Узнавание ДНК эукариотическими ДНК-топоизомеразами I тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.10 ВАК РФ
Бугреев, Дмитрий Владимирович
АВТОР
|
||||
кандидата химических наук
УЧЕНАЯ СТЕПЕНЬ
|
||||
Новосибирск
МЕСТО ЗАЩИТЫ
|
||||
2002
ГОД ЗАЩИТЫ
|
|
02.00.10
КОД ВАК РФ
|
||
|
СОДЕРЖАНИЕ.
СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ.
I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
1.1. Топология геномной ДНК: влияние на клеточные процессы и ее регуляция ДНК-топоизомеразами.
1.2. Классификация и некоторые свойства ферментов.
1.3. Некоторые аспекты механизма действия топоизомераз.
1.4. ДНК топоизомеразы подкласса IA.
1.4.1. ДНК-топоизомераза I Е. coli.
1.4.1.2. Рентгеноструктурный анализ фермента.
1.4.2. ДНК-топоизомераза III Е. coli.
1.4.3. Обратная гираза.
1.4.4. ДНК-топоизомераза III из термофильных архебактерий (Dam topo III).
1.4.5. Эукариотическая ДНК-топоизомераза III.
1.5. ДНК-топоизомеразы подкласса IB.
1.5.1. Топоизомераза I вируса оспы.
1.5.2. Эукариотическая ДНК-топоизомераза I.
1.5.2.1. ДНК-топоизомераза I человека.
1.5.2.1.1. Структура ДНК-топоизомеразы I человека.
1.5.2.1.2. Структура ДНК в комплексе с топоизомеразой I.
1.5.2.1.3. Комплекс топоизомеразы I человека с ДНК.
1.5.2.1.4. Линкерный домен topo I.
1.5.2.1.5. Активный центр фермента.
1.5.2.1.6. Механизм реакции топоизомеризации.
1.5.3. ДНК-топоизомераза V.
1.6. Биологические функции ДНК-топоизомераз.
1.6.1. Репликация.
1.6.2. Транскрипция.
1.6.3. Другие биологические функции.
1.6.4. Регуляция ДНК-топоизомеразы I.
II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
2.1. Реактивы и материалы.
2.1.1. Реактивы.
2.1.2. Олигонуклеотиды.
2.1.3. Неприродные олигопептиды.
2.1.4. Ферменты.
2.1.5. Буферы и среды.
2.2. Методы.
2.2.1. Выделение ДНК топоизомеразы I из плаценты человека.
2.2.1.1. Получение грубого экстракта из плаценты.
2.2.1.2. Фракционирование осаждением сульфатом аммония.
2.2.1.3. Фракционирование белков с использованием гидроксиапатита.
2.2.1.4. Хроматография топоизомеразы I на гепарин-сефарозе.
2.2.1.5. Хроматография топоизомеразы I на фенил-сефарозе.
2.2.1.6. Электрофоретический анализ белков.
2.2.2. Выделение суперскрученной ДНК плазмиды.
2.2.2.1. Выращивание клеток и получение грубого лизата, содержащего ДНК плазмиду.
2.2.2.2. Очистка суперскрученной ДНК плазмиды на колонке QIAGEN-tip 500.
2.2.3. Получение мономера для фосфитамидного синтеза олигонуклеотидов, содержащих модельный АП-сайт - 1,4-ангидро-2-дезокси-В-рибитол.
2.2.3.1. Синтез 1,4-ангидро-2-дезокси-Б-рибитола (3).
2.2.3.2. Получение 5-0-(4,4'-диметокситретил)-1,4-ангидро-2-дезокси-0-рибитола (4).
2.2.3.3. Получение 5Ю-(4Д'-диметокситретилН Д-ангидро^-дезокси^рибитол-З-^-цианэтил^Тч^-диизопропилфосфорамидита (5).
2.2.4. Очистка олигонуклеотидов.
2.2.5. Очистка dNMP.
2.2.6. Получение Р32-меченых олигонуклеотидов с помощью Т4 полинуклеотидкиназы
2.2.7. Отжиг комплементарных цепей олигонуклеотидов.
2.2.8. Расчет концентраций олигонуклеотидов.
2.2.9. Условия определения топоизомеразной активности.
2.2.10. Определение кинетических и термодинамических параметров взаимодействия топоизомеразы I с различными ДНК-лигандами.
2.2.11. Предынкубация топоизомеразы I с олигонуклеотидами.
2.2.12. Очистка и определение концентрации тиазолсодержащих олигопептидов.
2.2.13. Условия для количественного определения степени связывания тиазолсодержащих олигопептидов с олигонуклеотидными дуплексами.
III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.
3.1. Выделение ДНК-топоизомеразы I из плаценты человека.
3.2. Определение термодинамических параметров, характеризующих сродство топоизомераз к различным олигонуклеотидам.
3.3. Особенности кинетического анализа реакции топоизомеризации.
3.3.1. Определение типа ингибирования.
3.4. Взаимодействие topo I мыши и человека с ДНК.
3.4.1. Подходы к изучению механизмов узнавания ДНК в случае ДНК-зависимых ферментов.
3.4.2. Типы взаимодействий, реализующиеся при узнавании ДНК различными белками и ферментами.
3.4.3. Взаимодействие топоизомеразы I мыши с неспецифическими олигонуклеотидами.
3.4.4. Взаимодействие топоизомеразы I человека с неспецифическими олигонуклеотидами.
3.4.5. Характер неспецифических взаимодействий в случае ДНК-топоизомераз.
3.4.6. Взаимодействие топоизомераз с неспецифическими дуплексами.
3.4.7. Взаимодействие топоизомераз со специфическими олигонуклеотидами.
3.4.8. Взаимодействие топоизомеразы I с двухцепочечными олигонуклеотидами.
3.4.9. Сравнение взаимодействия топоизомеразы I со специфическими и неспецифическими олигонуклеотидами.
3.4.10. Относительный вклад различных структурных элементов ДНК в ее общее сродство к топоизомеразам.
3.5. Механизм специфического расщепления суперскрученной ДНК ДНК-топоизомеразой I человека. Влияние структуры лиганда на каталитическую стадию реакции.
3.5.1. Факторы, отражающие топологические перестройки, и их реализация на уровне белково-нуклеиновых взаимодействий.
3.5.2. Взаимодействие топоизомеразы с суперскрученной ДНК. Роль ДНК-связывающего центра и линкерного домена в узнавании топологического состояния
3.5.3. Роль линкерного домена в катализе реакции топоизомеризации.
3.5.4. Взаимосвязь специфических факторов, обеспечивающих высокую скорость реакции, катализируемой топоизомеразой 1.
3.6. Подходы к конструированию селективных ингибиторов ДНК-топоизомеразы I. Возможные пути получения новых антираковых препаратов.
3.6.1. Взаимодействие комплекса ДНК и топоизомеразы I человека с олиго-1,3-тиазолкарбоксамидами и их конъюгатами с олигонуклеотидами.
3.6.2. Ингибирование ДНК-топоизомеразы I тиазолсодержащими олигопептидами.
