Изучение структуры протонной аденозинтрифосфатазы митохондрий. Триптические и бромциановые пептиды OSCP-белка тема автореферата и диссертации по химии, 02.00.10 ВАК РФ

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ПРОТОННЫЕ АДЕНОЗИНТРШОСФАТАЗЫ БАКТЕРИЙ И МИТОХОНДРИЙ

1. Субъединичный состав Н+-АТР-азного комплекса

2. Стехиометрия субъединиц Н+ -АТР-азных комплексов бактерий и митохондрий.

3. Биогенез Н+-АТР-аз бактерий, митохондрий, хлоро-пластов.

4. Аминокислотная последовательность отдельных субъединиц Н+-АТР-аз бактерий, митохондрий и хлороп-ластов.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Выделение и характеристика ОБСР.

2. Исчерпывающий гидролиз 05СР трипсином. Вьщеле-ние и анализ пептидов.

3. Выделение и характеристика продуктов бромциано-вого расщепления ОБСР

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

ВЫВОДЫ.

Выяснение молекулярных механизмов процессов трансформации энергии в клетке и активного транспорта ионов через биологические мембраны является одной из фундаментальных проблем современной физико-химической биологии. Центральную роль в энергетических процессах играет локализованный в мембранах митохондрий, хлоропластов и бактерий фермент - протонная аденозинтрифосфатаза (Ь^-АТР-аза). Этот фермент представляет собой обратимый электрогенный насос, создающий за счет гидролиза АТР трансмембранный электрохимический градиент ионов водорода ( Л jjiyp ) или синтезирующий АТР за счет энергии этого градиента.

Н^АТР-азы во всех организмах имеют весьма сходную структурную организацию и состоят из периферической водорастворимой части Fj, катализирующей гидролиз и синтез АТР, и мембранного сектора Fq, обеспечивающего транслокацию протонов через мембрану. Как Ft, так и Fq состоят из целого, ряда субъединиц разного молекулярного веса, многие из которых представлены в виде олигомеров.

Ферментативная активность Е^-АТР-азы митохондрий, в отличие от аналогичных комплексов бактерий и хлоропластов, подавляется ингибитором транспорта энергии - макроциклическим антибиотиком олигомицином. Это свойство обусловлено наличием в митохондриальном комплексе белковой субъединицы, получившей название oscp (olivomycin sensitivity conferring protein) или белка, придающего комплексу чувствительность к олигомицину. Предполагается, что oscp является связующим звеном между Fj и Fq и участвует в передаче протонов к каталитическому центру Fj.

Для понимания молекулярных механизмов работы этого белка и ферментного комплекса в целом необходимо знание химической структуры и функционально важных групп и участков молекулы OSCP , взаимодействующих с другими субъединицами фермента.

Настоящая работа является частью проводимых в Институте биоорганической химии им. М.М.Шемякина АН СССР структурно-функциональных исследований мембранных систем, участвующих в процессах транспорта ионов через биологические мембраны. В качестве объекта исследования была выбрана протонная адено-зинтрифосфатаза из митохондрий бычьего сердца. Цель настоящей работы заключалась в изучении аминокислотной последовательности osgp . В задачу входило проведение исчерпывающего триптического гидролиза и бромцианового расщепления молекулы osgp , выделение, очистка и определение аминокислотной последовательности образовавшихся пептидов и осуществление частичной реконструкции молекулы озор .

Автор выражает глубокую благодарность академику Ю.А.ОВЧИННИКОВУ за постоянное внимание к данной работе; кандидату химических наук ГРИНКЕБЙЧУ В.А., кандидату химических наук АЛДАН0В0Й H.A. и кандидату химических наук МОДЯНОВУ H.H. за постоянный интерес и ценные обсуждения в ходе работы.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ПР0Т0НШ5 ДЩОЗИШРИФОСФАТАЗЫ ВAKlHf JL ЩТОХОЩРИЙ

В 1939 году советскими учеными Белицером и Цыбаковой /I/ было обнаружено сопряжение между процессами аэробного окисления и фосфорилирования. С тех пор изучение молекулярного механизма, при помощи которого энергия, полученная в результате реакции окисления субстратов ферментами дыхательной цепи й в процессе фотосинтеза, запасается и используется для синтеза АТР, является главным предметом биоэнергетики.

В 1946 году известный биохимик Ф.Липман /2/ сформулировал свою гипотезу окислительного фосфорилирования, получившую название "химической", которая может быть записана в виде:

Ав + Р± ^ Ав - Р

АВ " Р + В0 — Р + ВВ

А0~ Р + ADP А0 + АТР где Ав , Вв , А0 , BQ - соответственно восстановленные и окисленные переносчики электронов; р± - неорганический фосфат; р - фосфорильная группа. Однако все попытки найти фосфорилированные переносчики электронов не увенчались успехом.

Позднее Слейтер предложил менее конкретную схему, являющуюся модификацией гипотезы Липмана и исключающую образование фосфорилированного переносчика электронов /3/ :

AB + BQ + X A0-/ Z + Bg

X+Y-~X~Y+AQ X ^ Y + Pi + ADP X + Y + ATP .

Однако макроэргический предшественник аденозинтрифоефата X ~ У также не был обнаружен. Кроме того химическая гипотеза сопряжения не учитывала роли мембран в окислительном фосформировании.

В 1961 году английский биохимик Питер Митчел выступил с новой и весьма необычной гипотезой окислительного фосфори-лирования, названной им "хемиосмотической" /4/. Принцип этой гипотезы, повторно представленной ее автором в 1966 году в видоизмененной форме /5/, состоит в предположении о том, что дыхание и фосфорилирование связаны между собой через разность электрохимических потенциалов ионов водорода (Л) на митохондриальной мембране. Гипотеза Митчела подразумевает наличие АТР-синтетазного устройства, превращающего энергию Л/йн+ в энергию уЗ - У - фосфатной связи АТР.

Параллельно со становлением хемиоемотической теории Митчела развивалось исследование фермента, осуществляющего синтез АТР с использованием энергии окисления. Важным инструментом для изучения транспорта энергии стали макроцикл ический антибиотик олигомицин /6-9/ и ^ , И' - дицик-логексилкарбодиимид (Д1Щ) /10-12/, которые ингибируют окислительное фосфорилирование и стимулируемое ADP дыхание митохондрий.

В I960 году Рэкеру с сотрудниками удалось выделить растворимый белковый фактор из митохондрий сердечной мышцы быка, который восстанавливал окислительное фосфорилирование в нефосфорилирующих субмитохондриальных частицах (СМЧ) /1315/ и был назван "сопрягающим фактором I" (Р|). обладает аллотопическими свойствами, то есть в растворе его АТР-гидролазная активность инактивируетея под действием низких температур и не ингибируется олигомицином и ДЦВД, однако прикрепление к мембране вызывает появление устойчивости фермента к холоду и чувствительности к ингибиторам /16/.

