина с анионными НМ ПАВ может существенно понизить поверхностную активность этих смешанных систем, практически "сводя к нулю" синергетическое взаимное влияние белка и НМ ПАВ. Было показано, что в основе такого влияния мальтодекстринов лежат следующие процессы: а) - интенсивное взаимодействие изученных мальтодекстринов с НМ ПАВ; б) - повышение термодинамического сродства модифицированных с помощью НМ ПАВ белка и мальтодекстринов в объеме водной среды; в) - повышение конформационной стабильности модифицированного при помощи взаимодействий с НМ ПАВ белка.

5. Совокупность полученных данных свидетельствует о возможности тонкого регулирования структурообразования в многокомпонентных смешанных системах на основе водных растворов биополимеров и НМ ПАВ.

1. Zobel H.F. Starch Crystal Transformations and Their Industrial Importance. //Starch/Starke. 1988. - 40(1) - PP. 7.

2. Zobel H.F. Molecules to Granules: A Comprehensive Starch Review.//Starch/Starke. 1988. - 40 - PP. 44-50.

3. Rope H. Renewable raw materials in Europe Indastrial utilization of starch and sugar .//Starch/Starke. - 2000. - 54 - PP. 89-99.

4. Swinkels J.J.M Composition and properties of commercial native starches/ Starch/Starke. 1985. - 37 - PP. 1-5.

5. Duff us C.M., Duff us J. H. Carbohydrate methabolism in plants. // L-N.Y, 1984.

6. Starch: properties and potential, ed. by T.Galliard // Chichester, 1987.

7. Ряхтер M., Аугустат 3., Ширбаум Ф. Избранные методы исследования крахмала, пер. с нем. // М., 1975.

8. Степаненко Б. Н. Химия и биохимия углеводов (полисахариды) // М., 1978.

9. Moorthy S. N. Effect of different types of surfactants on cassavastarch properties. //Journal of Agricultural and Food Chemistry. -1985. 33 - P. 1227-1232.

10. Badenhuizen N. P. The biogenesis of starch granules in higher plants.// New York: Appleton Crofts. 1969

11. Chiotelli E., Meste M. L. Effect of small and large wheat starch granules on thermomechanical behaviour of starch.//Cereal Chemistry.-2002.-79 P.286-293.

12. Craig S. A. S., Maningat С. C., Seib P. A., Hoseney R. C. Starch paste clarity. // Cereal Chemistry. 1989. - 66 - P. 173-182.

13. Eliasson A. C. Starch gelatinization in the presence of emulsifiers: A morphological study. // Starch. 1985. - 37 - P. 411-415.

14. Galliard Т., Bowler P. Morphology and composition of starch.// In T. Galliard (Ed.), Starch properties and potential Chichester: Wiley. 1987. - pp. 57-78

15. Galvez F. C. F., Resurrección A. V. A. Reliability of the focus group technique in determining the quality characteristics of mung bean noodles. // Journal of Sensory Studies. 1992. - 7 - P. 315-326.

16. Hopkins S., Gormley R. Rheological properties of pastes and gels made from starch separated from different potato cultivars. // Lebensmittel-Wissenchaft und -Technologie. 2000. - 33 - P. 388-396.

17. Kaur L., Singh N., Sodhi N. S. Some properties of potatoes and their starches. II. Morphological, thermal and rheological properties of starches. // Food Chemistry. 2002. - 79 - P. 183-192.

18. KimS. Y., WiesenbomD. P., OrrP. H., Grant L. A. Screening potato starch for novel properties using differential scanning calorimetry. // Journal of Food Science. 1995. - 60 - P. 1060-1065.

19. Kim Y. S., Wiesenborn D. P. Starch noodle quality as related to potato genotypes. //Journal of Food Science. 1995. - 61 - P. 248-252.

20. Kim Y. S., Wiesenborn D. P., Lorenzen J. H., Berglund P. Suitability of edible bean and potato starch noodles.// Cereal Chemistry. 1996. - 73 - P. 302-308.

21. Kim W. S., Seib P.A. Apparent restriction of starch swelling in cooked noodles by lipids in some commercial wheat flours.// Cereal Chemistry. 1993.-70- P. 367.

22. LaBell F. Potato starch improves oriental noodle texture.// Food Processing. -1990.-P. 118-120.

23. Leach H. W., McCowen L. D., Schoch T. J. Structure of the starch granule. I. Swelling and solubility patterns of various patterns of various starches. //Cereal Chemistry. 1959. - 36 - P. 534-544.

24. Lii C.Y.,Chang S.-M. Characterization of red bean (Phaseolus radiatus var Aurea) starch and its noodle quality. Journal of Food Science. 1981. - 46 - P. 78-81.

25. Madsen M. H., Christensen D. H. Changes in viscosity properties of potato starch during growth. // Starch. 1996. - 48 - P. 245-249.

26. Mestres C., Colonna P., Buleon A. Characteristics of starch networks within rice flour noodles and mung bean starch vermicelli. //Journal of Food Science. 1988. -53-P. 1809-1812.

27. Peng M., Gao M., Abdel-Aal E.-S.M., Hucl P., Chibbar R. N. Separation and characterization of A- and B-type starch granules in wheat endosperm.// Cereal Chemistry. 1999. - 76 - P. 375-379.

28. Richardson G., Lnagton M., Bark A., Hermansson A. M. Wheat starch gelatinization—the effects of sucrose, emulsifler and the physical state of the emulsifier.// Starch. 2003. - 55 - P. 150-161.

29. Singh N., Kaur L. Morphological, thermal, rheological and rétrogradation properties of starch fractions varying in granule size. //Journal of the Science of Food and Agriculture. 2004. - 84 - P. 1241-1252.

30. Singh J., Singh N. Studies on the morphological, thermal andrheological properties of starch from some Indian potato cultivars. // Food Chemistry. -2001. -75-P. 67-77.

31. Singh J., Singh N. Studies on the morphological and rheological properties of granular cold water soluble corn and potato starches. // Food Hydrocolloids. -2003,- 17-P. 63-72.

32. Singh J., Singh N., Saxena S. K. Effect of fatty acids on the rheological properties of corn and potato starch. //Journal of Food Engineering. 2002. - 52 - P. 9-16.

33. Singh N., Singh J., Kaur L., Sodhi N. S., Gill B. S. Morphological, thermal and rheological properties of starches from different botanical sources—A review.// Food Chemistry. 2003. - 81 - P. 219-231.

34. Singh N., Singh, J., Sodhi N. S. Morphological, thermal, rheological and noodle making properties of corn and potato starches. //Journal of the Science of Food and Agriculture. 2002. - 82 - P. 1376-1383.

35. Singh U., Varaputhaporn W., Rao P. V., Jambunathan R. Physicochemical characteristics of pigeonpea and mung bean starches and their quality. //Journal of Food Science. 1989. - 54 - P. 1293-1297.

36. Stevens D. J., Elton G. A. H. Thermal properties of starch/water system. I. Measurement of heat of gelatinization by differential scanning calorimetry.// Starch.- 1971.-23-P. 8-11.

37. Svegmark K., & Hermansson A. M. Microstructure and rheological properties of composites of potato starch granules and amylose. A comparison of observed and predicted structure.// Food Structure. 1993. - 12-p. 181-193.

38. Whistler R. L., BeMiller J. N. Starch.// In R. L. Whistler & J. N. BeMiller (Eds.), Carbohydrate chemistry for food scientists St Paul, MN: Eagan Press. -1997.- P. 63-89.

39. Conde~Petit В., Escher F. and Nuessli J. Structural features of starch-flavor complexation in food model systems. // Trends in Food Science and Technology. -2006.-17-PP. 227-235.