3.6.3. Взаимодействие тиазолсодержащих олигопептидов с олигонуклеотидным дуплексом.
3.6.4. Специфичность связывания тиазолсодержащих олигопептидов с различными двуцепочечными олигонуклеотидами.
3.6.5. Альтернативный механизм ингибирования топоизомеразы I тиазолсодержащими олигопептидами.
3.7. Анализ механизма действия топоизомераз.
ВЫВОДЫ.
Взаимодействие белков с нуклеиновыми кислотами является основным типом взаимодействий, реализующихся практически во всех жизненно важных процессах организма. Интерес к ДНК-зависимым ферментам в последнее время особенно актуален, поскольку многие из них являются мишенями для большого числа антивирусных, антибактериальных, антираковых и других биологически активных препаратов. Изучение механизма узнавания ДНК ферментами, а также механизма их действия позволяет проводить исследование таких важнейших аспектов, как оксидативный стресс, проблемы старения, патогенез, канцерогенез, изучение механизмов генетического контроля, сохранение, организация и эволюция клеточного генома и многих других. Такой подход позволяет, в конечном итоге, реализовывать результаты исследований в области медицины, что делает проблему достаточно актуальной не только с фундаментальной, но и с практической точки зрения.
В клетке практически все процессы, так или иначе связанные с манипуляцией ДНК, протекают с участием топоизомераз, ферментов регулирующих топологическое состояние ДНК-спирали. ДНК-топоизомеразы I способны релаксировать положительные и отрицательные супервитки в ДНК и являются одними из основных жизненно важных клеточных ферментов, а их инактивация ведет к летальному исходу. Повышенный интерес к данному классу ферментов обусловлен тем, что топоизомераза I является мишенью для ряда антираковых препаратов. В настоящее время ведется поиск новых эффективных подходов к созданию противоопухолевых средств.
Несмотря на то, что определенные аспекты функционирования эукариотических топоизомераз хорошо изучены и проведен рентгеноструктурный анализ фермента в комплексе со специфической ДНК, данные исследования, в большинстве своем, носят качественный характер, а многие нюансы механизма узнавания и каталитического расщепления суперскрученной ДНК остаются не выясненными.
В Лаборатории ферментов репарации НИБХ СО РАН был разработан новый подход для изучения взаимодействия ДНК- и РНК-зависимых ферментов с нуклеиновыми кислотами. Разработанный метод постепенного усложнения структуры лиганда позволяет на количественном уровне оценивать вклад отдельных структурных единиц ДНК и РНК в их общее сродство к ферменту. С помощью этого метода проведена детализация механизмов узнавания ДНК различными ДНК-полимеразами, некоторыми ферментами репарации и рестрикции. Результаты, полученные с помощью такого подхода, помимо всего прочего, черезвычайно полезны для интерпретации данных РСА, и в комплексе с ними могут быть использованы для детального описания механизмов действия ДНК- и РНК-узнающих белков.
В настоящей работе разработанный метод был применен для исследования эукариотической ДНК-топоизомеразы I. Особый интерес представляла возможность установления с помощью этого подхода механизмов проявления специфичности на уровне первичной последовательности ДНК, а также на уровне конформационных особенностей узнавания более высокого порядка (суперспирализации). Помимо представления результатов фундаментального аспекта изучения фермента, изложены возможные подходы к созданию специфических ингибиторов топоизомеразы I на основе олигонуклеотидов, их производных и соединений способных, взаимодействовать с двуцепочечной ДНК.
Целью данной работы было изучение закономерностей взаимодействия топоизомеразы I с ДНК. Для этого представлялось целесообразным:
1. Разработать метод получения электрофоретически гомогенных препаратов ДНК-топоизомеразы I (topo I) из плаценты человека;
2. Изучить характер специфических и неспецифических взаимодействий topo I с ДНК на количественном уровне с помощью анализа ингибирования исследуемого фермента олигонуклеотидами различного состава и длины;
3. Оценить относительный вклад различного рода специфических и неспецифических взаимодействий topo I с ДНК в обеспечение специфичности действия фермента;
4. Провести анализ механизма специфического расщепления суперскрученной ДНК топоизомеразой I. Рассмотреть влияние структуры лиганда на каталитическую стадию реакции;
5. Изучить процесс взаимодействия комплекса ДНК и топоизомеразы I человека с олиго-1,3-тиазолкарбоксамидами, соединениями способными связываться с ДНК в малой бороздке и следовательно ингибировать действие фермента. Проанализировать возможности поиска подходов к созданию селективных ингибиторов фермента на основе олигонуклеотидов, олигопептидов и их производных.
I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ ДНК-топоизомеразы первого типа
выводы
Разработан простой и эффективный метод выделения электрофоретически гомогенных препаратов ДНК-топоизомеразы I (topo I) из плаценты человека с высокой удельной активностью.
Впервые проведен детальный анализ закономерностей взаимодействия topo I мыши и человека с ДНК. Показано, что topo I мыши эффективно взаимодействует с 10 из 20 звеньев ДНК, находящихся в пределах белковой глобулы. Минимальным лигандом обеих topo I является ортофосфат. Увеличение длины неспецифических олигонуклеотидов (ON) на одно звено (4<п<10) приводит к возрастанию их сродства к topo мыши в 1,71-2,33 раза за счет слабых аддитивных контактов фермента с различными структурными элементами ON. Основной вклад в сродство одно и двухцепочечных ДНК к topo I мыши вносят слабые электростатические контакты и/или водородные связи topo I с межнуклеозидными фосфатными группами ДНК. Показано, что сродство неспецифических ON к topo I человека понижается при увеличении их длины, что может быть следствием предпочтительного связывания фермента с топологически напряженной ДНК. Показано, что topo I мыши и человека взаимодействуют со специфической ДНК одинаковым образом. Показано, что один из высокоаффиных участков связывания ДНК расположен непосредственно около сайта расщепления, а второй удален от него на пять нуклеотидных звеньев. Выявлены основные факторы, обеспечивающие повышение сродства ферментов к специфической ДНК, и оценен вклад каждого звена специфической последовательности в ее сродство к топоизомеразам. Прочность связывания topo I со специфической последовательностью увеличивается в случае суперскрученной ДНК за счет ее изогнутой конформации, соответствующей изогнутости ДНК-узнающего центра ферментов. Предложена модель строения ДНК-связывающего центра, обеспечивающего повышенное сродство фермента именно к суперскрученной ДНК. Взаимодействие топоизомераз с ДНК описано с помощью термодинамических моделей. Проанализированы возможные причины влияния структуры ДНК на эффективность реакции расщепления суперскрученной ДНК topo I и предложен механизм специфического расщепления суперскрученной ДНК topo I.
Исследовано взаимодействие малобороздочных лигандов (олиго-1,3-тиазолкарбоксамидов) с ДНК и ее комплексом с topo I человека. Показано, что ТСО более эффективно ингибируют реакцию, катализируемую ферментом, по сравнению с описанными малобороздочными лигандами. Эффективность ингибирования зависит преимущественно от числа тиазольных мономеров в составе ТСО, а структура боковых групп слабо влияет на степень ингибирования. Показано, что специфические олигонуклеотиды и ТСО подавляют действие фермента при низких концентрациях.