Через 5 лет Кагавой и Рэкером /16,17/ было описано ввделение белковой мембранной фракции митохондрий сердечной мышцы быка, сообщающей чувствительность к ингибиторам. Эта фракция была названа Рф (индекс "0й означает чувствительность к олигомицину). Было показано, что для реконструкции Р|Р0-активного комплекса необходимо добавление фосфолипидов, а также обнаружено, что местом действия олигомицина является р0-сектор.

Впервые нативный гомогенный препарат (Н^-АТР-азы) был выделен из термофильной бактерии 13-3 /18/ путем экстракции мембран тритоном Х-100. Впоследствии с использованием методов экстракции мембран различными детергентами (холат, дезоксихолат, тритон Х-100, СНАК ), а также аффинной хроматографией были получены многочисленные препараты комплексов из митохондрий /17,19-37/, бактерий /38-45/ и хлоропластов /46,47/.

Выделенные этими методами Р|р0-комплексы в большей или меньшей степени содержат примеси компонентов дыхательной цепи, ADP / ATP -транслокатора и липидов. Они катализируют олигомицин-и ДЦКД-чувствительный гидролиз АТР. Включение некоторых препаратов в искусственные фосфолипидные липосомы приводит к реконструкции энерго-зависимых реакций, таких, как АТР-Р^-обмен /28,48-50/, АТР-зависимый транспорт ионов /38,51/ и АДН+ -зависимый синтез АТР /52,53/.

I. СУБЪЕДИНИЧНЫЙ СОСТАВ Н+-АТР-АЗН0Г0 КОМПЛЕКСА

Периферический компонент Н*-АТР-азной системы Fj был вьщелен в гомогенном виде из различных источников /54/, все препараты Fj обладают АТР-гидролазной активностью, растворимы в воде и не содержат липидов, молекулярная масса *** 320-380 кДа. По данным электронной микроскопии Fj бактерий (BFj), митохондрий (MPj) и хлоропластов (CFj) представляет собой сферическую глобулу с диаметром; 90-100 А /55-57/, прикрепленную к мембране. В случае митохондрий Fj прикрепляется к внутренней мембране со стороны матрикса посредством "ножки" о длиной 45-50 А /58/. Считается общепринятым, что каталитический центр гидролиза и синтеза АТР локализован на Fj, поэтов этот фактор получил название каталитической части Н+-АТР-азного комплекса.

По данным электрофореза в полиакриламидном геле (ПААГ) в присутствии додецилсульфата натрия (SDS ) Fj митохондрий, бактерий и хлоропластов содержит 5 типов субъединиц, обозначаемые в порядке убывания молекулярных масс ( Mr ) оС , ув ,

Y^t $ > £ч » причем Mr больших субъединиц примерно одинаковы у Fj из различных источников ( оС^ 53 i$a, fb*j

50 кДа, 30-33 кДа), в то время как Мг минорных субъединиц сходны у бактерий и хлоропластов (бакт.и хлоропл, ^17 кДа, а б акт. и хлоропл.'"12 и отличаются от мито-хондриальных С*?™., кДа, ^ (РИС* I

М^ ВР, 1

СР,

ЗП/Г м

ОБСР-^ емг\ X ЬГ

Рис. I. Электрофорез в ПААГ в присутствии БШ ВРр СР1 и МР-£ /54/, 1Р1 - белковый АТР-азный ингибитор

МР|, в отличие от ВР| и СР|, связывается с белком молекулярной массы 10 кДа, называемым природным белковым АТР-азным ингибитором /59/ (рис. I). Связывание и высвобождение этого белка регулируется энергетическим состоянием митохондрий /60/. Было обнаружено, что связывание белкового ингибитора с Н+- АТР-азным митохондриальным комплексом, но не с МРр требует присутствия двух, так называемых, стабилизирующих факторов 15К и 9К с молекулярными массами 15 кДа и 9 кДа, соответственно /61/.

В отличие от Pj, pQ-сектор Н^АТР-азного комплекса не . обладает собственной энзиматической активностью, что затрудняет вццеление и очистку нативных препаратов мембранной части. Главными критериями целостности и интактности Pq являются: а) его способность связывать Pj и придавать мемб-ранносвязанной Pj-ATP-азе чувствительность к ДЦВД (все) или олигомицину (ферменты митохондрий и фотосинтезирующих бактерий); б) наличие протонной проницаемости, блокируемой ингибиторами транспорта энергии или связыванием с Pj.

Для получения гомогенных препаратов Pq наиболее часто применяют обработку Н^АТР-азного комплекса 8 М мочевиной /19/ или 3,5 М NaBr ( NaCl ) /22,28,55/, приводящей к удалению субъединиц фактора Pj. Очень эффективным методом выделения Pq является аффинная хроматография /62,63/. Однако ни один из предложенных методов очистки мембранного сектора Н+-АТР-азы не является идеальным. Препараты Pq часто нестабильны и склонны к агрегации.

При изучении субъединичного состава мембранного сектора широко используется электрофорез в ПААГ в присутствии SDS или мочевины. Так было показано, что Pq термофильной бактерии ЯЗ-З /18,64,65/ и Е.coli /66-68/ состоит из трех типов субъединиц a, b и с с Mr 24 кДа, 18 кДа и 8,3 нДа соответственно .

В пользу трехсубъединичного состава мембранного сектора E.coli также свидетельствуют результаты изучения многочисленных дефектных штаммов, несущих мутации в различных генах atp -оперона (гены всех субъединиц Н^-АТР-азы E.coli сгруппированы в один оперон, получивший название atp (ипс или рар)~оперона) /69/. Увеличение в строго постоянном соотношении синтеза всех восьми субъединиц АТР-азного комплекса Е.ео11 при индукции трансдуцирующего фага «Л, аэп5 » несущего гены а"Ьр-оперона, является сильным аргументом в пользу того, что каждая из них, в том числе и три субъединицы ?о (24, 18 и 8,3 нДа), действительно входят в состав фермента /70/.

0-сектор хлоропластов содержит 3 /46/ или 4 субъединицы /47/.

Митохондриальный Рд-сектор, согласно современным представлениям, имеет более сложную структурную организацию. Цаголову с сотрудниками с использованием электрофореза по Вэберу и Осборну /71/ удалось показать, что митохондриальный Н+^АТР-азный комплекс дрожжей помимо 5 субъединиц Р| и белкового ингибитора содержит еще четыре белка с молекулярными массами 29, 22, 12 и 7,8 вДа /27,72/. Капальди /73/, исследуя АТР-азный комплекс из митохондрий сердца быка и его мембранную часть тем же методом, пришел к заключению, что в состав Рд входит 5 белковых компонентов с молекулярными массами 55, 29, 20, 19 и 10 кДа.