40. Химия и технология крахмала, пер. с англ., 2 изд.// М., 1956

41. Химия углеводов. // М., 1967;

42. Степаненко Б.Н. Углеводы. Успехи в изучении строения и метаболизма// М., 1968.

43. Lineback D.R. The starch granule organization and properties // Bakers Dig. 58 (2)- pp. 16-21.

44. Robin J.P., Mercier C., Charbonniere R. & Guilbot A. Lintnerized starches. Gel filtration and enzymatic studies of insoluble residues from prolonged acid treatment of potato starch // Cereal Chem. 1974. - 51 - PP. 389-406.

45. Hebeda R.E., Holic D.J. & Leach H.W. US Patent, no. 3 922 196, 1975.

46. Berghmans E.F. & Walon R.G.P. GB Patent no. 1 470 325,1977.

47. Armbuster F.C. US Patent no. 3 853 706,1974.

48. Dalgleish D.G., Srinivasan M., Singh H. Surface Properties of Oil-in-Water Emulsion Droplets Containing Casein and Tween 60 // Journal of Agriculture and Food Chemistry, 1995, 43, PP. 2351-2355.

49. Fang Y., Dalgleish D.G. Casein adsorption on the surfaces of oil-in-water emulsions modified by lecithin. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1 (6) -1993.-PP. 357-364.

50. Heertje I., Nederlof J., Hendrickx H.A.C.M., Lucassen-Reynders E.H. The observation of the displacement of emulsifiers by confocal scanning laser microscopy // In Food Structure. 1990. - 9 - PP. 305-316.

51. Heertje I., Van Aalst H., Blonk J.C.G., Don A. Nederlof J., Lucassen-Reynders E.H. Observations on emulsifiers at the interface between oil and water by confocal scanning light microscopy. // LWT Food Science and Technology. — 29(3)- 1996.-PP. 217-226.

52. Courthaudon J.-L. Dickinson E., Matsumura Y. Competitive adsorption of p-lactoglobulin + Tween 20 at the oil-water interface. // Colloids and Surfaces. -1991. -56 -PP. 293-300.

53. Matthew J. Mollan Jr. and Celik M., Maltodextrin // The State University of New Jersey, Piscataway, NJ 08855.

54. Richter M., Schierbaum F., Augustat S., Knoch K.D. // US Patent no. 3962465, 1976.

55. Harkema Ir. J., Paselli SA-2 and Paselli Excel. In Ingredients Handbook. Fat Substitutes; Dalzell J. M. (Ed.) Surrey: Leatherhead Food RA. - 1998. - PP. 103-115.

56. Keetels C. J. A. M., van Vliet T., Jurgens A. and Walstra P. Effects of Lipid Surfactants on the Structure and Mechanics of Concentrated Starch Gels and Starch Bread. // Journal of Cereal Science. 1996. - 24 - PP. 33-45.

57. Krog N. Functions of emulsifiers in food systems // J. of American Oil Chemists' Society.- 1977.- 54-PP. 124-131.

58. Lagendijk J. and Pennings H.J. Relation between complex formation of starch with monoglycerides and firmness of bread// Cereal Sci. Today. 1970. - 15. -PP.354- 365.

59. Krog N. Amylose complexing effects of food emulsifiers.//Starch/Starke. -1971. -6-pp. 206-205.

60. Eliasson A.-C.// in R.D. Hill and L. Munck (Eds.) New Approaches to Research on Cereal Carbohydrates, Elsevier, Amsterdam. 1985. - pp. 93-98.

61. Gudmundsson M. and Eliasson A.-C. Rétrogradation of amylopectin and the effects of amylose and added surfactants/emulsifiers // Carbohydr. Polym. 1990. -13(3)-P. 295-315.

62. Gudmundsson M. Effects of an added inclusion-amylose complex on the rétrogradation of some starches and amylopectin // Carbohydr. Polym. 1992. -17(4)-PP. 299-304.

63. Chronakis I. S. On the molecular characteristics, compositional properties, and structural-functional mechanisms of maltodextrins: A review// Crit. Rev. Food Sci., Nutr. 1998, 38(7) PP. 599-637.

64. Reuther F., Plietz P., Damaschun, G., Purschel H.-V., Krober R., Schierbaum F. Structure of maltodextrin gels a small angle X-ray scattering study. //Colloid Polym. Sci. - 1983. - PP. 261 - 271.

65. Dokic P., Jakovljevic J., Baucal L. D. Molecular characteristics of maltodextrins and theological behaviour of diluted and concentrated solutions // Colloids Surf. -1998. 141 (3)-PP. 435-440.

66. Biliaderis C. G., Swan R. S., Arvanitoyannis I. Physicochemical properties of commercial starch hydrolyzates in the frozen state // Food Chem. 1999. - 64 (4) -PP. 537-546.

67. Wang Y. J., Wang L. Structures and Properties of Commercial Maltodextrins from Corn, Potato, and Rice Starches //Starch. 2000. - 52 (7-8) - PP. 296-304.

68. Creighton, T.E. Proteins, 2nd edition. New York: Freeman W. H. and Co. -1993.

69. Goddard E.D. Polymer-surfactant interaction: Part I. Uncharged water-soluble polymers and charged surfactants. In Interactions of Surfactants with Polymers and Proteins. CRC Press. 1993. - PP. 123-169.

70. Wangsakan A., Chinachoti P. and McClements DJ. Effect of Different Dextrose Equivalent of Maltodextrin on the Interactions with Anionic Surfactant in an Isothermal TitrationCalorimetry Study. //7810 J. Agric. Food Chem. 2003. -51 -PP. 7810- 7814.

71. Wangsakan A., Chinachoti P. and McClements D.J. Effect of Surfactant Type on Surfactant-Maltodextrin Interactions: Isothermal Titration Calorimetry, Surface Tensiometry, and Ultrasonic Velocimetry Study. // Langmuir. 2004. - 20 - PP. 3913-3919.

72. GoddardE. D., Ananthapadmanabhan K. P. Applications of polymer-surfactant systems. //In Polymer-surfactant systems; Kwak, T. C. J., Ed.; Marcel Dekker: New York. 1998. - Vol. 77 - Chapter 2.

73. Bahadur P., Dubin P., Rao Y. K. Complex-formation between sodium dodecyl sulfate and poly (4-vinylpyridine N-oxide). //Langmuir. 1995. - 11 - P. 19511955.

74. Bazito R. C., Seoud, O. A. E. Sugar-based surfactants: Adsorption and micelle formation of sodium methyl 2-acylamido-2- deoxy-6-O-sulfo-D-glucopyranosides. //Langmuir. 2002. - 18 - P. 4362-4366.

75. Biliaderis C. G. Thermal analysis of food carbohydrates.// In V. R. Harwalkar, C. Y.Ma (Eds.), Thermal analysis of foods London: Elsevier. 1990. - P. 168-220.

76. Evertsson H., Holmberg C. Salt influence in the polymersurfactant interaction in solution. A fluorescence probe investigation of the EHEC/SDS/water system. Colloid Polymer Science. -1997. -275 P. 830-840.

77. Guillot S., Delsanti M., De'sert S., Langevin D. Surfactantinduced collapse of polymer chains and monodisperse growth of aggregates near the precipitation boundary in carboxymethylcellulose DTAB aqueous solutions. //Langmuir. -2003.- 19-P. 230-237.

78. Huang Y.X., Tan R. C., Li Y. L., Yang Y. Q., Yu L., He Q. C. Effect of salts on the formation of C8-lecithin micelles in aqueoussolution. //Journal of Colloid and Interface Science. 2001. - 236 - P. 28-34.

79. Iliopoulos I., Wang T. K., Audebert R. Viscometric evidence of interactions between hydrophobically modified poly(sodium acrylate) and sodium dodecyl sulfate. // Langmuir. 1991. - 7(4) - P. 617-619.