1. Wang J.С. Interaction between DNA and an Escherichia coli protein omega. // J. Mol. Biol. 1971. V. 55. P. 523-533.
2. Champoux J.J., Dulbecco R. An activity from mammalian cells that untwists superhelical DNA—a possible swivel for DNA replication (polyoma-ethidium bromide-mouse-embryo cells-dye binding assay). // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1972. V. 69. P. 143-146.
3. Dean F., Krasnow M.A., Otter R., Matzuk M.M., Spengler S.J., Cozzarelli N.R. Escherichia coli type-1 topoisomerases: identification, mechanism, and role in recombination. // Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 1983. V. 47. P. 769-777.
4. Srivenugopal K.S., Lockshon D., Morris D.R. Escherichia coli DNA topoisomerase III: purification and characterization of a new type I enzyme. // Biochemistry. 1984. V. 23. P. 1899-1906.
5. Wallis J.W., Chrebet G., Brodsky G., Rolfe M., Rothstein R.A. Hyper-recombination mutation in S. cerevisiae identifies a novel eukaryotic topoisomerase. // Cell. 1989. V. 58. P. 409-419.
6. Kikuchi A., Asai K. Reverse gyrase—a topoisomerase, which introduces positive superhelical turns into DNA. //Nature. 1984. V. 309. P. 677-681.
7. Slesarev A.I., Stetter K.O., Lake J.A., Gellert M., Krah R., Kozyavkin S.A. DNA topoisomerase V is a relative of eukaryotic topoisomerase I from a hyperthermophilic prokaryote. //Nature. 1993. V. 364. P. 735-737.
8. Wang J.C. DNA topoisomerases. // Annu. Rev. Biochem. 1996. V. 65. P. 635-692.
9. Kim R.A., Wang J.C. Identification of the yeast TOP3 gene product as a single strand-specific DNA topoisomerase. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 17178-17185.
10. Hanai R., Caron P.R., Wang J.C. Human TOP3: a single-copy gene encoding DNA topoisomerase III. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 3653-3657.
11. Nadal M., Jaxel C., Portemer C., Forterre P., Mirambeau G., Duguet M. Reverse gyrase of Sulfolobus: purification to homogeneity and characterization. // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 9102-9108.
12. Bouthier de la Tour C., Portemer C., Nadal M., Stetter K.O., Forterre P., Duguet M. Reverse gyrase, a hallmark of the hyperthermophilic archaebacteria. // J. Bacteriol. 1990. V. 172. P.6803-6808.
13. Bouthier de la Tour C., Portemer C., Huber R., Forterre P., Duguet M. Reverse gyrase in thermophilic eubacteria. // J. Bacteriol. 1991. V. 173. P. 3921-3923.
14. Slesarev A.I., Kozyavkin S.A. DNA substrate specificity of reverse gyrase from extremely thermophilic archaebacteria. // J. Biomol. Struct. Dyn. 1990. V. 7. P. 935-942.
15. Confalonieri F., Elie C., Nadal M., de La Tour C., Forterre P., Duguet M. Reverse gyrase: a helicase-like domain and a type I topoisomerase in the same polypeptide. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 4753-4757.
16. Kovalsky O.I., Kozyavkin S.A., Slesarev A.I. Archaebacterial reverse gyrase cleavage-site specificity is similar to that of eubacterial DNA topoisomerases I. // Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P.2801-2805.
17. Stivers J.Т., Shuman S., Mildvan A.S. Vaccinia DNA topoisomerase I: single-turnover and steady-state kinetic analysis of the DNA strand cleavage and ligation reactions. // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 327-339.
18. Stivers J.T., Shuman S., Mildvan A.S. Vaccinia DNA topoisomerase I: kinetic evidence for general acid-base catalysis and a conformational step. // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 15449-15458.
19. Tse-Dinh Y.C., Wang J.C. Complete nucleotide sequence of the topA gene encoding Escherichia coli DNA topoisomerase I. //J. Mol. Biol. 1986. V. 191. P. 321-331.
20. Domanico P.L., Tse-Dinh Y.C. Cleavage of dT8 and dT8 phosphorothioyl analogues by Escherichia coli DNA topoisomerase I: product and rate analysis. // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 6365-6371.
21. Domanico P.L., Tse-Dinh Y.C. Mechanistic studies on E. coli DNA topoisomerase I: divalent ion effects. // J. Inorg. Biochem. 1991. V. 42. P. 87-96.
22. Christiansen K., Knudsen B.R., Westergaard O. The covalent eukaryotic topoisomerase I-DNA intermediate catalyzes pH-dependent hydrolysis and alcoholysis. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P.11367-11373.
23. Burgin A.B.Jr., Huizenga B.N., Nash H.A. A novel suicide substrate for DNA topoisomerases and site-specific recombinases. // Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 29732979.
24. Kirkegaard К., Wang J.С. Bacterial DNA topoisomerase I can relax positively supercoiled DNA containing a single-stranded loop. // J. Mol. Biol. 1985. V. 185. P. 625-637.
25. Tse-Dinh Y.C., McCarron B.G., Arentzen R., Chowdhry V. Mechanistic study of E. coli DNA topoisomerase I: cleavage of oligonucleotides. // Nucleic Acids Res. 1983. V. 11. P. 8691-8701.
26. Tse-Dinh Y.C., Beran-Steed R.K. E coli DNA topoisomerase I is a zinc metalloprotein with three repetitive zinc-binding domains. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 15857-15859.
27. Tse-Dinh Y.C. Zinc (II) coordination in Escherichia coli DNA topoisomerase I is required for cleavable complex formation with DNA. // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 14317-14320.
28. Tse-Dinh Y.C., Beran R.K. Multiple promoters for transcription of the Escherichia coli DNA topoisomerase I gene and their regulation by DNA supercoiling. // J. Mol. Biol. 1988. V. 202. P. 735-742.
29. Zhu C.X., Tse-Dinh Y.C. Binding of Zn(II) to Escherichia coli DNA topoisomerase I. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. V. 33. P. 195-204.
30. Zumstein L., Wang J.C. Probing the structural domains and function in vivo of Escherichia coli DNA topoisomerase I by mutagenesis. // J. Mol. Biol. 1986. V. 191. P. 333-340.
31. Lima C.D., Wang J.C., Mondragon A. Crystallization of a 67 kDa fragment of Escherichia coli DNA topoisomerase I. // J. Mol. Biol. 1993. V. 232. P. 1213-1216.
32. Zhu C.X., Samuel M., Pound A., Ahumada A., Tse-Dinh Y.C. Expression and DNA-binding properties of the 14K carboxyl terminal fragment of Escherichia coli DNA topoisomerase I. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. V. 35. P. 375-385.
33. Samuel M., Zhu C.X., Villanueva G.B., Tse-Dinh Y.C. Effect of zinc removal on the conformation of Escherichia coli DNA topoisomerase I. // Arch. Biochem. Biophys. 1993. V. 300. P. 302-308.