В более поздних исследованиях для изучения субъединичного состава Мр0 быка Глазер и сотрудники /74/ использовали электрофоретическую систему Лэммяи /75/, характеризующуюся более высокой разрешающей способностью по сравнению с /71/. Ими было идентифицировано б субъединиц в составе р0~сектора митохондрий сердца быка.

По данным Таланта с сотрудниками /76/, использовавшими двумерный электрофорез или модифицированную систему Лэммли

77/, MPq бычьего сердца представляет собой комплекс из 10 белковых субъединиц.

Не исключено, что часть белков, найденных в составе полного митохондриального Н^АТР-азного комплекса и его мембранного сектора, являются примесями. Так, белок с Mr ~ 30 ^Ца, содержащийся в большинстве препаратов АТР-азы и Pq и не влияющий на АТР-азную активность комплекса, по-видимому, является ADP / АТР -транслокатором /32,74,76/. С другой стороны, весьма вероятно, что известные в настоящее время методы выделения и очистки Н^АТР-азного комплекса и Fg-сектора не позволит сохранить целостность мембранной части. Так, стабилизирующие факторы I5K и 9К, влияющие на взаимодействие белкового ингибитора и PjPq дрожжей, по-видимому, являются составными частями АТР-синтетазного устройства, хотя в составе препаратов комплекса Цаголова /26/ они не содержатся.

В 1968 году Мак-Леннану и Цаголову /78/ удалось экстрагировать и очистить растворимый белок последовательной обработкой СМЧ сердца быка 3,5 М жвг и аммиаком. Было показано, что он необходим для связывания Pj с мембраной, причем в его присутствии АТР-азная активность реконструированного комплекса ингибировалась олигомицином. В отсутствие этого белка Pj в некоторой степени связывался с мембраной, однако мембрано-связанная АТР-азная активность была нечувствительна к олиго-мицину. Этому белку было дано название п oiigomycin sensitivity conferring protein " ( OSCP ), то есть "белок, придающий чувствительность к олигомицину". Позднее аналогичный белок был выделен из митохондрий дрожжей /79/ и печени крысы /80,81/.

Важно отметить, что подобный белок отсутствует в составе АТР-аз бактерий и хлоропластов растений.

Наличие или отсутствие этого белка в комплексе также влияет на чувствительность митохондриальных АТР-аз к Д1ВД.

OSCP является "сопрягающим фактором" окислительного фосфорилирования, стимулируя АТР-Р^-обмен и другие энергозависимые реакции в присутствии Pj и нефосфорилиругощих СМЧ /82/. При обработке СМЧ 3,5 М NaBr ( HaGl ) или мочевиной, приводящей к удалению с мембраны субъединиц Pj, oscp остается связанным с Pq и сохраняет свою активность. На этом основании его считают периферическим компонентом мембранной части. Однако в зависимости от условий ввделения OSCP может отделяться от MpQ-части в составе комплекса Pj-oscp /83-85/. Очищенный гомогенный препарат OSCP обладает электрофорети-ческой подвижностью, соответствующей белку 18-22 кДа и легко идентифицируется в препаратах целого фермента и Pq /32,71,73, 74/.

В настоящее время считается, что oscp участвует в связывании каталитической и протон-проводящей частей комплекса, при этом соблюдается правильная ориентация четверичных структур Pj и Pq, необходимая для превращения энергии Ajtf энергию АТР /86/.

Обработка СМЧ сердечной мышцы быка 1фемнийвольфраматом привела к выделению другого растворимого белка мембранной части, которому было дано название "фактор (Pq^) или фактор 6" (Pg) /87-89/. Было показано, что Pg необходим для реакции АТР-Р^-обмена /89/, а также для придания АТР-азе чувствительности к олигомицину /87,88/. Pg - единственная субъединица митохондриальной АТР-азы, устойчивая к нагреванию, и это свойство было использовано для получения гомогенных препаратов белка /90/ • Pg также был обнаружен в -АТР-азном комплексе дрожжей /79/. Молекулярная масса Р§ ^8-9 кДа, белок входит в состав Pq, полученного в работах

32,71,73,74/.

Существуют различные модели, объясняющие роль и расположение QSCP и Pg в Н*-АТР-азном комплексе. Согласно одной из них, озер образует связь между Pj и Pg, а Pg между OSCP и Pq /91/ (рис. 2а). Другая модель была вццвинута в лаборатории Эрнстера /74,92/. Авторы предполагают, что OSCP и Pg образуют независимые связующие звенья между Pj и Pq (рис.26)

-а О I

05СР

Рис. 2. Схема расположения OSCP и Pg в PjPq-комп-лексе митохондрий: а) по Слейтеру /91/; б) по Эрнстеру /92/.

Однако более поздние исследования опровергают участие Р^ в связывании Р]г и Рд . По данным Сандри и сотрудников /93/, миллимолярные концентрации одновалентных катионов способны заменить в опытах по связыванию Р| к СМЧ, обработанным ' кремнийвольфраматом (КВК-СМЧ, лишенные Рр ОБСР , Р^). Кроме того Фишер и сотрудники /81,85,94/ показали, что константа р

6-индуцируемого связывания Р^ к КВК-СМЧ по крайней мере на 1-2 порядка меньше, чем ОБСР -индуцируемого связывания. Комбинация ОБСР и Р§ не приводила к увеличению Ксв по сравнению с опытами, в которых использовался один ОБСР . По мнению Фишера и сотрудников /94/, озер один выполняет функцию связывания каталитической и мембранной частей комплекса. В пользу этого предположения можно привести данные по электронной микроскопии /95/ и малоугловому нейтронному рассеиванию ОБСР /96/, согласно которым молекула этого белка имеет о о вытянутую форцу с размерами 50x30x30 А и 90x30x30 А, соответственно, что согласуется с размерами "ножки" Н^АТР-азного комплекса митохондрий /58/. Методами ограниченного протеолиза ?! /97/ и кросс-сшивок /98/ было показано, что ОБСР в составе Н^-АТР-азы и в комплексе с Р| контактирует с уЗ -и, возможно, V- субъединицами.

Попытки получить комплекс Р]---?^ не увенчались успехом /97/. В отличие от обср , участие во взаимодействии р£ и р0 пока не имеет экспериментальной поддержки. Однако следует подчеркнуть, что присутствие Р§ в системе реконструкции, содержащей Рр ОБСР и КВК-СМЧ повышает чувствительность мембраносвязанной Р| к олигомицину с 56% (в случае одного

ОБСР ) до 82$ /93/, что указывает на необходимость Р§ при взаимодействии комплекса с ингибитором транспорта энергии. Не исключено, что во взаимодействие и Рф , кроме ОБСР , вовлечены и другие субъединицы мембранного сектора митохондрий /99 /.