80. Kennedy J. F., Knill C. L., Taylor D. W. Maltodextrins. In Kearsley M. W. & Dziedzic S. Z. (Eds.)//Handbook of starch hydrolysis products and their derivatives. Cambridge, UK: Blackie Academic and Professional. -1995. Ch. 3.

81. Kira'ly Z., Deka'ny I. A thermometric titration study on the micelle formation of sodium decyl sulfate in water. //Journal of Colloid and Interface Science. -2001.-242-P. 214-219.

82. Majhi P. R., Blume A. Thermodynamic characterization of temperature-induced micellization and demicellization of detergents studied by differential scanning calorimetry. // Langmuir. 2001. - 17 - P. 3844-3851.

83. Merta J., Stenius P. Interactions between cationic starch and anionic surfactants 1. Phase equilibria and surface tensions.// Colloids Polymer Science. 1995. -273-P. 974-983.

84. Merta J., Stenius P. Interactions between cationic starch and anionic surfactants 2. Viscosity and aggregate size in dilute solutions.// Colloids and Surfaces A. -1997.- 122-P. 243-255.

85. Mesa C. L. Dependence of critical micelle concentrations on intensive variables: A reduced variables analysis.//Journal of Physical Chemistry. 1990. -94 - P. 323326.

86. Ropers M. H., Czichocki G., Brezesinski G. Counterion effecton the thermodynamics of micellization of alkyl sulfates. // Journal of Physical and Chemistry B. -2003.- 107-P. 5281-5288.

87. Semenova M. G., Belyakova L. E., Antipova A. S., Polikarpov Y. N., Klouda L., Markovic A., et al. Effect of maltodextrins on the surface activity of small molecules surfactants.// Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. -2003. 31 - P. 47-54.

88. Kasapis S., Morris E.R., Norton I.T. and Clark A.H. Phase equilibria and gelation in gelatin/maltodextrin systems Part I: Gelation of individual components .//Carbohydrate Polymers. - 1993. - 21 - PP. 243-248.

89. Kasapis S., Morris E.R., Norton I.T. and Gidley M.J. Phase equilibria and gelation in gelatin/maltodextrin systems Part II: Polymer incompatibility in solution.//Carbohydrate Polymers. - 1993. - 21 - PP. 249-259.

90. Kasapis S., Morris E.R., Norton I.T., Brown C. R. T. Phase equilibria and gelation in gelatin/maltodextrin systems Part III: phase separation in mixed gels// Carbohydrate Polymers. - 1993. - 21 - PP. 261-268.

91. Kasapis S., Morris E.R., Norton I.T., Clark A. H. Phase equilibria and gelation in gelatin/maltodextrin systems Part IV: Composition-dependence of mixed-gel moduli// Carbohydrate Polymers. - 1993. - 21 - PP. 269-276.

92. Dickinson E. Hydrocolloids at interfaces and influence on the properties of dispersed systems. // Food Hydrocolloids. 2003. - 17 - PP. 25-39.

93. McClements D.J. // Food emulsions: Principles, practice and techniques. -1999.-PP. 124-147

94. Godet M.C., Bizot H., Buleon A. Crystallization of amylose-fatty acid complexes prepared with different amylose chain lengths // Carbohydr. Polym. -1995.-27- P. 47-52.

95. Biliaderis C. G., Page C. M./Slade L.,Sirett R. R. Thermal behavior of amylose-lipid complexes. // Carbohydr. Polym. 1985. - 5(5) - P. 367-389.

96. Eliasson A.-C., Krog N. J. Physical properties of amylose-monoglyceride complexes // Cereal Sci. 1985. - 3 -P. 239-248.

97. Godet M. C., Buleon A., Tran V., Colonna P. Structural features of fatty acid-amylose complexes //Carbohydr. Polym. 1993. - 21(2-3) - P. 91-95.

98. Godet M. C., Tran V., Delage M. M., Buleon A. Molecular modelling of the specific interactions involved in the amylose complexation by fatty acids // Int.J. Biol. Macromol. 1993. - 15 - P. 11-16.

99. Tufvesson F., Eliasson A.-C. Formation and crystallization of amylose-monoglyceride complex in a starch matrix // Carbohydr. Polym. 2000. - 43 (4) -P.359-365.

100. Wangsakan A., Chinachoti P. and McClements D.J. Maltodextrin. Anionic Surfactant Interactions: Isothermal Titration Calorimetry and Surface Tension Study. // J. Agric. Food Chem. 2001. - 49 - PP. 5039-5045.

101. Svensson E., Autio K., & Eliasson A-Ch. The Effect of sodium dodecylsulfate on gelatinization and gelation properties of wheat and potato starches//Food Hydrocolloids. 1998. - 12 - PP. 151-158.

102. Eliasson A.-C. On effects of surface active agents on the gelatinization of starch a calorimetric investigation.//Carbohydr. Polym. - 1986. - 6 - P. 463-476.

103. Eliasson A.-C. Interactions between starch and lipids studied by DSC.// Thermochem. Acta. 1994. - 246 - PP. 343-356.

104. Eerlingen R. C., Cillen, G., Delcour J. A. Enzyme-resistant starch. IV. Effect of endogenous lipids and added sodium dodecyl sulfate on formation of resistant starch // Cereal Chem. 1994. - 71 (2) -PP. 170-177.

105. Eliasson A.-C. Lipid-Carbohydrate Interactions.// Inlnteractions: The Keys to Cereal Quality; Hamer R. J., Hoseney R. C., Eds.; American Association of Cereal Chemists: St. Paul, MN. 1998. - p. 47-79.

106. Baines Z. V., Morris E. R. Suppression of Perceived Flavor and Taste by Hydrocolloids.// In Food Colloids; Bee R. D., Richmond P., Mingins J., Eds.; Royal Society of Chemistry: Cambridge, UK. 1989. - p. 184.

107. Bakker J. Flavor Interactions with the Food Matrix and their Effects on Perception. //In Ingredient Interactions: Effects on Food Quality; Gaonkar A. G., Ed.; Marcel Dekker: New York. 1995.

108. Gaonkar A. G. Ingredient Interactions: Effects on FoodQuality// Marcel Dekker: New York. 1995.

109. Soini H.,Stefansson M., Riekkola M., Novotny M. V. Maltooligosaccharides as chiral selectors for the separation of pharmaceuticals by capillary electrophoresis //Anal. Chem. 1994. - 66 (20) - PP. 3477-3484.

110. Jonsson B., Lindman B., Holmberg K., Kronberg B. //Surfactants and Polymers in Aqueous Solution; John Wiley and Sons: Chichester, U.K. 1998.

111. Shirahama K., Nagao S. Binding of tetradecylpyridinium bromide to polyvinyl alcohol) with various degrees of acetylation //Colloids Surf. 1992. -66 (4)-PP. 275-279.

112. Laughlin R. G. The characteristic features of surfactant phase behavior // In The aqueous phase behavior of surfactants; Ottewill R. H., Rowell R. L., Eds.; Academic Press: San Diego CA. 1994. - PP. 106-116.

113. Shirahama K. The nature of polymer-surfactant interactions // In Polymer-Surfactant Systems. -1998. Vol. 77 - Chapter 4. - PP.143-191.

114. Goddard E. D. Polymer-surfactant interactions //In Interactions of Surfactants with Polymers and Proteins. -1993. Chapter 4. - PP. 123-169.

115. Palepu R.; Reinsboraugh V. C. Surfactant-cyclodextrin interactions by conductance measurements // Can. J. Chem. 1988. - 66 (2) - PP. 325-328.