34. Sharma A., Mondragon A. DNA topoisomerases. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1995. V. 5. P. 39-47.
35. Lima C.D., Wang J.C., Mondragon A. Three-dimensional structure of the 67K N-terminal fragment of E. coli DNA topoisomerase I. //Nature. 1994. V. 367. P. 138-146.
36. Sharma A., Hanai R., Mondragon A. Crystal structure of the amino-terminal fragment of vaccinia virus DNA topoisomerase I at 1.6 A resolution. // Structure. 1994. V. 2. P. 767-77.
37. Lue N., Sharma A., Mondragon A., Wang J.C. A 26 kDa yeast DNA topoisomerase I fragment: crystallographic structure and mechanistic implications. // Structure. 1995. V. 3. P. 1315-1322.
38. Yu L., Zhu C.X., Tse-Dinh Y.C., Fesik S.W. Solution structure of the C-terminal single-stranded DNA-binding domain of Escherichia coli topoisomerase I. // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 7622-7628.
39. Redinbo M.R., Stewart L., Kuhn P., Champoux J.J., Hoi W.G. Crystal structures of human topoisomerase I in covalent and noncovalent complexes with DNA. // Science. 1998. V. 279. P. 1504-1513.
40. Stewart L., Redinbo M.R., Qiu X., Hoi W.G., Champoux J.J. A model for the mechanism of human topoisomerase I. // Science. 1998. V. 279. P. 1534-1541.
41. Brandeen C.I. Relation between structure and function of alpha/beta-proteins. // Q. Rev. Biophys. 1980. V. 13. P. 317-338.
42. Caron P.R., Wang J.C. Appendix. II: Alignment of primary sequences of DNA topoisomerases. //Adv. Pharmacol. 1994. V. 29B. P. 271-297.
43. Beese L.S., Steitz T.A. Structural basis for the 3'-5' exonuclease activity of Escherichia coli DNA polymerase I: a two metal ion mechanism. //EMBO J. 1991. V. 10. P. 25-33.
44. Chen S.J., Wang J.C. Identification of active site residues in Escherichia coli DNA topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 6050-6056.
45. Brown P.O., Cozzarelli N.R. Catenation and knotting of duplex DNA by type 1 topoisomerases: a mechanistic parallel with type 2 topoisomerases. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V. 78. P. 843-847.
46. Tse Y., Wang J.C. E. coli and M. luteus DNA topoisomerase I can catalyze catenation or decatenation of double-stranded DNA rings. // Cell. 1980. V. 22. P. 269-276.
47. DiGate R.J., Marians K.J. Molecular cloning and DNA sequence analysis of E coli topB, the gene encoding topoisomerase III. // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 17924-17930.
48. DiGate R.J., Marians K.J. Identification of a potent decatenating enzyme from Escherichia coli. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 13366-13373.
49. Hiasa H., DiGate R.J., Marians K.J. Decatenating activity of Escherichia coli DNA gyrase and topoisomerases I and III during oriC and pBR322 DNA replication in vitro. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 2093-2099.
50. Zhang H.L., Malpure S., DiGate R.J. Escherichia coli DNA topoisomerase III is a site-specific DNA binding protein that binds asymmetrically to its cleavage site. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 23700-23705.
51. DiGate R.J., Marians K.J. Escherichia coli topoisomerase Ill-catalyzed cleavage of RNA. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 20532-20535.
52. Zhang H.L., DiGate R.J. The carboxyl-terminal residues of E coli DNA topoisomerase III are involved in substrate binding. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 9052-9059.
53. Beran-Steed R.K., Tse-Dinh Y.C. The carboxyl terminal domain of Escherichia coli DNA topoisomerase I confers higher affinity to DNA. // Proteins. 1989. V. 6. P. 249-258.
54. Mondragon A., DiGate R. The structure of Escherichia coli DNA topoisomerase III. // Structure Fold. Des. 1999. V. 7. P. 1373-1383.
55. Li Z., Mondragon A., Hiasa H., Marians K.J., DiGate R.J. Identification of a unique domain essential for Escherichia coli DNA topoisomerase Ill-catalysed decatenation of replication intermediates. // Mol. Microbiol. 2000. V. 35. P. 888-895.
56. Krah R., O'Dea M.H., Gellert M. Reverse gyrase from Methanopyrus kandleri. Reconstitution of an active extremozyme from its two recombinant subunits. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 13986-13990.
57. Shibata Т., Nakasu S., Yasui K., Kikuchi A. Intrinsic DNA-dependent ATPase activity of reverse gyrase. // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 10419-10421.
58. Declais A.C., Marsault J., Confalonieri F., de La Tour C.B., Duguet M. Reverse gyrase, the two domains intimately cooperate to promote positive supercoiling. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 19498-19504.
59. Gangloff S., de Massy В., Arthur L., Rothstein R., Fabre F. The essential role of yeast topoisomerase III in meiosis depends on recombination. // EMBO J. 1999. V. 18. P. 17011711.
60. Kim R.A., Caron P.R., Wang J.C. Effects of yeast DNA topoisomerase III on telomere structure. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 2667-2671.
61. Kodadek T. Inhibition of protein-mediated homologous pairing by a DNA helicase. // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 9712-9718.
62. Morel P., Hejna J.A., Ehrlich S.D., Cassuto E. Antipairing and strand transferase activities ofE. coli helicase II (UvrD). //Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 3205-3209.
63. Ng S.W., Liu Y., Hasselblatt K.T., Мок S.C., Berkowitz R.S. A new human topoisomerase III that interacts with SGS1 protein. // Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 9931000.
64. Bennett R.J., Noirot-Gros M.F., Wang J.C. Interaction between yeast sgsl helicase and DNA topoisomerase III. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 26898-26905.
65. Li W., Wang J.C. Mammalian DNA topoisomerase Illalpha is essential in early embryogenesis. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 1010-1013.
66. Kawasaki K., Minoshima S., Nakato E., Shibuya K., Shintani A., Schmeits J.L., Wang J., Shimizu N. One-megabase sequence analysis of the human immunoglobulin lambda gene locus. // Genome Res. 1997. V. 7. P. 250-261.
67. Yang Z., Champoux J.J. The role of histidine 632 in catalysis by human topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 677-685.
68. Sekiguchi J., Shuman S. Stimulation of vaccinia topoisomerase I by nucleoside triphosphates. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 29760-29764.
69. Shuman S., Prescott J. Specific DNA cleavage and binding by vaccinia virus DNA topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 17826-17836.
70. Sekiguchi J., Shuman S. Vaccinia topoisomerase binds circumferentially to DNA. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 31731-31734.
71. Sekiguchi J., Shuman S. Proteolytic footprinting of vaccinia topoisomerase bound to DNA. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 11636-11645.
72. Cheng C., Shuman S.A. Catalytic domain of eukaryotic DNA topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 1 1589-11595.
73. Sekiguchi J., Shuman S. Identification of contacts between topoisomerase I and its target DNA by site-specific photocrosslinking. // EMBO J. 1996. V. 15. P. 3448-3457.