Сопрягающий фактор Ви (Pg), как полагают, также является мембранным компонентом АТР-азной системы митохондрий /100/. Pg, по-видимоцу, не влияет на чувствительность комплекса к ингибиторам транспорта энергии. Однако известно, что мембранная РГ^-АТР-аза ингибируется меркуриатами. Поскольку Pj,oscp и нечувствительны к меркуриатам /101/, то»по-видимому, существенный остаток цистеина локализован в одной из субъединиц мембранного сектора Pq. Обработка Pg сульфгидрильными реагентами /100/ ингибировала его сопрягающую активность. На этом основании было выдвинуто предположение о том, что Pg входит в состав мембранного сектора Н^АТР-азы митохондрий сердца быка. Этот белок имеет Шс 15 кДа, склонен к образованию димеров. Идентификация Pg в комплексе методом электрофореза в ПААГ затруднена из-за его плохого окрашивания обычно применяемыми для этой цели гасителями. Не исключено, что Pg идентичен выделенному Рэкером 28К-белку, который также чувствителен к реагентам на SH -группу /102/.

Кроме того, сообщалось об обнаружении целого ряда других сопрягающих факторов, обозначаемых Pq, Pqj, Pg, Р^, Pg, X, С, D , Е, Pg, А /101/. Факторы Pq, Pqj, Pg, P4, Pg, X представляют собой гетерогенные препараты, главным функциональным компонентом которых является oscp . Pg идентичен Pg, А - Pj. Очень мало данных относительно препаратов С, D и Е. Их взаимоотношения с известными сопрягающими факторами не выяснены.

Еще один белок, являющийся интегральной частью мембранного сектора, был обнаружен при химической модификации комплёкса ДЦКД. Бичи с сотрудниками /103/, применяя Р^с]-ДЦКД, показали, что ингибитор связывается с одним из компонентов р0, названным ДЦКД-связывающим белком или протеолипидом. Протеолипид чрезвычайно гидробен, что было использовано при его выделении экстракцией мембран смесью органических растворителей хлороформа и метанола (2:1) /104/.

При генетических исследованиях Н+-АТР-азного комплекса дрожжей было показано, что в его состав входит продукт трансляции гена АТР6, локализованного в митохондриальной ДНК /105/. Подобный ген содержится в митохондриальном геноме человека /106/ и быка /107/.

Недавно был обнаружен и выделен в гомогенном виде белок, соответствующий полосе 8 на электрофореграмме дрожжевого Н*-АТР-азного комплекса /108/. Было показано, что гомогенный препарат этого белка, названного протеолипидом П, связывает фосфат. На этом основании было высказано предположение, что эта субъединица Н^АТР-азы дрожжей может участвовать в связывании или переносе фосфата.

выводы

1. Проведены исчерпывающий триптический гидролиз и расщепление бромцианом молекулы обср.

2. Разработаны простые и эффективные схемы разделения триптических и бромциановых пептидов, включающие широкое использование ВЭЖХ.

3. Выделены все триптические и 9 из 10 образовавшихся бромциановых фрагментов обср.

4. На основании данных о структуре триптических и бромциановых пептидов проведена частичная реконструкция молекулы обср , в общей сложности объединено в два блока 172 из 190 аминокислотных остатка, составляющих молекулу белка.

1.Белицер В.А., Цыбакова Е.Т. О механизме фосфорилирования,сопряженного с дыханием,- Биохимия, 1939, т.4, с.516-535.2. bipmarm P. Metabolic process patterns. -In: Currents in biochemical research, N.Y., Interscience Publishers, 1946, p.137.

2. Slater E.C. Mechanism of phosphorylation in the respiratory chain. Nature, 1953, v.172, p.975-978.

3. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanisms. Nature, 1961, v.191, p.144-148.

4. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photosyn-thetic phosphorylation.- Biol.Rev., 1966, v.41, p.445.

5. Lee C»P., Ernster L. & Chance B. Studies of the energy-?trans-fer system of submitochondrial particles. Kinetic studies of the effect of oligomycin on the respiratory chain of EDTA particles. Eur. J. Biochem. 1968, v.8, p.153-163.

6. Huijing P. & Slater E.C. The use of oligomycin as an inhibitor of oxidative phosphorylation. J.Biochem. (Tokyo), 1961,v.49» p.493-501.

7. Beechey R.B., Holloway C.T., Knight J.G. & Roberton A.M. Dicyclohexylcarbodiimide an inhibitor of oxidative phosphorylation. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1966, v.23, p.75-80»

8. Roberton A.M., Holloway C.T., Knight L.G. & Beechey R.B. (The effect of dicyclohexylcarbodiimide on reactions involved in respiratory chain phosphorylation, Biochem.J., 1966, v.100, p.78P.

9. Penefsky H.S., Pullman M.E,, Datta A. & Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxudative phosphorylation. II. Participation of a soluble adenosine triphosphatase in oxidative phosphorylation. J.Biol.Chem., 1960, v.235, p.3330-3336.

10. Kagawa Y. & Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. IX. Reconstitution of oli-gomycin-sensitive triphosphatase.- J.Biol.Chem., 1966,v.241, p.2467-2474.

11. Kagawa Y. & Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. VIII. Properties of a factor conferring oligomycin sensitivity on mitochondrialadenosine triphosphatase, J.Biol.Chem., 1966, v.241,p.2461-2466.

12. Sone N., Yoshida M., Hirata H., Kagawa Y. Purification and properties of a dicyclohexylcarbodiimide-sensitive adenosine triphosphatase from a thermophilic bacterium. J.Biol.Chem., 1975, v.250, p.7917-7923.

13. Kagawa Y. & Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. X. Correlation of morphology and function in submitochondrial particles. J. Biol. Chem., 1966, v.241, p.2475-2482.

14. Kopaczyk K., Asai J., Allman D.W., Oda T. & Green D.E. Resolution of the repeating unit of the inner mitochondrial membrane. Arch. Biochem.Biophys., 1968, v.123, p.602-621.

15. Kopaczyk K., Asai J., & Green D.E. Reconstitution of the repeating unit of the mitochondrial inner membrane. Arch. Biochem.Biophys., 1968, v.126, p.358-379.

16. Swanljung P.& Ernster L. The mitochondrial oligomycin-sensi-tive ATPase complex: an approach with newer separation techniques. In: Energy Transduction in Respiration and Photosynthesis, Adriatica Editrice, Bari, 1971, p.839-850.

17. Swanljung P. Detergent gradient gel chromatography A technique for the purification of membrane-bound enzymes. - Anal. Biochem., 1971, v.43, p.382-387.

18. Swanljun'g P.,& Prigeri L. Affinity chromatography of mitochondrial ATPase dispersed with Triton X-100. Biochim.Biophys. Acta, 1972, v.283, p.391-394.