116. Sundari C. S.; Balsubramanian D. Hydrophobic surfaces in oligosaccharides: Linear dextrins are amphiphilic chains// Biochim. Biophys. Acta. 1991. - 1065 -PP. 35-41.

117. Biswas S. C.; Chattoraj D. K. Polysaccharide-surfactant interaction. 2. Binding of cationic surfactants to carboxymethyl cellulose and dextrin //Langmuir.1997.- 13 (17)-PP. 4512-4519.

118. Wang G.; Olofsson G. J. Titration calorimetric study of the interaction between ionic surfactants and uncharged polymers in aqueous solution // Phys. Chem. B.1998.- 102(46)-PP. 9276-9283.

119. Goddard E. D. Polymer-surfactant interaction part II. Polymer and surfactant of opposite charge//Colloids Surf. 1986. - 19 (2-3) - PP. 301-329.

120. Breuer M. M.; Robb, I. D. Interactions between macromolecules and detergents // Chem. Ind. 1972. - 13 - PP. 530-535.

121. Schwuger M. J. J. Mechanism of interaction between ionic surfactants and polyglycol ethers in water// Journal of Colloid And Interface Science. 1973. - 43 (2)-pp. 491-498.

122. Moroi Y.; Akisada H.; Saito M.; Matuura R. J. Interaction between ionic surfactants and polyethylene oxide in relation to mixed micelle formation in aqueous solution // Colloid Interface Sci. 1977. - 61 (2) - PP. 233-238.

123. Kresheck G. C.; HargravessW.A. Enthalpy titration studies of the binding of surfactants to polyvinylpyrrolidonel//J. Colloid Interface Sci. 1981. - 83(1) - PP. 1-10.

124. Saito S.; Yukawa M. J. Interactions of polymers and cationic surfactants with thiocyanate as counterions // Colloid Interface Sci. 1969. - 30 - P. 211.

125. Goddard, E. D. Polymer-surfactant interaction Part I. uncharged water-soluble polymers and charged surfactants//Colloids Surf. 1986. - 19 (2-3) - P. 255-300.

126. Svensson E., Autio K., Eliasson A-C. The effect of sodium dodecylsulfate on gelatinization and gelation properties of wheat and potato starches. // Food Hydrocolloids. 1998. - 12-PP. 151-158.

127. Semenova M. G. & Gauthier-Jaques A. Effect of amylose on ovalbumin surface activity at the air/water interface in the ternary system: amylase + ovalbumin + sodium caprate// Food Hydrocolloids. 1997. - 11 - P. 79-86.

128. Lundqvist H., Eliasson A-C., Olofsson G. Binding of hexadecyltrimethilammonium to starch polysaccharides. Part I. Surface tension measurements. // Carbohydrate Polymers. 2002. - 49 - PP. 43-55.

129. Franch A.D. and Murphy V.G. Computer modelling in the study of starch// Cereal Foods World. 1977. - 22 - PP. 61-70

130. Svensson E., Gudmundsson M., Eliasson A-C. Binding of sodium dodecylsulphate to starch polysaccharides quantified by surface tension measurements. // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 6. 1996. - PP. 227-233.

131. Krog, N., Olesen, S.K., T0rna3s, H. and Jonsson. T. starch gels.// Journal of Agricultural Food Chemistry. -1991. 39

132. Biliaderis, C.G. and Tonogai, J.R. Influence of lipids on the thermal and mechanical properties of concentrated // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1991.- 39 (5) - pp. 833-840.

133. Brates L.V. and White P.J. Interactions of amylopectin with monoglycerides in model systems.// Journal of the American Oil Chemistry Society. 1986. - 63 - P. 1537-1540.

134. Eliasson A.-C. and Ljunger G. Interactions between amylopectin and lipid additives during rétrogradation in a model system// Journal of the Science of Food and Agriculture. 1988. - 44 - P. 353-361.

135. Kugimiya M., Donovan J.W. and Wong R.Y. Phase transitions of amylose-lipid complexes in starches: a colorimetric study. // Starch/Sta'rke. 1980. - 32 -P. 265-270.

136. Differences in amylose aggregation and starch gel formation with emulsifiers Richardson G., Kidman S., Langton M., Hermansson A-M. // Carbohydrate Polymers. 2004. - 58 - PP. 7-13.

137. Mira I., Persson K., Claesson P.M., Varga I. Interactions between surfactants and starch: from starch granules to amylose solutions. Doctoral thesis. - 2006

138. Krog N., Olesen S.K., T0rn£es H. and Jonsson T. Rétrogradation of the starch fraction in wheat bread. 833-840.

139. Lagendijk J. and Pennings H.J. Relation between complex formation of starch with monoglycerides and the firmness of bread.// Cereal Science Today 1970. -15-P. 354-356

140. Russell P.L. A kinetic study of bread staling studied by differential scanning calorimetry and compressibility measurements. The effect of added monoglycerides.// Journal of Cereal Science. 1983 . - 1 - P. 297-303.

141. Dokic P.P., Dokic L.P., Sovilj V.J. and Katona J.M. Influence of maltodextrins dextrose equivalent value on rheological and dispersion properties of sunflower oil water emulsions. // APTEFF. 2004. - 35 - PP. 1-280.

142. Wangsakan A., Chinachoti P., McClements D.J. Isothermal titration calorimetry study of the influence of temperature, pH and salt on maltodextrin -anionic surfactant interactions.//Food Hydrocolloids. 2006. - 20(4) - PP. 461- 467.

143. Tolstoguzov V. Functional properties of food proteins and role of protein polysaccharide interaction. // Food Hydrocolloids. -1991. 4 - PP. 429-468.

144. Dickinson, E. Protein-polysaccharide interactions. In Food Colloids and Polymers: stability and mechanical properties; Dickinson E., & Walstra P., (Eds.). Cambridge: The Royal Society of Chemistry. - 1993. - PP. 77-93

145. Dickinson E. & McClements, D.J. Advances in Food Colloids. Glasgow: Blackie. - 1995.-PP. 81-101.

146. Ledward D.A. Protein-Polysaccharide Interactions. In Protein Functionality in Food Systems; Hettiarachchy N.S. and Ziegler G.R., (Eds.). New York: Marcel Dekker. - 1994. - PP. 225-259.

147. Tolstoguzov V. Structure property relationships in Foods. In Macromolecular Interactions in Food Technology; Parris N., Kato A., Creamer L. K. and Pearce J.,(Eds.). - Washington DC : American Chemical Society. - 1996. - PP. 2-14.

148. Dickinson E. Stability and rheological implications of electrostatic milk-protein-polysaccharide interactions// Trends in Food Science and Technology. -1998. 9-PP. 347-354.

149. Semenova M. & Savilova L. The role of biopolymer structure in interactions between unlike biopolymers in aqueous medium // Food Hydrocolloids. 1998. -12-PP. 65-75.

150. Grinberg V.Ya., & Tolstoguzov V.B. Thermodynamic incompatibility of proteins and polysaccharides in solutions//Food Hydrocolloids. 1997. - 11 - PP. 145-158.

151. Polyakov V.l., Grinberg V.Ya., & Tolstoguzov V.B. Application of phase diagram of water-casein-soybean globulin system// Polymer Bulletin. 1980. - 2 -P. 757-760.

152. Wasserman L., Semenova M., & Tsapkina, E. Thermodynamic properties of the IIS globulin of Vicia faba-ovalbumin-aqueous solvent system: phase behaviour and light scattering//Food Hydrocolloids. 1997.- 11 - P. 327-337.

153. Semenova M., Pavlovskaya G., & Tolstoguzov V. Light scattering and thermodynamic phase behaviour of the system IIS globulin- k-carrageenan-water// Food Hydrocolloids. 1991. - 4 - PP. 469-479.