74. Wittschieben J., Shuman S. Mechanism of DNA transesterification by vaccinia topoisomerase: catalytic contributions of essential residues Arg-130, Gly-132, Tyr-136 and Lys-167. // Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 3001-3008.
75. Hanai R., Wang J.C. Protein footprinting by the combined use of reversible and irreversible lysine modifications. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 11904-11908.
76. Morham S.G., Shuman S. Phenotypic selection and characterization of mutant alleles of a eukaryotic DNA topoisomerase I. // Genes Dev. 1990. V. 4. P. 515-524.
77. Klemperer N. Traktman P. Biochemical analysis of mutant alleles of the vaccinia virus topoisomerase I carrying targeted substitutions in a highly conserved domain. // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 15887-15899.
78. Stivers J.Т., Harris Т.К. Mildvan A.S. Vaccinia DNA topoisomerase I: evidence supporting a free rotation mechanism for DNA supercoil relaxation. // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 5212-5222.
79. Wang H.K. Morris-Natschke S.L., Lee K.H. Recent advances in the discovery and development of topoisomerase inhibitors as antitumor agents. // Med. Res. Rev. 1997. V. 17. P. 367-425.
80. Been M.D., Champoux J.J. Breakage of single-stranded DNA by eukaryotic type 1 topoisomerase occurs only at regions with the potential for base-pairing. // J. Mol. Biol. 1984. V. 180. P.515-531.
81. Trask D.K., Muller M.T. Biochemical characterization of topoisomerase I purified from avian erythrocytes. //Nucleic Acids Res. 1983. V. 11. P. 2779-2800.
82. Andersen A.H., Svejstrup J.Q., Westergaard O. The DNA binding, cleavage, and religation reactions of eukaryotic topoisomerases I and II. // Adv. Pharmacol. 1994. V. 29A. P. 83-101.
83. Tanizawa A., Kohn K.W., Pommier Y. Induction of cleavage in topoisomerase I c-DNA by topoisomerase I enzymes from calf thymus and wheat germ in the presence and absence of camptothecin. //Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 5157-5166.
84. Shen C.C., Shen C.K. Specificity and flexibility of the recognition of DNA helical structure by eukaryotic topoisomerase I. // J. Mol. Biol. 1990. V. 212. P. 67-78.
85. Camilloni G., Caserta M., Amadei A., Di Mauro E. The conformation of constitutive DNA interaction sites for eukaryotic DNA topoisomerase I on intrinsically curved DNAs. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1129. P. 73-82.
86. Muller M.T. Quantitation of eukaryotic topoisomerase I reactivity with DNA. Preferential cleavage of supercoiled DNA. // Biochim. Biophys. Acta. 1985. V. 824. P. 263-267.
87. Camilloni G., Di Martino E., Caserta M., di Mauro E. Eukaryotic DNA topoisomerase I reaction is topology dependent. // Nucleic Acids Res. 1988. V. 16. P. 7071-7085.
88. Camilloni G., Di Martino E., Di Mauro E., Caserta M. Regulation of the function of eukaryotic DNA topoisomerase I: topological conditions for inactivity. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 3080-3084.
89. Madden K.R., Stewart L., Champoux J.J. Preferential binding of human topoisomerase I to superhelical DNA. // EMBO J. 1995. V. 14. P. 5399-5409.
90. Depew D.E., Wang J.C. Conformational fluctuations of DNA helix. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 4275-4279.
91. Krogh S., Mortensen U.H., Westergaard O., Bonven B.J. Eukaryotic topoisomerase I-DNA interaction is stabilized by helix curvature. // Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 12351241.
92. Zechiedrich E.L., Osheroff N. Eukaryotic topoisomerases recognize nucleic acid topology by preferentially interacting with DNA crossovers. // EMBO J. 1990. V. 9. P. 4555-4562.
93. Edwards K.A., Halligan B.D., Davis J.L., Nivera N.L., Liu L.F. Recognition sites of eukaryotic DNA topoisomerase I: DNA nucleotide sequencing analysis of topo I cleavage sites on SV40 DNA. // Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 2565-2576.
94. Been M.D., Burgess R.R., Champoux J.J. Nucleotide sequence preference at rat liver and wheat germ type 1 DNA topoisomerase breakage sites in duplex SV40 DNA. // Nucleic Acids Res. 1984. V. 12. P. 3097-3114.
95. Bonven B.J., Gocke E., Westergaard O.A. High affinity topoisomerase I binding sequence is clustered at DNAase I hypersensitive sites in Tetrahymena R-chromatin. // Cell. 1985. V. 41. P. 541-551.
96. Christiansen K., Bonven B.J., Westergaard O. Mapping of sequence-specific chromatin proteins by a novel method: topoisomerase I on Tetrahymena ribosomal chromatin. // J. Mol. Biol. 1987. V. 193. P. 517-525.
97. Ness P.J., Koller Т., Thoma F. Topoisomerase I cleavage sites identified and mapped in the chromatin of Dictyostelium ribosomal RNA genes. // J. Mol. Biol. 1988. V. 200. P. 127139.
98. Thomsen В., Mollerup S., Bonven B.J., Frank R., Blocker H., Nielsen O.F., Westergaard O. Sequence specificity of DNA topoisomerase I in the presence and absence of camptothecin. // EMBO J. 1987. V. 6. P. 1817-1823.
99. Busk H., Thomsen В., Bonven В.J., Kjeldsen E., Nielsen O.F., Westergaard O. Preferential relaxation of supercoiled DNA containing a hexadecameric recognition sequence for topoisomerase I. //Nature. 1987. V. 327. P. 638-640.
100. Stevnsner Т., Mortensen U.H., Westergaard O., Bonven B.J. Interactions between eukaryotic DNA topoisomerase I and a specific binding sequence. // J. Biol. Chem. 1989. V.264. P. 10110-10113.
101. Christiansen K., Westergaard O. Characterization of intra- and intermolecular DNA ligation mediated by eukaryotic topoisomerase I. Role of bipartite DNA interaction in the ligation process. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 721-729.
102. Svejstrup J.Q., Christiansen K., Andersen A.H., Lund K., Westergaard O. Minimal DNA duplex requirements for topoisomerase I-mediated cleavage in vitro. // J. Biol. Chem. 1990. V.265. P. 12529-12535.
103. Jaxel C., Capranico G., Kerrigan D, Kohn K.W., Pommier Y. Effect of local DNA sequence on topoisomerase I cleavage in the presence or absence of camptothecin. // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 20418-20423.
104. Leteurtre F., Kohlhagen G., Fesen M.R., Tanizawa A., Kohn K.W., Pommier Y. Effects of DNA methylation on topoisomerase I and II cleavage activities. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P.7893-7900.
105. D'Arpa P., Machlin P.S., Ratrie H.-3d., Rothfield N.F., Cleveland D.W., Earnshaw W.C. cDNA cloning of human DNA topoisomerase I: catalytic activity of a 67.7-kDa carboxyl-terminal fragment. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 2543-2547.