19. Tzagoloff A. Assembly of the mitochondrial membrane system. I. Characterization of some enzymes of the inner membrane of yeast mitochondria. J.Biol.Chem., 1969, v.244, p.5020-5026.

20. Tzagoloff A. & Meagher P. Assembly of the mitochondrial membrane system. V. Properties of a dispersed preparation of the rutamycin-sensitive adenosine triphosphatase of yeast mitochondria.- J.Biol.Chem., ,1971, v.246, p.7328-7336.

21. Hatefi Y., Stiggall D.L., Galante Y. & Hanstein W.G. Mitochondrial ATP-P^ exchange complex. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1974, v.61, p.313-321.

22. Galante Y.M., Wong S.-Y. & Hatefi Y. Composition of complex V of the mitochondrial oxidative phosphorylation system.-J.Biol.Chem., 1979, v.254, p.12372-12378.

23. Sebald W. & Jacki G. Biogenesis of mitochondrial ATPase in Neurospora Örassa. In: Electron transfer chains and oxidative phosphorylation, North-Holland, Amsterdam, 1975, p.193-198.

24. Sebald W. Biogenesis of mitochondrial ATPase. Biochim. Biophys.Acta, 1977, v.463, p.1-27.

25. Serrano R., Kanner B.J. & Racker E. Purification and properties of the proton-translocating adenosine triphosphatase complex of bovine heart mitochondria,- J.Biol.Chem,, 1976,v.251, p.2443-2461.

26. Galante Y.M., Wang S.Y., Hatefi Y. Composition of complex V of the mitochondrial oxidative phosphorylation system. -J.Biol.Chem., 1979, v.254, p.12372-12378.

27. Berden J.A., & Voorn-Brouwer M.M. Studies of the ATPase complex from beef-heart mitochondria. Biochim.Biophys.Acta, 1978, v.501, p.424-439.

28. Ryrie I.J. & Gallagher A. The yeast mitochondrial ATPase complex. Biochim.Biophys.Acta, 1979, v.545, p.1-14.

29. Lee S.H., Cohen U.S. & Brodie A.P. Restoration of oxidativephosphorylation by purified NjN'-dicyclohexylcarbodiimidesensitive latent adenosine triphosphatase from Mycobacterium phlei. Proc.Nat.Acad.Sei., U.S., 1976, v.73v p.30503053.

30. Poster D.L. & Pillingame R.H. Energy-transducing H+-ATPase of Escherichia coli. Purification, reconstitution and subunit composition. J.Biol.Chem., 1979, v.254, p.8230-8236.

31. Müller H.W. & Baltscheffsky M. On the oligomycin-sensiti-vity and subunit composition of the ATPase complex from Rhodospirillum rubrum. Z.HTaturforsch., 1979,, v.340,p. 229-232.

32. Bengis-Garber C. & Gromet-Elhanan Z. Purification of the energy-transducing adenosine triphosphatase complex from Rhodospirillum rubrum, Biochemistry, 1979, v.18, p.3577-3581.

33. Poster D.L., Pillingame R.H. Energy transducing H+-ATPase of Escherichia coli. Purification, reconstitution and subunit composition. J.Biol.Chem., 1979, v.254, p.8230-8236.

34. Priedl P., Priedl C., Schairer M.Ü. The ATP synthetase of

35. Pick U., Racker Е. Purification and reconstitution of the N,N,-dicyclohexylcarbodiimide-sensitive ATPase complex from spinach chloroplasts. J.Biol.Chem., 1979, v.254, p.2793-2799.

36. Nelson N., Nelson H., Schatz G. Biosynthesis and assemblyof the proton-translocating adenosine triphosphatase complex from chloroplasts. - Proc.Natl.Acad»Sci.USA, 1980, v.77, p.1361-1364.

37. J.Biol.Chem., 1971,, v.246, p.5477-5487.

38. Kagawa Y., Kandrach A. & Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. XXVI. Specificity of phospholipids required for energy transfer reactions. -J.Biol.Chem., 1973, v.248, p.676-684.

39. Ryrie I.J., & Blackmore P.P. Energy linked activities in reconstituted yeast, adenosine triphosphatase proteoliposomes.-Arch.Biochem.Biophys., 1976, v.176, p.127-135.

40. Vignais P.V., Satre M. Recent developments on structural and functional aspects of the P^ sector of H+-linked ATPases. -Mol.and Cell.Biochem., 1984, v.60, p.33-70.

41. Munoz E., Pree J.H., Ellar D.J., Salton M.R. Membrane-associated ATPase activity from Micrococcus lysodeikticus. -Biochim.Biophys.Acta, 1968, v.150, p.531-533.

42. Howell S.H., Moudrianakis E.N. Function of the "quantasome" in photosynthesis: structure and properties of membrane-bound particle active in the dark reactions of photophospho-rylation. Proc.Natl.Acad.Sci., 1967, v.58, p.1261-1268.- 108

43. Senior A.E. Structure of mitochondrial ATPase. Biochim. Biophys.Acta, 1973, v.301, p.249-277.59» Pullman M.E. & Monroy G.C. A naturally occuring inhibitor of mitochondrial adenosine triphosphatase, J.Biol.Chem.,1963, v.238, p.3762-3769.

44. Van de Stadt R.J., De Boer B.L. and van Dam K. The interaction between the mitochondrial ATPase (P^) and the ATPase inhibitor. Biochim.Biophys.Acta, 1973, v.292, p.338-349.

45. Schneider E., Altendorf K. ATP Synthetase (F^q) of Escherichia coli K-12. High-yield preparation of functional Fq by hydrophobic affinity chromatography. Eur.J.Biochem., 1982, v.126, p.149-153.

46. Cohen U.S., Lee S.-H. & Brodie A.P. Purification and characteristics of hydrophobic membrane protein(s) required for DCCD sensitivity of ATPase in Mycobacterium Phlei. J.Sup-ramol.Struct., 1978, v.8, p.111-117.

47. Sone N., Yoshida M., Hirata H., Kagawa Y. Resolution of the membrana moiety of the H+-ATPase complex into two kinds of subunits. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1978, v.75, p.4219-4223.

48. Okamoto H., Sone N., Hirata H., Yoshida M., Kagawa Y. Purified proton conductor in proton translocating adenosine triphosphatase of a thermophilic bacterium. J.Biol.Chem., 1977, V.252, p.6125-6131.

49. Negrin R.S., Foster D.L., Fillingame R.H. Energy-transducing H+-ATPase of Escherichia coli. Reconstitution of ptfoton translocation activity of the intrinsic membrane sector. -J.Biol.Chem., 1980, v.255, p.5643-5648.

50. Schneider E.t Alfendorf K. Reconstitution of the purified proton conductor (Fq) of the adenosine triphosphatase complex from Escherichia coli. FEBS Lett., 1980, v.116, p.173-176.