154. Dickinson E. Interfacial structure and stability of food emulsions as affected by protein-polysaccharide interactions// The Royal Society of Chemistry. -2008. 4- P. 932-942.

155. Tolstoguzov V. Thermodynamic considerations of starch functionality in foods// Carbohydrate Polymer. 2003. - 51 - P. 99-111.

156. Beijerinck M. W. Ueber eine eigentu'mlichkeit der lo'slichen starke. Centraiblatt fu'r Bakteriologie// Parasitenkunde und Infektionskrankheiten. -1896.-2-P. 697-699.

157. Ostwald Wo., Hertel R. H. Kolloidchemische reaktionen zwischen solen von eiweissko'rpern und polymeren kohlehydraten.// Kolloid Zeitschrift. 1929. - 47- P. 258-268. See also pp. 357-370.

158. Khomuto L.I., Lashek N.A., Ptitchkina N.M. & Morri E.R. Temperature-composition phase diagram and gelproperties of the gelatin-starch-water system//Carbohydrate Polymers 2E. 1995. - P. 341-345.

159. Alevisopoulos S., Kasapis S., Abeysekera R., Formation of kinetically trapped gels in the maltodextrin-gelatin system. // Carbohydrate Research. 1996. - 293 -PP. 79-99.

160. Noisuwana A., Bronlimdb J., Wilkinsona B., Hemarc Y. Effect of milk protein products on the rheological and thermal (DSC) properties of normal rice starch and waxy rice starch//Food Hydrocolloids. 2008. - 22 - P. 174-183.

161. Oha H.E., Anema S.G., Pinder D.N., Wonga M. Rapid Communication Effects of different components in skim milk on high-pressure-induced gelatinisation of waxy rice starch and normal rice starch//Food Chemistry. 2008. - xxx-xxx.

162. Fitzsimons S.M., Mulvihill D.M., Morris E.R. Co-gels of whey protein isolate with crosslinked waxy maize starch: Analysis of solvent partition and phase structure by polymer blending laws//Food Hydrocolloids. 2008. - 22 - P. 468.

163. Ravindra P., Genovese D.B., Foegeding E.A., Rao M.A. Rheology of heated mixed whey protein isolate/cross-linked waxy maize starch dispersions//Food Hydrocolloids . 2004. - 18 - P. 775-781.

164. Manoj P., Kasapis S., Chronakis Gelation and phase separation in maltodexstrin Caseinate systems.//food Hydroccoloids. - 1996. - 10(4) - PP. 407-420.

165. Nunes M.C., Raymundo A., Sousa I. Rheological behaviour and microstructure of pea protein/k-carrageenan/starch gels with different setting conditions//Food Hydrocolloids. 2006. - 20 - P. 106-113.

166. Nunes M. C., Raymundo A., Sousa I. Gelled vegetable desserts containing pea protein, k-carrageenan and starch //Eur Food Res Technol . 2006. - 222 - P. 622-628.

167. Zhang G., Hamaker B.R. A Three Component Interaction among Starch, Protein, and Free Fatty Acids Revealed by Pasting Profiles // J. Agric. Food Chem. 2003. - 51 - PP. 2797- 2800.

168. Zhang G., Maladen M.D., Hamaker B.R. Detection of a Novel Three Component Complex Consisting of Starch, Protein, and Free Fatty Acids // J. Agric. Food Chem. 2003.- 51-PP. 2801-2805.

169. Jie Liu , Lingchun Fei and Genyi Zhang. Iodine Binding Property of a Ternary Complex Consisting of Starch, Protein, and Free Fatty Acids // Carbohydrate Polymers. 2008. - xxx-xxx.

170. Pavlovskaya G., Semenova M., Tsapkina E., & Tolstoguzov V. The influence of dextran on the interfacial pressure of adsorbing layers of 1 IS globulin vicia faba at the planar n-decane/aqueous solution interface// Food Hydrocolloids. -1993.-7-PP. 1-10.

171. Antipova A.S., & Semenova M.G. Effect of neutral carbohydrate structure in the set glucose/sucrose/maltodextrin/dextran on protein surface activity at the air/water interface. // Food Hydrocolloids. 1997. - 11 - PP. 71-77.

172. Antipova A.S. & Semenova M.G. Effect of neutral carbohydrate structure in the set glucose/sucrose/maltodextrin/dextran on protein surface activity at the air/water interface// Food Hydrocolloids. 1997 - 11 - PP. 71-77.

173. Antipova A.S., & Semenova M.G. Effect of sucrose on the thermodynamic incompatibility of different biopolymers//Carbohydrate Polymers. 1995.- 28 -PP. 359-365.

174. Dickinson E. & Pawlowsky K. Effect of i-carrageenan on flocculation, creaming, and rheology of a protein-stabilized emulsion// Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1997. - 45- PP. 3799-3806.

175. Dickinson E. & Semenova M.G. Emulsifying behaviour of protein in the presence of polysaccharide under conditions of thermodynamic incompatibility// Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. 1992. - 88 - PP. 849-854.

176. Dickinson E., Semenova M.G., Antipova A.S., & Pelan E. Effect of high-methoxy pectin on properties of casein-stabilized emulsions//Food Hydrocolloids. 1998.- 12-PP. 425-432.

177. Dickinson, E. Proteins at interfaces and in emulsions. Stability, rheology and interactions//Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. 1998. - 94 -PP. 1657-1669.

178. Shepherda R., Robertsonb F., Ofmanb D. Dairy glycoconjugate emulsifiers: casein-maltodextrins// Food Hydrocolloids. 2000. - 14 - PP. 281-286.

179. Akhtar M., Dickinson E. Whey protein-maltodextrin conjugates as emulsifying agents: An alternative to gum Arabic. // Food Hydrocolloids. 2007. - 21 - PP. 607-616.

180. Morris G.A., Sims I.M., Robertson 1 A.J., Furneaux R.H. Investigation into the physical and chemical properties of sodiumcaseinate-maltodextrin glyco-conjugates// Food Hydrocolloids. 2004. - 18 - PP. 1007-1014.

181. Wooster T.J., Augustin M.A. The emulsion flocculation stability of protein-carbohydrate diblock copolymers. // Journal of Colloid and Interface Science. -2007.- 313-PP. 665-675.

182. Dickinson E. An Introduction to Food Colloids. Oxford: Oxford University Press, 1992, ch. 2.

183. Darling D. F., R.J. Birkett R.J. // in: E. Dickinson (Ed.), Food Emulsions and Foams, Royal Society of Chemistry, London. 1986. - P.l.

184. Krog N., Barfod N.M. // Interfacial properties of emulsifier/protein films related to food emulsions, AiChE, San Francisco. 86. - 1990. - P. 1.

185. Dalgleish D. G. Adsorption of protein and the stability of emulsions// Trends in Food Science and Technology. 1997. - 8 - PP. 1-6.

186. Semenova M. G. Proteins as functional components in colloidal foods// Current Opinion in Colloid and Interface Science. 1998. -3 (6)- PP. 627-632.

187. Dickinson E. Enzymic crosslinking as a tool for food colloid rheology control and interfacial stabilization. // J. Dairy Sci. 80 - 1997. - PP. 2607-2619.

188. Dickinson E., Semenova M.G., & Antipova A.S. Salt stability of casein emulsions// Food Hydrocolloids 1998. - 12 - PP. 227-235.

189. Dickinson E. Structure, stability and rheology of flocculated emulsions// Current Opinion in Colloid and Interface Science. 1998. - 3 (6). - pp. 633-638.

190. Vasilescu M., Angelescu D., Almgren M., Valstar A. Interactions of globular proteins with surfactants studied with fluorescence probe methods. // Langmuir. -15 1999.-PP. 2635-2643.