106. Stewart L., Ireton G.C., Champoux J.J. The domain organization of human topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 7602-7608.
107. Bharti A.K., Olson M.O., Kufe D.W., Rubin E.H. Identification of a nucleolin binding site in human topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 1993-1997.
108. Mo Y.Y., Wang C., Beck W.T. A novel nuclear localization signal in human DNA topoisomerase I // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 41107-41113.
109. Madden K.R., Champoux J.J. Overexpression of human topoisomerase I in baby hamster kidney cells: hypersensitivity of clonal isolates to camptothecin. // Cancer Res. 1992. V. 52. P. 525-532.
110. Stewart L., Ireton G.C., Champoux J.J. Reconstitution of human topoisomerase I by fragment complementation. //J. Mol. Biol. 1997. V. 269. P. 355-372.
111. Stewart L., Ireton G.C., Parker L.H., Madden K.R., Champoux J.J. Biochemical and biophysical analyses of recombinant forms of human topoisomerase I. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 7593-7601.
112. Klemm J.D., Rould M.A., Aurora R., Herr W., Pabo C.O. Crystal structure of the Oct-1 POU domain bound to an octamer site: DNA recognition with tethered DNA-binding modules. // Cell. 1994. V. 77. P. 21-32.
113. Hickman А.В., Waninger S., Scocca J.J., Dyda F. Molecular organization in site-specific recombination: the catalytic domain of bacteriophage HP1 integrase at 2.7 A resolution. // Cell. 1997. V. 89. P. 227-237.
114. Redinbo M.R., Champoux J.J., Hoi W.G. Novel insights into catalytic mechanism from a crystal structure of human topoisomerase I in complex with DNA. // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 6832-6840.
115. Stewart L., Ireton G.C., Champoux J.J. A functional linker in human topoisomerase I is required for maximum sensitivity to camptothecin in a DNA relaxation assay. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 32950-32960.
116. Levin N.A., Bjornsti M.A., Fink G.R. A novel mutation in DNA topoisomerase I of yeast causes DNA damage and RAD9-dependent cell cycle arrest. // Genetics. 1993. V. 133. P. 799814.
117. Jensen A.D., Svejstrup J.Q. Purification and characterization of human topoisomerase I mutants. // Eur. J. Biochem. 1996. V. 236. P. 389-394.
118. Wittschieben J., Shuman S. Mechanism of DNA transesterification by vaccinia topoisomerase: catalytic contributions of essential residues Arg-130, Gly-132, Tyr-136 and Lys-167. //Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 3001-3008.
119. Megonigal M.D., Fertala J., Bjornsti M.A. Alterations in the catalytic activity of yeast DNA topoisomerase I result in cell cycle arrest and cell death. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 12801-12808.
120. Cheng C., Wang L.K., Sekiguchi J., Shuman S. Mutational analysis of 39 residues of vaccinia DNA topoisomerase identifies Lys-220, Arg-223, and Asn-228 as important for covalent catalysis. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 8263-8269.
121. Petersen B.O., Shuman S. Histidine 265 is important for covalent catalysis by vaccinia topoisomerase and is conserved in all eukaryotic type I enzymes. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P.3891-3896.
122. Kozyavkin S.A., Pushkin A.V., Eiserling F.A., Stetter K.O., Lake J.A., Slesarev A.I. DNA enzymology above 100 degrees C. Topoisomerase V unlinks circular DNA at 80-122 degrees C. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 13593-13595.
123. Kornberg A. Baker T.A. DNA Replication. // 1992 New York: Freeman. 2nd ed.
124. Wang J.C., Lynch A.S. Transcription and DNA supercoiling. // Curr. Opin. Genet. Dev. 1993. V. 3. P. 764-768.
125. Hiasa H., Marians K.J. Topoisomerase IV can support oriC DNA replication in vitro. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 16371-16375.
126. Hiasa H., Marians K.J. Topoisomerase III, but not topoisomerase I, can support nascent chain elongation during theta-type DNA replication. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 3265532659.
127. Dean F„ Krasnow M.A., Otter R., Matzuk M.M., Spengler S.J., Cozzarelli N.R. Escherichia coli type-1 topoisomerases: identification, mechanism, and role in recombination. // Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 1983. V. 2. P. 769-777.
128. Srivenugopal K.S., Lockshon D., Morris D.R. Escherichia coli DNA topoisomerase III: purification and characterization of a new type I enzyme. // Biochemistry. 1984. V. 23.P. 1899-1906.
129. DiGate R.J., Marians K.J. Identification of a potent decatenating enzyme from Escherichia coli. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 13366-13373.
130. Brill S.J., DiNardo S., Voelkel-Meiman K., Sternglanz R. Need for DNA topoisomerase activity as a swivel for DNA replication for transcription of ribosomal RNA. // Nature. 1987. V. 326. P. 414-416.
131. Kim R.A., Wang J.C. Function of DNA topoisomerases as replication swivels in Saccharomyces cerevisiae. // J. Mol. Biol. 1989. V. 208. P. 257-267.
132. Uemura Т., Morikawa K., Yanagida M. The nucleotide sequence of the fission yeast DNA topoisomerase II gene: structural and functional relationships to other DNA topoisomerases. // EMBO J. 1986. V. 5. P. 2355-2361.
133. Liu L.F., Wang J.C. Supercoiling of the DNA template during transcription. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 7024-7027.
134. Kroeger P.E., Rowe T.C. Analysis of topoisomerase I and II cleavage sites on the Drosophila actin and Hsp70 heat shock genes. // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 2492-2501.
135. Zhang H., Wang J.C., Liu L.F. Involvement of DNA topoisomerase I in transcription of human ribosomal RNA genes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 1060-1064.
136. Gilmour D.S., Pflugfelder G., Wang J.C., Lis J.T. Topoisomerase I interacts with transcribed regions in Drosophila cells. // Cell. 1986. V. 44. P. 401-407.
137. Stewart A.F., Herrera R.E., Nordheim A. Rapid induction of c-fos transcription reveals quantitative linkage of RNA polymerase II and DNA topoisomerase I enzyme activities. // Cell. 1990. V. 60. P. 141-149.
138. Merino A., Madden K.R., Lane W.S., Champoux J.J., Reinberg D. DNA topoisomerase I is involved in both repression and activation of transcription. // Nature. 1993. V. 365. P. 227232.
139. Kretzschmar M., Meisterernst M., Roeder R.G. Identification of human DNA topoisomerase I as a cofactor for activator-dependent transcription by RNA polymerase II. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 11508-11512.
140. Parvin J.D., Sharp P.A. DNA topology and a minimal set of basal factors for transcription by RNA polymerase II. // Cell. 1993. V. 73. P. 533-540.
141. Christman M.F., Dietrich F.S., Fink G.R. Mitotic recombination in the rDNA of S. cerevisiae is suppressed by the combined action of DNA topoisomerases I and II. // Cell. 1988. V. 55. P. 413-425.
142. Bullock P., Champoux J.J., Botchan M. Association of crossover points with topoisomerase I cleavage sites: a model for nonhomologous recombination. // Science. 1985. V. 230. P.954-958.