51. Friedl P., Schairer H.H. The Isolated FQ of Escherichia coli ATP-synthase is reconstitutively active in H+-conduction and ATP-dependent energy-transduction. FEBS Lett., 1981, v.128, p.261-264.

52. Downie J.A., Cox G.B., Langman L.t Ash G., Becker M., Gibson F. Three genes coding for subunits of the membrane sector (Fq) of the Escherichia coli adenosine triphosphatase complex. J.Bacteriol., 1981, v.145, p.200-210.

53. Weber K. & Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis. J.Biol.Chem., 1969, v.244, p.4406-4412.

54. Tzagoloff A. & Akai A. Assembly of the mitochondrial membrane system. J.Biol.Chem., 1972, v.247, p.6517-6523.

55. Capaldi R.A. On the subunit structure of oligomycin sensitive ATPase. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1973, v.53, p.1331-1337.

56. Galante Y.M., Woug S«-Y., Hatefi Y. Resolution and reconstitution of complex V of the mitochondrial oxidative phosphorylation system, properties and composition of the membrane sector. Arch.Biochem.Biophys., 1981, v.211, p.643-651.

57. Montecucco C.t Dabbeni-Sala P., Friedl P., Galante Y. Membrane topology of ATP synthase from bovine heart mitochondria and E.coli. Eur.J.Biochem., 1983, v.132, p.189-194.

58. MacLennan D.H. & Tzagoloff A. Studies on mitochondrial adenosine triphosphatase system. IV. Purification and characterization of the oligomycin sensitivity conferring protein. -Biochemistry, 1968, v.7, p.1603-1610.

59. Fessenden-Raden J., Hack A. Partial resolution of oxidative phosphorylation in yeast mitochondria. Biochemistry, 1972, v. 11,. p.4609-4621.

60. Liang A.M., Pisher R.J. Subunit interaction in the mitochondrial H+-translocating ATPase. J.Biol.Chem., 1983, v.258, p.4784-4787.

61. Senior A.E. 01igomycin-sensitivity-conferring protein. -In: Methods in Enzymolog., 1979, Acad.Press., N.Y. and London, v.LV, p.391-397.

62. Groot G.S. & Meyer M. The identity of X in F.X with F1.С

63. Biochim.Biophys.Acta, 1969, v.180, p.575-577.

64. Van de Stadt R.J., Kraaipoel R.J.& Van Dam K. F^'X, a compr-lex between F1 and OSCP. Biochim.Biophys.Acta, 1972, v.267, p.25-36.

65. Fisher R.J., Liang A.M., Sundstrom G.G. Selective disaggregation of the H+translocating ATPase. J.Biol.Ghem., 1981, v.256, p.707-715.

66. Senior A.E. On the relationship between the oligomycin sensitivity conferring protein and other mitochondrial coupling factors. J.Bioenergetics, 1971, v.2, p.141-150.

67. Racker E., Horstman L.L., Kling D.& Fassenden-Raden J. Partial resolution of the enzymes. XXI. Resolution of submito-chondrial particles from bovine heart mitochondria with sili-cotungstate. J.Biol.Chem., 1969» v.244, p.6668-6674.

68. Knowles A.F., Guillory R.J. & Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. XXIV.

69. A factor required for the binding of mitochondrial adenosine triphosphatase to the inner mitochondrial membrane. J.Biol.Chem., 1971, v.246, p.2672-2679.

70. Fassenden-Raden J.M. Purification and properties of a new coupling factor required for oxidative phosphorylation in silicotungstate-treated submitochondrial particles. J.Biol.Chem., 1972, v.247, p.2351-2357.

71. Dupüis A., Zaccai G., Satre M. Optical properties and smallangle neutron scattering of bovine heart mitochondrial oligomycin sensitivity conferring protein. Biochemistry, 1983, v.22, p.5951-5956.

72. Hundal T., Norling B., Ernster L. Lack of ability of tryp-sin-treated mitochondrial P^-ATPase to bind the oligomycin-sensitivity conferring protein (OSCP). FEBS Lett.,1983, v.162, p.5-10.

73. Sanadi D.R. Mitochondrial coupling feetor B. Biochim.Biophys. Acta, 1982, v.683, p.39-56.

74. Senior A.E. The Structure of mitochondrial ATPase. Biochim. Biophys.Acta, 1973, v.301, p.249-277.

75. Alfonzo M., Racker E. Components and mechanism of action of ATP-driven proton pumps. Can.J.Biochem., 1979, v.57, p.1351-1358.

76. Cattel K.J., Lindop C.R., Knight J.G., Beechey R.B. The identification of the site of action of N,N'-dicyclohexylcarbo-diimide as a proteolipid in mitochondrial membranes. Bio-chem.J., 1971, v.125, p.169-177.

77. Sebald W., Hoppe J. & Wächter E. Amino acid sequence of the ATPase proteolipid from mitochondria, chloroplasts and bacteria (wild type and mutants).- In: Function and molecular aspects of biomembrane transport, North-Holland, Amsterdam, 1979, p.63-74.

78. Macino G., Tzagoloff A. Assembly of the mitochondrial membrane system: sequence analysis of a yeast mitochondrial ATPasi gene containing the oli-2 and oli-4 loci. Cell,, 1980, v.20, p.507-517.

79. Anderson S., de Bruijjn M.H.L., Coulson A.R., Eperon I.C., Sanger F., Young I.G. Complete sequence of bovine mitochondrial BNA. Conserved features of the mammalian mitochondrial genome. J.Mol.Biol., 1982, v.156, p.683-717.

80. Velours J., Esparza M., Hoppe J., Sebald W., Guerin Bw Amino acid sequence of a new mitochondrially synthesized proteo-lipid of the ATP synthase of Saccharomyces cerevisiae. EMBO J., 1984, v.3, p.207-212.

81. Kagawa Y., Sone N., Yoshida Y., Hirata H., Okamoto H. Proton translocating ATPase of a thermophilic bacterium, morphology, subunits and chemical composition. J.Biochem., 1976, v.80, p.141-151.

82. Foster B.L., Filiingame R.H. Stoichiometry of subunits in the H+-ATPase complex of Escherichia coli*- J.Biol.Chem., 1982, v.257, p.2009-2015.

83. Hoppe J., Sebald W, The proton conducting FQ-part of bacterial ATP synthases. Biochim.Biophys.Acta, 1984, v.768,p.1-27.

84. Altendorf K. Purification of the BCCB-reactive protein of- 115 the energy-transducing adenosine triphosphatase complex from Escherichia coli, FEBS Lett., 1977, v.73, p.271-275.