191. Dickinson E., Woskett C. Competitive adsorbtion between proteins and small-molecule surfactants in food emulsions // In «Food Colloids» Ed. R.D. Bee, P. Richmond and J. Mingins, R. Soc. Chem., London, UK. 1989 - PP. 74-96.

192. Jones M.N., Manley P. Binding of n-alkyl sulphates to lysozyme in aqueous solution. // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1. 1979. - 75 - PP. 1736-1744.

193. Jones M.N., Manley P. Interaction between lysozyme and n-alkyl sulphates in aqueous solution . // J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1. 1980. - 76. - PP. 654-664.

194. Jones M.N., Manley P. Relationship between proton and surfactant binding to lysozyme in aqueous solution. // J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1. 1981. - 77. -PP. 827-835.

195. Fukushima K., Murata Y., Nishikido N., Sugihara G., Tanaka M. The Binding of Sodium Dodecyl Sulfate to Lysozyme in Aqueous Solutions // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1981, 54, PP. 3122-1327.

196. Fukushima K., Murata Y., Sugihara G., Tanaka M. The Binding of Sodium Dodecyl Sulfate to Lysozyme in Aqueous Solutions. II. The Effect of Added NaCl // Bull. Chem. Soc. Jpn., 1982, 55, PP. 1376-1378.

197. Mattice W.L., Riser J.M., Clark D.S. Conformational properties of the complexes formed by proteins and sodium dodecyl sulfate // Biochemistry. -1976. 15(19) - PP. 4264-4272.

198. Imoto T. Sumi S., Tsuru M., Yagishita K.// Agric. Biol. Chem. 1979, 43, P. 1809.

199. Jones, M.N., Manley, P., Midgley, P.J.W. Adsorption maxima in a protein surfactant solution. // J. Colloid Sci. 1981. - 82(1) - PP. 257-259.

200. Jones, M.N., Midgley, P.J. Light-scattering from detergent-complexed biological macromolecules. // Biochem. J. 1984. - 219 - PP. 875-881.

201. Jones M.N., Brass A. // In Food Polymers, Gels and Colloids; Dickinson E., Ed.; Royal Society of Chemistry: London, 1991; PP. 65-80.

202. Murata Y., Okawauchi M., Kawamura H., Sugihara G., Tanaka M. // In Surfactant in Solution; Mittal K.L., Bothorel P., Eds.; Plenum Press: London. -1986.-5-p. 861.

203. Tsuji E., Maeda H. Interaction of unfolded lysozyme with hexa(oxyethylene) dodecylether // Colloid Polym. Sci. 1992. - 270(9). - PP. 894-900.

204. Sadhukhan B.K., Chattoraj D.K. Binding of cationic & anionic detergents to casein in presence and absence of milk fat. // Indian J. Biochem. Biophys. 1983. -20-PP. 66-73.

205. Kelley D. & McClements D.J. Interactions of bovine serum albumin with ionic surfacatants in aqueous solutions// Food Hydrocolloids 2003. - 17- PP. 73-85.

206. Oakes J. Protein-surfactant interactions. Nuclear magnetic resonance and binding isotherm studies of interactions between bovine serum albumin and sodium dodecyl sulphate // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1974. - 1 (70). - PP. 2200-2209.

207. Gelamo E.L., Silva C.H.T.P., Imasato H., Tabak M. Interaction of bovine (BSA) and Human (HAS) serum albumins with ionic surfactants: spectroscopy and modeling. // Biochem. et Biophys. Acta. 1594 - 2002. - PP. 84-99.

208. Sen M., Mitra, S.P., Chattoraj, D.K. Thermodynamics of binding cationic & anionic detergents to gelatin & gelatin-BSA mixture. // Indian J. Biochem. Biophys. 1980. -17. - PP. 405-413.

209. Markovic-Housley Z., Garavito R.M. Effect of temperature and low pH on structure and stability of matrix porin in micellar detergent solutions // Biochim. Biophys. Acta. 1986. - 869 (2) - P. 158.

210. Arora J.P.S., Singh S.P., Singhal V.K. pH-METRIC AND EQUILIBRIUM DIALYSIS STUDIES ON THE INTERACTION OF SURFACTANT CATIONS WITH TRANSFUSION GELATIN. // Tenside Detergents. 1984. - 21 - P. 197-199.

211. Nishikido N., Takahara T., Kobayashi H., Tanaka M. INTERACTION BETWEEN HYDROPHILIC PROTEINS AND NONIONIC DETERGENTS STUDIED BY SURFACE TENSION MEASUREMENTS. //Bull. Chem. Soc. Jpn. 1982. - 55 - PP. 3085-3088.

212. Sukow W.W.Binding of the triton X series of nonionic surfactants to bovine serum albumin //Biochemistry. -1980. 19 - PP. 912-917.

213. Pappert G., Schubert D. The state of association of band 3 protein of the human erythrocyte membrane in solutions of nonionic detergents // Biochim. Biophys. Acta. 1983. - 730 - PP. 32-40.

214. Chen J.S. & Dickinson E. Viscoelastic Properties of Protein-Stabilized Emulsions: Effect of Protein-Surfactant Interactions//Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1998.-46-PP. 91-97.

215. Magdassi S., Vinetsky Ye. & Relkin P. Formation and structural heat-stability of P- lactoglobulin/surfactant complexes// Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 1996.-6-PP. 353 -362.

216. Jones M.N., Wilkinson A. The interaction between |3 lactoglobulin and sodium n dodecyl sulphate // Biochem. J. 1976. - 153 - PP. 713-718.

217. Hegg P.O. Thermal stability of p-lactoglobulin as a function of pH and the relative concentration of sodium dodecylsulphate // Acta Agric. Scand. -1980. -30-PP. 401-404.

218. Andreu J.M., De La Torre J., Carrascosa J.L. Interaction of tubulin with octyl glucoside and deoxycholate. 2. Protein conformation, binding of colchicine ligands, and microtubule assembly // Biochemistry. 1986. - 25 - PP. 5230.

219. Sureshchandra B.R., Appu Rao A.G., Narasinga Rao M.S. // J. Agric. Food Chem., 1987, 35, P. 244-247.

220. Donovan M., Mulvihill D.M. Effect of chemical modifications and sodium dedecyl sulphate binding on the thermostablity of whey proteins // Ir. J. Food Sci. Technol. 1987. - 11 - PP. 77-85.

221. Yuno-Ohta N., Higasa T., Tatsumi E., Sakurai H., Asano R. Hirose M. Formation of Fatty Acid Salt-Induced Gel of Ovalbumin and the Mechanism for Gelation // J. Agric. Food Chem., 1998,46(11), PP. 4518-4523.

222. Kuwajima K. The molten globule state as a clue for understanding the folding and cooperativity of globular-protein structure // Proteins: Struct., Funct., Genet. -1989.-6(2)-PP. 87-103.

223. Wasserman L.A., Semenova M.G. Effect of decane or sodium decanoate on the thermodynamics of globular protein solutions. // Food Hydrocolloids, 1997, Vol. 11, no. 3, PP. 319-326.

224. Van Dulm P. and Norde W. The adsorption of human plasma albumin on solid surfaces, with special attention to the kinetic aspects // J. Colloid Interface Sci., 1983, 91, PP. 248-255.

225. Dickinson E., Stainsby G. // Colloids in Food. Applied Science. -1982.

226. MacRitchie F., Owens N.F. Interfacial coagulation of proteins// J. Colloid Interface Sci. 1969. - 29(1) - PP. 66-71.

227. Dickinson E. Proteins in solution and at interfaces // In Interactions of Surfactants with Polymers and Proteins. 1993. - PP. 295-317.

228. Dickinson E., Matsumura Y. Proteins at liquid interfaces: Role of the molten globule state // Colloids Surf. B. 1994. - 3(1-2) - PP. 1-17.