143. Hino О., Ohtake К., Rogler C.E. Features of two hepatitis В virus (HBV) DNA integrations suggest mechanisms of HBV integration. // J. Virol. 1989. V. 63. P. 2638-2643.
144. Wang H.P., Rogler C.E. Topoisomerase I-mediated integration of hepadnavirus DNA in vitro. // J. Virol. 1991. V. 65. P. 2381-2392.
145. Yeh Y.C., Liu H.F., Ellis C.A., Lu A.L. Mammalian topoisomerase I has base mismatch nicking activity. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 15498-15504.
146. Rossi F. Labourier E., Forne Т., Divita G., Derancourt J., Riou J.F., Antoine E., Cathala G., Brunei C., Tazi J. Specific phosphorylation of SR proteins by mammalian DNA topoisomerase I. //Nature. 1996. V. 381. P. 80-82.
147. Lesley S.A., Jovanovich S.B., Tse-Dinh Y.C., Burgess R.R. Identification of a heat shock promoter in the topA gene of Escherichia coli. // J. Bacteriol. 1990. V. 172. P. 6871-6874.
148. Kunze N., Klein M., Richter A., Knippers R. Structural characterization of the human DNA topoisomerase I gene promoter. // Eur. J. Biochem. 1990. V. 194. P. 323-330.
149. Heiland S., Knippers R., Kunze N. The promoter region of the human type-I-DNA-topoisomerase gene. Protein-binding sites and sequences involved in transcriptional regulation. // Eur. J. Biochem. 1993. V. 217. P. 813-822.
150. Kunze N., Yang G.C., Dolberg M., Sundarp R., Knippers R., Richter A. Structure of the human type I DNA topoisomerase gene. // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 9610-9616.
151. Duguet M., Lavenot C., Harper F., Mirambeau G., De Recondo A.M. DNA topoisomerases from rat liver: physiological variations. // Nucleic Acids Res. 1983. V. 11. P. 1059-1075.
152. Hwong C.L., Chen M.S., Hwang J.L. Phorbol ester transiently increases topoisomerase I mRNA levels in human skin fibroblasts. // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 14923-14926.
153. Romig H., Richter A. Expression of the type I DNA topoisomerase gene in adenovirus-5 infected human cells. // Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 801-808.
154. Sobczak J., Tournier M.F., Lotti A.M., Duguet M. Gene expression in regenerating liver in relation to cell proliferation and stress. // Eur. J. Biochem. 1989. V. 180. P. 49-53.
155. Tse-Dinh Y.C., Wong T.W., Goldberg A.R. Virus- and cell-encoded tyrosine protein kinases inactivate DNA topoisomerases in vitro. // Nature. 1984. V. 312. P. 785-786.
156. Samuels D.S., Shimizu Y., Shimizu N. Protein kinase С phosphorylates DNA topoisomerase I. // FEBS Lett. 1989. V. 259. P. 57-60.
157. Pommier Y., Kerrigan D., Hartman K.D., Glazer R.I. Phosphorylation of mammalian DNA topoisomerase I and activation by protein kinase С. // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 9418-9422.
158. Durban E., Mills J.S., Roll D., Busch H. Phosphorylation of purified Novikoff hepatoma topoisomerase I. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. V. 111. P. 897-905.
159. Durban E., Goodenough M., Mills J., Busch H. Topoisomerase I phosphorylation in vitro and in rapidly growing Novikoff hepatoma cells. // EMBO J. 1985. V. 4. P. 2921-2926.
160. Samuels D.S., Shimizu N. DNA topoisomerase I phosphorylation in murine fibroblasts treated with 12-0-tetradecanoylphorbol-13-acetate and in vitro by protein kinase. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 11156-11162.
161. Cardellini E., Durban E. Phosphorylation of human topoisomerase I by protein kinase С in vitro and in phorbol 12-myristate 13-acetate-activated HL-60 promyelocytic leukaemia cells. // Biochem. J. 1993. V. 291. P. 303-307.
162. Samuels D.S., Shimizu Y., Nakabayashi Т., Shimizu N. Phosphorylation of DNA topoisomerase I is increased during the response of mammalian cells to mitogenic stimuli. // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1223. P. 77-83.
163. Turman M.A., Douvas A. A casein kinase type II (CKII)-like nuclear protein kinase associates with, phosphorylates, and activates topoisomerase I. // Biochem. Med. Metab. Biol. 1993. V. 50. P. 210-225.
164. Ferro A.M., McElwain M.C., Olivera B.M. Poly(ADP-ribose)-mediated post-translational modification of chromatin-associated human topoisomerase I. Inhibitory effects on catalytic activity. // Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 1984. V. 49. P. 683-690.
165. Durkacz B.W., Omidiji O., Gray D.A., Shall S. (ADP-ribose)n participates in DNA excision repair. //Nature. 1980. V. 283. P. 593-596.
166. Malanga M., Althaus F.R. Poly(ADP-ribose) molecules formed during DNA repair in vivo. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 17691-17696.
167. Boothman D.A., Fukunaga N., Wang M. Down-regulation of topoisomerase I in mammalian cells following ionizing radiation. // Cancer Res. 1994. V. 54. P. 4618-4626.
168. Kreuzer K.N., Alberts B.M. Site-specific recognition of bacteriophage T4 DNA by T4 type II DNA topoisomerase and Escherichia coli DNA gyrase. // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P.5339-5346.
169. Leteurtre F., Kohlhagen G., Fesen M.R., Tanizawa A., Kohn K.W., Pommier Y. Effects of DNA methylation on topoisomerase I and II cleavage activities. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 7893-7900.
170. Javaherian K., Liu L.F. Association of eukaryotic DNA topoisomerase I with nucleosomes and chromosomal proteins. // Nucleic Acids Res. 1983. V. 11. P. 461-472.
171. Горн В.В., Зарытова В.Ф., Потемкин Г.А., Средин Ю.Г., Полищук А.С. Синтез 5'-фосфорилированных олигодезоксирибонуклеотидов фосфотриэфирным твердофазным методом в ручном и автоматическом вариантах. // Биоорган, химия. 1986. Т. 12. С. 10541062.
172. Koziolkiewicz М., Wilk A. Oligodeoxyribonucleotide phosphotriesters. // Methods in molecular biology. Protocols for oligonucleotides and analogs. Synthesis and properties. Edit. Agrawal S., Humana press, Totowa, New Jersey. 1993. V. 20. P. 207-224.
173. Eritja R., Walker P.A., Randall S.K., Goodman M.F., Kaplan B.E. Synthesis of oligonucleotides containing the abasic site model compound l,4-anhydro-2-deoxy-D-ribitol. // Nucleosides & Nucleotides. 1987. V. 6. P. 803-814.
174. Рябинин В.А., Синяков A.H. Альтернативный подход к синтезу лекситропсинов. // Биоорган, химия. 1998. Т. 24. С. 601-607.
175. Ishii K., Hasegawa Т., Fujisawa K., Andoh, T. Rapid purification and characterization of DNA topoisomerase I from cultured mouse mammary carcinoma FM3A cells. // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 12728-12732.
176. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. //Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.
177. Merril C.R., GoldmanD„ VanKeurenM.L. //Electrophoresis. 1982. V. 33. P. 17-26.
178. Karran P., Lindahl T. Enzymatic excision of free hypoxanthine from polydeoxynucleoides and DNA containing deoxyinosine monophosphate residues. // J. Biol. Chem. 1978. V. 253. P. 5877-5879.
179. Handbook of biochemistry and molecular biology (3rd Edition). // Nucleic Acids. 1975. V. 1. (Eds.G.D. Fastman) CRG Press. Cleveland.
180. Andrea J.E, Adachi K, Morgan A.R. Fluorometric assays for DNA topoisomerases and topoisomerase-targeted drugs: quantitation of catalytic activity and DNA cleavage. // Mol. Pharmacol. 1991. V. 40. P. 495-501.
181. Корниш-Боуден. Основы ферментативной кинетики. // М: Мир. 1978. С. 260-266.
182. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. // М.: Мир. 1982. С. 482-530.
183. Ishii К., Katase A., Andoh Т., Seno N. Inhibition of topoisomerase I by heparin. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. V. 104. P. 541-547.
184. Richard R.E., Bogenhagen D.F. A high molecular weight topoisomerase I from Xenopus laevis ovaries. // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 4704-4709.
185. Белоглазова Н.Г., Лохова И.А., Максакова Г.А., Цветков И.В., Невинский Г.А. Апурин/апиримидиновая эндонуклеаза из плаценты человека. Узнавание ферментом апуринизированной ДНК. // Молекуляр. биология. 1996. Т. 30. С. 220-230.
186. Игценко А.А., Булычев Н.В., Максакова Г.А., Джонсон Ф., Невинский Г.А. Взаимодействие 8-оксогуанин-ДНК гликозилазы из Escherichia coli с одноцепочечными дезоксиолигонуклеотидами и их комплексами. // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32. С. 549-558.
187. Колочева Т.И., Демидов С.А., Максакова Г.А. Невинский Г.А. Взаимодействие эндонуклеазы EcoRI с короткими специфическими и неспецифическими олигонуклеотидами. // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32. С. 865-872.
188. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. // М., Мир. 1980. С. 272-291.
189. Невинский Г.А. Важная роль слабых взаимодействий при узнавании ферментами протяженных молекул ДНК и РНК. // Молекуляр. биология 1995. Т. 29. С. 16-37.
190. Nevinsky G.A., Veniaminova A.G., Levina A.S., Podust V.N., Lavrik О.I., Holler E. Structure-function analysis of mononucleotides and short oligonucleotides in the priming of enzymatic DNA synthesis. // Biochmistry. 1990. V. 29. P. 1200-1207.
191. Лаврик О.И., Невинский Г.А. Белок-нуклеиновые взаимодействия в реакциях полимеризации, катализируемых ДНК-полимеразами про- и эукариот. // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 757-764.
192. Лаврик О.И., Невинский Г.А. Аффинная модификация ферментов: проблемы и перспективы. // Итоги науки и техники. Сер. Биоорган, химия, 1987. Т. 13. ВИНИТИ, Москва, С. 3-172.
193. Knorre D.G., Lavrik O.I., Nevinsky G.A. Protein-nucleic acid interaction in reactions catalyzed with DNA polymerases. //Biochimie. 1988. V. 70. P. 655-661.
194. Knorre D.G., Godovikova T.I., Nevinsky G.A. Evolutionary Biochemistry and Related Areas of Physicochemical Biology. // Bach Institute of Biochemistry and ANCO, 1995. P. 297-320.
195. Зенгер В. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот: Пер с англ. М.: Мир, 1987 (Saenger W. Principles of Nucleic Acid Structure. Springer-Verlag New York Inc., 1984).
196. Perez-Stable C., Shen C.C., Shen C.-K. J. Enrichment and depletion of Hela topoisomerase I recognition sites among specific types of DNA elements. // Nucl. Acids Res. 1988. V. 16. P. 7975-7993.
197. Savva R., McAuley-Hecht K., Brown Т., Pearl L. The structural basis of specific base-excision repair by uracil-DNA glycosylase. // Nature. 1995. V. 373. P. 487-493.
198. Kim Y.C., Grable J.C., Love R., Greene P.J., Rosenberg J.M. Refinement of Eco RI endonuclease crystal structure: a revised protein chain tracing. // Science. 1990. V. 249. P. 1307-1309.
199. Bruner S.D., Norman D.P., Verdine G.L. Structural basis for recognition and repair of the endogenous mutagen 8-oxoguanine in DNA. // Nature. 2000. V. 403. P. 859-866.
200. Ульянов Н.Б., Журкнн В.Б. Изучение гибкости комплементарных динуклеозидфосфатов методом Монте-Карло. // Молекуляр. биология. 1982. Т. 16. С. 1075-1084.
201. Zimmer С., Wahnert U. Nonintercalating DNA-binding ligands: specificity of the interaction and their use as tools in biophysical, biochemical and biological investigations of the genetic material. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 1986. V. 47. P. 31-112.
202. Wyatt M.D., Garbiras B.G., Lee M., Forrow S.M., Hurtley J.A. Synthesis and DNA binding properties of a series of N to С linked and imidazole containing analogues of distamycin. //J. Bioorganic and Med. Chem. Lett. 1994. V. 6. P. 801-806.
203. McHugh M.M., Woynarowski J.M., Sigmund R.D., Beerman T.A. Effect of minor groove binding drugs on mammalian topoisomerase I activity. //Biochem. Pharmacol. 1989. V. 38. P. 2323-2328.
204. Lown J.W., Krowicki K., Balzarini J., Newman R.A., De Clercq E. Novel linked antiviral and antitumor agents related to netropsin and distamycin: synthesis and biological evaluation. // J. Med. Chem. 1989. V. 32. P. 2368-2375.
205. Boehncke К., Nonella M., Schulten К., Wang A.H. Molecular dynamics investigation of the interaction between DNA and distamycin. // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 5465-5475.
206. Chen X., Ramakrishnan В., Rao S. Т., Sundaralingam M. Crystal structures of the side-by-side binding of distamycin to AT-containing DNA octamers d(ICITACIC) and d(ICATATIC). //Nat. Struct. Biol. 1994. V. 1. P. 169-175.
207. Lown J.W. Lexitropsins: rational design of DNA sequence reading agents as novel anticancer agents and potential cellular probes. // Anticancer Drug Des. 1988. V. 3. P. 25-40.
208. Plouvier В., Bailly C„ Houssin R„ Rao K.E., Lown W.J., Henichart J.P., Waring M.J. DNA-sequence specific recognition by a thiazole analogue of netropsin: a comparative footprinting study. //Nucleic Acids Res. 1991. V.19. P. 5821-5829.
209. Pfannschmidt C., Langowski J. Superhelix organization by DNA curvature as measured through site-specific labeling. //J. Mol. Biol. 1998. V. 275. P. 601-611.