85. Sone N«, Yoshida M., Hirata H., Kagawa Y. Carbodiimide^bind-ing protein of H+-translocating ATPase and inhibition of

86. H+ conduction by dicyclohexylcarbodiimide. J.Biochem.(Tokyo), 1979, v.85, p.503-509.

87. Sebald W., Graf T., Lukins H.B. The Dicyclohexylcarbodiimide-binding protein of the mitochondrial ATPase complex from Neurospora srassa and Saccharomyces cerevisiae. Eur.J.Biochem., 1979, v.93, p.587-599.

88. Tzagoloff A., Meagher P. Assembly of the mitochondrial membrane system. VI. Mitochondrial synthesis of subunit proteins of the rutamycin-sensitive adenosine triphosphatase. J. Biol.Chem., 1972, v.247, p.594-603.

89. Hundal T., Ernster L. Mechanism and control of mitochondrial ATP synthesis. Studies of the interaction of F1 with OSGP. -In: Membrane Bioenergetics, 1979, p»429-445.

90. Dupüis A., Satre M., Vignais P.V. Titration of the binding sites for the oligomycin-sensitivity conferring protein in beet heart submitochondrial particles. PEBS Lett., 1983, v.156, p.99-102.

91. Todd R.D., Douglas M.G. Presence and stoichiometry of two forms of subunit 6 of the mitochondrial ATPase complex of yeast. Arch.Biochem.$$iophys., 1983, v.227, p. 106-110.

92. Yoshida M., Sone H., Hirata H., Kagawa Y. Evidence for three o( subunits in the one molecule of P^ATPase from thermophilic bacterium PS3» Biochem.Biophys.Res.Commun., 1978, v.84, p.117-122.

93. Bragg P.D., Hou C. Subunit composition, function and spatial- 116 -2+ 2+arrangement in the Ca and Mg - activated adenosine triphosphatases of Escherichia coli and Salmonella typhimu-rium. - Arch.Biochem.Biophys., 1975, v.167, p.311-321.

94. Huberman M., Salton M.R.J. Purification and properties of the latent F .j-ATPase of Micrococcus lysodeikticus. Biochim. Biophys.Acta, 1979, v.547, p.230-240.

95. Dunn S.D., Futai M. Reconstitution of a functional coupling factor from the isolated subunits of Escherichia coli ATPase. J.Biol.Chem., 1980, v.255, p.113-118.

96. Yoshida M., Allison W.S., Esch P.S., Futai M. The specificity of carboxyl group modification during the inactivation of the E.coli F^-ATPase with dicyclohexyl J^cJ carbodiimide. J.Biol.Chem., 1982, v.257, p.10033-10037.

97. Catterall W.A., Coty W.A., Pedersen P.L. Adenosine triphosphatase from rat liver mitochondria. J.Biol.Chem., 1973, v.248, p.7427-7431.

98. Todd R.D., Griesenbeck T.A., Douglass M.G. The yeast mitochondrial adenosine triphosphatase complex. Subunit stoichiometry and physical characterization. J.Biol.Chem., 1980, v.255, p.5461-5467.

99. Wagenvoord R.J#, Kemp A., Slater E.C. The number and localisation of adenine nucleotide-binding sites in beef-heart mitochondrial ATPase (P^) determined by photolabelling with 8-azido-ATP and 8-azido-ADP. Biochim.Biophys.Acta, 1980, v.593-p.204-211 *

100. Amzel L.M., McKinney M., Narayanan P., Pedersen P.L. Strucoture of the mitochondrial P^ ATPase at 9-A resolution. -Proc.Natl.Acad. Sci.USA, 1982, v.79, p.5852-5856.

101. Saraste M«, Gay N.J., Eberle A., Runswick M.J., Walker J.E. The atp operon: nucleotide sequence of the genes for the Jp, y3 and £. subunits of Escherichia coli ATP synthase. Nucleic Acids Res., 1981, v.9, p.5287-5296.

102. Gay N.J., Walker J.E. The atp operon: nucleotide sequence of the region encoding the oi -subunit of Escherichia coli ATP-synthase. Nucleic Acids Res., 1981, v.9, p.2187-2194.

103. Gay N.J., Walker J.E. The atp operon: nucleotide sequence of the promoter and the genes for the membrane proteins and thesubunit of Escherichia coli ATP-synthase. Nucleic Acids Res., 1981, v.9, p.3919-3926.

104. Kanazawa H., Mabuchi K., Kayano T., Tamura P., Putai M. Nucleotide sequence of genes coding for DCCD-binding protein and the o( -subunit of proton-translocating ATPase of Escherichia coli. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1981, v.100,p.219-225.

105. Mabuchi K., Kanazawa H., Kayano T», Putai M. Nucleotide sequence of the gene coding for the $ subunit of proton-translocating ATPase of Escherichia coli.-Biochem.Biophys»Res. Commun», 1981, v.102, p.172-173.

106. Kanazawa H., Mabuchi K«, Kayano T., Noumi T., Sekiya T., Futai M. nucleotide sequence of the genes coding for o( , and subunits of the proton-translocating ATPase of Escherichia coli. Biochem.Bipphys.Res.Commun., 1981, v.103, p.604-620.

107. Jfirgensen B.B., Michelsen 0., Hansen P.G., Nielsen J., von Meyenburg K. Expression of the atp(unc) genes of E.coli. -EBEC Reports 2, 1982, p.605.

108. Boutry M., Vassarotti A., Ghislain M., Douglas M., Coffeau A. Isolation of the structural genes for the d and ^ subunits of the mitochindrial ATPase from the fission yeast Schizosacharomyces pombe. J.Biol.Chem., 1984, v.259, p.2840 2844.

109. Vassarotti A., Boutry M., Colson A.-M., Goffeau A. Independent loci for the structural genes of the yeast mitochondrial o( and f3 ATPase subunits. J.Biol.Chem., 1984, v.259, p.2845-2849.

110. Yoshida Y., Hashimoto T., Tagawa K. Cell-free synthesis of mitochondrial ATPase inchibitor precusor and its transport into yeast mitochondria. J.Biochem., 1983, v.94, p.283-290.

111. Yoshida Y., Hashimoto T., Hase T., Matsubara H., Tagawa K. Partial amino terminal sequence of the precusor of mitochondrial ATPase inchibitor protein.- J.Biochem., 1933, v.94,p.291-298.

112. Macino G., Tzagoloff A. Assembly of the mitochondrial membrane system: sequence analysis of a yeast mitochondrial ATPase gene containing the oli-2 änd oli-4 loci. Cell, 1980,v.20, p.507-517.

113. Michel R., Wächter E., Sebald W. Synthesis of a larger precursor for the proteolipid subunit of the mitochondrial ATPas complex of Neurospora crassa in a cell-free wheat germ system. FEBS Lett., 1979, v.101, p.373-376.