229. Hirose M. Molten globule state of food proteins // Trends Food Sci. Technol. 1993.-4(2)-PP. 48-51.

230. Atkinson P J., Dickinson E., Home D.S., Richardson R.M. Neutron reflectivity of adsorbed f3-casein and f3-lactoglobulin at the air/water interface // J. Chem. Soc, Faraday Trans. 1995. - 91 (17) - PP. 2847-2854.

231. Home D.S., Atkinson P.J., Dickinson E., Pinfield V.J., Richardson R.M. // In Proceedings of 5th Conference of Food Engineering. 1997 - P. 111.

232. Dickinson E. // An Introdaction to Food Colloids, Oxford Science Publications, Oxford 1992, ch. 6 - PP. 140-155.

233. Kinsella J.E., Whitehead D.M. // Proteins at Interfaces. American Chemical Society, 1987, ch. 2.

234. Kato K., Sato Watanabe Y. Conformational Stability of Ovalbumin Reacted with Glucose in a Maillard Reaction. // Agricultural Biological Chemistry. 1983. -47-PP. 1925-1926.

235. Paula S., Siis W., Tuchtenhagen J. & Blume, A. Thermodynamics of Micelle formation as a function of temperature: a high sensitivity titration calorimetry study. // Journal of Physical Chemistry. -1995. 99 - PP. 11742 -11751.

236. Jenks W.P. // Catalysis and Chemistry in Enzymology, McGraw-Hill New York, 1969.

237. Dickinson E. Mixed proteinaceous emulsifiers: review of competitive protein adsorption and relationship to food colloids stabilization. // Food Hydrocolloids, vol.1,no. 1.- 1986.-PP. 3-23.

238. Leaver J., Home D.S., Law A.J.R. Interactions of proteins and surfactants at oil-water interfaces: influence of a variety of physical parameters on the behavior of milk proteins. // International Dairy Journal. 1999. - 9 - PP. 319-322.

239. Dickinson E. at al. // Progress in Colloid and Polymer Science. 1990. - 82 -PP. 65-72.

240. Dickinson E. Murray B.S., Stainsby G. Coalescence kinetics of protein stabilized emulsion droplets // Gums and stabilizers for the food industry. 1988. - 4 - PP. 463-472.

241. Courthaudon J-L., Dickinson E., Christie W.W. Competitive adsorption of lecithin and (3-casein in oil in water emulsions // Journal of Agriculture and Food Chemistry. 1991. - 39 - PP. 1365-1368.

242. Goff H.D., Liboff M., Jordan W.K., Kinsella J.E The effects of polysorbate 80 on the fat emulsion in ice cream mix: Evidence from transmission electron microscopy studies // Food Microstructure. 1987. - 6 - P. 193.

243. Goff H.D., Jordan W.K. Action of emulsifiers in promoting fat destabilization during the manufacture of ice cream // J. Dairy Sci. 1989. - 72, (1) - PP. 18-29.

244. Barfod N.M., Krog N., Larsen G., Buchheim W. Effects of emulsifiers on protein-fat interaction in ice cream mix during aging I: Quantitative analyses // Fat Sci. Technol. 1991. - 93 (1) - PP. 24-29.

245. Gelin J-L., Poyen L., Courthaudon J.L., Le Meste M., Lorient D. Structural changes in oil-in-water emulsions during the manufacture of ice cream // Food Hydrocolloids. 1994. - 8 - PP. 299-308.

246. Goff H.D. Instability and Partial Coalescence in Whipable Dairy Emulsions. // J. Dairy Sci. 80 (10) - 1997. - PP. 2620-2630.

247. Pelan B.M.C., Watts K.M., Campbell I.J., Lips A. The Stability of Aerated Milk Protein Emulsions in the Presence of Small Molecule Surfactants. // J. Dairy Sci. 80 (10) - 1997. - PP. 2631-2638.

248. Murray B.S., Cros L. Adsorption of p-lactoglobulin and P-casein to metal surfaces and their removal by a non-ionic surfactant, as monitored via a quartz crystal microbalance// Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 1998 10 (4), pp. 227-241.

249. Murray B.S., Dickinson E. Interfacial rheology and the dynamic properties of adsorbed films of food proteins and surfactants // Food Sci. Technol. Int. 1996. -2(3)-PP. 131-145.

250. Roth S., Murray B.S., Dickinson E. Interfacial Shear Rheology of Aged and Heat-Treated p-Lactoglobulin Films: Displacement by Nonionic Surfactant // J. Agric. Food Chem. 2000, 48, PP. 1491-1497.

251. Dickinson E. & McClements, D.J. // Advances in Food Colloids. Glasgow: Blackie.- 1995.-PP. 81-101.

252. Goff H. Colloidal aspects of ice cream -a review//International Dairy Journal. 1997.-7-PP. 363-373.

253. Dickinson E., Tanai S. Protein displacement from the emulsion droplet surface by oil-soluble and water-soluble surfactants. // Food Hydrocolloids. 1992. - 6 -PP. 163-17.

254. Courthaudon J-L., Dickinson E., Dalgleish D. G. Competitive adsorption of p-lactoglobulin + tween 20 at the oil-water interface. // Colloids and Surfaces. 56 -1991.-PP. 293-300.

255. Euston S.R., Fiimigan S.R., Hirst R.L. Aggregation kinetics of heated whey protein-stabilised emulsions: effect of low-molecular weight emulsifiers. // Food Hydrocolloids. 2001. - 15 - PP. 253-262.

256. Dickinson E., Iveson G., Tanai S. Competitive adsorption in protein-stabilized emulsions containing oil-soluble and water-soluble surfactants // Food Colloids and Polymers: Stability and Mechanical Properties. 1993. - pp. 312-322.

257. Euston S.R. Emulsifiers in dairy products and dairy substitutes// In G.L. Hasenheuttl & R.W. Hartel, Food emulsifiers and their applications. 1997. - PP. 173-210.

258. Krog N. Thermodynamics of interfacial films in food emulsions// In Microemulsions and Emlsions in Foods; El Nokaly, M., Cornell, D.G., Eds.; ACS Symposium Series 448; American Chemical Society: Washington, DC, 1991; PP. 138-145.

259. Turro N.J., Lei X.-G., Ananthapadmanabhan K.P., Aronson M. Spectroscopic probe analysis of protein-surfactant interactions: The BSA/SDS system // Langmuir. 1995. - 11 - PP. 2525-2533.

260. Dalgleish D.G. // In J. Sjoblom (Ed.), Emulsions and emulsion stability. New York: Marcel Dekker, 1996.

261. Monahan F.J. McClements D.J., German J.B. Disulfide-mediated polymerization reactions and physical properties of heated WPI-stabilized emulsions // Journal of Food Science. 1996. - 61 - PP. 504-510.

262. Dickinson E., Ritzoltus C. Creaming and rheology of oil-in-water emulsions containing sodium dodecyl sulfate and sodium caseinate // Journal of Colloid and Interface Science. 2000. - 224 - PP. 148-154.

263. Lefebvre-Cases E. Gastaldi E., Tarodo De La Fuente B. Influence of chemical agents on interactions in dairy products: Effect of SDS on casein micelles // Colloids Surf. B 11, 1998, PP. 281-285.

264. Patino J., Nino R. & Gomez J. Interfacial and foaming characteristics of protein-lipid systems// Food Hydrocolloids . 1997. - 11 - PP. 49-58.

265. Rouimi S., Schorsch C., Valentini C. & Vaslin S. Foam stability and interfacial properties of milk protein-surfactant systems//Food Hydrocolloids. -2005. -19 -PP. 467-478.

266. Patino J.M.R. & Nino M. R.R. Interfacial characteristics of food emulsifiers (proteins and lipids) at the air-water interface//Colloids and Surfaces: B. 1999. -15-PP. 235-252.

267. Sarker D.K. Wilde P.J., Clark D.C. Competitive adsorption of L-a-lysophosphatidylcholine/ß-lactoglobulin mixtures at the interfaces of foams and foam lamellae // Colloids Surf. B, 1995a, 3, PP. 349-356.

268. Sarker D.K., Wilde P.J., Clark D.C. Control of Surfactant-Induced Destabilization of Foams through Polyphenol-Mediated Protein-Protein Interactions // J. Agric. Food Chem., 1995,43(2), P. 295-300.

269. Prins A. Principles of foam stability// Advances in Food Emulsions and Foams.- 1988. -P. 91-122.

270. Clark D.C. Wilde P.J., Bergink-Martens D.J.M., Kokelaar A.J.J., Prins A. Surface dilational behaviour of aqueous solutions of ß-lactoglobulin and Tween 20 // In Food Colloids and Polymers: Stability and Mechanical Properties. 1993. - PP. 354-364.

271. Papiz M.Z. Sawyer L., Eliopoulos E.E. The structure of ß-lactoglubulin and its similarity to plasma retinol-binding protein// Nature. 1986. - 324(6095) - P. 383.

272. Sarker D.K., Wildw P.J., Clark D.C. Competitive adsorption of L-a-lysophosphatidylcholine/ß-lactoglobulin mixture at the interfaces of foams and foam lamellae. // Colloids Surf. B. 1995. - 3 - P. 349.

273. Antipova A.S., Semenova M.G., Belyakova L.E. & Il'in M.M. On relationships between molecular structure, interaction and surface behavior in mixture: small -molecule surfactant + protein // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces.- 2001.-21-PP. 217-230.

274. Ahmad F. & Salahuddin A. Reversible unfolding of the major fraction of ovalbumin by guanidine hydrochloride//Biochemistry. 1976. - 15 - PP. 51685175.

275. Derbyshire E., Wrigh D. J., & Boulter D. Legumin and vicilin, storage proteins of legume seeds. A review// Phitochemistry. 1976.- 15- PP. 3-24.

276. Вайнтрауб JI.A. Овощные белки и их биосинтез. Под ред. Кретовича В. JI. -Москва: Наука. 1975. - С. 142-152.

277. Schwenke K.D. Reflections about the functional potential of legume proteins. A review. A review // Nahrung. 2001. - 45(6) - P. 377-381.

278. Belitz H.D. & Grosch W. Legumin. In Food Chemistry Berlin: SpringerVerlag. - 1987. - ch. 4 - PP. 245-546.

279. Damodaran S. & Kinsella J.E. Interaction of carbonyls with soy protein: thermodynamic effects. // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1981. -29-PP. 1249-1253.

280. Dumont J.P. & Land D.G. Binding of diacetil by pea proteins// Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1986. - 34. - PP. 1041-1045.

281. Semenova M.G., Antipova A.S., Misharina T.A., Golovnya R.V. Binding of an aroma compounds with legumin. I. Binding of hexyl acetate with IIS globulin in an aqueous medium depending on the protein structure//Food Hydrocolloids.-2002.- 16-PP. 557-564.

282. Stans M.H. 11 United States Department of Commerce, Natioal Bureau of Standards, University of Wisconsin School of Pharmacy, Madison, WI 53706 and Karol J. Mysels, R.J. Reynold Tobacco Co. // Winston-Salem, NC 27102, Part 6, PP. 170.

283. Krog N. Food emulsifiers and their chemical and physical properties. In Food Emulsions; Friberg S.E. and Larsson K. (Eds.). New York: Marcel Dekker. -1997.-ch. 4-PP. 141-187.

284. Dubois M., Gilles K.M., Hamilton J.K., Rebers P.A. & Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances// Analytical Chemistry. 1956.-28-PP. 350-356.

285. Privalov P.L. & Khechinashvili N.N. A Thermodynamic Approach to the Problem of Stabilization of Globular Protein Structure: A Calorimetric Study. // Journal of Molecular Biology. 1974. - 86 - PP. 665 -684.

286. Gaines G. L. Insoluble Monolayers at Liquid Gas Interfaces. - New York: Intersince, 1996.

287. Тенфорд, Ч. Химия полимеров Москва: «Химия» - 1965.

288. Burchard, W. Light scattering. In Physical Techniques for the Study of Food Biopolymers; S. B. Ross-Murphy (Ed.) Glasgow: Blackie. - 1994. -PP. 151214.

289. Evans J.M. Manipulation of light scattering data. In Light scattering from polymer solutions; Huglin M. B. (Ed.) London: Academic Press, 1972. - ch. 5 -PP. 89-164.

290. Kratochvil P., & Sudelof L.O. Interactions in polymer solutions// Acta Pharmaceutica Suecica. 1986. -23 - P. 31-46.

291. Home D.S. Light scattering studies of colloidal stability and gelation. In New Physico-Chemical Techniques for the Characterization of Complex Food Systems; Dickinson E. (Ed). Glasgow: Blackie. - 1995. - PP. 240-267.

292. Rha C. & Pradipasena P. Viscosity of proteins. In Functional properties of food macromolecules; Mitchell J. R. and Ledward D. A. (Eds.) London-New-York: Elsevier applied science publishers. - 1985. - Ch. 2 - PP.79-120.

293. Nagasawa, M., & Takahashi, A. Light scattering from polyelectrolyte solutions. In Light scattering from polymer solutions; Huglin M. B. (Ed.) -London: Academic press. 1972. - PP. 671-723.

294. Edmond E. & Ogston A. An approach to the study of phase separation in ternary aqueous systems // Biochemistry Journal.- 1968.- 109 P. 569-576.

295. Yang P.H., Rupley A. Protein-water interactions. Heat capacity of the lysozyme-water system. // Biochemistry. 1979. - 18(12) - PP. 2654-2661.

296. Suurkuusk J. Specific heat measurements of lysozyme, chymotrypsinogen, and ovalbumin in aqueous solution and in solid state // Acta Chemica Scandinavica. -1974. B28 - PP. 409-417.

297. Appelqvist I. & Debet M. Starch-biopolymer interactions a Review. // Food Review International. - 1997. - 13 - PP. 163-224.

298. Nuessli J., Sigg B., Conde-Petit B. & Escher F. Characterization of amylose-flavour complexes by DSC and X-ray diffraction. // Food Hydrocolloids. -1997. -11-PP. 27-34.

299. Opatowski E., Kozlov M. M., Pinchuk I. & Lichtenberg D. Heat Evolution of Micelle Formation, Dependence of Enthalpy, and Heat Capacity on the Surfactant Chain Length and Head Group//Journal of Colloid and Interface Science. 2002. -246(2)-PP. 380-386.

300. Kiraly, Z. & Dekany, I. A thermometric titration study on the micelle formation of sodium decyl sulfate in water//Journal of Colloid and Interface Science. 2001. - 242 - PP. 214-219.

301. Wang Y., Han B., Yan H. & Kwak, J.C.T. Microcalorimetry study of interaction between ionic surfactants and hydrophobically modified polymers in aqueous solutions// Langmuir. 1997. - 13 - PP. 3119-3123.

302. Tolstoguzov V.B. Thermodynamic aspects of biopolymer functionality in biological systems, foods, and beverages//Critical Reviews in Biotechnology. -2002.-22-PP. 89-174.

303. Privalov P.L. Stability of Proteins: Small Globular Proteins//Advances in Protein Chemistry. 1979. - 33 - PP. 167-241.

304. Pfeil W. & Privalov P.L. In Biochemical Thermodynamics; Jones M.N. (Ed.). Elsevier Scientific Publishing Co - 1979. - Ch.3 - PP. 75-115.