114. Viebrock A., Perz A., Sebald W. The imported preprotein of the proteolipid subunit of the mitochondrial ATP-synthasefrom Neurospora crassa. Molecular cloning and sequencing of the mRNA. EMBO J., 1982, v.1, p.565-571.

115. Boogaart P.v.d., Samallo J., Agsteribbe E. Similar genes for a mitochondrial ATPase subunit in the nuclear and mirochond-rial genomes of Neurospora crassa. Nature, 1982, v.298,p.187-189.

116. Nelson N., Nelson H., Schatz G. Biosynthesis and assembly of the proton-translocating adenosine triphosphatase complex from chloroplasts. Proc.Natl.Acad.Sei., 1980, v.77, p.1361-1364.

117. Howe C.J., Auffrett A.D., Doherty A., Bowman C.M., Dyer T.A., Gray J.C. Location and nucleotide sequence of the gene for the proton-translocating subunit of wheat chloroplast ATP synthase. Proc.Natl.Acad.Sei., 1982, v.79, p.6903-6907.- 120

118. Zurawski G.t Bottomley W., Whitfeld P.R. Structures of the genes for the and subunits of spinach chloroplast ATPase indicate a dicistronic mRNA and an overlapping translation stop/start signal. Proc.Natl.Acad.Sci., 1982,v.79, p.6260-6264«

119. Senior A.E., Wise J.G. The proton-ATPase of bacteria and mitochondria. J.Membrane Biol., 1983, v.73, p.105-124.

120. Andrews W.W., Hill P.C., Allison W.S. Identification of the essential tyrosine residue in the y3 subunit of bovine heart mitochondrial F.j-ATPase that is modified by 7-chloro-4-nit-ro F4cJ-benzofurazan. J.Biol.Chem., 1984, v.259, p.8219-8225.

121. Allison W.S., Andrews W.W., Bullough D.A., Laikind P.K., Yoshida M. Identification and function of essential amino acids in the P^-ATPase. In: Third european bioenergetics conference, Hannover, p.97-98.

122. Dreyfus G., Satre Iff. The subunit as an ATPase ingibitor of the P1-ATPase in Escherichia coli. Arch.Biochem.Biophys, 1984, v.229, p.212-219.

123. Walker J.E., Runswick M.J., Saraste M. Subunit equivalence in Eshcerichia coli and bovine heart mitochondrial F^q

124. ATPases. FEBS Lett., 1982, v.146, p.393-396.

125. Frangione B., Rosenmasser E., Penefsky H.S., Pullman M.E. Amino acid sequence of the protein inhibitor of mitochondrial adenosine triphosphatase. Proc.Natl.Acad.Sei.,1981, v. 78, p.7403-7409.

126. Matsubara H., Hase T., Hashimoto T., Tagawa K. Amino acid sequence of an intrinsic inhibitor of mitochondrial ATPase from yeast. J.Biochem., 1981, v.90, p.1159-1165.

127. Sebald W., Hoppe J. On the structure and genetics of the proteolipid subunit of the ATP-synthase complex. Current Topics in Bioenergetics, 1981, v.12, p.1-64.

128. Senior A.E. Secondary and tertiary structure of membrane proteins involved in proton translocation. Biochim.Biophys, Acta, 1983, v.726, p.81-95.

129. Glaser E., Morling B., Kopecky J., Ernster L. Comparison of the effects of oligomycin and dicyclohexylcarbodiimide on mitochondrial ATPase and related reactions. Eur. J. Biochem., 1982, v.121, p.525-531.

130. Walker J.E., Saraste M., Gay N.J. E.coli P^-ATPase interacts with a membrane protein component of a proton channel. -Nature, 1982, v.298, p.867-869.

131. Hoppe J., Friedl P., Schairer H.U., Sebald W., Meyenburg K., Jfrfrgensen B.B. The topology of the proton translocating FQcomponent of the ATP syntase from E.coli K12: studies with proteases. EMBO J., 1983, v.2, p.105-110.

132. Гринкевич В.А., Адцанова H.A., Модянов H.H., Хаццал Т., Эрнстер Л., Овчинников Ю.А. Изучение первичной структуры Н+-АТФазы митохондрий сердца быка: oscp и фактор ?6,- 16

133. Конференцияя ФЕБО, Москва, 1984, ХУ-028, с.340.

134. Fang J., Jacobs J.W., Kanner B.I., Backer В., Bradshaw R.A. Amino acid sequence of bovine heart coupling factor 6.

135. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1984, v.81, p.6603-6607.

136. Blondin G.A. Resolution of the mitochondrial ^»IT'-dicyclo-hexylcarbodiimide binding proteolipid fraction into three similar sized proteins. Biochem.Biophys.Res.Commun.,1979, v.87, p.1087-1094.

137. Carne A., Moore С.Ы. The amino acid sequence of the tryptic peptides from actinidin, a proteolytic enzyme from the fruit of Actinidia chinesis. Biochem.J., 1978, v.173, p.73-83.

138. Ingram V.M. Abnormal human haemoglobins. I. The comparison of normal human and sickle-cell haemoglobins by "fingerprinting". Biochim.Biophys.Acta, 1958, v.28, p.539-545.

139. Edman P., Begg J, A protein sequenator. Eur.J.Biochem., 1967, v. 1:,'. p.80-91.175« Gray W.R. Dansyl chloride procedure. In: Methods in Enzy-mol., N.Y. -London, Acad.Press, 1967, v.XI, p.139-147.

140. Roseau G., Pantel P. Revelation coloree des spots de phenyl-thiohydantoine d'acides amides. J.Chromatogr., 1969,v.44, p.392-395.

141. Hayashi R. Carboxypeptidase Y. In: Methods in Enzymol., Acad.Press, N.Y.-London, 1976, vr45, p.568-586.

142. Behrens P.Q., Brown J.R. S.aureus V8protease specificity on human albumin. Ped.Proc., 1976, v.7, p.1474.

143. Austen B.M., Smith E.L. Action of staphylococcal proteinase on peptides of varying chain lencth and composition. -Biochem.Biophys.Res.Commun., 1976, v.72, p.411-417.

144. Walker J.E., Carne А.P., Runswick M.J., Bridgen J., Harris J.I. D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Complete amino-acid sequence of the enzyme from Bacillus stearother-mophilus. Eur.J.Biochem., 1980, v.108, p.549-565.

145. Racker E., Horstman L. Structure and function of subumitochondrial particles completely resolved with respect to coupling factor I. J.Biol.Chem., 1967, v.242, p.2547-2552.

146. Levina ÏÏ.B., Nazimov I.V. High-performance liquid chromatography of Ohs-amino acids in the purity control of peptides. J.Chromatogr., 1984, v.286, p.207-216.

147. Lowry O.H., Rosenbrough N.Y., Parr A.H., Randall R.J. Protein measurement with the pholin phenol reagent. J.Biol. Chem., 1951, v.193, p.265-275.